O documento discute os principais componentes estruturais das proteínas, incluindo aminoácidos, peptídeos e os quatro níveis de estrutura de proteínas (primária, secundária, terciária e quaternária). Explica que as proteínas são construídas a partir de um conjunto comum de 20 aminoácidos unidos em sequências lineares através de ligações peptídicas, e que a função da proteína depende de sua estrutura tridimensional determinada por sua sequência de aminoácidos.

1. 3 Aminoácidos,
peptídeos e
proteínas
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2. Princípio 1 (1 de 3)
Em cada organismo vivo, as proteínas são
construídas a partir de um conjunto comum de 20
aminoácidos.

3. Princípio 2(1 de 3)
Nas proteínas, os aminoácidos são unidos em
sequências lineares características através de uma
ligação amida comum, a ligação peptídica. A
sequência de aminoácidos de uma proteína constitui
sua estrutura primária, um primeiro nível que
introduziremos dentro das complexidades mais amplas
da estrutura da proteína.

4. Princípio 3(1 de 3)
Para estudo, proteínas individuais podem ser
separadas das milhares de outras proteínas
presentes em uma célula, com base em diferenças
em suas propriedades químicas e funcionais
decorrentes de suas distintas sequências de
aminoácidos. Como as proteínas são centrais para a
bioquímica, a purificação de proteínas individuais para
estudo é um esforço bioquímico por excelência.

5. 3.1 Aminoácidos

6. Aminoácidos compartilham
características estruturais comuns
• carbono α e quatro
substituintes
• carbono α é o centro
quiral
• Tetraédrica

7. Substituintes de aminoácidos
• quatro substituintes:
– um grupo carboxila
– um grupo amino
– um átomo de
hidrogênio
– um grupo R (uma
cadeia lateral exclusiva
de cada aminoácido)
– glicina tem um segundo
átomo de hidrogênio
em vez de um grupo R

8. Os resíduos de aminoácidos nas
proteínas são estereoisômeros L
• dois estereoisômeros
possíveis = enantiômeros
• opticamente ativo
• O sistema D, L especifica a
configuração absoluta
•

9. Os aminoácidos podem ser
classificados pelo grupo R
• cinco classes principais:
– apolar, alifático (7)
– aromático (3)
– polar, sem carga (5)
– carregado positivamente (3)
– carregado negativamente (2)

10. Tabela 3-1

11. Grupos R apolares e alifáticos
• o efeito
hidrofóbico
estabiliza a
estrutura da
proteína
•

12. Grupos R aromáticos
• Os grupos R absorvem
a luz UV a 270–280 nm
• pode contribuir para o
efeito hidrofóbico

13. Grupos R polares e não carregados
• Grupos R podem
formar ligações de
hidrogênio
•
• cisteína pode formar
ligações dissulfeto

14. Grupos R carregados positivamente
• têm carga positiva
significativa em pH
7,0
•

15. Grupos R carregados negativamente
• têm uma carga
negativa líquida a pH
7,0
•

16. Aminoácidos incomuns também têm
funções importantes
• modificações de aminoácidos
comuns:
– modificado após a síntese de
proteínas (por exemplo, 4-
hidroxiprolina, encontrada no
colágeno)
– modificado durante a síntese de
proteínas (por exemplo, pirrolisina,
contribui para a biossíntese de
metano)
– modificado transitoriamente para
alterar a função da proteína (por
exemplo, fosforilação)
• metabólitos livres (por exemplo,
ornitina, intermediários na
biossíntese de arginina)

17. Aminoácidos podem atuar como
ácidos ou bases
• grupos amino, grupos
carboxila e grupos R
ionizáveis = ácidos e
bases fracos
•
• zwitterion ocorre em pH
neutro
•

18. Titulação de Aminoácidos
cation ⇌ zwitterion ⇌ anion
• —COOH tem um pKa
ácido (pK1)
• —NH3
+ tem um pKa
básico (pK2)
• o pH no qual a carga
elétrica líquida é zero
é o ponto isoelétrico
(pI)

19. Efeito do Ambiente Químico no pKa
• α-carboxila é mais ácido do que nos ácidos carboxílicos
• α-amino é menos básico do que nas aminas

20. Informações de uma curva de
titulação
• medida quantitativa do
pKa de cada grupo
ionizante
• regiões de poder de
buffering
• relação entre a sua
carga líquida e o pH da
solução
• ponto isoelétrico, pI

21. Aminoácidos como tampões
• os tampões impedem
alterações no pH
próximo ao pKa
• a glicina tem duas
regiões tampão:
• centrado em torno do
pKa do grupo α-carboxila
(pK1 = 2,34)
• centrado em torno do
pKa do grupo α-amino
(pK2 = 9,6)
•
Regiões
tamponantes

22. Ponto Isoelétrico, pI
• Para os aminoácidos sem cadeias laterais
ionizáveis, o ponto isoeléctrico (pI) é:
•
1 2
p p
pI
2
K K


• pH = pI = carga líquida é zero (aminoácido menos
solúvel em água, não migra em campo elétrico)
•
• pH > pI = variação líquida negativa
• pH < pI = encargos positivos líquidos
•

23. Os aminoácidos diferem em suas
propriedades ácido-base
• cadeias laterais ionizáveis:
– tem um valor pKa
– atua como tampões
– influencia o PI do aminoácido
– pode ser titulado (a curva de titulação tem 3
etapas de ionização)

24. Titulação de aminoácidos com um
grupo R ionizável

25. 3.2 Peptídeos e Proteínas

26. Peptídeos são cadeias de
aminoácidos
• ligação peptídica:
– covalente
– formado
através de
condensação
– rompido
através da
hidrólise.

27. Tipos de peptídeos pelo número
• dipeptídeo = 2 aminoácidos, 1 ligação peptídica
• tripeptídeo = 3 aminoácidos, 2 ligações
peptídicas
• oligopeptídeo = alguns aminoácidos
• polipeptídeo = muitos aminoácidos, peso
molecular < 10 kDa
• proteína = milhares de aminoácidos, peso
molecular > 10 kDa

28. Terminais Peptídicos
a numeração (e a nomenclatura) começa a partir do
resíduo amino-terminal (N-terminal)
N-terminal C-terminal

29. Nomeando peptídeos
• nomes completos de aminoácidos:
serilgliciltirosilalanilleucina
• abreviaturas de código de três letras:
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
• abreviatura de código de uma letra:
SGYAL

30. Os peptídeos podem ser distinguidos
por seu comportamento de ionização
• grupos ionizáveis em
peptídeos:
– um grupo α-amino
livre
– um grupo α-
carboxila livre
– alguns grupos R

31. Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos
ocorrem em uma vasta gama de tamanhos e
composições
• comprimento dos
peptídeos que
ocorrem
naturalmente = 2 a
muitos milhares de
resíduos de
aminoácidos
•
Table 3-2 Dados moleculares sobre algumas
proteínas
Proteína
Peso
molecular
Número de
resíduos
Número de
cadeias
polipeptídicas
Cytochrome c
(human)
12,400 104 1
Myoglobin (equine
heart)
16,700 153 1
Chymotrypsin (bovine
pancreas)
25,200 241 3
Hemoglobin (human) 64,500 574 4
Hexokinase (yeast) 107,900 972 2
RNS polymerase (E.
coli)
450,00 4,158 5
Glutamine synthetase
(E. coli)
619,000 5,628 12
Titin (human) 2,993,000 26,926 1

32. Algumas proteínas contêm grupos
químicos que não sejam aminoácidos
• proteínas conjugadas =
contêm componentes
químicos
permanentemente
associados
• parte não-aminoácida =
grupo protético
• lipoproteínas contêm
lipídios
• glicoproteínas contêm
açúcares
• metaloproteínas contêm
metais específicos
Table 3-4 Conjugated Proteins
Class Prosthetic group Example
Lipoproteins Lipids β1-Lipoprotein of blood
(Fig. 17-2)
Glycoproteins Carbohydrates Immunoglobulin G
(Fig. 5-20)
Phosphoproteins Phosphate groups Glycogen phosphorylase
(Fig. 6-39)
Hemoproteins Heme (iron porphyrin) Hemoglobin
(Figs 5-8 to 5-11)
Flavoproteins Flavin nucleotides Succinate dehydrogenase
(Fig. 19-9)
Metallproteins Iron
Zinc
Calcium
Molybdenum
Copper
Ferritin (Box 16-1)
Alcohol dehrogenase
(Fig. 14-12)
Calmodulin (Fig. 12-17)
Dinitrogenase (Fig. 22-3)
Complex IV (Fig. 19-12)

33. 3.4 A Estrutura das
Proteínas: Estrutura Primária

34. Níveis de Estrutura em Proteínas
• quatro níveis:
– estrutura primária = ligações covalentes ligando
resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica
– estrutura secundária = padrões estruturais
recorrentes
– estrutura terciária = Dobramento 3D de polipeptídeo
– estrutura quaternária = 2+ subunidades
polipeptídicas

35. A função de uma proteína depende
de sua sequência de aminoácidos
• sequência de aminoácidos confere estrutura 3D
• A estrutura 3D confere função
• a maioria das proteínas humanas = polimórfico = têm
variantes de sequência de aminoácidos
• Degradação de Edman = método clássico de
sequenciamento de aminoácidos