O documento discute as proteínas em alimentos. Ele define proteínas quimicamente como polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Também descreve as principais propriedades funcionais das proteínas, incluindo sua habilidade de formar emulsões, gelificar e atuar como agentes viscosos. Finalmente, resume o método de Kjeldahl para quantificar proteínas em alimentos através da determinação de nitrogênio.

1. PROTEINAS
QUIMICA DOS ALIMENTOS
PROF Rosana M. Roversi
3º modulo
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2. PROTEINAS EM ALIMENTOS
• DEFINIÇAO QUIMICA
• FUNÇOES TECNOLOGICAS
• ALIMENTOS PROTEICOS – QUEIJOS
• INTRODUÇAO
• As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma
delas, de acordo com sua estrutura molecular, tem uma função biológica
associada às atividades vitais.
• Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades
organolépticas e de textura. Podem vir combinadas com lipídeos e
carboidratos.
• As proteínas contêm C (50 a 55%); H (6 a 8%); O (20 a 24%); N (15 a 18%) e S
(0,2 a 0,3%).
• Quimicamente são polímeros de alto peso molecular, cujas unidades
básicas são os aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas formando
longas cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas
para formar as proteínas especificas, cada qual com sua própria
especificidade fisiológica.
• Apesar da sua complexidade estrutural, as proteínas podem ser
hidrolisadas (quebradas) em seus constituintes aminoácidos por enzimas ou
por meio de fervura com ácidos e álcalis sob certas condições
Quimicamente falando: o que são proteínas
• Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos,
unidos entre si por ligações peptídicas
– Ate 10 aminoácidos = peptídeo
– > 10 aminoácidos = proteínas
2

3. AMINOÁCIDOS
• Unidades estruturais básicas das proteínas, ligadas entre si por
ligações peptídicas
Radical
diferenciador
Ligação
peptídica

4. PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
• Ovo
– Clara
• Ovalbumina (50%)
• Conalbumina
• Ovomucina
• Avidina
• Lizosima
– Gema
• Lipovitelina e fosfovitina
• Levitina
• TRIGO
– Prolaminas
– Glutelinas
– Glutem: prolaminas +glutelinas
• Responsavel pela textura dos pães
• CARNE –estrutura complexa e fibrosa
– Miosina-actina
– Colageno (gelatina)
• LEITE
– CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)
– LACTOALBUMINA (0,5%)
– LACTOGLOBULINA (0,2%)

5. Estruturas das proteínas
Primária
Secundária Terciária Quaternária

6. Radical - Confere identidade aos AA
l
Classificação dos Aminoácidos
• Segundo a polaridade dos seus radicais "R“
– Apolares ou hidrófobos
– Polares: R sem carga
– Polares positivos
– Polares negativos

7. Forma Dipolar dos Aminoácidos
– Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como
ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:
NH3+
R C COO -
H
AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO
• meio ácido, + H+, comportando-se como base
AA + H+  AA+
• Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos
AA + OH- AA-
• Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se
igualam e se anulam: AA+- =pH 6

8. PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO
• SIMPLES:
– Hidrolise total  aminoácidos
• Albuminas (ovo, leite)
• CONJUGADAS:
– Hidrolise total  aminoácidos + grupo não protéico
• Caseína: fosfoproteina (acido fosfórico)
• Hemoglobina: cromoptoteina (pigmento)
• Proteínas fibrosas:
– São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas,
semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina
são exemplos de proteínas fibrosas.
• Proteínas globulares:
– Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são solúveis em
água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura
globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina,
clorofila e proteínas estruturais.
Globulares (ex. albuminas,
mioglobina Fibrosas (ex. colágeno)

9. Propriedades funcionais
• Confere Características especiais de textura e formação de emulsoes
• Proriedades hidrodinamicas : Proteína-água
– Absorção de água
– Adesão,
– Dispersividade
– Solubilidade e viscosidade
– Geleificação
• Propriedades relacionadas com interação proteína –proteína
– Coagulação
– Formação de gel
– Estrutura fibrosa: massa protéica
– Glúten
• Propriedades surfactantes (de superfície)
– Emulsão
• Maionese sem ovos
– Soro de leite
– Espumas
– Solvente polar –proteína – solvente apolar

10. PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
• HIDRATAÇÃO
– Aceitabilidade sensorial dos alimentos
• Textura, maciez
– Depende de:
• Fatores intrínsecos:
– Tipo de AA e conformação
• Fatores extrínsecos
– pH, temperatura, força iônica do solvente
• SOLUBILIDADE EM AGUA
– Interação com o solvente
• Influencia do PH
– Ponto isoelétrico
» Influencia de sais: Salting in / salting out
– Rápida dispersão
– Homogeneidade
• Molhos
• Sopas desidratadas
• Purês
• bebidas
Soro de
100 leite
90
80
Solubilidade (N)
70
60
50
40
30
20
Soja
10
0
0 2 4 6 8 10 12
pH
Representação da solubilidade em função do pH da proteína de soja e da proteína do soro de leite

11. PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
• AGENTE VISCOSIDADE
– Depende
• Diâmetro
• Concentração
• estrutura molecular
• pH
• Temperatura
– Caseinatos
• geleificação
• Rede de proteínas
– Produtos lácteos
– Gelatinas
• Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina
» Tratamento térmico
» Hidrolise enzimática
» Acidificação ou alcalinização
» Ex:Produção de queijos
• Hidrólise
– Proteína + H+  AA + NH4
• Percepção de odor característico de carne podre
• Fundamento da reação de Kjedahl – método para determinação de
proteínas em alimentos:

12. Determinação analítica de proteínas em alimentos
Método de kjeldahl
1. Digestão da matéria orgânica com acido sulfúrico
Matéria orgânica +H2SO4
2. Destilação: transferência da amônia (N protéico) para uma
solução acida conhecida
3. solução acida conhecida
Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3
NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4
• 3. Titulação
– Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido
sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio
Sulfato de amônio
• Cálculos: transformação do N protéico em proteína (N protéico)
– Fator de correção: 6,25
– %P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra
• Referencias bibliograficas:
– BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas,
Fundação Cargil, 1985, 306p.
– PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: Chemical
Pubishing CO, 1076,331p.
– Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos- Componentes –Processos. vol 1,
2005
– Química de Alimentos: Proteínas