Proteínas composição e estrutura

1. BIOLOGIA A (Profª Lara)
Caderno 1
Livro Texto Capítulo 6 (Itens 1 ao 7)
Aulas 8 e 9 (Apostila caderno pág. 279 a 281)

2.  Componentes orgânicos fundamentais de todos os
seres vivos.
 Macromoléculas formadas pela união uma ou mais
cadeias de aminoácidos.
 Cada uma dessas cadeias constitui um polipeptídeo.
 Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de
várias unidades, chamadas de aminoácidos.

3.  PAPÉIS BIOLÓGICOS DAS PROTEÍNAS
1) CONSTRUÇÃO
 Papel estrutural nos seres vivos.
 Hialoplasma é composto de água e proteínas.
 A membrana plasmática tem constituição lipoproteica.
 Colágeno encontrado na pele, cartilagem e ossos (resistência,
rigidez).
 Actina e miosina são constituintes dos músculos (capacidade de
contração).
 Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no
cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a
adaptação do animal à vida terrestre.

5. 2) CATALISADOR
 Muitas proteínas atuam como catalisadores de reações químicas
do metabolismo celular.
 Esses catalisadores são chamados de enzimas.
 Aceleram reações químicas.
 As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das
reações biológicas.
 Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, as
lipases, a pepsina, as amilases, a catalase etc.

6. 3) DEFESA
 Participam do sistema imunológico de animais vertebrados.
 São os anticorpos, proteínas de defesa que reagem contras
proteínas estranhas ao organismo (antígenos) .
 Constituem uma importante aquisição evolutiva contra a
invasão de microrganismos causadores de doenças.
4) REGULADOR
 Exercem funções específicas sobre algum órgão ou estrutura do
organismo, regulando o seu funcionamento.
 São os hormônios, produzidos por glândulas endócrinas.
 Ex.: insulina, glucagon, tiroxina, hormônio do crescimento,
ocitocina etc.

7. 5) TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS
 Transporte de substâncias através da membrana plasmática,
com o auxílio de permeases.
 Transporte de substâncias dissolvidas nos fluidos do organismo
(ex.: hemoglobina)
6) PAPEL NUTRICIONAL
7) PAPEL NA COAGULAÇÃO SANGUÍNEA

8.  Unidade estrutural das proteínas.
 Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).
 Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura
química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).
 Podem ser classificados como:
 Aminoácidos essenciais: não são sintetizados
 Aminoácidos naturais: são sintetizados
 AMINOÁCIDOS
A COMPOSIÇÃO QUÍMICA DE UMA PROTEÍNA

9.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Grupo Amina: NH2
Carbono Central: Carbono α
Grupo Carboxila: COOH
Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos

11.  LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Os aminoácidos se unem por ligações especiais,
chamadas de ligações peptídicas.
Através delas, formam-se:
Dipeptídeo = 2 aminoácidos (se unem por 1 ligação peptídica)
Tripeptídeo: 3 aminoácidos (se unem por 2 ligações peptídicas)
Polipeptídeo: macromolécula formada por uma cadeia de amínoácidos
Proteína: várias cadeias de aminoácidos (polipeptídeo)
Ligação peptídica = entre dois aminoácidos (aa)
aa1 + aa2= dipeptídeo
aa1 + aa2 + aa2 = tripeptídeo

13. OS POLIPEPTÍDEOS SÃO SINTETIZADOS, NAS
CÉLULAS, A PARTIR DE UMA “RECEITA” CONTIDA
NA MOLÉCULA DE RNA E ‘’LIDA” NOS
RIBOSSOMOS. ESSE PROCESSO É CHAMADO DE
TRADUÇÃO E É COMANDADO PELO DNA DA
CÉLULA.

15.  POR QUE AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES UMAS DAS
OUTRAS?
As proteínas podem diferir quanto:
 À quantidade de aminoácidos na cadeia
polipeptídica;
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia
polipeptídica;
 À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
 Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).

17. A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS QUE
CARACTERIZA UM POLIPEPTÍDEO É
DETERMINADA POR UMA MOLÉCULA DE RNA,
QUE POR SUA VEZ FOI ORIGINADA A PARTIR DE
UM SEGMENTO ESPECÍFICO DO DNA (O GENE
QUE CODIFICA AQUELE POLIPEPTÍDEO OU
PROTÉINA).

18.  ESTRUTURAS DE UMA PROTEÍNA
 ESTRUTURA PRIMÁRIA  determinada pelo número, pelo tipo
e pela sequência (ordem) dos aminoácidos na proteína. É o número de
identidade de uma proteína, determinado geneticamente.
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA  resulta de ligações (pontes de
hidrogênio) que ocorrem entre alguns aminoácidos. As cadeias
polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice e a proteína forma um
filamento espiralado.
 ESTRUTURA TERCIÁRIA  resulta de certas atrações e
repulsões entre diferentes pontos da cadeia (ex.: ligações dissulfeto S-
S). Define a estrutura tridimensional (espacial) da proteína.
Diretamente relacionada com as funções biológicas exercidas pela
proteína.
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA  Está presente em algumas
proteínas, formadas por mais de uma cadeia peptídica. Forma uma
estrutura globular mais complexa.

21. I) A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS (ESTRUTURA PRIMÁRIA)
NA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FORMA (ESTRUTURA
TERCIÁRIA).
II) A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA FORMA. O QUE
A PROTEÍNA É CAPAZ DE FAZER NA CÉLULA, DEPENDE DE
SUA ESTRUTURA ESPACIAL (ESTRUTURA TERCIÁRIA).
IMPORTANTE

22.  Processo em que ocorre uma alteração na configuração
espacial (forma) da molécula de uma proteína.
 Ocorre ruptura das ligações de hidrogênio e outras ligações
responsáveis pelas estruturas secundária e terciária.
 Provoca perda de função da proteína.
 Agentes desnaturantes: calor , pH
 Obs: Não há alteração da
sequência de aminoácidos
(estrutura primária) da proteína.
Ex.: clara e gema do ovo após
cozimento, precipitação de
proteínas do leite (iogurtes e
coalhadas).
 A DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

25. Hemoglobina
 Formada por 4 cadeias
polipeptídicas interligadas.
 Presente nas hemácias (glóbulos
vermelhos).
 Contém em sua estrutura química o
elemento ferro (grupamento
prostético heme)
 Ligação ao oxigênio e transporte do
mesmo pelas células sanguíneas.
 Uma mutação em um único
aminoácido da cadeia da hemoglobina
causa uma doença genética chamada
de anemia falciforme.

26. Hemoglobina e a Anemia Falciforme
 Indivíduo afetado possui
hemácias em forma de
foice.
 Deficiência na circulação
dessas células e no
transporte de oxigênio.
 Viscosidade sanguínea,
aglomeração celular,
coágulos, dores agudas,
necessidade constante de
transfusões sanguíneas.

27.  PROTEÍNAS CONJUGADAS
 Apresentam, além dos aminoácidos,
outros componentes natureza não
proteica.
 Grupos prostéticos ou cofatores
(natureza inorgânica ou orgânica).
Ex.: Grupamento Heme da
Hemoglobina
 Holoproteína = apoproteína +
cofatores.
Podem estar associadas a
carboidratos (glicoproteínas), a lipídios
(lipoproteínas) ou a ácidos nucleicos
(nucleopoteínas).

28.  PROTEÍNAS DA DIETA
 Os autótrofos são capazes de sintetizar todos os 2 tipos de
aminoácidos.
 Os heterótrofos sintetizam alguns (aminoácidos naturais).
 Os aminoácidos não sintetizados pelos heterótrofos
(aminoácidos essenciais) só podem ser obtidos pela digestão de
proteínas contidas nos alimentos.
 Aminoácidos da alimentação: construção de proteínas do
próprio organismo, síntese de outras moléculas orgânicas,
obtenção de energia ( deficiência de carboidratos ou lipídeos na
dieta).

30. EXERCÍCIOS
APOSTILA CADERNO PÁG. 281