Aminoácidos
► São moléculasorgânicas que possuem um grupo carboxílico e amino ligados a
um mesmo carbono, chamado de carbono alfa (a), possuindo um hidrogênio e
um agrupamento lateral, R (Radical) sendo variável.
► Existem 20 aminoácidos considerados como padrões e que são os responsáveis
por formar todas as proteínas existentes. A grande quantidade de proteínas
resulta da combinação dos aminoácidos de diferentes maneiras.
► Os aminoácidossão agrupados, geralmente, de acordo com as características
de suas cadeias laterais. De acordo com essas características, podemos dividi-
los da seguinte maneira:
► Aminoácidos com cadeias laterais apolares;
► Aminoácidos com cadeias laterais polares;
► Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga
negativa devido à presença de grupos carboxila);
► Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias
laterais).
Classificação dos Aminoácidos (1º Modo)
► Além dessaclassificação, os aminoácidos podem ser classificados em dois
grupos: aminoácidos essenciais e não essenciais. Nesse caso, o critério
utilizado é a capacidade do organismo de sintetizar esses aminoácidos.
► Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser
sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento.
► Aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de
sintetizar.
► Os aminoácidos podem ser encontrados em diversos alimentos, como carnes
vermelhas, ovos, queijo, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e arroz
Classificação dos Aminoácidos (2º Modo)
7.
Aminoácidos Essenciais
► Sãoconsiderados aminoácidos essenciais: isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Nas crianças,
considera-se ainda mais um aminoácido como essencial: a histidina.
Vale destacar que a arginina é
considerada um aminoácido
condicionalmente essencial. Isso se
deve ao fato de que, em condições
normais, o organismo é capaz de
produzi-lo em quantidade adequada,
entretanto, em determinadas situações
clínicas, observa-se um consumo
aumentado desse aminoácido, de modo
que excede a capacidade do corpo de
produzi-lo
Síntese de aminoácidos
Osaminoácidos são sintetizados a partir de substâncias precursoras e
normalmente associadas com outros processos metabólicos celulares. São elas:
► Alfa-cetoglutarato: Composto intermediário do ciclo de Krebs, dá origem aos
aminoácidos glutamato, glutamina, prolina e arginina.
► 3-fosfoglicerato: Composto intermediário da glicólise, dá origem aos
aminoácidos serina, glicina e cisteína.
► Oxalacetato: Composto intermediário do ciclo de Krebs e que também
aparece durante a gliconeogênese, dá origem aos aminoácidos aspartato,
asparagina, metionina, treonina e lisina.
► Piruvato: molécula formada durante a glicólise, dá origem aos aminoácidos
alanina, valina, leucina e isoleucina.
10.
Função dos aminoácidos
Síntesede proteínas
► A função dos aminoácidos é formar proteínas.
► Os aminoácidos realizam ligações peptídicas entre si quando se unem para formar
a estrutura proteica.
► A reação ocorre por síntese por desidratação, onde a união do grupo amina de um
aminoácido com o carbono da carboxila do outro aminoácido, promove a liberação
de uma molécula de água.
► A união entre dois aminoácidos forma uma molécula chamada de dipeptídeo,
enquanto a união de diversos aminoácidos forma uma estrutura chamada de
polipeptídeo.
► Uma proteína é um tipo de polipeptídeo, que pode ser formada por centenas e
até milhares de aminoácidos.
► Outros tipos de ligações entre os radicais dos aminoácidos, como pontes de
hidrogênio e dissulfeto, promovem dobras na estrutura da proteína, dando a ela
uma forma tridimensional.
Função estrutural dasproteínas:
► A proteína pode compor a estrutura dos seres vivos.
► O colágeno é uma proteína que constitui a maior parte da matéria
intercelular dos tecidos conjuntivos, sendo a proteína mais abundante do
corpo humano.
► A queratina por sua vez por fazer constituição do cabelo, pelos, barba, unhas
e chifres dos animais;
13.
Função catalítica dasproteínas:
► Algumas proteínas possuem função catalítica, que aumentam a velocidade das
reações químicas, diminuindo a energia de ativação (energia necessária para
que a reação ocorra).
► Assim, os seres vivos de maneira geral possuem enzimas que são necessária
para os processos metabólicos;
14.
Função reguladora dasproteínas
► Algumas proteínas funcionam como mensageiros químicos que transmitem
estímulos de um órgão para outro, iniciando ou mudando a atividade deste
órgão-alvo, funcionando assim como hormônios.
Função transportadora das proteínas
► Proteínas podem ter a função de transportar moléculas de um local a outro no
corpo, ajudando no funcionamento do organismo. É o caso da hemoglobina,
uma proteína presente nas hemácias que permite o transporte de oxigênio
para os tecidos do corpo.
Função transportadora das proteínas
► Existem proteínas que podem realizar função contráctil, permitindo o movimento
da célula, por exemplo a emissão de pseudópodes característico das amebas.
► No corpo humano, os músculos possuem actina e miosina que realizam a
contração muscular, permitindo a movimentação de estruturas e do próprio corpo.
15.
Síntese de Proteínas
LigaçãoPeptídica
► A ligação peptídica é formada pela união de dois aminoácidos.
► Nesta reação ocorre a perda de uma molécula de água, sendo chamada de
reação de síntese por desidratação. Assim que a reação ocorre, é formado um
dipeptídeo.
16.
Sintetizando
Sabemos que asproteínas
apresentam diversas funções no
nosso organismo, então é
importante que tenhamos sempre
uma boa quantidade de
aminoácidos no nosso organismo
para que a produção delas seja
suficiente.
17.
Formação da ligaçãopeptídica.
► A reação pode ocorrer de forma inversa, quebrando a ligação peptídica
adicionando água na reação, o qual chamamos de reação por hidrólise.
► Assim, de acordo com o número de peptídeos formados temos:
► Oligopeptídeos: formados por 2 a 10 aminoácidos;
► Polipeptídeos: formados por 10 a 80 aminoácidos;
► Proteínas: formados por mais de 80 aminoácidos.
18.
Arquitetura das proteínas
Estruturaprimária das proteínas:
► É a sequência linear de uma cadeia polipeptídica. Esta sequência determina
todos os demais níveis de estrutura e função.
► Assim, a proteína pode variar de acordo da quantidade de aminoácidos
presentes na cadeia, pelos tipos de aminoácidos e pela sequência que estão
unidos a cadeia.
19.
Estrutura secundária dasproteínas:
► É constituída por padrões regulares e repetidos ao longo de uma cadeia
polipeptídica.
► São conhecidos dois tipos básicos que são originadas pelas ligações de
hidrogênio: alfa hélice e beta pregueada.
Diferentemente da estrutura
primária que são formados por
ligações covalentes, a estrutura
secundária pode sofrer alterações
com o aumento da temperatura em
um processo chamado de
desnaturação proteica.
20.
Estrutura terciária dasproteínas:
► Nesta estrutura, encontramos um arranjo tridimensional devido aos
dobramentos e enovelamentos únicos e particulares.
► Assim, a partir desta estrutura a proteína pode exercer uma função no
organismo.
21.
Estrutura quaternária dasproteínas:
► São estruturas formadas pela união de duas ou mais estruturas terciárias.
22.
Outras estruturas daproteína
As proteínas também podem ser globulares ou fibrosas conforme a disposição
espacial de suas estruturas e isto vai ter influência sobre a interação com o meio
e outras substâncias.
► As proteínas globulares possuem cadeias enoveladas, possuindo formato
esférico e são hidrofílicas.
► As proteínas fibrosas possuem um arranjo filamentoso e são insolúveis em
água.
23.
Desnaturação das proteínas
►A estrutura tridimensional da proteína é sensível às condições ambientais.
► Assim, dependendo de algumas condições a proteína pode perder a sua
conformação inicial e perde assim a sua função.
A desnaturação pode ser ocasionada
pelos seguintes fatores:
Temperatura: o aumento da
temperatura pode romper as ligações
de hidrogênio das proteínas,
causando desnaturação;
pH: a variação do pH pode desfazer
as interações iônicas entre as
cadeias laterais, causando
desnaturação.
