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BIOLOGIA A (Profª Lara)
Caderno 1
Livro Texto Capítulo 6 (Itens 1 ao 7)
Aulas 8 e 9 (Apostila caderno pág. 279 a 281)
 Componentes orgânicos fundamentais de todos os
seres vivos.
 Macromoléculas formadas pela união uma ou mais
cadeias de aminoácidos.
 Cada uma dessas cadeias constitui um polipeptídeo.
 Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de
várias unidades, chamadas de aminoácidos.
 PAPÉIS BIOLÓGICOS DAS PROTEÍNAS
1) CONSTRUÇÃO
 Papel estrutural nos seres vivos.
 Hialoplasma é composto de água e proteínas.
 A membrana plasmática tem constituição lipoproteica.
 Colágeno encontrado na pele, cartilagem e ossos (resistência,
rigidez).
 Actina e miosina são constituintes dos músculos (capacidade de
contração).
 Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no
cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a
adaptação do animal à vida terrestre.
2) CATALISADOR
 Muitas proteínas atuam como catalisadores de reações químicas
do metabolismo celular.
 Esses catalisadores são chamados de enzimas.
 Aceleram reações químicas.
 As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das
reações biológicas.
 Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, as
lipases, a pepsina, as amilases, a catalase etc.
3) DEFESA
 Participam do sistema imunológico de animais vertebrados.
 São os anticorpos, proteínas de defesa que reagem contras
proteínas estranhas ao organismo (antígenos) .
 Constituem uma importante aquisição evolutiva contra a
invasão de microrganismos causadores de doenças.
4) REGULADOR
 Exercem funções específicas sobre algum órgão ou estrutura do
organismo, regulando o seu funcionamento.
 São os hormônios, produzidos por glândulas endócrinas.
 Ex.: insulina, glucagon, tiroxina, hormônio do crescimento,
ocitocina etc.
5) TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS
 Transporte de substâncias através da membrana plasmática,
com o auxílio de permeases.
 Transporte de substâncias dissolvidas nos fluidos do organismo
(ex.: hemoglobina)
6) PAPEL NUTRICIONAL
7) PAPEL NA COAGULAÇÃO SANGUÍNEA
 Unidade estrutural das proteínas.
 Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).
 Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura
química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).
 Podem ser classificados como:
 Aminoácidos essenciais: não são sintetizados
 Aminoácidos naturais: são sintetizados
 AMINOÁCIDOS
A COMPOSIÇÃO QUÍMICA DE UMA PROTEÍNA
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Grupo Amina: NH2
Carbono Central: Carbono α
Grupo Carboxila: COOH
Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Os aminoácidos se unem por ligações especiais,
chamadas de ligações peptídicas.
Através delas, formam-se:
Dipeptídeo = 2 aminoácidos (se unem por 1 ligação peptídica)
Tripeptídeo: 3 aminoácidos (se unem por 2 ligações peptídicas)
Polipeptídeo: macromolécula formada por uma cadeia de amínoácidos
Proteína: várias cadeias de aminoácidos (polipeptídeo)
Ligação peptídica = entre dois aminoácidos (aa)
aa1 + aa2= dipeptídeo
aa1 + aa2 + aa2 = tripeptídeo
OS POLIPEPTÍDEOS SÃO SINTETIZADOS, NAS
CÉLULAS, A PARTIR DE UMA “RECEITA” CONTIDA
NA MOLÉCULA DE RNA E ‘’LIDA” NOS
RIBOSSOMOS. ESSE PROCESSO É CHAMADO DE
TRADUÇÃO E É COMANDADO PELO DNA DA
CÉLULA.
 POR QUE AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES UMAS DAS
OUTRAS?
As proteínas podem diferir quanto:
 À quantidade de aminoácidos na cadeia
polipeptídica;
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia
polipeptídica;
 À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
 Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).
A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS QUE
CARACTERIZA UM POLIPEPTÍDEO É
DETERMINADA POR UMA MOLÉCULA DE RNA,
QUE POR SUA VEZ FOI ORIGINADA A PARTIR DE
UM SEGMENTO ESPECÍFICO DO DNA (O GENE
QUE CODIFICA AQUELE POLIPEPTÍDEO OU
PROTÉINA).
 ESTRUTURAS DE UMA PROTEÍNA
 ESTRUTURA PRIMÁRIA  determinada pelo número, pelo tipo
e pela sequência (ordem) dos aminoácidos na proteína. É o número de
identidade de uma proteína, determinado geneticamente.
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA  resulta de ligações (pontes de
hidrogênio) que ocorrem entre alguns aminoácidos. As cadeias
polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice e a proteína forma um
filamento espiralado.
 ESTRUTURA TERCIÁRIA  resulta de certas atrações e
repulsões entre diferentes pontos da cadeia (ex.: ligações dissulfeto S-
S). Define a estrutura tridimensional (espacial) da proteína.
Diretamente relacionada com as funções biológicas exercidas pela
proteína.
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA  Está presente em algumas
proteínas, formadas por mais de uma cadeia peptídica. Forma uma
estrutura globular mais complexa.
I) A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS (ESTRUTURA PRIMÁRIA)
NA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FORMA (ESTRUTURA
TERCIÁRIA).
II) A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA FORMA. O QUE
A PROTEÍNA É CAPAZ DE FAZER NA CÉLULA, DEPENDE DE
SUA ESTRUTURA ESPACIAL (ESTRUTURA TERCIÁRIA).
IMPORTANTE
 Processo em que ocorre uma alteração na configuração
espacial (forma) da molécula de uma proteína.
 Ocorre ruptura das ligações de hidrogênio e outras ligações
responsáveis pelas estruturas secundária e terciária.
 Provoca perda de função da proteína.
 Agentes desnaturantes: calor , pH
 Obs: Não há alteração da
sequência de aminoácidos
(estrutura primária) da proteína.
Ex.: clara e gema do ovo após
cozimento, precipitação de
proteínas do leite (iogurtes e
coalhadas).
 A DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Hemoglobina
 Formada por 4 cadeias
polipeptídicas interligadas.
 Presente nas hemácias (glóbulos
vermelhos).
 Contém em sua estrutura química o
elemento ferro (grupamento
prostético heme)
 Ligação ao oxigênio e transporte do
mesmo pelas células sanguíneas.
 Uma mutação em um único
aminoácido da cadeia da hemoglobina
causa uma doença genética chamada
de anemia falciforme.
Hemoglobina e a Anemia Falciforme
 Indivíduo afetado possui
hemácias em forma de
foice.
 Deficiência na circulação
dessas células e no
transporte de oxigênio.
 Viscosidade sanguínea,
aglomeração celular,
coágulos, dores agudas,
necessidade constante de
transfusões sanguíneas.
 PROTEÍNAS CONJUGADAS
 Apresentam, além dos aminoácidos,
outros componentes natureza não
proteica.
 Grupos prostéticos ou cofatores
(natureza inorgânica ou orgânica).
Ex.: Grupamento Heme da
Hemoglobina
 Holoproteína = apoproteína +
cofatores.
Podem estar associadas a
carboidratos (glicoproteínas), a lipídios
(lipoproteínas) ou a ácidos nucleicos
(nucleopoteínas).
 PROTEÍNAS DA DIETA
 Os autótrofos são capazes de sintetizar todos os 2 tipos de
aminoácidos.
 Os heterótrofos sintetizam alguns (aminoácidos naturais).
 Os aminoácidos não sintetizados pelos heterótrofos
(aminoácidos essenciais) só podem ser obtidos pela digestão de
proteínas contidas nos alimentos.
 Aminoácidos da alimentação: construção de proteínas do
próprio organismo, síntese de outras moléculas orgânicas,
obtenção de energia ( deficiência de carboidratos ou lipídeos na
dieta).
EXERCÍCIOS
APOSTILA CADERNO PÁG. 281
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Proteínas composição e estrutura

  • 1. BIOLOGIA A (Profª Lara) Caderno 1 Livro Texto Capítulo 6 (Itens 1 ao 7) Aulas 8 e 9 (Apostila caderno pág. 279 a 281)
  • 2.  Componentes orgânicos fundamentais de todos os seres vivos.  Macromoléculas formadas pela união uma ou mais cadeias de aminoácidos.  Cada uma dessas cadeias constitui um polipeptídeo.  Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de várias unidades, chamadas de aminoácidos.
  • 3.  PAPÉIS BIOLÓGICOS DAS PROTEÍNAS 1) CONSTRUÇÃO  Papel estrutural nos seres vivos.  Hialoplasma é composto de água e proteínas.  A membrana plasmática tem constituição lipoproteica.  Colágeno encontrado na pele, cartilagem e ossos (resistência, rigidez).  Actina e miosina são constituintes dos músculos (capacidade de contração).  Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
  • 4.
  • 5. 2) CATALISADOR  Muitas proteínas atuam como catalisadores de reações químicas do metabolismo celular.  Esses catalisadores são chamados de enzimas.  Aceleram reações químicas.  As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas.  Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, as lipases, a pepsina, as amilases, a catalase etc.
  • 6. 3) DEFESA  Participam do sistema imunológico de animais vertebrados.  São os anticorpos, proteínas de defesa que reagem contras proteínas estranhas ao organismo (antígenos) .  Constituem uma importante aquisição evolutiva contra a invasão de microrganismos causadores de doenças. 4) REGULADOR  Exercem funções específicas sobre algum órgão ou estrutura do organismo, regulando o seu funcionamento.  São os hormônios, produzidos por glândulas endócrinas.  Ex.: insulina, glucagon, tiroxina, hormônio do crescimento, ocitocina etc.
  • 7. 5) TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS  Transporte de substâncias através da membrana plasmática, com o auxílio de permeases.  Transporte de substâncias dissolvidas nos fluidos do organismo (ex.: hemoglobina) 6) PAPEL NUTRICIONAL 7) PAPEL NA COAGULAÇÃO SANGUÍNEA
  • 8.  Unidade estrutural das proteínas.  Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).  Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).  Podem ser classificados como:  Aminoácidos essenciais: não são sintetizados  Aminoácidos naturais: são sintetizados  AMINOÁCIDOS A COMPOSIÇÃO QUÍMICA DE UMA PROTEÍNA
  • 9.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Grupo Amina: NH2 Carbono Central: Carbono α Grupo Carboxila: COOH Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos
  • 10.
  • 11.  LIGAÇÃO PEPTÍDICA  Os aminoácidos se unem por ligações especiais, chamadas de ligações peptídicas. Através delas, formam-se: Dipeptídeo = 2 aminoácidos (se unem por 1 ligação peptídica) Tripeptídeo: 3 aminoácidos (se unem por 2 ligações peptídicas) Polipeptídeo: macromolécula formada por uma cadeia de amínoácidos Proteína: várias cadeias de aminoácidos (polipeptídeo) Ligação peptídica = entre dois aminoácidos (aa) aa1 + aa2= dipeptídeo aa1 + aa2 + aa2 = tripeptídeo
  • 12.
  • 13. OS POLIPEPTÍDEOS SÃO SINTETIZADOS, NAS CÉLULAS, A PARTIR DE UMA “RECEITA” CONTIDA NA MOLÉCULA DE RNA E ‘’LIDA” NOS RIBOSSOMOS. ESSE PROCESSO É CHAMADO DE TRADUÇÃO E É COMANDADO PELO DNA DA CÉLULA.
  • 14.
  • 15.  POR QUE AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES UMAS DAS OUTRAS? As proteínas podem diferir quanto:  À quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica;  Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica;  À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;  Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).
  • 16.
  • 17. A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS QUE CARACTERIZA UM POLIPEPTÍDEO É DETERMINADA POR UMA MOLÉCULA DE RNA, QUE POR SUA VEZ FOI ORIGINADA A PARTIR DE UM SEGMENTO ESPECÍFICO DO DNA (O GENE QUE CODIFICA AQUELE POLIPEPTÍDEO OU PROTÉINA).
  • 18.  ESTRUTURAS DE UMA PROTEÍNA  ESTRUTURA PRIMÁRIA  determinada pelo número, pelo tipo e pela sequência (ordem) dos aminoácidos na proteína. É o número de identidade de uma proteína, determinado geneticamente.  ESTRUTURA SECUNDÁRIA  resulta de ligações (pontes de hidrogênio) que ocorrem entre alguns aminoácidos. As cadeias polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice e a proteína forma um filamento espiralado.  ESTRUTURA TERCIÁRIA  resulta de certas atrações e repulsões entre diferentes pontos da cadeia (ex.: ligações dissulfeto S- S). Define a estrutura tridimensional (espacial) da proteína. Diretamente relacionada com as funções biológicas exercidas pela proteína.  ESTRUTURA QUATERNÁRIA  Está presente em algumas proteínas, formadas por mais de uma cadeia peptídica. Forma uma estrutura globular mais complexa.
  • 19.
  • 20.
  • 21. I) A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS (ESTRUTURA PRIMÁRIA) NA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FORMA (ESTRUTURA TERCIÁRIA). II) A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA FORMA. O QUE A PROTEÍNA É CAPAZ DE FAZER NA CÉLULA, DEPENDE DE SUA ESTRUTURA ESPACIAL (ESTRUTURA TERCIÁRIA). IMPORTANTE
  • 22.  Processo em que ocorre uma alteração na configuração espacial (forma) da molécula de uma proteína.  Ocorre ruptura das ligações de hidrogênio e outras ligações responsáveis pelas estruturas secundária e terciária.  Provoca perda de função da proteína.  Agentes desnaturantes: calor , pH  Obs: Não há alteração da sequência de aminoácidos (estrutura primária) da proteína. Ex.: clara e gema do ovo após cozimento, precipitação de proteínas do leite (iogurtes e coalhadas).  A DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
  • 23.
  • 24.
  • 25. Hemoglobina  Formada por 4 cadeias polipeptídicas interligadas.  Presente nas hemácias (glóbulos vermelhos).  Contém em sua estrutura química o elemento ferro (grupamento prostético heme)  Ligação ao oxigênio e transporte do mesmo pelas células sanguíneas.  Uma mutação em um único aminoácido da cadeia da hemoglobina causa uma doença genética chamada de anemia falciforme.
  • 26. Hemoglobina e a Anemia Falciforme  Indivíduo afetado possui hemácias em forma de foice.  Deficiência na circulação dessas células e no transporte de oxigênio.  Viscosidade sanguínea, aglomeração celular, coágulos, dores agudas, necessidade constante de transfusões sanguíneas.
  • 27.  PROTEÍNAS CONJUGADAS  Apresentam, além dos aminoácidos, outros componentes natureza não proteica.  Grupos prostéticos ou cofatores (natureza inorgânica ou orgânica). Ex.: Grupamento Heme da Hemoglobina  Holoproteína = apoproteína + cofatores. Podem estar associadas a carboidratos (glicoproteínas), a lipídios (lipoproteínas) ou a ácidos nucleicos (nucleopoteínas).
  • 28.  PROTEÍNAS DA DIETA  Os autótrofos são capazes de sintetizar todos os 2 tipos de aminoácidos.  Os heterótrofos sintetizam alguns (aminoácidos naturais).  Os aminoácidos não sintetizados pelos heterótrofos (aminoácidos essenciais) só podem ser obtidos pela digestão de proteínas contidas nos alimentos.  Aminoácidos da alimentação: construção de proteínas do próprio organismo, síntese de outras moléculas orgânicas, obtenção de energia ( deficiência de carboidratos ou lipídeos na dieta).
  • 29.

Notas do Editor

  1. CONVENÇÃO: SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DE UM POLIPEPTÍDEO É LIDA DA ESQUERDA (N-TERMINAL) PARA A DIREITA (C-TERMINAL), POIS É NESSE SENTIDO QUE OS AMINOÁCIDOS SÃO ACRESCENTADOS PELO RIBOSSOMOS, À MEDIDA QUE A CADEIA CRESCE, DURANTE A SÍNTESE PROTEICA (TRADUÇÃO).
  2. DEPENDENDO O GRAU DE DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA, ESSE PROCESSO PODE SER REVERSÍVEL OU NÃO. NO ENTANTO, AO ALTERAR A FORMA ESPACIAL DA PROTEÍNA, A DESNATURAÇÃO PREJUDICARÁ A SUA ATIVIDADE BIOLÓGICA E, COM ISSO, CERTOS PROCESSOS METABÓLICOS E FISIOLÓGICOS PODEM SER AFETADOS.