O documento discute proteínas em alimentos, incluindo suas funções, tipos, e aplicações industriais. Ele descreve as principais proteínas encontradas em carnes, leite e ovos, assim como proteínas vegetais e microbianas. Também explica o papel de enzimas proteolíticas na clarificação de cerveja, amaciamento de carne e coagulação do leite.

1. Proteínas

2. PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
 As proteínas são os maiores constituintes de toda
célula viva;
 Nos alimentos, além da função nutricional, as
proteínas têm propriedades organolépticas e de
textura.

3. PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
 → Apesar da complexidade estrutural, as proteínas podem ser
quebradas em aminoácidos pela ação de enzimas ou fervura com ácidos
e álcalis, sob certas condições.
 → Nos alimentos, tendem a decompor à temperatura ambiente,
auxiliada pela ação bacteriana, podem formar produtos tóxicos para o
corpo, necessitando de uma boa conservação.
 → Proteína animal X Proteína vegetal X Proteína não convêncional
 → Funções biológicas: catalisadoras, regeneradoras, imunologia,
energia, reguladores, reprodução e etc.

4. CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA
 CONCEITO: Quimicamente são polímeros, cujas
unidades básicas são os aminoácidos ligados por
ligações peptídicas formando cadeias, em várias
estruturas geométricas e combinações químicas para
formar as proteínas especificas.

5. CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA
 Proteína de alto valor biológico(VB): proteína
completa porque apresenta os aminoácidos em teores
necessários a manutenção da vida e crescimento dos
novos tecidos.
 Proteína de baixo valor biológico: não tem os
aminoácidos em teores adequados. Ex.: frutas e
hortaliças.
 Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou
mais aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes
em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa
(deficiente em metionina).

7. SIMPLES
São aquelas que por hidrólise nos fornecem
aminoácidos como únicos produtos.
 Albuminas: altamente solúvel em água : clara do ovo; leite;
Albuminas
ervilha;
 Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha;
Globulinas
 Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz
Glutelinas
 Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho, cevada
Prolaminas
 Protaminas: produtos de peixes
Protaminas
 Histonas: ácidos nucléicos
Histonas
 Escleroproteínas: queratina, colágeno
Escleroproteínas

8. CONJUGADAS
Proteínas combinadas com substâncias não protéicas,
chamada grupo prostético.
 Cromoproteína
 lipoproteína
 Nucleoproteínas
 Glicoproteínas
 Fosfoproteínas
 Metaloproteínas

9. DERIVADAS
Não são encontradas na natureza, mas obtidas da hidrólise
das simples e/ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou
enzimas.
 Derivadas primárias: obtidos por processos brandos de
decomposição
 Derivados secundários: mistura complexa de uma
secundários
moléculas de diferentes tamanhos e diferente
composição de aminoácidos e diferentes propriedades.

10. ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM
ALIMENTOS
 Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina
 Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina
 Proteína do ovo:
Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina;
avidina/biotina).
Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)
 Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
(glutenina).

11. REAÇÕES QUÍMICAS
 Hidrólise
 Desnaturação

12. PROTEÍNAS IMPORTANTES
a)Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina.
b)Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina;
lactoglobulina.
c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%); canalbumina;
glicoproteina; avidina/biotina).
gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina)
d)Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
trigo
(glutenina). Formam com água uma substância elástica e
aderente insolúvel em água.

13. Proteases
PROTEÍNAS

14. Introdução
 São enzimas comumente utilizadas na indústria
alimentícia.
 A ação das proteases sobre as proteínas, antes do
consumo, favorece a digestão e absorção das
proteínas pelo organismo.

15. Grupo Hidrolases
Peptidases ou Proteinases
Catalisam a reação de hidrólise das ligações peptídicas
das proteínas.
Hidrólise de proteínas = Digestão, ativação de
enzimas, coagulação do sangue e no transporte de
proteínas através de membranas.
A posição da ligação na cadeia polipeptídica e o tamanho da cadeia podem
influenciar a atividade das proteases.

16. Características gerais
São classificadas basicamente de acordo com dois
critérios:
 Modo de ação
 Natureza química do sei sítio catalítico.

17. Modo de ação das proteases
 Exopeptidases
Atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica.
 Endopeptidases (ou proteinases)
Agem nas ligações no interior da cadeia protéica.

18. Exopeptidases
 AMINOPEPTIDASES
Proteases que agem na extremidade N-terminal da
cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres,
dipeptídicos ou tripeptídicos.
 CARBOXIPEPTIDASES
Proteases que agem na extremidade C-terminal da
cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres
dipeptídios .

20. Endopeptidases
 Serina-proteases
São caracterizadas pela presença do aminoácido serina
no sítio ativo.
O principal grupo desse tipo de proteases é formado
pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina,
quimotripsina e subtilisina, que apresentam baixa
especificidade de substrato.

21. Endopeptidases
 Cisteína-proteases sulfidrílicas
Apresentam em seu sítio ativo cisteína conjugada com
histidina.
São normalmente, mais ativas em meios de pH neutro,
podendo apresentar atividade em valores de pH
ácidos.

22. Endopeptidases
 Proteases aspárticas ou ácidas
Contém ácido aspártico em seu sítio ativo.
Apresentam maior atividade em valores de pH ácido e
têm maior afinidade por ligações que envolvem
aminoácidos apolares e aromáticos.
Principais proteases ácidas: Pepsina e renina e aquelas
produzidas pelos fungos Aspergillus, Penicillium,
Rhizopus, Neurospora, Endothia e Rhizomucor.

23. Endopeptidases
 Metalo-proteases
São enzimas que dependem de íons metálicos
divalentes para sua atividade.
Entre as neutras encontra-se por exemplo as
colagenases de Clostridium hystoliticum e elastases
de Pseudomonas aeruginosa.

24. Classe de proteases
CLASSE EXEMPLO AA DO SÍTIO ATIVO
Serina-protease Quimotripsina Histidina
Subtilisina Ác. aspártico
Serina
Cisteína-protease Papaína Cisteina
Histidina
Ác. aspártico
Protease aspártica Pepsina de Penicillium sp. Ác. aspártico
Metalo-protease Carboxipeptidase A bovina Zinco
Glutamina
Triptofano

25. Proteases vegetais
 Estão entre as proteases mais empregadas na
indústria de alimentos.
 A atividade destas é maior nos vegetais verdes.
 A papaína, a bromelina e a ficina estão entre as mais
importantes cisteina-proteases.

26. Proteases vegetais
 Papaína
Extraída do latex dos frutos do mamoeiro
QP-A: Papaína
QP-B: Quimopapaína
Ambas possuem características bastante semelhantes e
que variam de acordo com o clima e manejo durante
a extração e concentração do extrato.

27. Proteases vegetais
 Bromelina
Extraída do pedúnculo ou do fruto do abacaxizeiro.
Perde sua atividade rapidamente em temperaturas
superiores a 70°C.

28. Proteases vegetais
 Ficina
Extraída do latex de diversas espécies do gênero Ficus.
Hidrolisa ligações que envolvem diversos
aminoácidos.

29. Proteases animais
São as mais estudadas e importantes comercialmente
devido à sua importância da área da saúde.
- As mais importantes são as proteases gástricas
(renina e pepsina) e as pancreáticas (tripsina e
quimotripsina).

30. Proteases animais
 Renina ou quimosina
Protease aspártica extraída do quarto estômago de
bezzerros não desmamados.
É extraída na forma inativa, e convertida por
hidrólise parcial que liera um peptídio de sua cadeia
protéica.

31. Proteases animais
 Pepsina
Protease aspártica produzida pela mucosa do estômago
na forma inativa de pepsinogênio.
Também extraída na forma inativa, tirna-se ativa por
autólise.
Sua atividade é influenciada pelo substrato, prefere
ligações peptídicas que envolvam aminoácidos
hidrofóbicos.

32. Proteases animais
 Tripsina
Serina protease secretada pelo pâncreas, é uma das enzimas
digestivas mais importantes.
Sintetizada de forma inativa de tripsinogênio no pâncreas de animais
superiores e é ativada por hidróliseno duodeno.
Inibidores de tripsina são peptídios produzidos pelo
pâncreas, mas estão também presentes na soja e trigo; o
que impede a digestão de proteínas presentes nestes.

33. Proteases animais
 Quimotripsina
Serina-protease semelhante à tripsina e também é
sintetizada como zimogênio pelo pâncreas.
Hidrolisa preferencialmente ligações que envolvem
aminoácidos aromáticos (tirosina, fenilalanina e
triptofano), mas pode hidrolisar também ligações
ente todos os aminoácidos hidrofóbicos.

34. Proteases animais
 Catepsinas e calpaínas
Cisteína-proteases intracelulares relacionadas à
resolução do rigor mortis.
Estão envolvidas com a bioquímica da carne.

35. Proteases microbianas
 De origem bacteriana
Maior parte produzidas pelas bactérias dos gêneros
Bacillus e Geobacillus.
Embora tenham preferência por ligações entre
aminoácidos hidrofóbicos, o grau de hidrólise pode
ser controlado por alterações no pH e na
temperatura da reação protelítica.

36. Proteases microbianas
 De origem fúngica
Uma única espécie de fungo pode produzir diferentes
proteases ( alcalinas, neutras e ácidas).
Aspergillus oryzae produz três proteases
extracelulares,o extrato é obtido por fermentação.

37. Aplicação Industrial
 Clarificação de cerveja
As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem que
eles se insolubilizem, evitando a turvação (papaína).
A presença de proteínas é vital para a formação da
espuma.

38. Aplicação Industrial
 Amaciamento da carne
 Processo normal: 10 dias a 4 semanas.
 Processo acelerado: Proteases que hidrolisam as
proteínas da carne (papaína)
Evita hidrólise durante o armazenamento a frio, e
alta estabilidade térmica, o que garante o
amaciamento durante o cozimento.

39. Aplicação Industrial
Método clássico para amaciamento da carne:
Aplicação superficial da enzima em véiculo de sal.
Método de imersão para amaciamento da carne:
Os cortes da carne são submersos na solução de enzima.
Método de injeção para amaciamento da carne:
Uso de seringas ou pistolas para aplicação de solução enzimática.
Método de injeção no animal vivo para amaciamento da carne:
Injeção feita na jugular do animal, 10 a 30 min antes do abate.
-enzima purificada e inativada.

40. Aplicação Industrial
 Coagulação do leite
A produção do leite de queijos baseia-se na separação
de caseínas e gordura do leite da fração que constitui
o soro.
O soro é formado em maior parte por água, lactose, sais
e outras proteínas não caseínas.

41. Aplicação Industrial
 Coagulação do leite
Caseína – Mistura de fosfoproteínas muito
semelhantes:
α s1- / α s2- / β - / κ- caseína

42. Micela caseína

43. Cadeia peptídica
Região hidrofóbica
Fosfato de cálcio
Superfície rica em К - caseína

44. Aplicação Industrial
 Coagulação do leite
Precipitação isoelétrica
Ao atingir pH 4,6 alcança o ponto isoelétrico da
caseína bruta do leite, ocorre a insolubilização dessas
proteínas, que precipitam.

45. Aplicação industrial
 Coagulação do leite
Proteólise limitada
3. κ – caseína sofre hidrólise
4. Íons de cálcio do leite ligam-se às frações fosfatadas da caseína
5. Formam-se ligações cruzadas e precipitação em forma de
coágulos.
6. Se a hidrólise não for limitada haverá destruição do coágulo e
solubilização de pequenos peptídios, o que afetará na textura e
rendimento do queijo.
7. A hidrólise excessiva pode ocasionar a liberação de peptídeos
que contêm aa hidrofóbicos na extremidade c-terminal. Estes
apresentam sabor amargo.

46. Aplicação industrial
 Enzimas utilizadas na coagulação do leite:
Renina ou quimosina
Proteases ácidas de Rhizomucor miehei; Rhizomucor
pusillus, Aspergillus oryzae e Endothia parasitica.

47. Aplicação industrial
 Maturação acelerada de queijos
A proteólise é um dos mais importantes processos de
maturação de queijos, pois peptídeos e aminoácidos
livres, gerados pela ação de proteases, são
precursores de sabor, além de serem fontes de
nitrogênio para a microbiota secundária.

48. Aplicação industrial
 Panificação
A fração protéica do trigo, chamada glúten, dá à farinha
a propriedade de formar uma massa viscoelástica
capaz de reter ar.
Sem ar, a massa não reage com o fermento químico
que resultará em um pão duro.

49. Aplicação industrial
 Panificação
Proteases podem ser aplicadas no controle da força
do glúten, garantindo menor tempo de trabalho da
massa na produção de pães (enzimas fúngicas) e
redução de teor de glúten para a produção de bolos
e biscoitos (enzimas vegetais e/ou bactéiras).

50. Aplicação industrial
 Modificação de proteínas
Hidrólise
Hidrolisados protéicos são obtidos pela ação de
proteases específicas sobre diversas fontes protéicas
com a finalidade de gerar compostos com diferentes
funcionalidades: Aromatizantes, espumantes e
emulsificantes.

51. Aplicação industrial
 Modificação de proteínas
Síntese
A síntese de proteínas pode ser realizada de três
formas destintas: Síntese química, síntese enzimática
e síntese via DNA recombinante.
- Plasteína é o nome dado a moléculas semelhantes às
proteínas naturais, cuja origem é a síntese catalisada por
protease.

52. Aplicação industrial
 Modificação de proteínas
A reação de síntese pode ser usada na incorporação de
aa essenciais a proteínas de baixo valor nutricional,
na remoção de sabor amargo de peptídeos com a
hidrofóbico c-terminal e na modificação de
proteínas com o objetivo de melhorar propriedades
funcionais.

53. Aplicação industrial
 Modificação de proteínas
Reestruturação
Importante no desenvolvimento de produtos cárneos e
derivados reestruturados, promovendo a melhora
tecnológica na textura, aparência, aroma e sabor.
- A Transaminase é uma enzima que atua na síntese de
ligações cruzadas entre proteínas, mas não é uma protease.
Streptoverticillium mobataense

54.  Modificação de proteínas
Síntese de aspartame
Síntese de aspartame – edulcorante não-calórico
formado pelo ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina.
Esta síntese garante a formação do sabor doce.
Bacillus thermoproteolyticus