1) As proteínas são compostos orgânicos sintetizados pelos organismos vivos através da condensação de aminoácidos. 2) As proteínas têm diferentes funções estruturais, como dar rigidez aos tecidos, e funções como transporte de oxigênio e defesa do organismo. 3) As enzimas, que são proteínas, atuam como catalisadores em reações químicas, facilitando as reações no corpo.

1. PROTEÍNAS
PROFª CLEUNI FRETTA WIGGERS

2. FUNFUNÇÇÕES DAS PROTEÕES DAS PROTEÍÍNASNAS
ESTRUTURAL
ESTRUTURAL
ANTICORPOS - DEFESA
MOVIMENTO
PROTEPROTEÍÍNASNAS
PROTEPROTEÍÍNASNAS
RESERVA
ACTINAACTINA MIOSINAMIOSINA

3. PROTEÍNAS
As Proteínas são
compostos orgânicos
de estrutura
complexa e massa
molecular elevada (de
5.000 a 1.000.000 ou
mais unidades de
massa atómica).
Sintetizadas pelos
organismos vivos
através da
condensação de um
grande número de
moléculas de
aminoácidos, através
de ligações
denominadas
ligações peptídicas

4. PROTEÍNAS
Uma proteína é
um conjunto de
100 ou mais
aminoácidos,
sendo os
conjuntos
menores
denominados
Polipeptídeos.
Aminoácidos são
compostos
quaternários de
carbono (C),
hidrogênio (H),
oxigênio (O) e
nitrogênio (N)

6. -- CONSTITUICONSTITUIÇÇÃO QUÃO QUÍÍMICA DAS PROTEMICA DAS PROTEÍÍNASNAS --
OS AMINOOS AMINOÁÁCIDOSCIDOS
H2O
LIGALIGAÇÇÃO PEPTÃO PEPTÍÍDICADICA
GRUPOGRUPO
CARBOXILACARBOXILA
GRUPOGRUPO
AMINAAMINA

7. DIFERENTES RADICAISDIFERENTES RADICAIS –– DIFERENTES AMINODIFERENTES AMINOÁÁCIDOSCIDOS

8. Vegetais fabricam aminoácidos a partir de
cadeias de carbono obtidas na
fotossíntese e de nitrato (NO3
-) retirado do
ambiente.
Animais não produzem aminoácidos.
O humano consegue obter aminoácidos
da quebra de proteínas.
Os aminoácidos essenciais são aqueles
que não podem ser obtidos da quebra de
proteínas. Por isso devem estar presentes
na alimentação.

9. União entre aminoácidos.
Sempre é feita entre a carboxila
(COOH) de uma unidade e a amina
(NH2) de outra.
Assim se forma um peptídeo.
Dipeptídeo
Tripeptídeo
Polipeptídeo

10. CLASSIFICACLASSIFICAÇÇÃO DOS AMINOÃO DOS AMINOÁÁCIDOSCIDOS
ENTRE OS 20 AMINOENTRE OS 20 AMINOÁÁCIDOS CONHECIDOSCIDOS CONHECIDOS
09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos
11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem

11. POLIPEPTPOLIPEPTÍÍDEOSDEOS
321 54
número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio
PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS
2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..

12. UMA VISÃO DA PROTEÍNA
Uma molécula de proteína
tem, a grosso modo,
formato de um colar de
contas. O fio fundamental
da proteína, formado como
uma seqüência de
aminoácidos (cuja
seqüência é determinada
geneticamente), constitui a
chamada estrutura
primária da proteína.

13. Ocorre, porém, que o papel
biológico da maioria das
proteínas depende de uma
forma espacial muito mais
elaborada. Assim, o fio
fundamental é capaz de se
enrolar sobre si mesmo,
resultando um filamento
espiralado que conduz à
estrutura secundestrutura secundááriaria,
mantida estável por
ligações que surgem entre
os aminoácidos.

14. Novos dobramentos da
espiral conduzem a
uma nova forma,
globosa, mantida
estável graças a novas
ligações que ocorrem
entre os aminoácidos.
Essa forma globosa
representa a estruturaestrutura
terciterciáária.ria.

15. Em certas proteínas ,
cadeias polipeptídicas em
estruturas terciárias
globosa unem-se,
originando uma forma
espacial muito complexa,
determinante do papel
bioquímico da proteína.
Essa nova forma constitui a
estrutura quaternestrutura quaternááriaria
dessas proteínas.

16. A figura mostra as
quatro estruturas da
hemoglobina juntas. A
hemoglobina esta
presente dentro os
glóbulos vermelhos
do sangue e seu
papel biológico é
ligar-se a moléculas
de oxigênio,
transportando-as a
nossos tecidos.

17. O fio do telefone pode ilustrar bem a
idéia das estruturas protéicas:

18. O aquecimento de uma proteína a
determinadas temperaturas promove a
ruptura das ligações internas entre os
aminoácidos, responsáveis pela manutenção
das estruturas secundária e terciária. Os
aminoácidos não se separam, são se rompem
as ligações peptídicas, porém a proteína fica
“desmantelada”, perde a sua estrutura original.
Dizemos que ocorreu uma desnaturação
protéica, com perda da sua forma origina.
Dessa maneira a função biológica da proteína é
prejudicada.

19. Um exemplo importante é
a substituição, na
molécula de
hemoglobina, do
aminoácido ácido
glutâmico pelo
aminoácido valina. Essa
simples troca provoca
uma profunda alteração
na forma da molécula
inteira de hemoglobina,
interferindo diretamente
na sua capacidade de
transportar
oxigênio.Hemácias
contendo a hemoglobina
alterada adquirem o
formato de foice, quando
submetidas a certas
condições, o que deu
nome a essa anomalia:
anemia falciforme.

20. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Estrutural ou plástica

21. ESTRUTURAL OU
PLÁSTICA
São aquelas que participam dos tecidos
dando-lhes rigidez, consistência e
elasticidade. São proteínas estruturais:
colágeno (constituínte das cartilagens),
actina e miosina (presentes na formação
das fibras musculares), queratina (principal
proteína do cabelo), fibrinogênio (presente
no sangue), albumina (encontrada em
ovos) e outras.

22. PROTEÍNAS
Hormonal

23. HORMONAL
Exercem alguma função específica
sobre algum órgão ou estrutura de um
organismo como, por exemplo, a
insulina (embora tecnicamente a
insulina seja considerada apenas um
polipeptídeo, devido a seu pequeno
tamanho).

24. PROTEÍNAS
Defesa

25. DEFESA
Os anticorpos são proteínas que
realizam a defesa do organismo,
especializados no reconhecimento e
neutralização de vírus, bactérias e outras
substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras
proteínas responsáveis pela coagulação
do sangue e prevenção de perda
sanguínea em casos de cortes e
machucados.

26. Proteínas especializadas em facilitar as reações
químicas da célula
Alterando a forma do substrato
Diminuem a energia de ativação das reações químicas
do corpo. Atua como catalisador.

27. Uma enzima é quase sempre uma proteína.
As enzimas possuem um centro ativo, onde os
substratos entrarão e suas ligações químicas
serão enfraquecidas, facilitando a reação.
A enzima não é gasta no processo.

28. Uma enzima
(biocatalizadora vital) é
constituída de duas
partes de grande
importância:
A apoenzima, que é a
parte proteíca
Coenzima, que é a
parte não-proteíca.
O conjunto completo
chama-se holoenzima.

30. Uma enzima só catalisa reações cujos
reagentes tenham forma complementar à sua.
Só assim haverá encaixe.
Criou-se então a teoria chave/fechadura.
Certas pessoas têm defeitos genéticos
importantes, fazendo com que aminoácidos
sejam trocados, alterando a forma das
enzimas.
Isso resultará em reagentes e reações
completamente diferentes, alterando o
metabolismo.

32. Concentração da enzima
Concentração de substrato
Temperatura
Grau de acidez ou alcalinidade (pH)

36. Substância que possui uma forma
parecida com o substrato da reação
Haverá uma competição pela enzima
Os produtos verdadeiros da enzima não
serão mais tão abundantes
Outro tipo é natural da célula. É
chamado feedback negativo.
O produto da reação inibe a ação da enzima.