Este documento descreve as proteínas, seus componentes (aminoácidos) e estruturas. É apresentada a estrutura geral dos aminoácidos e sua classificação. As estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas são explicadas. Alguns peptídeos biologicamente ativos e proteínas fibrosas como colágeno, elastina, queratina e fibroína são detalhadas.

1. Bioquímica Estrutural
3ª Aula: Aminoácidos e proteínas
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2. Aminoácidos Estrutura geral de um
aminoácido
 Menor unidade
constituinte de uma
proteína
 Os aminoácidos
constituintes das
proteínas são α-
aminoácidos
 20 aminoácidos
estão presentes nas
moléculas das
proteínas
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3. Classificação dos aminoácidos
04 classes distintas, de acordo com a
composição e polaridade do grupamento “R”:
a) Apolares ou hidrofóbicos
b) Polares neutros
c) Polares ácidos
d) Polares básicos
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4. Aminoácidos apolares
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5. Aminoácidos polares neutros
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6. Aminoácidos polares
Ácidos Básicos
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7. Aminoácidos essenciais e não essenciais
Essenciais: não são sintetizados, Não essenciais: sintetizados pelo
devendo ser adicionados à dieta organismo
• P – Phe • Ala
• V – Val • Asn
• T – Trp • Asp
• T – Thr • Cys
• I – Ile
• Glu
• M – Met
• Gln
• H – His
• A – Arg
• Pro
• L – Leu • Ser
• L – Lys • Tyr
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8. Isomeria dos aminoácidos
Todos os aminoácidos, exceto glicina,
apresentam carbono quiral;
Formação de 02 isômeros: D (dextrógiro) e L
(levógiro);
Nos seres vivos, só existe a forma L
(grupamento amínico projetado para
esquerda).
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10. Aminoácidos incomuns em proteínas
Formados por modificação de resíduos de
aminoácidos existentes na cadeia
polipeptídica, após sua síntese = modificação
pós-tradução
Exemplos: hidroxiprolina, hidroxilisina:
importantes componentes estruturais do
colágeno
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12. Aminoácidos biologicamente ativos
 Glicina, ácido γ-aminobutírico (GABA, derivado
do glutamato), serotonina e melatonina
(derivados do triptofano): neurotransmissores;
 Tiroxina (derivado da tirosina), ácido indolacético
(derivado do triptofano): hormônios
 Precursores de moléculas contendo nitrogênio,
como as bases nitrogenadas
 Intermediários metabólicos: arginina, citrulina,
ornitina, componentes do ciclo da uréia
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13. Reações dos aminoácidos
 Formação de ligação peptídica:
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14. Oxidação da cisteína
Reação que ocorre após incorporação da cisteína
à proteína;
Papel importante na estabilização da
conformação protéica
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15. Defeito na síntese ou controle das enzimas das vias metabólicas de aminoácidos
podem levar a doenças conhecidas como erros inatos do metabolismo. As setas
pontilhadas indicam a existência de mais de um passo metabólico.
As enzimas deficientes são: 1) fenilalanina-hidroxilase (ou co-fatores como a 5,6,7,8-
tetraidropterina); 2) via de síntese do hormônio tiroidiano tiroxina ; 3) tirosinase; 4)
homogentisato-dioxigenase; 5) via de síntese da melanina nos melanócitos
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16. Fenilcetonúria
Diagnóstico Sintomas
Pele, cabelo e olhos mais
claros;
Teste do pezinho  Tamanho da cabeça menor
do que o normal;
 Retardo mental
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17. Proteínas
 Definição: São componentes estruturais essenciais
de todas as células, constituídos por monômeros de
aminoácidos.
 Funções:
a) Catálise enzimática;
b) Transporte e armazenamento: mioglobina e
hemoglobina;
c) Movimento coordenado: actina e miosina;
d) Sustentação mecânica: colágeno;
e) Proteção imunitária: anticorpos
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18. Ligação entre o grupamento carboxílico do 1º
aminoácido e o grupamento amínico do próximo
aminoácido forma a ligação peptídica que ocorre na
estrutura de uma proteína.
- 2 aa = dipeptídeo
- 3 aa = tripeptídeo
- de 4 a 10 aa = oligopeptídeo
- de 10 a 100 aa = polipeptídeo
- mais de 100 aa = proteína
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19. Proteínas são divididas de acordo com sua
composição em:
Simples: somente cadeias polipeptídicas;
Conjugadas: cadeias polipeptídicas + composto
orgânico ou inorgânico (grupo prostético):
- Nucleoproteínas
- Glicoproteínas
- Hemoproteínas
- Flavoproteínas
- Lipoproteínas
- Fosfoproteínas
- Metaloproteínas
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20. Estruturas das proteínas
a) Estrutura primária:
 Sequência de aminoácidos;
 Alteração da sequência = perda da função
 Ausência ou acréscimo de aminoácidos =
modificação da eficácia funcional
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21. Estrutura primária da insulina
Insulina: hormônio pancreático, regula a homeostasia da
glicose;
Constituída por 02 cadeias polipeptídicas, na sequência
e ordem acima
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22. b) Estrutura secundária:
 relaciona a forma que a cadeia polipeptídica
assume no espaço;
 α-hélice: estabilizada por pontes de hidrogênio
entre o oxigênio do grupamento carboxila de um
Cα e o H do grupamento amino do outro
aminoácido;
 Folha-β-pregueada: estabilizada por pontes de
hidrogênio entre 02 cadeias polipeptídicas
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23. Estruturas secundárias
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24. c) Estrutura terciária:
Descreve a conformação específica da cadeia
polipeptídica secundária que resulta numa
estrutura mais compacta;
Dobramento protéico para adquirir uma
estrutura altamente organizada;
Interações que estabilizam a estrutura terciária:
Pontes dissulfeto;
Interações hidrofóbicas;
Pontes de hidrogênio;
Interações iônicas
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26. d) Estrutura quaternária: apresentada por
proteínas que possuem mais de uma cadeia
polipeptídica. Exemplo: hemoglobina
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27. Desnaturação protéica
• Modificações físicas na conformação tridimensional
da proteína e em sua função fisiológica;
• Formação de precipitado esbranquiçado;
• Desenovelamento das cadeias polipetídicas;
• Perda das estruturas quaternária (se houver),
terciária e secundária;
• Mantém-se somente a estrutura primária;
• Com a remoção do agente desnaturante a proteína
tem restaurada a atividade biológica = renaturação
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29. Agentes desnaturantes
Ácidos e bases fortes: alterações no estado iônico
das cadeias laterais das proteínas
Proteína não desnaturada Proteína desnaturada
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30. Solventes orgânicos Detergentes
Ruptura das pontes de Ruptura das interações
hidrogênio e interações hidrofóbicas
hidrofóbicas (interferem com as
cadeias laterais dos
aminoácidos)
Desnaturação
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31. Ação do calor
Aumento da Aumenta velocidade de
temperatura vibração molecular
Rompimento das pontes de hidrogênio
Desnaturação
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32. Desnaturação da albumina
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33. Estresse mecânico
Agitação e trituração
Rompimento das interações que mantêm a
estrutura protéica
Desnaturação
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34. Peptídeos com atividades biológicas
Aspartame:
- Edulcorante artificial (adoçante dietético);
- Potencial adoçante 200 vezes maior que o açúcar
comum;
- Usado pela indústria alimentícia, principalmente
nos refrigerantes diet;
- Contraindicado a portadores de fenilcetonúria
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36. Glutationa:
-γ−L−glutamil-L−cisteinilglicina;
- Encontrada em quase todos os organismos;
- Envolvida em sínteses de proteínas e DNA,
transporte de aminoácidos e metabolismo de
fármacos e substâncias tóxicas;
- A glutationa protege as células dos efeitos
destrutivos da oxidação por reação com
substâncias como o peróxido (R−O−O−R).
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37. Vasopressina - Hormônio Antidiurético (ADH)
• Sintetizada no
hipotálamo;
• Contém nove resíduos
de aminoácidos;
• O ADH estimula os rins
a reter água.
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38. Oxitocina
• Estimula a liberação do
leite pelas glândulas
mamárias;
• Influencia o
comportamento sexual,
maternal e social;
• Estimula a contração
uterina durante o parto.
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39. Proteínas fibrosas
 As proteínas fibrosas tipicamente contêm altas
proporções de estruturas secundárias regulares,
como α−hélices ou folha β pregueadas;
 Componentes estruturais de órgãos e tecidos, dando
a eles elasticidade e/ou resistência;
 Em geral, são pouco solúveis em água pelo alto teor
de aminoácidos hidrofóbicos
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40. Colágeno
• O colágeno é a proteína mais abundante em
vertebrados sendo componente essencial do tecido
conjuntivo;
• Distribui-se pela matriz óssea, pele, tendões,
cartilagens, córnea, vasos sangüíneos, dentes e
outros tecidos;
• Cada molécula de colágeno é constituída de três
cadeias polipeptídicas (uma tripla hélice) enroladas
uma em torno da outra e orientadas para a direita;
• Cada cadeia possui cerca de 1.000 resíduos de
aminoácidos
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41. • A estrutura primária das cadeias polipeptídicas do
colágeno (com exceção de 15 a 25 aminoácidos nos
terminais −NH2 e −COOH) é constituída de glicina
(~33% do total), de prolina (~10%) e 4−hidroxiprolina
(~10%);
• Constituído por seqüência repetida de (Gly−X−Y)n, em
que X e Y são freqüentemente prolina e hidroxiprolina;
• Estabilizado por pontes de hidrogênio entre Glicina e
Prolina de cadeias diferentes;
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42. Estrutura do colágeno
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43. Prolina Hidroxiprolina
Prolil-hidroxilase
Vitamina C
Lisina Hidroxilisina
Lisil-hidroxilase
Vitamina C
Deficiência de Vitamina C Deficiência de Hidroxiprolina e
Hidroxilisina
Escorbuto Diminuição das interações
covalentes do colágeno
Colágeno frouxo
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44. Manifestações do escorbuto
• descolorações da pele;
• fragilidade dos vasos
sangüíneos;
• hemorragia gengival;
• em casos extremos, a
morte.
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45. Elastina
• Proteína do tecido conjuntivo com
propriedades elásticas;
• Composta por resíduos de aminoácidos
pequenos e apolares. Rica em prolina e valina;
• Fibras formadas como uma rede
tridimensional de polipeptídeos com ligações
cruzadas, conformação irregular.
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46. Estrutura da desmosina, formada por ligações
covalentes entre 04 resíduos de lisina
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47. Queratina
• Proteína constituída quase exclusivamente de α−hélices
compostas de três cadeias polipeptídicas enroladas em
forma de corda helicoidal resistente ao estiramento;
• Ricas em resíduos de cisteína que formam pontes
covalentes de dissulfeto que estabilizam as cadeias
polipeptídicas adjacentes;
• Apresentam também teores importantes de resíduos de
aminoácidos hidrofóbicos alanina, valina, isoleucina,
fenilalanina e metionina;
• As α−queratinas formam a proteína da pele, cabelo,
unhas, chifres, penas e lã
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49. Fibroína
• Produzida por muitos insetos e aranhas;
• Considerada uma β−queratina, as cadeias
polipeptídicas são arranjadas na conformação de
folhas β−antiparalelas;
• Elevado conteúdo de aminoácidos com grupos R
relativamente pequenos como a glicina, alanina ou
serina;
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50. Folha β-pregueada -
antiparalela
Casulo do bicho da seda
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51. Proteínas globulares
• Cadeias polipeptídicas enoveladas em estruturas
tridimensionais compactas com forma esférica ou
elipsóide;
• Massas moleculares variáveis;
• Solubilidade em água é relativamente elevada:
aminoácidos hidrofóbicos orientados para o interior
das estruturas, e os hidrofílicos na área externa;
• Aminoácidos polares neutros tanto na superfície
externa da proteína, como no interior da molécula;
• Funções: enzimas, transportadores e moduladores
fisiológicos e genéticos. Exemplos: mioglobina,
hemoglobina e os anticorpos.
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52. Mioglobina
• Proteína transportadora e armazenadora de oxigênio
nos músculos; esqueléticos e cardíacos dos
vertebrados;
• Liga o oxigênio liberado pela hemoglobina nos
capilares e posteriormente difundido através das
membranas celulares.
• Formada por uma única cadeia polipeptídica de 153
resíduos de aminoácidos e um grupo prostético
heme;
• Não possui resíduos de cisteína;
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53. • O interior da molécula é compacto com resíduos
aminoácidos não-polares (leucina, valina,
metionina e fenilalanina). Os únicos resíduos
polares no interior são dois resíduos de histidina,
que atuam na ligação do ferro e oxigênio;
• Composta por oito regiões α-hélice conectadas
por dobras formadas por aminoácidos
desestabilizadores designados A–H , que
constituem 75% da cadeia.
• A ocorrência de prolina interrompe as α−hélice.
Existem quatro resíduos de prolina na mioglobina.
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55.  Hemoglobina
• Proteína tetramérica presente nas hemácias;
• Transporte do oxigênio dos pulmões aos tecidos
periféricos. Também transporta CO2 e prótons, dos
tecidos periféricos aos pulmões, para subseqüente
excreção;
• Constituição:
- 04 cadeias polipeptídicas: duas α (cada uma com
141 resíduos de aminoácidos) e duas β (cada uma
com 146 resíduos de aminoácidos);
- representada por α2β2 e estabilizadas por pontes
de hidrogênio e interações eletrostáticas;
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