1. O documento discute as propriedades e estruturas de proteínas, incluindo aminoácidos, peptídeos e as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas. 2. Detalha a solubilidade de proteínas e como fatores como pH, força iônica, temperatura e solventes afetam sua solubilidade. 3. Explica o processo de desnaturação de proteínas e como calor, pH, solventes orgânicos e radiação UV podem alterar sua conformação.

1. Química dos Alimentos - Proteínas - Profa. Mércia Leite

2. 1.Introdução Compostos heteropoliméricos, constituídos por AA unidos por ligações amídicas PM 6000-1.000.000Da [<5000 polipeptídeo] 20 AA  n°, sequência, tamanho da cadeia e conformação tridimensional. Hidrólise: AA + íon amônio Simples, conjugadas ou derivadas

3. 1.Introdução Fósforo 0-4% Enxofre 6-8% Hidrogênio 15-18% Nitrogênio 20-23% Oxigênio 50-55% Carbono Proteínas

4. Introdução Origem animal Leite integral 3,5% Carne assada 25% Ovo integral 13% Origem Vegetal Arroz integral 7,5-9,0% Arroz polido 5,2-7,6 % Milho 7,0-9,4% Soja 33-42% Maçã 0,3%

5. 2. Aminoácidos Características Em solução aquosa, pH neutro: Amino recebe 1 próton, carboxílico perde 1 próton. Solúveis em água, pouco solúveis em solventes orgânicos Amargo, doce ou sem sabor[ác.glutâmico]

6. 2. Aminoácidos

7. 2. Aminoácidos Características Sólido incolor de  pt.fusão[Decompostos T > 200°C] A maioria tem configuração L. Projeção de Fischer Radicais R definem propriedades química e física

8. 2.Aminoácidos AA com radicais {R} apolares ou hidrofóbicos cadeia alifática [alanina, leucina, isoleucina, valina, prolina]; ou aromático [fenilalanina e triptofano]; metionina [R=S]. Menor solubilidade em água

9. 2.Aminoácidos AA com radicais {R} apolares ou hidrofóbicos Hidrofóbicos

10. 2.Aminoácidos AA polares sem carga : Monoamino-monocarboxílicos Possuem radicais neutros[sem carga] e polares Grupos: hidroxíla [-OH] {serina, treonina,tirosina}; amida [-CONH 2 ] {asparagina e glutamina}; tiol [-SH] {cisteína}; fenol {tirosina}.

11. 2.Aminoácidos AA polares sem carga: Polares

12. 2.Aminoácidos AA com radicais {R} carregados positivamente Diamino-monocarboxílico pH  7,0 lisina, arginina e histidina

13. 2.Aminoácidos AA com radicais {R} carregados negativamente Monoamino-dicarboxílico pH 6,0-7,0

14. 2.Aminoácidos

15. 2.Aminoácidos Propriedades ácido básicas de AA: em soluções diluídas de ácidos e bases os AA se encontram na forma de sais Capacidade de ionização  zwitterion[íon dipolar]  ácido doa prótons ou base recebe prótons. Anfótero: Ácido: H 3 N + CH[R]COO -  H 2 NCH[R]COO - + H + Base: H 3 N + CH[R]COO - + H +  H 3 N + CH[R]COOH

16. 2.Aminoácidos

17. 2.Aminoácidos Isomeria óptica Todos os AA são capazes de girar o plano de luz polarizada.Exceção: glicina Ver transparência

18. Peptídeos Heteropolímeros abertos, Formados a partir da reação de condensação de 2 ou + AA com eliminação de H 2 O. Ligação amídica covalente = lig.petídica, planar, muito estável(grupo  -amino e  -carboxílico) 1AA =1peptídeo =1resíduo N°AA – 1= n° ligações peptídicas

19. Proteínas Estrutura e conformação: Conformação: arranjo espacial resultante das posições que os grupos da molécula assume. Quais AA e exata sequência definem conformação e propriedades físico-químicas. Há várias possibilidades de conformação em função dos substituintes dos carbono  apresentarem rotação livre. Termos indicados para indicar a estrutura protéica: primária, secundária, terciária e quaternária.

20. Proteínas Estrutura Primária: É a sequência de AA que compõem um polipeptídeo. Proteínas 100-500 resíduos

21. Proteínas Estrutura Primária:

22. Proteínas Estrutura Secundária: Arranjo regular, primeiro grau de ordenação espacial da cadeia polipeptídica. O que determina a estrutura secundária é a estrutura primária[AA]. A estabilidade depende das pontes de H ao longo da  -hélice e a interação entre cadeias laterais.

23. Proteínas Estrutura Secundária:

24. Proteínas Estrutura Terciária Forma que a cadeia polipeptídica dobra-se em torno de si mesma ou com outras cadeias semelhantes, em 3 dimensões, para ganhar estabilidade e/ou ocupar menos volume Forma proteínas esféricas[globulares] ou cilindricas[fibrosas] A forma depende de ligações e interações: pontes: dissulfeto e hidrogênio, interações: dipolo-dipolo, Van de Waals e eletrostáticas.

25. Proteínas Estrutura Terciária pontes dissulfeto: entre cisteínas[oxidação], fosfodiéster [entre serinas]. Hidrogênio:entre átomos não envolvidos na estrutura secundária Interações dipolo-dipolo: Resíduos de cadeia lateral polar voltados para o interior da estrutura terciária, devido a resíduos hidrofóbicos em sua vizinhança.

26. Proteínas Estrutura Terciária Van de Waals: Eletrostáticas: ocorre entre grupos carregados positivamente e negativamente.

27. Proteínas Estrutura Terciária

28. Proteínas Estrutura Quaternária Resíduos que ficaram orientados em direção a superfície da estrutura secundária interagem com outras cadeias polipeptídicas . Estabilizados pelas por pontes de H, interações dipolo-dipolo, Van der Waals e eletrostáticas.

29. Proteínas Estrutura Quaternária

30. Proteínas Estrutura Proteica

31. Proteínas

32. Proteínas Propriedades ácido-básicas das proteínas: O comportamento de uma proteína em soluções ácidas ou básicas é determinado pelos R dos AA. Possuem pts. Isoelétricos nos quais se comportam como íons dipolares. A temperatura infui no pI da proteína. pH>7 + AA básico, pH<7 +AA ácidos.

33. Proteínas Solubilidade das proteínas Proteínas interagem c/ água através das ligações peptídicas[dipolo e pontes H] ou cadeias laterais[grupos polares] Influência do pH: em pH ≠ do pI., as moléculas da água interagem solubilizando a proteína. Próximo ao pI. há formação de ppt.

34. Proteínas Solubilidade das proteínas 2. Efeito da força iônica: Íons de sais neutros, [ ] 0,5-1,0mol/L,  solubilidade da proteína [ salting in ] [ ]  1mol/L,  solubilidade, até ppt [ salting out ]. Varia Ca 2+ >Mg 2+ >Li + >Na + >K + >NH 4+

35. Proteínas Solubilidade das proteínas 3. Efeito de Solventes:cte.dielétrica da água é muito maior que do metanol, etanol e acetona. Ao misturar:  cte.dielétrica  força eletrostática  ppt.[  solub.proteína]

36. Proteínas Solubilidade das proteínas 4. Efeito da temperatura:  temperatura  solubilidade da proteína  40-50°C desnaturar  solubilidade T muito baixas: desnaturar e ppt.

37. Proteínas Solubilidade das proteínas 5.Classificação das proteínas em função da solubilidade: Colágeno queratina Insolúvel nos solventes anteriores Escleroproteínas Glutenina [trigo/arroz] Solúvel solução ácida e alcalina diluida Insolúvel água e Solução salina, etanol Glutelinas [vegetais] Gliadina Zeina[milho] Solúvel em etanol {50-80%} Insolúvel água e Solução salina Prolaminas [vegetais] Miosina Ovoglobulina lactoglobulina Coagulam pelo calor Pouco ou insolúvel em água Globulinas Ovoalbumina lactoalbumina Coagulam pelo calor Solúvel em água Albuminas

38. Proteínas Desnaturação de proteínas: Conformação frágil Desnaturação é a modificação na conformação sem rompimento das ligações peptídicas Reversível{uréia} ou irreversível{calor} A sensibilidade depende das ligações e do agente desnaturante [calor, solvente].

39. Proteínas Desnaturação de proteínas, efeitos:  solubilidade Mudança na capacidade de ligar água Perda da atividade biológica  ataque por proteases  viscosidade Dificuldade de cristalização  reatividade química

40. Proteínas Desnaturação de proteínas: Calor:  10°C  600 x reação Radiação UV: mudança na conformação, ruptura de ligação covalente, ionização. pH: >10,0 ou < 3,0 Solventes orgânicos: alteram a cte.dielétrica., solventes apolares rompem interações hidrofóbicas.

41. Proteínas Propriedades funcionais de proteínas: As propriedades funcionais [físico-químicas] de um ingrediente determinam sua utilização. Propriedades de hidratação: água -proteina Propriedades relacionadas com interação proteína-proteína: coagulação Propriedade de superfície: emulsão, espuma.

42. Proteínas Proteínas da carne : miosina[globulina]/rompido tripsina, actina Proteínas do leite : caseína[fosfoproteína]/ coagula renina, lactoalbumina(triptofano], lactoglobulina[-SH] Proteínas do ovo: ovoalbumina [-SH], conalbumina, ovomucóide[ glicoproteína], ovomucina, avidina, lisozima, lipovitelina[fosfolipidio], fosfovitina. Proteínas do trigo : Gliadina [prolamina], glutenina [glutelina]