Este documento fornece um resumo sobre aminoácidos e proteínas. As proteínas são formadas pela ligação de aminoácidos, existindo 20 tipos principais de aminoácidos. As proteínas desempenham diversas funções vitais como estrutura, contração, transporte, defesa, entre outras. Sua estrutura é definida em níveis primário, secundário, terciário e quaternário.

1. AMINOÁCIDOS E
PROTEÍNAS
Profa. Adrianne Mendonça

2. AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

3. AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
 São as unidades fundamentais das
proteínas.
 Todas as proteínas são formadas a partir
da ligação em seqüência de apenas 20
aminoácidos.
 Existem, além destes 20 aminoácidos
principais, alguns aminoácidos especiais,
que
só aparecem em alguns tipos de proteínas.

4. AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS
ESTRUTURAIS

5. AMINOÁCIDOS –
LEHNINGER(1995)

6. CÓDIGO GENÉTICO -
AMINOÁCIDOS

7. PROTEÍNAS

As
proteínas são compostos orgânicos de
alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos.
 É o composto orgânico mais abundante
de matéria viva(50 a 80% do peso seco da
célula).
 São constituintes básicos da vida.

8. PROTEÍNAS –
PESO(ANIMAIS)
MÚSCULO SANGUE PELE
80%desidr 70%seco 90%

9. PROTEÍNAS
 Existem muitas espécies diferentes de proteínas,
cada uma especializada para uma função
biológica diversa. A maior parte da informação
genética é expressa pelas proteínas.
 Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e
oxigênio, e quase todas contêm enxofre.
Algumas proteínas contêm elementos adicionais,
particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.

10. PROTEÍNAS
 Independentemente de sua função ou espécie de origem, são
construídas a partir de um conjunto básico de vinte
aminoácidos.
 Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os
polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos
amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de
outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos
aminoácidos.

11. PROTEÍNAS

12. PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
 Quanto a Composição:
 Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas
aminoácidos.
 Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam
aminoácidos mais um radical não peptídico,
denominado grupo prostético. Ex:
metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.

13. PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
 Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica.
 Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e
função mais complexas.

14. PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
 Quanto à Forma:
 Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes
aquosos com pesos moleculares muito elevados. São
formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas
e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-
colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos).
Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura
diferente - helicoidal ( tubulinas).
 Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais
complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos
solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e
vários milhões(enzimas, transportadores como a
hemoglobina, etc.)

15. PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
 Globulares Fibrosas

16. PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
 De acordo com seu modo de interação com a
membrana:
 proteínas integrais - interagem diretamente com
a membrana;
 proteínas periféricas - associam-se às membranas
ligando-se à superfície delas;
 proteínas ligadas a lipídeos

17. PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
 Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas
ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível
estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta
em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar
de contas", com uma extremidade "amino terminal" e
uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer
esta estrutura há necessidade de se efetuar:
1. determinação qualitativa e quantitativa dos
aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína;
2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia
polipeptídica.

18. PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
 Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de
H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das
ligações entre os C dos aa e seus grupamentos
amina e carboxila. Existe uma série de critérios
que garantem a esta estrutura proteica, mas apenas
algumas satisfazem os requerimentos
necessários para que a estrutura seja estável:
estrutura helicoidal (α hélice), originada pelas
ligações de H intramolecular, e a estrutura
foliar (conformação β) mantida por ligações
de H intermolecular. O colágeno faz um tipo
especial de arranjo, chamado hélice tríplice.

19. PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da
cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços),
com ou sem estrutura secundária. Na estabilização da
estrutura terciária e na determinação da conformação
de uma proteína entram forças de natureza
diversas, ex: *Ligações dissulfeto (covalente)entre dois
resíduos de Cis; * Ligações salinas ou interações
eletrostáticas – mais fortes das ligações polares,
porém mais fracas que as covalentes; * Ligações ou
pontes de H;*Interações dipolares;*Interações
hidrofóbicas ou Van der Waals – são as mais baixas de
todas as forças estruturais e a distância de interação é a
maior. Além das forças de atração, existem as
forças de repulsão, importantes no balanço à

20. PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
Estrutura Quaternária – A maioria das
proteínas globulares são formadas por mais de uma
unidade estrutural; cada unidade estrutural pode
conter um ou mais polipeptídeos, cada um
apresentando seu próprio grau de estruturação
(primário, secundário, terciário).
 Estas subunidades estruturais se ligam entre si
através de ligações não covalentes. A este grau de
estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura
quaternária

21. PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

22. PROTEÍNAS
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

23. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Estrutural e Contrátil -participam como matéria-
prima na construção de estruturas celulares e
histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos,
tendões, cartilagens e na pele; a queratina-
encontrada na pele, unhas e cabelo, possui
propriedades impermeabilizantes que dificultam
a perda de água pelos animais; a albumina-
presente em abundância no plasma sangüíneo; as
proteínas miofibrilares “actina e miosina”
(músculo).

24. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Função Enzimática - As enzimas são proteínas
especiais com função catalítica, ou seja, aceleram
ou retardam reações bioquímicas que ocorrem
nas células. Assim como os anticorpos,
apresentam especificidade em relação à reação
ou substância em que atuam. Isso se deve ao
fato de cada enzima possuir em sua estrutura um
ou mais pontos que se encaixam perfeitamente
na substância ou reação que sofrerá sua ação

25. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Função Hormonal – Muitos hormônios são, na
verdade, proteínas especializadas na função de
estimular ou inibir a atividade de determinados
órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex.
o hormônio pancreático insulina que, lançado no
sangue, contribui para a manutenção da taxa de
glicemia.
 Transporte – Muitas proteínas são transportadoras
de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de
uma forma geral, transportam ativamente substâncias.
A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio
dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos
tecidos para os pulmões.

26. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem
células especializadas na identificação de proteínas
presentes nos organismos invasores, que serão
consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras
denominam-se antígenos e promovem a produção de
proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas
anticorpos que combinam-se quimicamente aos
antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há
especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um
anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua
formação).

27. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce
esta função, enquanto não for tóxica. Todos os
alimentos ricos em proteína, como as carnes em
geral, são fontes naturais de aminoácidos
indispensáveis aos seres vivos para a produção de
outras proteínas.
 Função Reguladora - Esta função é desempenhada
por um grupo especial de proteínas denominadas
vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e
certos microorganismos, como bactérias, têm a
capacidade de produzirem vitaminas. Nos
animais se dá através do processo de nutrição.
Cada vitamina tem um papel biológico próprio,
por isso não pode ser substituída por outra.

28. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Reserva – Sementes de plantas armazenam
proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo
e a caseína do leite.
 Coagulação sangüínea - vários são os fatores da
coagulação que possuem natureza protéica,
como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-
hemofílica

29. PROPRIEDADES DAS
PROTEÍNAS
 Propriedades elétricas
 O comportamento de uma proteína globular em
solução ácida ou básica é determinado em grande
parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis
nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A
intensidade de ionização dos grupos
funcionais dos radicais R será influenciada pela
natureza dos radicais R circunvizinhos.
 As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos
e aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos
quais elas se comportam como íons dipolares,
não possuindo cargas positivas ou negativas em
excesso

30. PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
 Solubilidade
 A solubilidade depende do número e do arranjo de
cargas na molécula, que por sua vez depende da
composição em aminoácidos. Partes não protéicas da
molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc.,
também afetam a solubilidade.
 A solubilidade da proteína pode ser modificada por
fatores como: *pH
* Força iônica
* Constante dielétrica do solvente
* Temperatura.

31. SINTESE DAS PROTEÍNAS

32. OBRIGADA !!!!!!