Enzimas

Prof. Dra. Adriana Dantas
UERGS,Vacaria, RS


 Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de
natureza geralmente proteica;
 Atividade intra ou extracelular;
 Funções catalisadoras, ou seja, catalisam reações
químicas que, sem a sua presença, aconteceriam a
uma velocidade demasiado baixa;
 A capacidade catalítica das enzimas torna-as
adequadas para uso na indústria de alimentos.
Introdução

 Iniciaram os estudos sobre digestão dos alimentos;
 Em 1831, o químico sueco Jöns Jacob Berzelius (1779-1848)
 constatou que certas substâncias continham uma “força catalítica”
 permitia acelerar determinadas reações.
História
Jöns Jacob Berzelius (1779-1848
• Os químicos franceses Anselme Payen (1795-1871) e
Jean-François Persoz (1805-1868);
• encontraram uma substância termolábil no precipitado
do álcool, extrato de malte, que convertia amido em
açúcar,
• primeiramente, chamada de diastase e, mais tarde,
denominada amilase;
• A primeira teoria sobre enzimas foi publicada em 1835
por Berzelius.


 Descreveu a Fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por
fermentos
 Postulando que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da
estrutura das células vivas do levedo;
 Estabeleceu o conceito de que as enzimas eram células vivas.
Químico francês Louis Pasteur
(1822-1895)
Louis Pasteur (1822-1895)
Justus von Liebig (1803-1873)
• Químico alemão Justus von Liebig (1803-1873)
afirmou que a fermentação era provocada por
substâncias químicas.
• Denominação enzima [do grego énsimo (ενζυμο),
formado de én = em e simo = fermento ou
levedura] foi dada, em 1878, pelo fisiologista
alemão Alexander Friedrich Khune.


 Enzimas são proteínas, polímeros de cadeia longa com aminoácidos
sucessivamente ligados uns aos outros através de ligações peptídicas em uma
sequência determinada geneticamente, que apresentam atividade catalítica.
 As enzimas são catalisadores das reações bioquímicas, isto é, atuam tornando
possível uma nova reação com energia de ativação menor.
 Isso significa que simplesmente com a sua presença e sem serem consumidas
durante o processo, as enzimas conseguem acelerar os processos bioquímicos.
 A eficiência das enzimas como catalisadores é medida pelo número de
transformações moleculares, que é explicada pelo número de moléculas de
substrato que uma enzima converte por unidade de tempo.
Definição


 As enzimas são sintetizadas por células vivas e atuam em quase todas as reações
químicas do metabolismo dos organismos vivos e,
 Presentes nos vários alimentos, atuando na hidrólise do material alimentício em
compostos mais simples
 por exemplo, as lipases que hidrolisam as gorduras sem glicerol e ácidos graxos, e as amilases que
hidrolisam amido em açúcares mais simples.
 As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, em outra
denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam.
 Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reação química.


 Uma enzima é uma proteína que catalisa ou acelera uma reação
biológica.
 Pode ser definida como um biocatalisador
 A natureza proteica determina a presença de certas propriedades tais como especificidade
de substrato, dependência da temperatura e dependência do pH.
 As enzimas são específicas
 Hidrolisam e sintetizam um composto em particular.
 Esta especificidade é devido ao sítio ativo
 parte da enzima que a difere da proteína, é capaz de se ligar a moléculas
denominadas substrato formando o complexo enzima-substrato
 A chave é o substrato, ajusta-se à fechadura, no caso a enzima, de modo
que cada enzima aja sobre um número muito limitado de compostos.
Teoria da chave-fechadura
Emil Fischer


 Enzima E reage com o substrato S formando um composto
intermediário conhecido como complexo ativado instável enzima-
substrato ES
 Se decompõe em enzima E e o produto de reação P.
 E + S ↔ ES → E + P
 A quantidade de enzima exigida no processo é pequena e não influi na
variação energética da reação.
 A cinética da reação é influenciada pela concentração do substrato e da
enzima.
Cinética da Reação
Michaelis e Menten


 A velocidade da reação aumenta com o aumento da
concentração de enzima para uma mesma concentração
de substrato.
 Se a concentração do substrato é baixa, temos uma
subutilização do sítio ativo da enzima e,
consequentemente, pouco produto é formado.
 Com o aumento da concentração do substrato, a reação
tende a atingir sua velocidade máxima, isto é, produzir a
máxima quantidade de produto para uma quantidade de
enzima pré-determinada- temos assim, uma reação
saturada.
Velocidade da reação enzimática


 A maioria das enzimas apresenta melhor desempenho em temperaturas que
variam de 30°C a 70°C e com valores de pH próximos à neutralidade (pH ≅ 7).
 Em geral, pode-se dizer que nenhuma enzima resiste por muito tempo à temperaturas
superiores a 100°C.
 A velocidade da reação duplica com o aumento de 10°C na temperatura da reação.
 Nas reações enzimáticas, a velocidade aumenta com a temperatura, até atingir
uma velocidade máxima, a partir da qual começa a decrescer.
 Enzimas reagem muito lentamente nas temperaturas de subcongelamento;
 Sua atividade aumenta com o aumento da temperatura até atingir uma
atividade ótima em temperaturas ao redor de 45°C, além das quais começa a
sua inativação.
Temperatura


 A ação catalítica de uma reação enzimática é alcançada dentro de limites muito
estreitos de pH.
 Cada reação tem um pH ótimo, que para a maioria das enzimas se situa entre
4,5 e 8,0, e no qual a enzima apresenta sua atividade máxima.
 O valor do pH ótimo varia de acordo com as várias enzimas e os diferentes
substratos sobre os quais atuam (veja Tabela I).
 Valores baixos ou altos de pH podem causar desnaturação proteica e inativação
enzimática.
pH
Importante:
Saber em que faixa de pH da enzima
é mais estável, já que o pH de
máxima estabilidade nem sempre
coincide com o de máxima atividade.


 Transdução de sinais e na regulação celular;
 Gerar movimento, ex. miosina que hidroliza ATP, gerando contrações musculares.
 Movimentam carga através da célula, pela ação do citoesqueleto.
 Algumas enzimas são ATPases (funcionam como bombas iônicas)
 se localizam na membrana celular, envolvidas do processo de transporte ativo.
 funções exóticas, como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos;
 Vírus contém enzimas que auxiliam na infecção de células:
 HIV - integrase e transcriptase reversa
 Ou na libertação celular de vírus:
 neuraminidase no vírus influenza
 Uma importante função das enzimas tem lugar no sistema digestivo dos animais.
 Enzimas como as amilases e proteases quebram grandes moléculas, como o amido e proteínas,
respectivamente, em moléculas de menores dimensões, de maneira que estas possam ser absorvidas
no intestino.
 O amido não é absorvível no intestino, mas as enzimas hidrolizam as cadeias de amido em
moléculas menores, tais como a maltose e a glucose, podendo desta maneira serem absorvidas.
Funções
biológicas

 Diferentes enzimas atuam sobre diferentes tipos de alimentos.
 Nos ruminantes, que possuem uma dieta herbívora, bactérias no sistema digestivo produzem uma
enzima denominada celulase, que quebra as paredes celulares das células vegetais.
 As enzimas podem trabalhar em conjunto, seguindo uma ordem de atuação específica.
 Desta maneira podem formar vias metabólicas.
 Nestas vias, uma enzima processa o produto da ação de outra enzima, como o seu substrato.
 Após a reação catalítica, o produto é entregue a outra enzima.
 Mais do que uma enzima pode catalisar a mesma reação, em paralelo.
 As enzimas determinam os passos que ocorrem nessas vias metabólicas.
 Sem a presença de enzimas, o metabolismo não progride através dos mesmos passos, nem é
suficientemente rápido para que sirva as necessidades da célula.
 Uma via metabólica importante como a glicólise não poderia existir sem a presença de enzimas.
 A glucose, por exemplo, pode reagir diretamente com o ATP para dar origem a um produto fosforilado em um ou
mais carbonos.
 Na ausência de enzimas, este processo é tão lento que se torna insignificante.
Funções metabólicas


 Enzyme Commision (EC) propôs uma identificação
para cada enzima
 São colocados dígitos – A, B, C e D após símbolo EC
 A: representa o tipo de reação
 B: significa o subtipo, indicando o tipo de substrato
ou molécula a ser transferida;
 C: indica a natureza do co-substrato;
 D: é o numero individual da enzima.
Identificação das enzimas


 As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios.
 O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica
(IUB), e estabelece seis classes:
Classificação


Aplicações nos Setores Industriais


Mercado Mundial das Enzimas
Mercado global de
enzimas industriais
saltou de US$ 300
milhões na década de
80 para a
impressionante cifra
de US$ 1,6 bilhões no
final da década de 90.


 A indústria alimentícia é uma das principais beneficiárias das enzimas;
 Tornam os alimentos mais saborosos, nutritivos, digestivos e até mais
bonitos
 A enzima amilase maltogênica, permite a fabricação de pães mais macios e volumosos
com sabor e aroma mais agradáveis e que permanecem frescos por muito mais tempo.
 A enzima quimosina permite a coagulação do leite para a produção dos mais variados
tipos de queijo
 A enzima beta-glicanase dá um tom mais atrativo à cerveja, deixando-a mais clara,
com um tom dourado.
 Em geral, as enzimas são consideradas como auxiliares no
processamento de alimentos.
 Não são consideradas como aditivos alimentares, ao contrário de
adoçantes, espessantes, antioxidantes, etc.
As enzimas e a indústria de alimentos


 De acordo com a sua origem, as enzimas podem ser classificadas em enzimas microbianas,
enzimas de origem animal e enzimas de origem vegetal.
São classificadas


 As principais vantagens de se utilizar células microbianas
como fontes de enzimas
 são a obtenção de elevadas concentrações de enzimas através
de manipulação genética
 ajuste das condições de cultivo, fácil e rápida triagem de
microrganismos super produtores,
 ciclos de fermentação curtos
 uso de meios de fermentação de baixo custo
 diversidade de enzimas que catalisam a mesma reação
 flexibilidade nas condições de uso.
As enzimas e a indústria de alimentos

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