As proteínas são compostas por aminoácidos e desempenham funções estruturais, metabólicas e regulatórias essenciais nos seres vivos. Elas podem atuar como estruturas celulares, enzimas, hormônios, anticorpos e transportadoras de gases, entre outras funções, e são fundamentais para o crescimento e desenvolvimento dos organismos. A estrutura e função das proteínas dependem de sua forma espacial, determinada pela sequência de aminoácidos e ligações entre eles.

1. Proteínas
• Você já deve ter ouvido falar de proteínas, certo?
• As proteínas são compostos orgânicos
relacionados ao metabolismo de construção.
• Durante as fases de crescimento e
desenvolvimento do indivíduo, há um aumento
extraordinário do número de suas células passam
a exercer funções especializadas, gerando
tecidos e órgãos.
•

2. Proteínas
• As proteínas possuem um papel fundamental no crescimento, já
que muitas delas desempenham papel estrutural nas células, isto
é, são componentes da membrana plasmática, das organelas
dotadas de membrana, do citoesqueleto dos cromossomos etc.
• E para produzir mais células é preciso mais proteína. Sem elas
não há crescimento normal.
• A diferenciação e a realização de diversas reações químicas
componentes do metabolismo celular dependem da paralisação
de diversas reações químicas componentes do metabolismo
celular dependem da participação de enzimas , uma categoria de
proteínas de defesa, chamadas anticorpos. Sem eles, nosso
organismo fica extremamente vulnerável.
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3. Proteínas estruturais ou plásticas
• São aquelas que participam dos tecidos dando-
lhes rigidez, consistência e elasticidade. São
proteínas estruturais: colágeno (constituínte
das cartilagens), actina e miosina(presentes na
formação das fibras
musculares), queratina (principal proteína
do cabelo), fibrinogênio (presente
no sangue), albumina (encontrada em ovos) e
outras.
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5. Proteínas hormonais
• Exercem alguma função específica sobre
algum órgão ou estrutura de um organismo
como, por exemplo, a insulina que retira a glicose
em excesso do sangue (embora tecnicamente a
insulina seja considerada apenas
um polipeptídeo, devido a seu pequeno
tamanho).
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7. Proteínas de defesa
• Os anticorpos são proteínas que realizam a
defesa do organismo, especializados no
reconhecimento e neutralização
de vírus, bactérias e outras substâncias
estranhas.
• O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas
de defesa, responsáveis
pela coagulação do sangue e prevenção de
perda sanguínea em casos de cortes e
ferimentos.
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9. Proteínas como moedas energéticas
• Obtenção de energia a partir dos canais que
compõem as proteínas.

10. Proteínas com ação enzimática
• Enzimas são proteínas capazes de catalisar
reações bioquímicas como, por exemplo,
as lipases.
• As enzimas não reagem, são reutilizadas
(sempre respeitando o sítio ativo) e são
específicas.

11. Proteínas condutoras de gases
• O transporte de gases (principalmente
do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é
realizado por proteínas como
a hemoglobina e hemocianina presentes
nos glóbulos vermelhos ou hemácias .
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13. Proteínas
• As proteínas são macromoléculas formadas
por uma sucessão de moléculas menores
conhecidas como aminoácidos.
• A maioria dos seres vivos, incluindo o homem,
utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes
de aminoácidos, para a construção de suas
proteínas.
• Com eles, cada ser vivo é capaz de produzir
centenas de proteínas diferentes e de tamanho
variável.

14. Como isso é possível a partir de um
pequeno número de aminoácidos???
• Imagine um brinquedo formado por peças de
plástico, encaixáveis umas nas outras, sendo as
cores em número de vinte, diferentes entre si.
• Havendo muitas peças de cada cor, como você
procederia para montar várias seqüências de peças
de maneira que cada seqüência fosse diferente da
anterior?
• Provavelmente , você repetiria as cores, alternaria
muitas delas, enfim, certamente inúmeras seriam as
seqüências e todas diferentes entre si.
• O mesmo raciocínio é valido para a formação das
diferentes proteínas de um ser vivo, a partir de um
conjunto de vinte aminoácidos.

15. Aminoácidos e ligações peptídicas
• Cada aminoácido é diferente de outro.
• No entanto, todos possuem alguns componentes
comuns.
• Todo aminoácido possui um átomo de
carbono, ao qual estão ligados uma carboxila,
uma amina e um hidrogênio.
• A quarta ligação é a porção
variável, representada por R, e pode ser
ocupada por um hidrogênio, ou por um metil ou
por outro radical.
•

19. Ligação Peptídica – unindo Aminoácidos
• Do mesmo modo que em um
trem cada vagão está engatado
ao seguinte, em uma
proteína cada aminoácido está
ligado a outro por uma ligação
peptídica.
• Por meio dessa ligação, o grupo
amina de um aminoácido une-se
ao grupo carboxila do outro,
havendo a liberação de uma
molécula de água. Os dois
aminoácidos unidos formam um
dipeptídio.

20. Ligação Peptídica – unindo Aminoácidos
• A ligação de um terceiro aminoácido ao
dipeptídeo origina um tripeptídeo que
então, contém duas ligações peptídicas.
• Se um quarto aminoácido se ligar aos
três anteriores, teremos um
tetrapeptídeo, com três ligações
peptídicas.
• Com o aumento do número de
aminoácidos na cadeia, forma-se um
polipetídio, denominação utilizada até o
número de 70 aminoácidos.
• A partir desse número considera-se que
o composto formado é uma proteína.

22. Aminoácidos naturais (não-essenciais)
• Todos os seres vivos produzem proteínas.
• No entanto, nem todos produzem os vinte tipos
de aminoácidos necessários para a construção
das proteínas.
• O homem, por exemplo, é capaz de sintetizar
no fígado apenas onze dos vinte tipos de
aminoácidos.
• Esses onze aminoácidos são considerados
naturais para a nossa espécie.
• São eles: alanina, asparagina ,cisteína, glicina,
glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido
aspártico, ácido glutâmico.

23. Aminoácidos essenciais
• Os outros nove tipos, os que não sintetizamos,
são os essenciais e devem ser obtidos de quem
os produz (plantas ou animais).
• São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, serina, treonina,
triptofano e valina.
• É preciso lembrar que um determinado
aminoácido pode ser essencial para uma espécie
e ser natural para outra.

24. Uma visão especial da proteína
• Uma molécula de proteína tem, a grosso modo,
formato de um colar de contas.
• O fio fundamental da proteína, formado como
uma seqüência de aminoácidos (cuja seqüência
é determinada geneticamente), constitui a
chamada estrutura primária da proteína.
•

26. Proteínas
• Ocorre, porém, que o papel biológico da maioria
das proteínas depende de uma forma
espacial muito mais elaborada.
• Assim, o fio fundamental é capaz de se enrolar
sobre si mesmo, resultando um filamento
espiralado que conduz à estrutura secundária,
mantida estável por ligações que surgem entre os
aminoácidos.
• Novos dobramentos da espiral conduzem a uma
nova forma, globosa, mantida estável graças a
novas ligações que ocorrem entre os
aminoácidos. Essa forma globosa representa a
estrutura terciária.
•

27. Proteínas
• Em certas proteínas , cadeias polipeptídicas em
estruturas terciárias globosa unem-se, originando
uma forma espacial muito complexa,
determinante do papel bioquímico da proteína.
• Essa nova forma constitui a estrutura quaternária
dessas proteínas.
•

30. Forma e função das proteínas
• A estrutura espacial de uma proteína está
relacionada à função biológica que ela exerce.
• Por enquanto, lembre-se que, a manutenção das
estruturas secundárias e terciárias deve-se a
ligações que ocorrem entre os aminoácidos no
interior da molécula protéica, determinando os
diferentes aspectos espaciais observados.

32. Proteínas
• O aquecimento de uma proteína a
determinadas temperaturas promove a
ruptura das ligações internas entre os
aminoácidos, responsáveis pela manutenção
das estruturas secundária e terciária.
• Os aminoácidos não se separam, são se rompem
as ligações peptídicas, porém a proteína fica
“desmantelada”, perde a sua estrutura original.
• Dizemos que ocorreu uma desnaturação
protéica, com perda da sua forma origina. Dessa
maneira a função biológica da proteína é
prejudicada.
•

34. Proteínas
• Nem sempre, porém, é a temperatura ou a
alteração da acidez do meio que provoca a
mudança da forma da proteína.
• Muitas vezes, a substituição de um simples
aminoácido pode provocar alteração da forma
da proteína.
•

35. Um exemplo importante é a substituição,
na molécula de hemoglobina, do
aminoácido ácido glutâmico pelo
aminoácido valina.
Essa simples troca provoca uma profunda
alteração na forma da molécula inteira de
hemoglobina, interferindo diretamente na
sua capacidade de transportar oxigênio.
Hemácias contendo a hemoglobina
alterada adquirem o formato de foice,
quando submetidas a certas condições, o
que deu nome a essa anomalia: anemia
falciforme.

36. Enzimas
• A vida depende da realização de inúmeras
reações químicas que ocorrem no interior das
células e também fora delas (em cavidades de
órgãos, por exemplo).
• Por outro lado, todas essas reações dependem,
para a sua realização , da existência de uma
determinada enzima.
• As enzimas são substâncias do grupo das
proteínas e atuam como catalisadores de
reações químicas.
•

37. Enzimas
• Catalisador é uma substância que acelera a
velocidade de ocorrência de uma certa reação
química.
• Muitas enzimas possuem, além da porção
protéica propriamente dita, constituída por uma
seqüência de aminoácidos, uma porção não-
protéica.
•

38. Enzimas
• A parte protéica é a apoenzima e a não protéica
é o co-fator.
• Quando o co-fator é uma molécula orgânica, é
chamado de coenzima.
• O mecanismo de atuação da enzima se inicia
quando ela se liga ao reagente, mais
propriamente conhecido como substrato.
• É formado um complexo enzima-substrato,
instável, que logo se desfaz, liberando os
produtos da reação a enzima, que permanece
intacta embora tenha participado da reação.

40. Enzimas
• Mas para que ocorra uma reação química entre
duas substâncias orgânicas que estão na mesma
solução é preciso fornecer uma certa quantidade de
energia, geralmente, na forma de calor, que
favoreça o encontro e a colisão entre elas.
• A energia também é necessária para romper
ligações químicas existentes entre os átomos de
cada substância, favorecendo, assim a ocorrência
de outras ligações químicas e a síntese de uma
nova substância a partir das duas iniciais.
• A enzima provoca uma diminuição da energia de
ativação necessária para que uma reação química
aconteça e isso facilita a ocorrência da reação.

41. Mecanismo chave-fechadura
• Na catálise de uma reação química, as enzimas
interagem com os substratos, formando com
eles, temporariamente, o chamado complexo
enzima-substrato.
• Na formação das estruturas secundária e
terciária de uma enzima (não esqueça que as
enzimas são proteínas), acabam surgindo certos
locais na molécula que servirão de encaixe para
o alojamento de um ou mais substratos, do
mesmo modo que uma chave se aloja na
fechadura.
•

43. Macanismo de chave-fechadura
• Esses locais de encaixe são chamados de sítio
ativos e ficam na superfície da enzima. Ao se
encaixarem nos sítios ativos, os substratos ficam
próximos um do outro e podem reagir mais
facilmente.
• Assim que ocorre a reação química com os
substratos, desfaz-se o complexo enzima-
substrato. Liberam-se os produtos e a enzima
volta a atrair novos substratos para a formação
de outros complexos.
• Lembre-se!! Uma enzima não é consumida
durante a reação química que ela catalisa.
•

44. Fatores que influenciam na atividade
enzimática - Temperatura
• A temperatura é um fator importante na atividade
das enzimas. Dentro de certos limites, a
velocidade de uma reação enzimática aumenta
com o aumento da temperatura.
• Entretanto, a partir de uma determinada
temperatura, a velocidade da reação diminui
bruscamente.
•

45. Fatores que influenciam na atividade
enzimática - Temperatura
• O aumento de temperatura provoca maior
agitação das moléculas e, portanto, maiores
possibilidades de elas se chocarem para reagir.
• Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a
agitação das moléculas se torna tão intensa que
as ligações que estabilizam a estrutura espacial
da enzima se rompem e ela se desnatura.
•

46. Fatores que influenciam na atividade
enzimática – Temperatura
• Para cada tipo de enzima existe uma temperatura
ótima, na qual a velocidade da reação é máxima,
permitindo o maior número possível de colisões
moleculares sem desnaturar a enzima.
• A maioria das enzimas humanas, têm sua
temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de
temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria
que vivem em fontes de água quente têm
enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de
70ºC.
•

48. Fatores que influenciam na atividade
enzimática - pH
•
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no
qual a sua atividade é máxima.
• O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre
6 e 8, mas há exceções.
• A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva
estomacal, atua eficientemente no pH fortemente
ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a
maioria das enzimas seria desnaturada.
• A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva
que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo
um pH ótimo situado em torno de 8.

49. Proteínas e nossa alimentação
• O desenvolvimento saudável de uma criança
depende do fornecimento de proteína de
qualidade.
• Por proteínas de qualidade entende-se as que
possuem todos os aminoácidos essenciais para a
nossa espécie.
• A maturação cerebral depende do fornecimento
correto, na idade certa, das proteínas de alto
valor nutritivo.
• Pobreza de proteínas na infância acarreta sérios
problemas de conduta e raciocínio na fase adulta.
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50. Proteínas e nossa alimentação
• A doença conhecida
como Kwashiorkor, em que a
criança apresenta a abdômen
e membros inchados,
alteração na cor dos cabelos e
precário desenvolvimento
intelectual, é uma
manifestação de deficiência
protéica na infância e mesmo
em adultos.
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51. Proteínas e nossa alimentação
• As autoridades mundiais estão cada vez mais
preocupadas com a correta alimentação dos povos
que, normalmente, não possuem acesso fácil aos
alimentos protéicos.
• Em muitas regiões do mundo, as pessoas recorrem
aos alimentos ricos em carboidratos (excelentes
substâncias fornecedoras de energia), porém pobre
em aminoácidos.
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52. Proteínas e nossa alimentação
• Elas engordam, mas apresentam deficiência em
proteínas. O ideal é incentivar o consumo de mais
proteínas e obter, assim, um desenvolvimento mais
saudável do organismo.
• As proteínas mais "saudáveis", de melhor qualidade,
são as de origem animal. As de maior teor em
aminoácidos essenciais são encontradas nas carnes
de peixe, de vaca, de aves e no leite.
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53. Proteínas e nossa alimentação
• Um aspecto importante a ser considerado no consumo de cereais,
é que eles precisam ser utilizados sem ser beneficiados.
• No arroz, sem casca e polido, o que sobra é apenas o amido, e o
mesmo ocorre com os grãos de trigo no preparo da farinha.
• Deve-se consumir esses alimentos na forma integral, já que as
proteínas são encontradas nas películas que recobrem os grãos.
• Mais recentemente tem se incentivado o consumo de arroz
parbolizado (do inglês, parboil = ferventar), isto é, submetido a um
processo em que as proteínas da película interna à casca aderem
ao grão.
• Outra grande fonte de proteínas é a soja e todos os seus
derivados.
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