O documento discute três tópicos:
1) O chifre de rinoceronte negro é procurado por suas supostas propriedades afrodisíacas, mas na verdade não tem propriedades químicas diferentes de cascos bovinos ou unhas humanas.
2) A extinção do rinoceronte negro está próxima devido a essa crença.
3) Em resumo, a crença no afrodisíaco do chifre de rinoceronte está levando a espécie à extinção, embora seu efeito químico
O documento discute os tipos e mecanismos de transporte de solutos através das membranas celulares vegetais. Apresenta os principais tipos de transporte - simples, ativo e passivo - e as proteínas envolvidas, como bombas de prótons, canais e transportadores. Também aborda o transporte de moléculas grandes via endocitose e exocitose.
1) Enzimas são catalisadores biológicos feitos de proteínas que aceleram reações químicas sem serem consumidas no processo.
2) Enzimas atuam com alta especificidade e eficiência em reações metabólicas, podendo catalisar centenas de reações por segundo.
3) A cinética enzimática descreve como fatores como concentração de substrato e temperatura afetam a velocidade da reação catalisada pela enzima.
O documento define enzimas como catalisadores biológicos formados por cadeias de aminoácidos que viabilizam reações celulares. As enzimas são classificadas em 6 tipos e possuem estrutura composta por proteína e cofator. Fatores como pH, temperatura e concentração de substrato influenciam a atividade enzimática.
O documento discute os principais componentes químicos encontrados nos seres vivos, incluindo água, sais minerais, carboidratos, lipídios, proteínas e vitaminas. Ele também explica as funções dessas moléculas, como o armazenamento e transporte de energia por carboidratos, a formação de estruturas celulares por lipídios, e a catalise de reações bioquímicas por enzimas proteicas. Finalmente, o documento lista alguns sais minerais e vitaminas essenciais e suas funções no cor
O documento fornece informações sobre as vitaminas, dividindo-as em lipossolúveis (A, D, E e K) e hidrossolúveis (complexo B e C). Detalha as principais fontes, importâncias e carências de cada vitamina.
O documento discute enzimas, proteínas que aceleram reações químicas em sistemas biológicos. Ele explica que as enzimas são altamente específicas para seus substratos, não são consumidas durante a catálise e têm sua atividade regulada. Também classifica as enzimas em seis classes e discute cofatores, coenzimas, isoenzimas e a cinética enzimática.
O documento discute os tipos e mecanismos de transporte de solutos através das membranas celulares vegetais. Apresenta os principais tipos de transporte - simples, ativo e passivo - e as proteínas envolvidas, como bombas de prótons, canais e transportadores. Também aborda o transporte de moléculas grandes via endocitose e exocitose.
1) Enzimas são catalisadores biológicos feitos de proteínas que aceleram reações químicas sem serem consumidas no processo.
2) Enzimas atuam com alta especificidade e eficiência em reações metabólicas, podendo catalisar centenas de reações por segundo.
3) A cinética enzimática descreve como fatores como concentração de substrato e temperatura afetam a velocidade da reação catalisada pela enzima.
O documento define enzimas como catalisadores biológicos formados por cadeias de aminoácidos que viabilizam reações celulares. As enzimas são classificadas em 6 tipos e possuem estrutura composta por proteína e cofator. Fatores como pH, temperatura e concentração de substrato influenciam a atividade enzimática.
O documento discute os principais componentes químicos encontrados nos seres vivos, incluindo água, sais minerais, carboidratos, lipídios, proteínas e vitaminas. Ele também explica as funções dessas moléculas, como o armazenamento e transporte de energia por carboidratos, a formação de estruturas celulares por lipídios, e a catalise de reações bioquímicas por enzimas proteicas. Finalmente, o documento lista alguns sais minerais e vitaminas essenciais e suas funções no cor
O documento fornece informações sobre as vitaminas, dividindo-as em lipossolúveis (A, D, E e K) e hidrossolúveis (complexo B e C). Detalha as principais fontes, importâncias e carências de cada vitamina.
O documento discute enzimas, proteínas que aceleram reações químicas em sistemas biológicos. Ele explica que as enzimas são altamente específicas para seus substratos, não são consumidas durante a catálise e têm sua atividade regulada. Também classifica as enzimas em seis classes e discute cofatores, coenzimas, isoenzimas e a cinética enzimática.
O documento descreve a estrutura e classificação de aminoácidos. Apresenta sua estrutura geral, isomeria, classificação de acordo com a polaridade e natureza do grupo R, aminoácidos essenciais e exemplos de estruturas. Também aborda as reações químicas características dos grupos funcionais dos aminoácidos e suas aplicações.
Este documento descreve a composição química dos seres vivos, incluindo substâncias inorgânicas como água e sais minerais, e substâncias orgânicas como carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos nucléicos. Estas substâncias desempenham funções vitais como transporte de nutrientes, armazenamento de energia, estrutura celular e controle genético.
O documento descreve o metabolismo dos aminoácidos no fígado, incluindo a transaminação, produção de ureia e ciclos relacionados. A transaminação transfere grupos aminos de aminoácidos para α-cetoglutarato. A amônia resultante é convertida em ureia no fígado através de um complexo ciclo. O ciclo da ureia está integrado ao ciclo do ácido cítrico para eliminar a amônia de forma não tóxica.
O documento discute os processos de nutrição e liberação de energia nas células, incluindo a fotossíntese, quimiossíntese, respiração e fermentação. A fotossíntese usa a luz solar para produzir glicose a partir de CO2 e H2O, enquanto a quimiossíntese usa a oxidação de compostos inorgânicos. A respiração quebra totalmente a glicose para liberar energia na forma de ATP, e a fermentação quebra parcialmente
Guião de correção dos exercícios de bioquímica, sobre metabolismo, cíclo cítr...Inacio Mateus Assane
Este documento contém perguntas múltiplas sobre processos metabólicos como redução, catabolismo, ciclo da ureia e ciclo de Krebs. As perguntas cobrem tópicos como os produtos finais do metabolismo da leucina, as funções de CoA e as reações do ciclo de Krebs.
O documento descreve os processos e etapas da fotossíntese, incluindo a organela responsável (o cloroplasto), as etapas fotoquímica e química, e fatores que influenciam a taxa de fotossíntese como disponibilidade de CO2, temperatura, luminosidade e ponto de compensação fótico.
O documento discute os processos metabólicos de fotossíntese, respiração celular e quimiossíntese. Apresenta os principais componentes e reações envolvidas em cada processo, como a utilização da energia luminosa na fotossíntese e de compostos químicos na quimiossíntese para a síntese de compostos orgânicos. Também explica a obtenção de energia a partir da oxidação de compostos na respiração celular aeróbia e anaeróbia.
O documento resume os conceitos gerais sobre ácidos nucléicos, DNA e RNA. Explica que o DNA armazena e transmite informação genética através de nucleotídeos, enquanto o RNA auxilia na expressão desta informação através da transcrição e síntese de proteínas. Também descreve as estruturas em dupla hélice do DNA e dos diferentes tipos de RNA.
O documento discute os conceitos de alimentação, nutrição e digestão em diferentes organismos. Aborda como a energia solar é transformada em energia química por autótrofos e como heterótrofos dependem desses organismos para a obtenção de nutrientes. Também descreve a fisiologia digestória dos animais e como os nutrientes são absorvidos e transportados após a digestão química e mecânica dos alimentos.
O documento descreve os principais componentes do sangue: o plasma, que transporta compostos orgânicos e inorgânicos, e os elementos figurados - hemácias, leucócitos e plaquetas. As hemácias contêm a hemoglobina e transportam oxigênio, enquanto os leucócitos auxiliam na defesa imunológica e as plaquetas na coagulação sanguínea. Todos são produzidos na medula óssea.
O documento descreve as estruturas e funções básicas do RNA e DNA, incluindo que são polimeros de nucleotídeos formados por açúcares, bases nitrogenadas e grupamentos fosfato, e que o DNA forma uma dupla hélice enquanto o RNA forma uma fita simples. Também resume os processos de transcrição e tradução que convertem informação genética em proteínas.
O documento descreve as principais secreções do sistema gastrointestinal, incluindo a salivar, gástrica e pancreática. A secreção salivar contém enzimas e sais minerais que iniciam a digestão. A secreção gástrica contém HCl, pepsinogênio e muco produzidos por células específicas. A secreção pancreática inclui enzimas digestivas e componentes aquosos regulados pela secretina e colecistocinina.
O documento descreve os principais processos da glicólise e gliconeogênese. A glicólise converte a glicose em piruvato para produção de energia nas células. Ela ocorre em duas fases: na primeira há consumo de ATP e na segunda há produção líquida de ATP. A fosfofrutoquinase é a principal enzima reguladora da via glicolítica.
O documento descreve como a atividade física afeta os sistemas respiratório e circulatório para manter a homeostase. A frequência cardíaca e respiratória aumentam durante o exercício para fornecer mais oxigênio aos músculos, e diminuem após o descanso.
O documento discute o metabolismo energético celular, com foco no ATP como principal fonte de energia metabólica, nos processos exergônicos como glicólise e respiração celular, e nas vias metabólicas como glicólise, fermentações e respiração aeróbica.
O documento descreve o metabolismo das proteínas e o ciclo da uréia. As proteínas são degradadas em aminoácidos, que podem ser usados para síntese de novas proteínas ou metabolizados, gerando amônia tóxica. O fígado converte a amônia em uréia de forma não tóxica através do ciclo da uréia, que envolve reações mitocondriais e citosólicas para formar o composto final excretado pelos rins.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que determinam reações químicas no organismo e compõem tecidos e membranas. As proteínas são formadas por ligações peptídicas entre os 20 tipos de aminoácidos, alguns produzidos pelo corpo e outros obtidos na alimentação. As proteínas têm funções como reserva, transporte, proteção e estrutura celular, e podem perder a forma e função quando sofrem desnaturação por calor ou variações de pH.
O documento discute os principais pigmentos respiratórios que transportam oxigênio no sangue de diferentes animais, incluindo hemoglobina, hemocianina e mioglobina. Também aborda os fatores que afetam a afinidade destes pigmentos pelo oxigênio, como a pressão parcial de oxigênio, temperatura, pH e fosfatos orgânicos. Finalmente, explica como o transporte de dióxido de carbono ocorre principalmente na forma de bicarbonato no sangue.
O documento discute os aminoácidos, peptídeos e proteínas, abordando:
1) As características químicas dos aminoácidos e suas classificações;
2) A formação de ligações peptídicas na união de aminoácidos em cadeias polipeptídicas;
3) Os diferentes níveis estruturais das proteínas, incluindo estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
O documento discute as propriedades químicas e biológicas dos aminoácidos. São as unidades estruturais das proteínas e desempenham funções como combustível, transmissão nervosa e biossíntese de moléculas. Existem 20 aminoácidos essenciais no código genético e alguns incomuns resultam da modificação pós-tradução de resíduos.
O documento discute as proteínas e aminoácidos. As proteínas são macromoléculas abundantes nas células vivas e desempenham funções estruturais e metabólicas importantes. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Os aminoácidos possuem grupos funcionais que determinam suas propriedades químicas e solubilidade.
O documento descreve a estrutura e classificação de aminoácidos. Apresenta sua estrutura geral, isomeria, classificação de acordo com a polaridade e natureza do grupo R, aminoácidos essenciais e exemplos de estruturas. Também aborda as reações químicas características dos grupos funcionais dos aminoácidos e suas aplicações.
Este documento descreve a composição química dos seres vivos, incluindo substâncias inorgânicas como água e sais minerais, e substâncias orgânicas como carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos nucléicos. Estas substâncias desempenham funções vitais como transporte de nutrientes, armazenamento de energia, estrutura celular e controle genético.
O documento descreve o metabolismo dos aminoácidos no fígado, incluindo a transaminação, produção de ureia e ciclos relacionados. A transaminação transfere grupos aminos de aminoácidos para α-cetoglutarato. A amônia resultante é convertida em ureia no fígado através de um complexo ciclo. O ciclo da ureia está integrado ao ciclo do ácido cítrico para eliminar a amônia de forma não tóxica.
O documento discute os processos de nutrição e liberação de energia nas células, incluindo a fotossíntese, quimiossíntese, respiração e fermentação. A fotossíntese usa a luz solar para produzir glicose a partir de CO2 e H2O, enquanto a quimiossíntese usa a oxidação de compostos inorgânicos. A respiração quebra totalmente a glicose para liberar energia na forma de ATP, e a fermentação quebra parcialmente
Guião de correção dos exercícios de bioquímica, sobre metabolismo, cíclo cítr...Inacio Mateus Assane
Este documento contém perguntas múltiplas sobre processos metabólicos como redução, catabolismo, ciclo da ureia e ciclo de Krebs. As perguntas cobrem tópicos como os produtos finais do metabolismo da leucina, as funções de CoA e as reações do ciclo de Krebs.
O documento descreve os processos e etapas da fotossíntese, incluindo a organela responsável (o cloroplasto), as etapas fotoquímica e química, e fatores que influenciam a taxa de fotossíntese como disponibilidade de CO2, temperatura, luminosidade e ponto de compensação fótico.
O documento discute os processos metabólicos de fotossíntese, respiração celular e quimiossíntese. Apresenta os principais componentes e reações envolvidas em cada processo, como a utilização da energia luminosa na fotossíntese e de compostos químicos na quimiossíntese para a síntese de compostos orgânicos. Também explica a obtenção de energia a partir da oxidação de compostos na respiração celular aeróbia e anaeróbia.
O documento resume os conceitos gerais sobre ácidos nucléicos, DNA e RNA. Explica que o DNA armazena e transmite informação genética através de nucleotídeos, enquanto o RNA auxilia na expressão desta informação através da transcrição e síntese de proteínas. Também descreve as estruturas em dupla hélice do DNA e dos diferentes tipos de RNA.
O documento discute os conceitos de alimentação, nutrição e digestão em diferentes organismos. Aborda como a energia solar é transformada em energia química por autótrofos e como heterótrofos dependem desses organismos para a obtenção de nutrientes. Também descreve a fisiologia digestória dos animais e como os nutrientes são absorvidos e transportados após a digestão química e mecânica dos alimentos.
O documento descreve os principais componentes do sangue: o plasma, que transporta compostos orgânicos e inorgânicos, e os elementos figurados - hemácias, leucócitos e plaquetas. As hemácias contêm a hemoglobina e transportam oxigênio, enquanto os leucócitos auxiliam na defesa imunológica e as plaquetas na coagulação sanguínea. Todos são produzidos na medula óssea.
O documento descreve as estruturas e funções básicas do RNA e DNA, incluindo que são polimeros de nucleotídeos formados por açúcares, bases nitrogenadas e grupamentos fosfato, e que o DNA forma uma dupla hélice enquanto o RNA forma uma fita simples. Também resume os processos de transcrição e tradução que convertem informação genética em proteínas.
O documento descreve as principais secreções do sistema gastrointestinal, incluindo a salivar, gástrica e pancreática. A secreção salivar contém enzimas e sais minerais que iniciam a digestão. A secreção gástrica contém HCl, pepsinogênio e muco produzidos por células específicas. A secreção pancreática inclui enzimas digestivas e componentes aquosos regulados pela secretina e colecistocinina.
O documento descreve os principais processos da glicólise e gliconeogênese. A glicólise converte a glicose em piruvato para produção de energia nas células. Ela ocorre em duas fases: na primeira há consumo de ATP e na segunda há produção líquida de ATP. A fosfofrutoquinase é a principal enzima reguladora da via glicolítica.
O documento descreve como a atividade física afeta os sistemas respiratório e circulatório para manter a homeostase. A frequência cardíaca e respiratória aumentam durante o exercício para fornecer mais oxigênio aos músculos, e diminuem após o descanso.
O documento discute o metabolismo energético celular, com foco no ATP como principal fonte de energia metabólica, nos processos exergônicos como glicólise e respiração celular, e nas vias metabólicas como glicólise, fermentações e respiração aeróbica.
O documento descreve o metabolismo das proteínas e o ciclo da uréia. As proteínas são degradadas em aminoácidos, que podem ser usados para síntese de novas proteínas ou metabolizados, gerando amônia tóxica. O fígado converte a amônia em uréia de forma não tóxica através do ciclo da uréia, que envolve reações mitocondriais e citosólicas para formar o composto final excretado pelos rins.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que determinam reações químicas no organismo e compõem tecidos e membranas. As proteínas são formadas por ligações peptídicas entre os 20 tipos de aminoácidos, alguns produzidos pelo corpo e outros obtidos na alimentação. As proteínas têm funções como reserva, transporte, proteção e estrutura celular, e podem perder a forma e função quando sofrem desnaturação por calor ou variações de pH.
O documento discute os principais pigmentos respiratórios que transportam oxigênio no sangue de diferentes animais, incluindo hemoglobina, hemocianina e mioglobina. Também aborda os fatores que afetam a afinidade destes pigmentos pelo oxigênio, como a pressão parcial de oxigênio, temperatura, pH e fosfatos orgânicos. Finalmente, explica como o transporte de dióxido de carbono ocorre principalmente na forma de bicarbonato no sangue.
O documento discute os aminoácidos, peptídeos e proteínas, abordando:
1) As características químicas dos aminoácidos e suas classificações;
2) A formação de ligações peptídicas na união de aminoácidos em cadeias polipeptídicas;
3) Os diferentes níveis estruturais das proteínas, incluindo estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
O documento discute as propriedades químicas e biológicas dos aminoácidos. São as unidades estruturais das proteínas e desempenham funções como combustível, transmissão nervosa e biossíntese de moléculas. Existem 20 aminoácidos essenciais no código genético e alguns incomuns resultam da modificação pós-tradução de resíduos.
O documento discute as proteínas e aminoácidos. As proteínas são macromoléculas abundantes nas células vivas e desempenham funções estruturais e metabólicas importantes. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Os aminoácidos possuem grupos funcionais que determinam suas propriedades químicas e solubilidade.
O documento discute as propriedades dos aminoácidos, incluindo sua estrutura, classificação e funções. Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas e variam em suas cadeias laterais, determinando suas propriedades. Eles podem agir como ácidos ou bases e são classificados de acordo com a polaridade de suas cadeias laterais.
O documento resume as principais características dos aminoácidos, incluindo sua estrutura química básica, os 20 aminoácidos essenciais para o corpo humano, as classificações de acordo com o tipo de radical e propriedades químicas como ionização e estereoisomeria.
Os aminoácidos são anfóteros com grupos amina e carboxílica. As proteínas são polipeptídeos formados pela ligação de aminoácidos. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos, enquanto as estruturas secundária, terciária e quaternária descrevem o arranjo espacial das cadeias laterais que determina a conformação e função da proteína.
O documento apresenta 7 questões sobre química orgânica, abordando tópicos como detergentes biodegradáveis, compostos aromáticos e alifáticos, ligações sigma e pi, aromaticidade, melanina e patulina.
O documento discute conceitos químicos como detergentes biodegradáveis vs não biodegradáveis, compostos aromáticos e alifáticos, ligações sigma e pi. Há também perguntas sobre estruturas químicas específicas, propriedades de compostos como alizarina, patulina e melanina.
O documento discute aminoácidos, peptídeos e proteínas. Ele explica a constituição dos aminoácidos, formação de peptídeos através de ligações peptídicas, e as quatro estruturas de proteínas - primária, secundária, terciária e quaternária. Ele também descreve ferramentas como cromatografia e eletroforese usadas para estudar proteínas.
O documento discute as proteínas, definindo-as como macromoléculas produzidas a partir da informação genética e que exibem grande diversidade funcional. As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, e suas estruturas tridimensionais são mantidas por interações como ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas entre as cadeias laterais dos aminoácidos.
O documento discute os principais componentes estruturais das proteínas, incluindo aminoácidos, peptídeos e os quatro níveis de estrutura de proteínas (primária, secundária, terciária e quaternária). Explica que as proteínas são construídas a partir de um conjunto comum de 20 aminoácidos unidos em sequências lineares através de ligações peptídicas, e que a função da proteína depende de sua estrutura tridimensional determinada por sua sequência de aminoácidos.
O documento discute a estrutura, função e dinâmica de proteínas. Aborda os níveis estruturais de proteínas incluindo estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Detalha os 20 aminoácidos naturais, a ligação peptídica e as estruturas secundárias como hélice alfa e folha beta.
O documento descreve as propriedades dos aminoácidos e sua importância na estrutura e função das proteínas. Resume que aminoácidos são moléculas orgânicas que constituem as unidades estruturais das proteínas e participam de funções celulares. Existem 20 aminoácidos essenciais para humanos que devem ser ingeridos por meio da alimentação.
1) Proteínas são macromoléculas essenciais construídas a partir de aminoácidos que exercem diversas funções vitais.
2) Proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária que determinam sua forma tridimensional e função.
3) A estrutura terciária de uma proteína é determinada unicamente por sua sequência de aminoácidos, conforme demonstrado no experimento clássico de Anfinsen.
1) O documento descreve o metabolismo das proteínas, incluindo a síntese, digestão e degradação de aminoácidos e proteínas. 2) A síntese protéica ocorre em várias etapas: ativação, iniciação, alongamento e terminação. 3) Os aminoácidos podem ser classificados baseado em seus grupos laterais e propriedades químicas.
Carboidratos são compostos orgânicos formados por monossacarídeos unidos por ligações covalentes. São abundantes na natureza e reservam energia nos organismos. Podem ser dissacarídeos, formados por dois monossacarídeos, ou polissacarídeos, formados por milhares de unidades. Lipídios são substâncias que armazenam energia e atuam como isolantes. Incluem glicerídeos, ceras e esteróides. Proteínas são polímeros de aminoácidos
As proteínas são macromoléculas essenciais para a vida, compostas por aminoácidos. São responsáveis por funções como enzimas e transporte de moléculas. Sua estrutura primária é definida pela sequência de aminoácidos, e estruturas secundária, terciária e quaternária determinam sua forma espacial e função.
O documento descreve as propriedades dos aminoácidos e proteínas. Discutem-se os 20 aminoácidos padrão que formam as proteínas, incluindo suas propriedades químicas e classificação de acordo com suas cadeias laterais. Também são descritos os diferentes níveis estruturais das proteínas e as forças que mantêm cada estrutura.
O documento discute as estruturas e classificações de proteínas. Proteínas são compostas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas e possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Sua solubilidade depende de fatores como pH, concentração de sais e constante dielétrica. Proteínas podem ser desnaturadas por alterações em sua estrutura espacial causadas por fatores como temperatura, ácidos e solventes orgânicos.
O documento discute a estrutura e função de aminoácidos, peptídeos e proteínas. Aborda a importância das proteínas, sua diversidade de funções, classificação de acordo com as funções e aminoácidos. Explora a composição das proteínas por repetições de aminoácidos e os níveis de estrutura das proteínas.
O documento fornece informações sobre o ciclo de vida do mosquito Aedes aegypti, vetor de doenças como dengue, zika e chikungunya. Ele descreve cada fase do ciclo, desde os ovos até a fase alada adulta, e ressalta a importância de eliminar locais de acúmulo de água parada para prevenir a proliferação do mosquito. Também discute métodos de controle como larvicidas, inseticidas e repelentes.
O documento discute os principais tipos de polissacarídeos e glicoconjugados. Apresenta homopolissacarídeos como a celulose, quitina e glicogênio, e heteropolissacarídeos como peptidoglicano e agarose. Também aborda proteoglicanos, glicosaminoglicanos e glicoconjugados, destacando suas funções na estrutura celular, armazenamento de energia e interações célula-matriz.
Os monossacarídeos são classificados de acordo com o número de carbonos e a presença de grupos aldeído ou cetona. Os dissacarídeos são formados quando dois monossacarídeos se unem por uma ligação glicosídica, enquanto os polissacarídeos contêm muitas unidades de monossacarídeos ligadas.
O documento resume as principais características e funções dos lipídeos biológicos. Apresenta os diferentes tipos de lipídeos como ácidos graxos, triacilgliceróis, fosfolipídeos, esteróis e colesterol. Explica como a estrutura desses compostos determina suas propriedades físicas e funções estruturais e metabólicas.
O documento descreve as principais características das enzimas, incluindo:
1) Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram reações químicas e controlam vias metabólicas;
2) A atividade enzimática é quantificada pela quantidade de produto formado por unidade de tempo;
3) Fatores como pH, temperatura e concentração de substratos influenciam a atividade enzimática.
O documento discute pH e tampões, definindo conceitos como:
1) Autoionização da água e a constante de dissociação da água (Kw);
2) Definição de pH como o logaritmo negativo da concentração de H+;
3) Relação entre [H+], [OH-], pH e pK e como isso define se uma solução é ácida, básica ou neutra.
A água é a molécula mais abundante nos sistemas vivos e teve um papel fundamental na origem da vida e evolução. Suas propriedades físico-químicas, como as pontes de hidrogênio, conferem características únicas à água e permitem que ela desempenhe funções vitais como solvente e meio de transporte.
O documento discute as quatro classes principais de macromoléculas biológicas (proteínas, ácidos nucléicos, polissacarídeos e lipídeos), suas unidades construtivas e funções. Também aborda a composição química e hierarquia estrutural das células, desde os átomos até os organismos.
O documento descreve o sistema cardiovascular, incluindo a estrutura e função do coração, circulação sanguínea, e controle da atividade cardíaca. O coração bombeia o sangue através dos vasos sanguíneos, e a frequência cardíaca é regulada pelo sistema nervoso autônomo. O sangue flui em um circuito fechado transportando oxigênio, nutrientes e removendo dióxido de carbono e resíduos.
Fisiologia do sistema_nervoso_e_sistema_neuromuscularRaul Tomé
Obrigado pela oportunidade de aprender mais sobre o sistema nervoso. Vou estudar esses tópicos e melhorar minhas respostas sobre esse assunto importante.
O documento descreve o sistema respiratório e o processo da respiração, dividido em ventilação pulmonar, trocas gasosas, transporte de oxigênio e gás carbônico, e respiração celular. Detalha as vias aéreas superiores e inferiores, alvéolos pulmonares, hematose, transporte e difusão de gases no sangue e tecidos, e regulação da respiração.
O documento descreve o sistema endócrino e os principais hormônios e glândulas endócrinas. Ele explica como os hormônios regulam funções vitais como crescimento, metabolismo, reprodução e resposta ao estresse através da comunicação entre órgãos e tecidos. O sistema endócrino mantém a homeostase através de mecanismos complexos de retroalimentação que envolvem múltiplas glândulas.
Fisiologia do sistema nervoso organização funcionalRaul Tomé
O documento descreve a organização do sistema nervoso central e periférico em humanos, incluindo a divisão anatômica e funcional. Ele também explica o sistema nervoso autônomo, dividido em simpático e parassimpático, e como ele mantém a homeostase do corpo.
Controle do meio interno e transporte através deRaul Tomé
O documento discute o transporte de solutos através das membranas biológicas. Apresenta os principais compartimentos líquidos do corpo e descreve os processos de transporte passivo como osmose e difusão e ativo como bombeamento iônico. Também aborda a estrutura e composição das membranas plasmáticas e suas proteínas de transporte.
O documento descreve os conceitos fundamentais da pressão arterial, incluindo: (1) a pressão sistólica e diastólica e os fatores que influenciam cada uma; (2) os métodos de medição da pressão arterial, incluindo o método auscultatório de Korotkoff; (3) os sons de Korotkoff ouvidos durante a medição e o que eles indicam.
1. Proteínas
(a) The light produced by (b) Erythrocytes contain (c) The protein keratin,
fireflies is the result of a large amounts of the formed by all vertebrates,
reaction involving the oxygen-transporting protein is the chief structural
molecule luciferin and hemoglobin. component of hair,
ATP, catalyzed by the scales, horn, wool, nails,
enzyme luciferase and feathers.
The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of the belief prevalent in some parts
of the world that a powder derived from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical
properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or
human fingernails.
3. Estrutura geral dos amionoácidos
de ocorrência biológica
Grupamento carboxilato
(ácido carboxílico)
Grupamento amino
Hidrogênio
Exceção:
Grupamento “R”,
ou cadeia lateral
Essa parte é que define as propriedades
cada aminoácido de acordo com suas
características de estrutura, tamanho,
caga elétrica , solubilidade prolina
4. Os aminoácidos possuem (pelo
menos) um carbono quiral
B A B C D
A C
D Centro
quiral
Exceção:
Estéreo isômeros
(enantiomeros)
Ópticamente ativos,
isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada
Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros glicina
8. Apolares alifáticos
Prolina: tem uma cadeia alifática
Alanina , valina, leucina e isoleucina
ciclica na sua cadeia lateral. Sua
tendem a se agrupar no interior das
amina secundária (imino) confere
proteínas, estabilizando sua esrutura por
rigidez à região do polipeptídeo onde
meio de interações hidrofóbicas.
está presente.
Glicina: É o que tem a estrutura mais
simples. Embora esteja classificada
como apolar, sua cadeia lateral é muito
pequena para contribuir com as
interações hidrofóbicas
Metionina possui um grupamento tioéter
apolar (contendo enxofre) na sua cadeia
lateral.
9. Polares não carregados
São mais hidrofílicos que os
aminoácidos apolares porque contém
grupamentos funcionais capazes de
fazer pontes de hidrogênio com a
água.
A polaridade as serina e da treonina é
devida ao seus grupamentos hidroxila
(–OH).
A polaridade da cisteína é devida ao seu
grupamentoa sulfidrila (-SH).
Os grupamentos amida conferem
polaridade às cadeias laterais da
asparagina e da glutamina
Asparagina e glutamina são amidas de
outros dois aminoácidos também
Aspartato Glutamato encontrados em proteínas: aspartato e
glutamato
10. Cisteína e Cistina
A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação
covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente
apolar .
As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas
formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína
11. Aminoácidos aromáticos
São relativamente apolares (hidrofóbicos).
Os três podem participar de
interações hidrofóbicas
O grupamento hidroxila da tirosina pode formar
pontes de hidrogênio, é um importante
grupamento funcional no sítio catalítico de
fenol algumas enzimas.
indol Tirosina e triptofano são significativamente
mais polares do que fenilalanina, devido a
hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio
indólico do triptofano
12. Grupamentos R com carga positiva
(básicos)
Muito hidrofílicos
Apresentam carga elétrica positiva em pH
fisiológico
Lisina contem uma amina primária
imidazol Arginina contém um grupamento guanidino
amina
guanidino Histidina contém um grupamento imidazol
13. Grupamentos R com carga
negativa (ácidos)
Possuem carga negativa em pH fisiológico.
14. Os aminoácidos podem se comportar
como ácidos e como bases
Doador de H+
Aceptor de H+
Substância anfotérica,ou anfólito, ou anfiprótico
15. Curva de titulação da glicina
1+ 0 1- Dois patamares de tamponamento, um para
cada grupamento ativo do ponto de vista
ácido-base: uma amina e uma carboxila.
Em pH extremamente baixo temos a
predominância da forma totalmente
protonada
Em pH 2.34 ( pH =pKa temos a carboxila
semititulada e quantidades equimolares das
espécies negativa e neutra.
Em pH 5,97 a carboxila está totalmente
titulada, a espécie zwiteriônica é a
predominante
Informações obtidas com a curva de titulação:
Dois patamares de tamponamento
Valores de pK1 e pK2
Espécies envolvidas e suas cargas elétricas
16. Curva de titulação do glutamato
1+ 0 1- 2-
Quantos patamares? R: três
Quais os valores de pKs?
Quais as espécies (os estados de
protonação do glutamato) envolvidas?
Quais as cargas líquidas de cada espécie?
17. Propriedades químicas e convenções
relacionadas aos pK da
Código de
Código de
Peso pK do
Peso pK do
carboxilato
carboxilato
aminoácidos
pK da
cadeia
cadeia
Códigomolecular
uma
Códigomolecular
uma pK da
pK da lateral
três letras letra
três letras letra lateral
amina
amina
!!!??
!!!??
18. Propriedades químicas e convenções
relacionadas aos aminoácidos (cont.)
pI – PontoÍndice de
pI – Ponto
isoelétrico
Índice de
hidrofobicid
isoelétrico
hidrofobicid
O que é Ponto isoelétrico?
O que é Ponto isoelétrico? ade Frequencia (%)
ade Frequencia (%)
Ponto isoelétrico é o valor
Ponto isoelétrico é o valor
de pH no qual a soma total
de pH no qual a soma total
das cargas de uma
das cargas de uma
molécula (carga líquida) é
molécula (carga líquida) é
igual a zero
igual a zero pI > 7
pI > 7
básicos
básicos
O que é Índice de
O que é Índice de pI < 7
pI < 7
hidrofobicidade?simplesmente uma
É
hidrofobicidade?simplesmente uma
É ácidos
ácidos
estatística que mostra o
estatística que mostra o
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos
percentual com que cada
percentual com que cada
aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou
aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou
aminoácido aparece num
aminoácido aparece num
lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos
lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos
universo de 1500 proteínas
universo de 1500 proteínas
indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam
indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam
seqüenciadas
seqüenciadas
hidrofobiciadade.
hidrofobiciadade.
Pode ser usado para estimar como uma proteína de membrana se
Pode ser usado para estimar como uma proteína de membrana se
insere na bicamada lipídica
insere na bicamada lipídica
19. Peptídeos são cadeias de
aminoácidos
Dois aminoácidos podem se ligar
covalentemente através de uma
ligação peptídica (amarelo) pra
formar um dipeptídeo
Essa ligação ocorre com a liberação
de uma molécula de água.
Trata-se de uma reação de condensação
Em condições bioquímicas padrão o
equilíbrio está favorece a formação de
aminoácidos em fez de dipeptídeos.
Para deslocar a reação no sentido de polimerização
é nescessário ativar o ácido carboxílico.
Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-,
pentapeptídeos e assim por diante...
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos
20. Peptídeos e Proteínas
Cadeias laterais
Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
Amino Carboxi
terminal Ligações peptídicas terminal
A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda
Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável
termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação.
Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-
vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas.
24. Lipoproteina (ex.)
Lipoproteína de baixa
densidade LDL
Função:
transporte de
lipídeos
Composição:
Apoprotéinas
Ester de colesterol
Colesterol
Fosfolipídios
Triacilgliceróis
26. Heme proteína (ex. 1)
Hemoglobina
Funções:
Transporte de O2
Transporte de CO2
27. Heme proteína (ex. 2)
Citocromos:
Função:
Cadeia de transporte
de elétrons
(respiração celular)
28. Heme proteína (ex. 3)
Citocromos P450
Funções
Detoxificação
Síntese de hormônios
esteróides
OBS:
Freqüentemente tem
atividade de hidroxilação
29. Níveis na estrutura de proteínas
A estrutura primária seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e
inclui todas as pontes dissulfeto.
Estrutura secndária padroês em hélice, folhas, e alças frequentemente assumidos
Estrutura terciária como os blocos (domínios) de estrutura secundária se agrupam
para formar monomêros
Estrutura quaternária como os monomêros se agrupam para formar oligomêros
30. Fatores que participam no
enovelamento de uma proteína
Interações hidrofóbicas
Pontes dissufeto
Pontes de hidrogênio
As cadeias laterais dos
aminoácidos determinam o
enovelamento das
proteínas
Interações eltroestáticas
Notas do Editor
Polar, Uncharged R Groups The R groups of these amino acids are more soluble in water, or more hydrophilic, than those of the nonpolar amino acids, because they contain functional groups that form hydrogen bonds with water. This class of amino acids includes serine, threonine, cysteine, asparagine, and glutamine. The polarity of serine and threonine is contributed by their hydroxyl groups; that of cysteine by its sulfhydryl group; and that of asparagine and glutamine by their amide groups. Asparagine and glutamine are the amides of two other amino acids also found in proteins, aspartate and glutamate, respectively, to which asparagine and glutamine are easily hydrolyzed by acid or base. Cysteine is readily oxidized to form a covalently linked dimeric amino acid called cystine, in which two cysteine molecules or residues are joined by a disulfide bond (Fig. 3–7). The disulfide-linked residues are strongly hydrophobic (nonpolar). Disulfide bonds play a special role in the structures of many proteins by forming covalent links between parts of a protein molecule or between two different polypeptide chains.
Nonpolar, Aliphatic R Groups The R groups in this class of amino acids are nonpolar and hydrophobic. The side chains of alanine, valine, leucine, and isoleucine tend to cluster together within proteins, stabilizing protein structure by means of hydrophobic interactions. Glycine has the simplest structure. Although it is formally nonpolar, its very small side chain makes no real contribution to hydrophobic interactions. Methionine, one of the two sulfur-containing amino acids, has a nonpolar thioether group in its side chain. Proline has an
Polar, Uncharged R Groups The R groups of these amino acids are more soluble in water, or more hydrophilic, than those of the nonpolar amino acids, because they contain functional groups that form hydrogen bonds with water. This class of amino acids includes serine, threonine, cysteine, asparagine, and glutamine. The polarity of serine and threonine is contributed by their hydroxyl groups; that of cysteine by its sulfhydryl group; and that of asparagine and glutamine by their amide groups. Asparagine and glutamine are the amides of two other amino acids also found in proteins, aspartate and glutamate, respectively, to which asparagine and glutamine are easily hydrolyzed by acid or base. Cysteine is readily oxidized to form a covalently linked dimeric amino acid called cystine, in which two cysteine molecules or residues are joined by a disulfide bond (Fig. 3–7). The disulfide-linked residues are strongly hydrophobic (nonpolar). Disulfide bonds play a special role in the structures of many proteins by forming covalent links between parts of a protein molecule or between two different polypeptide chains.
Cysteine is readily oxidized to form a covalently linked dimeric amino acid called cystine, in which two cysteine molecules or residues are joined by a disulfide bond (Fig. 3–7). The disulfide-linked residues are strongly hydrophobic (nonpolar). Disulfide bonds play a special role in the structures of many proteins by forming covalent links between parts of a protein molecule or between two different polypeptide chains.
Aromatic R Groups Phenylalanine, tyrosine, and tryptophan, with their aromatic side chains, are relatively nonpolar (hydrophobic). All can participate in hydrophobic interactions. The hydroxyl group of tyrosine can form hydrogen bonds, and it is an important functional group in some enzymes. Tyrosine and tryptophan are significantly more polar than phenylalanine, because of the tyrosine hydroxyl group and the nitrogen of the tryptophan indole ring.
Positively Charged (Basic) R Groups The most hydrophilic R groups are those that are either positively or negatively charged. The amino acids in which the R groups have significant positive charge at pH 7.0 are lysine, which has a second primary amino group at the position on its aliphatic chain; arginine, which has a positively charged guanidino group; and histidine, which has an imidazole group. Histidine is the only common amino acid having an ionizable side chain with a p Ka near neutrality. In many enzyme-catalyzed reactions, a His residue facilitates the reaction by serving as a proton donor/acceptor.
Negatively Charged (Acidic) R Groups The two amino acids having R groups with a net negative charge at pH 7.0 are aspartate and glutamate, each of which has a second carboxyl group.
The plot has two distinct stages, corresponding to deprotonation of two different groups on glycine At very low pH, the predominant ionic species of glycine is the fully protonated form, H3NOCH2 OCOOH.