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Carregado porMariana Lopes
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Proteínas

O documento discute proteínas em alimentos, incluindo suas funções, tipos, e aplicações industriais. Ele descreve as principais proteínas encontradas em carnes, leite e ovos, assim como proteínas vegetais e microbianas. Também explica o papel de enzimas proteolíticas na clarificação de cerveja, amaciamento de carne e coagulação do leite.

Saúde e medicina◦
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Proteínas
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS  As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva;  Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades organolépticas e de textura.
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS  → Apesar da complexidade estrutural, as proteínas podem ser quebradas em aminoácidos pela ação de enzimas ou fervura com ácidos e álcalis, sob certas condições.  → Nos alimentos, tendem a decompor à temperatura ambiente, auxiliada pela ação bacteriana, podem formar produtos tóxicos para o corpo, necessitando de uma boa conservação.  → Proteína animal X Proteína vegetal X Proteína não convêncional  → Funções biológicas: catalisadoras, regeneradoras, imunologia, energia, reguladores, reprodução e etc.
CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA  CONCEITO: Quimicamente são polímeros, cujas unidades básicas são os aminoácidos ligados por ligações peptídicas formando cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar as proteínas especificas.
CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA  Proteína de alto valor biológico(VB): proteína completa porque apresenta os aminoácidos em teores necessários a manutenção da vida e crescimento dos novos tecidos.  Proteína de baixo valor biológico: não tem os aminoácidos em teores adequados. Ex.: frutas e hortaliças.  Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa (deficiente em metionina).
SIMPLES São aquelas que por hidrólise nos fornecem aminoácidos como únicos produtos.  Albuminas: altamente solúvel em água : clara do ovo; leite; Albuminas ervilha;  Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha; Globulinas  Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz Glutelinas  Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho, cevada Prolaminas  Protaminas: produtos de peixes Protaminas  Histonas: ácidos nucléicos Histonas  Escleroproteínas: queratina, colágeno Escleroproteínas
CONJUGADAS Proteínas combinadas com substâncias não protéicas, chamada grupo prostético.  Cromoproteína  lipoproteína  Nucleoproteínas  Glicoproteínas  Fosfoproteínas  Metaloproteínas
DERIVADAS Não são encontradas na natureza, mas obtidas da hidrólise das simples e/ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas.  Derivadas primárias: obtidos por processos brandos de decomposição  Derivados secundários: mistura complexa de uma secundários moléculas de diferentes tamanhos e diferente composição de aminoácidos e diferentes propriedades.
ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM ALIMENTOS  Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina  Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina  Proteína do ovo: Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina). Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)  Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina (glutenina).
REAÇÕES QUÍMICAS  Hidrólise  Desnaturação
PROTEÍNAS IMPORTANTES a)Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina. b)Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina. c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina). gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina) d)Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina trigo (glutenina). Formam com água uma substância elástica e aderente insolúvel em água.
Proteases PROTEÍNAS
Introdução  São enzimas comumente utilizadas na indústria alimentícia.  A ação das proteases sobre as proteínas, antes do consumo, favorece a digestão e absorção das proteínas pelo organismo.
Grupo Hidrolases Peptidases ou Proteinases Catalisam a reação de hidrólise das ligações peptídicas das proteínas. Hidrólise de proteínas = Digestão, ativação de enzimas, coagulação do sangue e no transporte de proteínas através de membranas. A posição da ligação na cadeia polipeptídica e o tamanho da cadeia podem influenciar a atividade das proteases.
Características gerais São classificadas basicamente de acordo com dois critérios:  Modo de ação  Natureza química do sei sítio catalítico.
Modo de ação das proteases  Exopeptidases Atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica.  Endopeptidases (ou proteinases) Agem nas ligações no interior da cadeia protéica.
Exopeptidases  AMINOPEPTIDASES Proteases que agem na extremidade N-terminal da cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres, dipeptídicos ou tripeptídicos.  CARBOXIPEPTIDASES Proteases que agem na extremidade C-terminal da cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres dipeptídios .
Endopeptidases  Serina-proteases São caracterizadas pela presença do aminoácido serina no sítio ativo. O principal grupo desse tipo de proteases é formado pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina, quimotripsina e subtilisina, que apresentam baixa especificidade de substrato.
Endopeptidases  Cisteína-proteases sulfidrílicas Apresentam em seu sítio ativo cisteína conjugada com histidina. São normalmente, mais ativas em meios de pH neutro, podendo apresentar atividade em valores de pH ácidos.
Endopeptidases  Proteases aspárticas ou ácidas Contém ácido aspártico em seu sítio ativo. Apresentam maior atividade em valores de pH ácido e têm maior afinidade por ligações que envolvem aminoácidos apolares e aromáticos. Principais proteases ácidas: Pepsina e renina e aquelas produzidas pelos fungos Aspergillus, Penicillium, Rhizopus, Neurospora, Endothia e Rhizomucor.
Endopeptidases  Metalo-proteases São enzimas que dependem de íons metálicos divalentes para sua atividade. Entre as neutras encontra-se por exemplo as colagenases de Clostridium hystoliticum e elastases de Pseudomonas aeruginosa.
Classe de proteases CLASSE EXEMPLO AA DO SÍTIO ATIVO Serina-protease Quimotripsina Histidina Subtilisina Ác. aspártico Serina Cisteína-protease Papaína Cisteina Histidina Ác. aspártico Protease aspártica Pepsina de Penicillium sp. Ác. aspártico Metalo-protease Carboxipeptidase A bovina Zinco Glutamina Triptofano
Proteases vegetais  Estão entre as proteases mais empregadas na indústria de alimentos.  A atividade destas é maior nos vegetais verdes.  A papaína, a bromelina e a ficina estão entre as mais importantes cisteina-proteases.
Proteases vegetais  Papaína Extraída do latex dos frutos do mamoeiro QP-A: Papaína QP-B: Quimopapaína Ambas possuem características bastante semelhantes e que variam de acordo com o clima e manejo durante a extração e concentração do extrato.
Proteases vegetais  Bromelina Extraída do pedúnculo ou do fruto do abacaxizeiro. Perde sua atividade rapidamente em temperaturas superiores a 70°C.
Proteases vegetais  Ficina Extraída do latex de diversas espécies do gênero Ficus. Hidrolisa ligações que envolvem diversos aminoácidos.
Proteases animais São as mais estudadas e importantes comercialmente devido à sua importância da área da saúde. - As mais importantes são as proteases gástricas (renina e pepsina) e as pancreáticas (tripsina e quimotripsina).
Proteases animais  Renina ou quimosina Protease aspártica extraída do quarto estômago de bezzerros não desmamados. É extraída na forma inativa, e convertida por hidrólise parcial que liera um peptídio de sua cadeia protéica.
Proteases animais  Pepsina Protease aspártica produzida pela mucosa do estômago na forma inativa de pepsinogênio. Também extraída na forma inativa, tirna-se ativa por autólise. Sua atividade é influenciada pelo substrato, prefere ligações peptídicas que envolvam aminoácidos hidrofóbicos.
Proteases animais  Tripsina Serina protease secretada pelo pâncreas, é uma das enzimas digestivas mais importantes. Sintetizada de forma inativa de tripsinogênio no pâncreas de animais superiores e é ativada por hidróliseno duodeno. Inibidores de tripsina são peptídios produzidos pelo pâncreas, mas estão também presentes na soja e trigo; o que impede a digestão de proteínas presentes nestes.
Proteases animais  Quimotripsina Serina-protease semelhante à tripsina e também é sintetizada como zimogênio pelo pâncreas. Hidrolisa preferencialmente ligações que envolvem aminoácidos aromáticos (tirosina, fenilalanina e triptofano), mas pode hidrolisar também ligações ente todos os aminoácidos hidrofóbicos.
Proteases animais  Catepsinas e calpaínas Cisteína-proteases intracelulares relacionadas à resolução do rigor mortis. Estão envolvidas com a bioquímica da carne.
Proteases microbianas  De origem bacteriana Maior parte produzidas pelas bactérias dos gêneros Bacillus e Geobacillus. Embora tenham preferência por ligações entre aminoácidos hidrofóbicos, o grau de hidrólise pode ser controlado por alterações no pH e na temperatura da reação protelítica.
Proteases microbianas  De origem fúngica Uma única espécie de fungo pode produzir diferentes proteases ( alcalinas, neutras e ácidas). Aspergillus oryzae produz três proteases extracelulares,o extrato é obtido por fermentação.
Aplicação Industrial  Clarificação de cerveja As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem que eles se insolubilizem, evitando a turvação (papaína). A presença de proteínas é vital para a formação da espuma.
Aplicação Industrial  Amaciamento da carne  Processo normal: 10 dias a 4 semanas.  Processo acelerado: Proteases que hidrolisam as proteínas da carne (papaína) Evita hidrólise durante o armazenamento a frio, e alta estabilidade térmica, o que garante o amaciamento durante o cozimento.
Aplicação Industrial Método clássico para amaciamento da carne: Aplicação superficial da enzima em véiculo de sal. Método de imersão para amaciamento da carne: Os cortes da carne são submersos na solução de enzima. Método de injeção para amaciamento da carne: Uso de seringas ou pistolas para aplicação de solução enzimática. Método de injeção no animal vivo para amaciamento da carne: Injeção feita na jugular do animal, 10 a 30 min antes do abate. -enzima purificada e inativada.
Aplicação Industrial  Coagulação do leite A produção do leite de queijos baseia-se na separação de caseínas e gordura do leite da fração que constitui o soro. O soro é formado em maior parte por água, lactose, sais e outras proteínas não caseínas.
Aplicação Industrial  Coagulação do leite Caseína – Mistura de fosfoproteínas muito semelhantes: α s1- / α s2- / β - / κ- caseína
Micela caseína
Cadeia peptídica Região hidrofóbica Fosfato de cálcio Superfície rica em К - caseína
Aplicação Industrial  Coagulação do leite Precipitação isoelétrica Ao atingir pH 4,6 alcança o ponto isoelétrico da caseína bruta do leite, ocorre a insolubilização dessas proteínas, que precipitam.
Aplicação industrial  Coagulação do leite Proteólise limitada 3. κ – caseína sofre hidrólise 4. Íons de cálcio do leite ligam-se às frações fosfatadas da caseína 5. Formam-se ligações cruzadas e precipitação em forma de coágulos. 6. Se a hidrólise não for limitada haverá destruição do coágulo e solubilização de pequenos peptídios, o que afetará na textura e rendimento do queijo. 7. A hidrólise excessiva pode ocasionar a liberação de peptídeos que contêm aa hidrofóbicos na extremidade c-terminal. Estes apresentam sabor amargo.
Aplicação industrial  Enzimas utilizadas na coagulação do leite: Renina ou quimosina Proteases ácidas de Rhizomucor miehei; Rhizomucor pusillus, Aspergillus oryzae e Endothia parasitica.
Aplicação industrial  Maturação acelerada de queijos A proteólise é um dos mais importantes processos de maturação de queijos, pois peptídeos e aminoácidos livres, gerados pela ação de proteases, são precursores de sabor, além de serem fontes de nitrogênio para a microbiota secundária.
Aplicação industrial  Panificação A fração protéica do trigo, chamada glúten, dá à farinha a propriedade de formar uma massa viscoelástica capaz de reter ar. Sem ar, a massa não reage com o fermento químico que resultará em um pão duro.
Aplicação industrial  Panificação Proteases podem ser aplicadas no controle da força do glúten, garantindo menor tempo de trabalho da massa na produção de pães (enzimas fúngicas) e redução de teor de glúten para a produção de bolos e biscoitos (enzimas vegetais e/ou bactéiras).
Aplicação industrial  Modificação de proteínas Hidrólise Hidrolisados protéicos são obtidos pela ação de proteases específicas sobre diversas fontes protéicas com a finalidade de gerar compostos com diferentes funcionalidades: Aromatizantes, espumantes e emulsificantes.
Aplicação industrial  Modificação de proteínas Síntese A síntese de proteínas pode ser realizada de três formas destintas: Síntese química, síntese enzimática e síntese via DNA recombinante. - Plasteína é o nome dado a moléculas semelhantes às proteínas naturais, cuja origem é a síntese catalisada por protease.
Aplicação industrial  Modificação de proteínas A reação de síntese pode ser usada na incorporação de aa essenciais a proteínas de baixo valor nutricional, na remoção de sabor amargo de peptídeos com a hidrofóbico c-terminal e na modificação de proteínas com o objetivo de melhorar propriedades funcionais.
Aplicação industrial  Modificação de proteínas Reestruturação Importante no desenvolvimento de produtos cárneos e derivados reestruturados, promovendo a melhora tecnológica na textura, aparência, aroma e sabor. - A Transaminase é uma enzima que atua na síntese de ligações cruzadas entre proteínas, mas não é uma protease. Streptoverticillium mobataense
 Modificação de proteínas Síntese de aspartame Síntese de aspartame – edulcorante não-calórico formado pelo ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina. Esta síntese garante a formação do sabor doce. Bacillus thermoproteolyticus