flyer proteínas

1. O que são proteínas?
São macromoléculas formadas por sequências de aminoácidos (unidade básica)
unidos por ligações covalentes. Cada tipo de proteína possui uma sequência única
de aminoácidos, que determina sua estrutura tridimensional e sua atividade
biológica. Milhares de tipos de proteínas podem ser encontrados em uma única
célula, constituindo o principal componente dela, e mais de 100.000 proteínas
diferentes já tiveram sua estrutura determinada.
Composição das proteínas
São constituídas por um conjunto de 20 aminoácidos diferentes, cada um com
propriedades distintas, mantidos juntos por meio de ligações peptídicas covalentes.
As proteínas são denominadas polipeptídeos, e suas cadeias de aminoácidos são
chamadas de cadeias polipeptídicas. Em cada tipo de proteína, os aminoácidos
estão dispostos em uma ordem única, chamada de sequência de aminoácidos,
idêntica em cada molécula desse tipo de proteína.
Aminoácidos
Os aminoácidos têm um grupo carboxila (COOH) na extremidade C-terminal e um
grupo amina (NH2) na extremidade N-terminal, ligados a um átomo de carbono.
Diferenciam-se devido à presença de cadeias laterais (ou grupos R), que variam em
cada aminoácido e os definem. As propriedades e sequências das cadeias laterais
quimicamente distintas conferem a cada proteína suas características únicas e
individuais.
Os aminoácidos podem ser fabricados pelo próprio organismo (aminoácidos não
essenciais) ou obtidos na alimentação (aminoácidos essenciais). Os animais são
capazes de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes na natureza, devendo
os demais serem obtidos por meio da alimentação, uma vez que são obrigatórios na
fabricação das proteínas. Os vegetais sintetizam os 20 aminoácidos.
Estrutura das proteínas
A estrutura das proteínas é hierárquica, compreendendo diferentes níveis de
organização não independentes. Os principais níveis de estrutura das proteínas são:
Estrutura primária: sequência linear de aminoácidos que compõem a cadeia
polipeptídica da proteína. A ordem específica dos aminoácidos é fundamental, uma
vez que determina as interações da proteína.
Estrutura secundária: padrões de dobramento local na cadeia polipeptídica. Os
dois tipos principais de estrutura secundária são:
α-hélice: hélice espiral formada pela ligação de hidrogênio entre aminoácidos ao
longo da cadeia polipeptídica.
Folha-β: estruturas planares em forma de folha, formadas pela ligação de
hidrogênio entre segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica.
Estrutura terciária: refere-se à conformação tridimensional completa da proteína,
definindo sua forma global. É determinada pelas interações entre os aminoácidos
distantes na cadeia polipeptídica, como ligações iônicas, interações hidrofóbicas,
pontes dissulfeto e ligações de hidrogênio.
Estrutura quaternária: quando a molécula proteica é formada por um complexo
de mais de uma cadeia polipeptídica, a organização tridimensional dessas
subunidades e as interações entre elas constituem a estrutura quartenária. Nem
todas as proteínas possuem essa estrutura, já que diversas são compostas apenas por
uma única cadeia polipeptídica.

2. Funções das proteínas
As diversas funções desempenhadas pelas proteínas decorrem da ampla variedade
de conformações que são capazes de adotar. Algumas de suas principais funções
incluem:
Participação na estrutura básica de células, de tecidos e de órgãos.
Catálise de reações químicas no metabolismo celular.
Recebimento de sinais que desencadeiam respostas celulares.
Participação no processo de movimento de células e músculos.
Transporte de substâncias, como oxigênio e nutrientes.
Armazenamento de nutrientes e minerais para uso posterior.
Participação na comunicação celular, transmitindo sinais.
Ação como hormônios, regulando diversas funções do corpo.
Atuação como anticorpos na defesa contra patógenos.
Regulação de processos biológicos e funções celulares.
Tipos de proteínas
As proteínas têm sido classificadas com base em diferentes aspectos, como forma,
composição e função.
Tipos de proteínas de acordo com a forma
Fibrosas: têm uma estrutura alongada e geralmente são insolúveis em água, devido
à sua estrutura hidrofóbica. Elas estão associadas a funções estruturais e de suporte
nos organismos.
Globulares: têm uma estrutura mais compacta e frequentemente adotam uma forma
esférica ou globular. Geralmente, são solúveis em água devido à presença de
regiões hidrofílicas. São versáteis e desempenham diversas funções, como catálise
enzimática e transporte de substâncias.
Tipos de proteínas de acordo com a composição
Simples: são formadas apenas por cadeias de aminoácidos, sem a presença de
grupos prostéticos não aminoácidos.
Conjugadas: apresentam, além de cadeias polipeptídicas, um grupo prostético
(radical não peptídico). Os grupos prostéticos conferem funções específicas às
proteínas conjugadas, aumentando a sua diversidade funcional.
Tipos de proteínas de acordo com a função
Enzimas: catalisam (aceleram) reações químicas por meio da formação ou a quebra
de ligações covalentes.
De armazenamento: armazenam aminoácidos ou íons para uso posterior pelo
organismo.
Estruturais: fornecem suporte mecânico para células e tecidos.
Motoras: participam dos movimentos em células e tecidos.
Receptoras: detectam e recebem sinais, transmitindo-os à maquinaria celular e
desencadeando respostas celulares.
De regulação gênica: ligam-se ao DNA, ativando ou reprimindo a transcrição
gênica.
Sinalizadoras: transmitem sinais de uma célula para outra. Exemplos: diversos
hormônios e fatores de crescimento que coordenam funções fisiológicas, como a
insulina, que controla os níveis de açúcar no sangue.
De transporte: transportam pequenas moléculas ou íons. Exemplo: os
transportadores de glicose transferem glicose para dentro e para fora das células.
Desnaturação de proteínas
As proteínas geralmente precisam manter sua estrutura tridimensional enovelada
para exercer adequadamente suas funções. A desnaturação refere-se à alteração na
estrutura tridimensional de uma proteína, resultando na perda de sua forma e, na
maioria dos casos, de sua função. A proteína é convertida em uma cadeia
polipeptídica flexível que perdeu sua forma natural (proteína desnaturada). Isso
pode ocorrer devido a fatores como mudanças de temperatura, pH, ou presença de
certos solventes que perturbam as ligações não covalentes que mantêm o estado
enovelado da cadeia.
Em alguns casos, quando as condições voltam ao normal, as proteínas podem
recuperar sua estrutura e função originais em um processo chamado renaturação.
No entanto, em situações extremas, a desnaturação pode ser irreversível, levando à
perda permanente da função da proteína.