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Estrutura e Funções de Proteínas
Bioquímica
Educação Física
Profa. Viviane
 Proteína ⇒ do grego protos (“a primeira”)
 Um dos grupos mais importantes – versáteis. São
macromoléculas constituídas de AA
 Funções ⇒ Estrutura dos tecidos (colágeno, queratina, actina e miosina)
Função enzimática (lipases)
Função hormonal (insulina)
Função de defesa (anticorpos)
Função nutritiva (vitelo do ovo)
Coagulação sanguínea (fibrinogênio)
Função de transporte (hemoglobina)
 Constituição ⇒ até 20 aminoácidos diferentes (peptídeos).
Estrutura e Funções de Proteínas
4
Aminoácidos –matéria prima das proteínas
• Um aminoácido consiste em um carbono “central” com
uma ligação a grupo amino (-NH2), outra a um grupo
carboxila (-COOH), a terceira a um átomo de hidrogênio
e a quarta a uma cadeia lateral variável
Grupo Carboxílico
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Nomes dos aminoácidos
Asparagina foi o
primeiro encontrada
em aspargos,
Glutamato no
glúten de trigo;
Glicina (glykos grego, "doce")
assim chamada devido ao seu
sabor doce.
Asparagina Aspargo
Glutamato trigo
Tirosina queijo
Tirosina foi isolada
pela primeira vez do
queijo (seu nome é
derivado do
grego ”tyros” ,
"queijo");
Classificação dos Aminoácidos
• AA ESSENCIAIS
– lisina
– leucina
– isoleucina
– valina
– metionina
– fenilalanina
– treonina
– triptofano
– histidina
• AA NÃO ESSENCIAIS
– alanina
– arginina
– aspartato
– asparagina
– cisteína
– glutamina
– ácido glutâmico
– glicina
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Classificação dos Aminoácidos
Aminoácido
Abreviatura
(3 letras)
Símbolo
(1 letra)
Valina Val V
Triptofano Trp W
Glicina Gly G
Nomenclatura dos Aminoácidos
Aminoácido Abreviação de três
letras
Abreviação de uma
letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
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Glicina Gly G
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Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
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Serina Ser S
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Valina Val V
Propriedades dos aas- Ligação peptídica
• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque
os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações
peptídicas
– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2)
de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de
outro aminoácido.
12
Ligação peptídica
- Poucos aa: oligopeptídeos
- Vários: polipeptídeos
Ser - Gly - Tyr - Ala- Leu
Ligação peptídica
Proteínas são polímeros de aminoácidos
O que diferem as proteínas??
• Quantidade de AA do polipeptídio
• Tipos de AA
• Seqüência dos AA
Proteínas são polímeros de aminoácidos
17
Classificação das Proteínas
• As proteínas podem ser simples ou conjugadas:
• SIMPLES:
– São também denominadas de homoproteínas e são
constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Ex.:
albuminas, globulinas
• CONJUGADAS:
- São também denominadas heteroproteínas. As proteínas
conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro
componente não-protéico, chamado grupo prostético. Ex.:
fosfoproteínas, lipoproteínas, hemoglobina
18
Hemoglobina- 572 aa
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• Rompimento das ligações que formam
tridimensionalmente a proteína.
• Acontece quando:
– Há aumento da temperatura (ovo cozido)
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Desnaturação de proteínas
20
• Não existe reserva considerável de aas livres no
organismo. NÃO SÃO ARMAZENADOS COMO
FONTE DE ENERGIA
• Os aas permanecem em estado de reciclagem, onde os
aas livres serão utilizados na síntese de novas proteínas
ou degradados em amônia no fígado, músculos,
cérebro e rins;
• Nos rins, os aas que não são utilizados são eliminados
na forma de uréia pela urina (NH3 – Amônia)
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Bioquimica das proteínas

  • 1.
  • 2. Estrutura e Funções de Proteínas Bioquímica Educação Física Profa. Viviane
  • 3.  Proteína ⇒ do grego protos (“a primeira”)  Um dos grupos mais importantes – versáteis. São macromoléculas constituídas de AA  Funções ⇒ Estrutura dos tecidos (colágeno, queratina, actina e miosina) Função enzimática (lipases) Função hormonal (insulina) Função de defesa (anticorpos) Função nutritiva (vitelo do ovo) Coagulação sanguínea (fibrinogênio) Função de transporte (hemoglobina)  Constituição ⇒ até 20 aminoácidos diferentes (peptídeos). Estrutura e Funções de Proteínas
  • 4. 4 Aminoácidos –matéria prima das proteínas • Um aminoácido consiste em um carbono “central” com uma ligação a grupo amino (-NH2), outra a um grupo carboxila (-COOH), a terceira a um átomo de hidrogênio e a quarta a uma cadeia lateral variável Grupo Carboxílico Grupo amina Grupo R
  • 5. 5
  • 6. Nomes dos aminoácidos Asparagina foi o primeiro encontrada em aspargos, Glutamato no glúten de trigo; Glicina (glykos grego, "doce") assim chamada devido ao seu sabor doce. Asparagina Aspargo Glutamato trigo Tirosina queijo Tirosina foi isolada pela primeira vez do queijo (seu nome é derivado do grego ”tyros” , "queijo");
  • 8. • AA ESSENCIAIS – lisina – leucina – isoleucina – valina – metionina – fenilalanina – treonina – triptofano – histidina • AA NÃO ESSENCIAIS – alanina – arginina – aspartato – asparagina – cisteína – glutamina – ácido glutâmico – glicina – prolina – serina – tirosina Classificação dos Aminoácidos
  • 9. Aminoácido Abreviatura (3 letras) Símbolo (1 letra) Valina Val V Triptofano Trp W Glicina Gly G Nomenclatura dos Aminoácidos
  • 10. Aminoácido Abreviação de três letras Abreviação de uma letra Alanina Ala A Arginina Arg R Asparagina Asn N Ácido aspártico Asp D Ácido glutâmico Glu E Cisteína Cys C Glicina Gly G Glutamina Gln Q Histidina His H Isoleucina Ile I Leucina Leu L Lisina Lys K Metionina Met M Fenilalanina Phe F Prolina Pro P Serina Ser S Tirosina Tyr Y Treonina Thr T Triptofano Trp W Valina Val V
  • 11. Propriedades dos aas- Ligação peptídica • As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas – Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido.
  • 12. 12
  • 13. Ligação peptídica - Poucos aa: oligopeptídeos - Vários: polipeptídeos Ser - Gly - Tyr - Ala- Leu
  • 15. Proteínas são polímeros de aminoácidos O que diferem as proteínas?? • Quantidade de AA do polipeptídio • Tipos de AA • Seqüência dos AA
  • 16. Proteínas são polímeros de aminoácidos
  • 17. 17 Classificação das Proteínas • As proteínas podem ser simples ou conjugadas: • SIMPLES: – São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Ex.: albuminas, globulinas • CONJUGADAS: - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Ex.: fosfoproteínas, lipoproteínas, hemoglobina
  • 18. 18 Hemoglobina- 572 aa DOENÇAS RELACIONADAS COM A HEMOGLOBINA ?
  • 19. 19 • Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína. • Acontece quando: – Há aumento da temperatura (ovo cozido) – Ou há alteração no pH (limão no leite) Desnaturação de proteínas
  • 20. 20 • Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. NÃO SÃO ARMAZENADOS COMO FONTE DE ENERGIA • Os aas permanecem em estado de reciclagem, onde os aas livres serão utilizados na síntese de novas proteínas ou degradados em amônia no fígado, músculos, cérebro e rins; • Nos rins, os aas que não são utilizados são eliminados na forma de uréia pela urina (NH3 – Amônia) Aminoácidos são armazenados no organismo?
  • 21. 21 CONSUMO DE PROTEINA E GANHO DE MASSA MUSCULAR