O documento discute a estrutura de proteínas em diferentes níveis de organização, incluindo estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Ele também descreve como as proteínas globulares como a mioglobina e a hemoglobina se dobram para ligar oxigênio, usando estruturas como alfa-hélice e folhas beta.
O documento discute as estruturas e funções das proteínas. Ele explica que as proteínas são macromoléculas constituídas de aminoácidos que desempenham funções estruturais e metabólicas importantes no corpo, como a formação de tecidos, enzimas, hormônios, defesa e transporte. O documento também descreve a composição dos aminoácidos, as ligações peptídicas que os unem, e classificações de proteínas.
O documento fornece informações sobre carboidratos, incluindo suas definições, classificações, funções e digestão. Carboidratos são compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio que desempenham papéis estruturais e metabólicos. Eles incluem monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos e fornecem a principal fonte de energia para os seres vivos.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que determinam reações químicas no organismo e compõem tecidos e membranas. As proteínas são formadas por ligações peptídicas entre os 20 tipos de aminoácidos, alguns produzidos pelo corpo e outros obtidos na alimentação. As proteínas têm funções como reserva, transporte, proteção e estrutura celular, e podem perder a forma e função quando sofrem desnaturação por calor ou variações de pH.
Sais minerais e íons inorgânicos desempenham papéis estruturais e reguladores nos seres vivos. Eles incluem macrominerais como fósforo e cálcio, e microminerais como ferro e zinco. Íons como sódio, potássio e cloreto mantêm o equilíbrio osmótico e geram polaridade nas membranas celulares. Cálcio e magnésio controlam a permeabilidade das membranas e são essenciais para a coagulação sanguínea e síntese
Este documento discute a estrutura e funções dos lipídeos. Apresenta as principais classes de lipídeos como ácidos graxos, triacilgliceróis, fosfolipídeos e esteróis. Detalha suas funções estruturais e metabólicas, incluindo no transporte de vitaminas e na produção de hormônios. Discute também a importância agronômica dos lipídeos na cultura da soja.
O documento discute as proteínas, incluindo sua estrutura, composição e funções importantes no corpo. As proteínas são compostas por unidades menores chamadas aminoácidos. Elas desempenham papéis estruturais, hormonais, nutritivos e de defesa no organismo. Enzimas são um tipo importante de proteína que atua como catalisadores de reações bioquímicas vitais.
O documento descreve as propriedades e funções das enzimas. As enzimas são proteínas que aceleram as reações químicas no corpo sem alterar os equilíbrios das reações. As enzimas atuam de forma específica, eficiente e em pequenas quantidades, e são influenciadas por fatores como pH, temperatura e concentração de substrato. As enzimas têm muitas aplicações importantes na indústria alimentícia, de rações, couro, têxtil e de limpeza.
O documento discute diversos tópicos relacionados à nutrição e dieta, incluindo: 1) a definição de nutrição como arte e ciência que estuda a troca entre alimentos e necessidades do corpo; 2) os processos necessários para uma boa nutrição como ingestão, digestão, absorção, transporte, utilização e eliminação; 3) fatores que afetam o consumo e aproveitamento de nutrientes; 4) a pirâmide alimentar e a importância dos grupos de cereais, hortaliças e frutas na dieta
O documento discute as estruturas e funções das proteínas. Ele explica que as proteínas são macromoléculas constituídas de aminoácidos que desempenham funções estruturais e metabólicas importantes no corpo, como a formação de tecidos, enzimas, hormônios, defesa e transporte. O documento também descreve a composição dos aminoácidos, as ligações peptídicas que os unem, e classificações de proteínas.
O documento fornece informações sobre carboidratos, incluindo suas definições, classificações, funções e digestão. Carboidratos são compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio que desempenham papéis estruturais e metabólicos. Eles incluem monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos e fornecem a principal fonte de energia para os seres vivos.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que determinam reações químicas no organismo e compõem tecidos e membranas. As proteínas são formadas por ligações peptídicas entre os 20 tipos de aminoácidos, alguns produzidos pelo corpo e outros obtidos na alimentação. As proteínas têm funções como reserva, transporte, proteção e estrutura celular, e podem perder a forma e função quando sofrem desnaturação por calor ou variações de pH.
Sais minerais e íons inorgânicos desempenham papéis estruturais e reguladores nos seres vivos. Eles incluem macrominerais como fósforo e cálcio, e microminerais como ferro e zinco. Íons como sódio, potássio e cloreto mantêm o equilíbrio osmótico e geram polaridade nas membranas celulares. Cálcio e magnésio controlam a permeabilidade das membranas e são essenciais para a coagulação sanguínea e síntese
Este documento discute a estrutura e funções dos lipídeos. Apresenta as principais classes de lipídeos como ácidos graxos, triacilgliceróis, fosfolipídeos e esteróis. Detalha suas funções estruturais e metabólicas, incluindo no transporte de vitaminas e na produção de hormônios. Discute também a importância agronômica dos lipídeos na cultura da soja.
O documento discute as proteínas, incluindo sua estrutura, composição e funções importantes no corpo. As proteínas são compostas por unidades menores chamadas aminoácidos. Elas desempenham papéis estruturais, hormonais, nutritivos e de defesa no organismo. Enzimas são um tipo importante de proteína que atua como catalisadores de reações bioquímicas vitais.
O documento descreve as propriedades e funções das enzimas. As enzimas são proteínas que aceleram as reações químicas no corpo sem alterar os equilíbrios das reações. As enzimas atuam de forma específica, eficiente e em pequenas quantidades, e são influenciadas por fatores como pH, temperatura e concentração de substrato. As enzimas têm muitas aplicações importantes na indústria alimentícia, de rações, couro, têxtil e de limpeza.
O documento discute diversos tópicos relacionados à nutrição e dieta, incluindo: 1) a definição de nutrição como arte e ciência que estuda a troca entre alimentos e necessidades do corpo; 2) os processos necessários para uma boa nutrição como ingestão, digestão, absorção, transporte, utilização e eliminação; 3) fatores que afetam o consumo e aproveitamento de nutrientes; 4) a pirâmide alimentar e a importância dos grupos de cereais, hortaliças e frutas na dieta
[1] Lipídios são compostos orgânicos formados da associação de ácidos graxos com álcool, com baixa solubilidade em água. [2] Eles têm funções como fonte de energia, isolamento térmico, formação de membranas e hormônios. [3] Lipídios incluem glicerídeos, cerídeos, esteróides e fosfolipídeos.
O documento descreve os principais processos do metabolismo de carboidratos no corpo humano, incluindo a glicólise, o metabolismo aeróbico e anaeróbico da glicose, a glicogenólise, a gliconeogênese e a glicogênese. A glicólise converte glicose em piruvato ou lactato, gerando pequena quantidade de ATP. O metabolismo aeróbico da glicose produz muito mais ATP na mitocôndria. O lactato é formado na ausência de oxigênio. A
O documento discute suplementos alimentares, definindo-os como alimentos especialmente formulados para atender necessidades nutricionais específicas. Ele também descreve os principais tipos de suplementos como proteínas, carboidratos e gorduras, além de discutir o crescimento do mercado de suplementos e os desafios regulatórios associados.
1) As proteínas são compostos orgânicos sintetizados pelos organismos vivos através da condensação de aminoácidos. 2) As proteínas têm diferentes funções estruturais, como dar rigidez aos tecidos, e funções como transporte de oxigênio e defesa do organismo. 3) As enzimas, que são proteínas, atuam como catalisadores em reações químicas, facilitando as reações no corpo.
O documento discute proteínas em alimentos, incluindo suas funções, tipos, e aplicações industriais. Ele descreve as principais proteínas encontradas em carnes, leite e ovos, assim como proteínas vegetais e microbianas. Também explica o papel de enzimas proteolíticas na clarificação de cerveja, amaciamento de carne e coagulação do leite.
O documento fornece informações sobre as vitaminas, dividindo-as em lipossolúveis (A, D, E e K) e hidrossolúveis (complexo B e C). Detalha as principais fontes, importâncias e carências de cada vitamina.
O documento descreve os principais macronutrientes - carboidratos, gorduras e proteínas - incluindo suas funções, tipos e importância para o corpo humano. Carboidratos fornecem a principal fonte de energia, enquanto gorduras armazenam energia e protegem o corpo. Proteínas são essenciais para a construção dos tecidos corporais.
O documento discute os principais tipos de macronutrientes: carboidratos, lipídios e proteínas. Ele explica suas funções energéticas, estruturais e de armazenamento, bem como sua classificação em monossacarídeos, dissacarídeos, polissacarídeos, triglicerídeos, fosfolipídeos e esteróides. O documento também discute os riscos do colesterol e gorduras saturadas para a saúde cardiovascular.
O documento descreve os principais componentes químicos da célula, incluindo água, sais minerais, carboidratos, lipídios, proteínas e vitaminas. Detalha a estrutura e funções de cada um, como carboidratos fornecem energia, lipídios armazenam energia e formam membranas, e proteínas desempenham papéis estruturais e funcionais importantes.
Proteínas são moléculas formadas por aminoácidos. Existem 20 tipos de aminoácidos, sendo que vegetais podem produzir todos e animais precisam obter alguns por meio da alimentação. Proteínas desempenham funções estruturais, hormonais, nutritivas e enzimáticas no corpo. Elas também auxiliam na defesa do organismo ao produzirem anticorpos contra antígenos estranhos.
Este documento fornece um resumo sobre aminoácidos e proteínas. As proteínas são formadas pela ligação de aminoácidos, existindo 20 tipos principais de aminoácidos. As proteínas desempenham diversas funções vitais como estrutura, contração, transporte, defesa, entre outras. Sua estrutura é definida em níveis primário, secundário, terciário e quaternário.
O documento discute o metabolismo, definindo-o como a soma de processos químicos e físicos que ocorrem dentro de um organismo vivo. Descreve os tipos de metabolismo como catabolismo e anabolismo e explica que o metabolismo envolve métodos para obtenção de energia por aerobiose ou anaerobiose. Também discute funções metabólicas como a respiração celular.
O documento discute o histórico, definição, propriedades e aplicações das enzimas. As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas, acelerando processos metabólicos e digestivos. Sua especificidade e funções são essenciais para a vida, e aplicações industriais incluem a produção de alimentos e bebidas.
O documento descreve os principais tipos de lipídeos no corpo humano, incluindo glicerídeos, ceras, esteróides e colesterol. Os triglicerídeos são formados por glicerol e três ácidos graxos, e incluem óleos e gorduras animais e vegetais. O colesterol é essencial, mas em excesso pode causar problemas cardiovasculares. O uso de anabolizantes pode levar a efeitos colaterais graves sem orientação médica.
O documento resume os principais tipos de carboidratos, incluindo monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos. Detalha as estruturas dos açúcares mais comuns como glicose, frutose e sacarose, assim como polissacarídeos de armazenamento como amido e glicogênio e polissacarídeos estruturais como celulose. Discutem-se também heteropolissacarídeos encontrados em plantas e microrganismos.
O documento descreve as principais características e funções da membrana plasmática. A membrana plasmática é semipermeável e seletiva, permitindo o transporte de substâncias através de difusão facilitada ou bombeamento ativo. Ela também pode sofrer especializações como microvilosidades e invaginações de base para aumentar a área de absorção.
O documento discute substâncias orgânicas e inorgânicas. Ele descreve carboidratos como glicídios que incluem monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. Também discute lipídios como glicerídeos, cerídeos, fosfolipídeos e esteroides como colesterol e hormônios sexuais. Por fim, aborda água e sais minerais como substâncias inorgânicas essenciais.
Lipídeos são moléculas orgânicas insolúveis em água que desempenham funções-chave no organismo, incluindo fosfolipídeos, triglicerídeos, esteróides e colesterol. Ácidos graxos são componentes essenciais de lipídeos, podendo ser saturados ou insaturados, e desempenham papéis fisiológicos importantes. Lipídeos de membrana como fosfolipídeos e glicolipídeos possuem cabeças polares e caudas apolares que l
O documento descreve as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. As proteínas são macromoléculas formadas pela condensação de aminoácidos através de ligações peptídicas. Sua estrutura inclui níveis primário, secundário, terciário e quaternário. As proteínas têm funções como enzimas, hormônios, transporte de oxigênio e estruturais.
O documento descreve as proteínas, seus componentes (aminoácidos), estrutura e funções. As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Elas podem ter estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Algumas proteínas especiais chamadas enzimas funcionam como catalisadores de reações químicas no organismo.
[1] Lipídios são compostos orgânicos formados da associação de ácidos graxos com álcool, com baixa solubilidade em água. [2] Eles têm funções como fonte de energia, isolamento térmico, formação de membranas e hormônios. [3] Lipídios incluem glicerídeos, cerídeos, esteróides e fosfolipídeos.
O documento descreve os principais processos do metabolismo de carboidratos no corpo humano, incluindo a glicólise, o metabolismo aeróbico e anaeróbico da glicose, a glicogenólise, a gliconeogênese e a glicogênese. A glicólise converte glicose em piruvato ou lactato, gerando pequena quantidade de ATP. O metabolismo aeróbico da glicose produz muito mais ATP na mitocôndria. O lactato é formado na ausência de oxigênio. A
O documento discute suplementos alimentares, definindo-os como alimentos especialmente formulados para atender necessidades nutricionais específicas. Ele também descreve os principais tipos de suplementos como proteínas, carboidratos e gorduras, além de discutir o crescimento do mercado de suplementos e os desafios regulatórios associados.
1) As proteínas são compostos orgânicos sintetizados pelos organismos vivos através da condensação de aminoácidos. 2) As proteínas têm diferentes funções estruturais, como dar rigidez aos tecidos, e funções como transporte de oxigênio e defesa do organismo. 3) As enzimas, que são proteínas, atuam como catalisadores em reações químicas, facilitando as reações no corpo.
O documento discute proteínas em alimentos, incluindo suas funções, tipos, e aplicações industriais. Ele descreve as principais proteínas encontradas em carnes, leite e ovos, assim como proteínas vegetais e microbianas. Também explica o papel de enzimas proteolíticas na clarificação de cerveja, amaciamento de carne e coagulação do leite.
O documento fornece informações sobre as vitaminas, dividindo-as em lipossolúveis (A, D, E e K) e hidrossolúveis (complexo B e C). Detalha as principais fontes, importâncias e carências de cada vitamina.
O documento descreve os principais macronutrientes - carboidratos, gorduras e proteínas - incluindo suas funções, tipos e importância para o corpo humano. Carboidratos fornecem a principal fonte de energia, enquanto gorduras armazenam energia e protegem o corpo. Proteínas são essenciais para a construção dos tecidos corporais.
O documento discute os principais tipos de macronutrientes: carboidratos, lipídios e proteínas. Ele explica suas funções energéticas, estruturais e de armazenamento, bem como sua classificação em monossacarídeos, dissacarídeos, polissacarídeos, triglicerídeos, fosfolipídeos e esteróides. O documento também discute os riscos do colesterol e gorduras saturadas para a saúde cardiovascular.
O documento descreve os principais componentes químicos da célula, incluindo água, sais minerais, carboidratos, lipídios, proteínas e vitaminas. Detalha a estrutura e funções de cada um, como carboidratos fornecem energia, lipídios armazenam energia e formam membranas, e proteínas desempenham papéis estruturais e funcionais importantes.
Proteínas são moléculas formadas por aminoácidos. Existem 20 tipos de aminoácidos, sendo que vegetais podem produzir todos e animais precisam obter alguns por meio da alimentação. Proteínas desempenham funções estruturais, hormonais, nutritivas e enzimáticas no corpo. Elas também auxiliam na defesa do organismo ao produzirem anticorpos contra antígenos estranhos.
Este documento fornece um resumo sobre aminoácidos e proteínas. As proteínas são formadas pela ligação de aminoácidos, existindo 20 tipos principais de aminoácidos. As proteínas desempenham diversas funções vitais como estrutura, contração, transporte, defesa, entre outras. Sua estrutura é definida em níveis primário, secundário, terciário e quaternário.
O documento discute o metabolismo, definindo-o como a soma de processos químicos e físicos que ocorrem dentro de um organismo vivo. Descreve os tipos de metabolismo como catabolismo e anabolismo e explica que o metabolismo envolve métodos para obtenção de energia por aerobiose ou anaerobiose. Também discute funções metabólicas como a respiração celular.
O documento discute o histórico, definição, propriedades e aplicações das enzimas. As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas, acelerando processos metabólicos e digestivos. Sua especificidade e funções são essenciais para a vida, e aplicações industriais incluem a produção de alimentos e bebidas.
O documento descreve os principais tipos de lipídeos no corpo humano, incluindo glicerídeos, ceras, esteróides e colesterol. Os triglicerídeos são formados por glicerol e três ácidos graxos, e incluem óleos e gorduras animais e vegetais. O colesterol é essencial, mas em excesso pode causar problemas cardiovasculares. O uso de anabolizantes pode levar a efeitos colaterais graves sem orientação médica.
O documento resume os principais tipos de carboidratos, incluindo monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos. Detalha as estruturas dos açúcares mais comuns como glicose, frutose e sacarose, assim como polissacarídeos de armazenamento como amido e glicogênio e polissacarídeos estruturais como celulose. Discutem-se também heteropolissacarídeos encontrados em plantas e microrganismos.
O documento descreve as principais características e funções da membrana plasmática. A membrana plasmática é semipermeável e seletiva, permitindo o transporte de substâncias através de difusão facilitada ou bombeamento ativo. Ela também pode sofrer especializações como microvilosidades e invaginações de base para aumentar a área de absorção.
O documento discute substâncias orgânicas e inorgânicas. Ele descreve carboidratos como glicídios que incluem monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. Também discute lipídios como glicerídeos, cerídeos, fosfolipídeos e esteroides como colesterol e hormônios sexuais. Por fim, aborda água e sais minerais como substâncias inorgânicas essenciais.
Lipídeos são moléculas orgânicas insolúveis em água que desempenham funções-chave no organismo, incluindo fosfolipídeos, triglicerídeos, esteróides e colesterol. Ácidos graxos são componentes essenciais de lipídeos, podendo ser saturados ou insaturados, e desempenham papéis fisiológicos importantes. Lipídeos de membrana como fosfolipídeos e glicolipídeos possuem cabeças polares e caudas apolares que l
O documento descreve as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. As proteínas são macromoléculas formadas pela condensação de aminoácidos através de ligações peptídicas. Sua estrutura inclui níveis primário, secundário, terciário e quaternário. As proteínas têm funções como enzimas, hormônios, transporte de oxigênio e estruturais.
O documento descreve as proteínas, seus componentes (aminoácidos), estrutura e funções. As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Elas podem ter estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Algumas proteínas especiais chamadas enzimas funcionam como catalisadores de reações químicas no organismo.
O documento descreve a proteína colágeno, incluindo sua abundância e papel estrutural nos tecidos, suas principais funções de sustentação e cicatrização, e sua estrutura em forma de tripla hélice.
O documento discute a biodisponibilidade de proteínas, incluindo a digestão e absorção de aminoácidos, bem como o metabolismo e funções dos aminoácidos no corpo. Fatores como a estrutura da proteína, fatores antinutricionais e processamento podem afetar a digestibilidade das proteínas. A avaliação da qualidade nutricional das proteínas deve considerar a capacidade de fornecer aminoácidos essenciais.
1. O documento discute as propriedades e estruturas de proteínas, incluindo aminoácidos, peptídeos e as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas.
2. Detalha a solubilidade de proteínas e como fatores como pH, força iônica, temperatura e solventes afetam sua solubilidade.
3. Explica o processo de desnaturação de proteínas e como calor, pH, solventes orgânicos e radiação UV podem alterar sua conformação.
Os sistemas tampão mantêm a homeostase do pH do sangue através da neutralização de ácidos e bases em excesso. O principal sistema é o bicarbonato e ácido carbônico, que reage quando há ácido ou base em excesso para restaurar a relação normal de 20:1 e eliminar o CO2 nos pulmões. Outros sistemas tampão incluem proteínas, fosfato de sódio, e hemoglobina, que cooperam para manter o equilíbrio ácido-básico.
O colágeno é a proteína mais abundante nos vertebrados, equivalendo a um quarto da massa proteica do corpo. É a maior proteína estrutural e um dos principais componentes resistentes ao estresse dos tecidos conjuntivos como ossos, dentes e cartilagem. Sua estrutura de hélice tripla confere força e rigidez para suas funções estruturais no organismo.
O documento descreve as propriedades dos aminoácidos e sua importância na estrutura e função das proteínas. Resume que aminoácidos são moléculas orgânicas que constituem as unidades estruturais das proteínas e participam de funções celulares. Existem 20 aminoácidos essenciais para humanos que devem ser ingeridos por meio da alimentação.
Este documento fornece um resumo da síntese de proteínas em 3 etapas:
1) A transcrição produz moléculas de RNA a partir do DNA.
2) A tradução usa o RNA mensageiro para produzir proteínas, guiada pelo código genético armazenado nos nucleotídeos.
3) O processamento pós-tradução envolve o dobramento e modificação das proteínas recém-sintetizadas.
El documento describe las proteínas, incluyendo su composición, estructura y clasificación. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que adoptan estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias. Se clasifican por su solubilidad, composición y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y funcionales cruciales en las células.
O documento discute as enzimas, substâncias orgânicas produzidas pelos organismos vivos que catalisam reações químicas. Explica que as enzimas abaixam a energia de ativação necessária para as reações ocorrerem, aumentando assim a velocidade das reações metabólicas. Também descreve a descoberta e classificação das enzimas ao longo do século XIX e início do século XX, assim como sua natureza proteica e como catalisam as reações bioquímicas por meio da formação de complexos en
Esquema catabolismo de aminoácidos 2 sem 2007Rodrigo Tinoco
O documento descreve o processo de degradação de proteínas da dieta e formação de compostos nitrogenados no corpo. A degradação das proteínas produz aminoácidos que podem ser usados para formação de novas proteínas ou serem convertidos em compostos como glicose, corpos cetônicos, glutamina e alanina para armazenamento e transporte de nitrogênio. O nitrogênio é eventualmente convertido em uréia no fígado e excretado na urina pelos rins.
La estructura de las proteínas se define por cuatro niveles: la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos, la secundaria es la disposición espacial de la secuencia en hélices alfa y hojas beta, la terciaria es la disposición tridimensional de todos los átomos que determina las propiedades biológicas, y la cuaternaria es la unión de varias cadenas polipeptídicas mediante enlaces débiles para formar un complejo proteico.
[1] A Albumina 2S da Castanha do Brasil é uma proteína rica em metionina e agente alergênico encontrado na castanha-do-pará; [2] Sua função biológica inclui manutenção da pressão osmótica e transporte de substâncias, e foi usada em soja transgênica para enriquecimento nutricional; [3] Sua estrutura é semelhante a outras albuminas pero interage com íons de cobre de forma única que pode afetar sua capacidade alergênica.
El documento describe las proteínas, incluyendo que son macromoléculas compuestas por cadenas polipeptídicas plegadas en una forma tridimensional característica. Discuten las diferentes funciones, estructuras y tipos de proteínas, así como los aminoácidos que son los bloques de construcción de las proteínas. También cubren los procesos de plegamiento de proteínas y desnaturalización.
A cozinha brasileira e seu lado social - Ana Luiza TrajanoExpoGestão
O documento discute a importância da gastronomia brasileira e como valorizá-la. A gastronomia gera impactos sociais, culturais e econômicos e pode ser um eixo de desenvolvimento quando une a identidade cultural com geração de emprego e renda. É necessário ver oportunidades onde outros não percebem e democratizar o acesso à cozinha brasileira.
Dosagem de albumina como diagnostico para desnutrição protéicojohnatansi
Este documento analisa os níveis de albumina como diagnóstico para desnutrição protéico-energética em pacientes em hemodiálise na cidade de Paracatu, MG. Serão avaliados os níveis de albumina, creatinina e colesterol de 68 pacientes entre janeiro e dezembro de 2010. Espera-se que a maioria apresente desnutrição protéico-energética devido à redução de massa muscular comum nesses pacientes.
A função das proteínas é altamente dependente da sua estruturação tridimensional no espaço.
A ligação peptídica é planar; omega = 180°.
A estrutura das proteínas se dá principalmente por variações nos ângulos phi e psi.
Nem todos os ângulos phi e psi são permitidos, diagrama de ramachandran identifica as posições possíveis.
A alfa-hélice é a estrutura secundária mais comum entre as proteínas.
Na alfa-hélice temos 3,6 resíduos de aminoácidos por volta, onde a estrutura local é estabilizada por pontes de hidrogênio.
As folhas beta são conformações secundárias bastante comuns nas proteínas.
As folhas beta podem ser paralelas ou anti-paralelas.
As voltas-beta são as pontes que ligam as folhas beta.
As proteínas podem ser fibrosas ou globulares.
A estrutura terciária das proteínas é formada pela interação global entre os elementos de estrutura secundária no espaço tridimensional (largura, altura, comprimento).
As proteínas precisam se enovelar em uma forma nativa, de baixa de energia, para funcionarem bem.
A forma mais comum e funcional da proteína enovelada é chamada de forma nativa.
Algumas proteínas não são capazes de se enovelar sozinhas e para isso existem complexos multiméricos de proteínas chamadas chaperonas.
Os romanos desenvolveram sua arquitetura e engenharia influenciados pelos etruscos e gregos, construindo edifícios como o Panteão, basílicas, termas e anfiteatros como o Coliseu. Suas construções serviam funções religiosas, civis, higiênicas e de entretenimento e incluíam técnicas avançadas para a época.
O documento descreve as propriedades dos aminoácidos e proteínas. Discutem-se os 20 aminoácidos padrão que formam as proteínas, incluindo suas propriedades químicas e classificação de acordo com suas cadeias laterais. Também são descritos os diferentes níveis estruturais das proteínas e as forças que mantêm cada estrutura.
O documento descreve as propriedades dos aminoácidos e ligações peptídicas. Aminoácidos são ligados entre si por ligações peptídicas, formando proteínas. Existem 20 aminoácidos naturais que são determinados geneticamente e se diferenciam pelas suas cadeias laterais. O pH afeta o estado de ionização dos aminoácidos e sua carga, e eles atuam como tampões biológicos importantes.
I. O documento discute funções orgânicas e grupos funcionais, que são átomos ou grupos de átomos comuns a compostos da mesma função química.
II. São exemplos de principais funções orgânicas: hidrocarbonetos, ácidos carboxílicos, aldeídos, cetonas, amidas e ésteres.
III. Hidrocarbonetos podem ser alcanos, alcenos, alcinos e outros, dependendo da presença e localização de ligações duplas ou triplas entre átomos
O documento fornece informações sobre a nomenclatura de compostos orgânicos. Resume as principais regras para nomear hidrocarbonetos, incluindo alcanos, alcenos, alcinos e aromáticos, com ênfase na estrutura dos nomes, prefixos, partes intermediárias e sufixos. Também descreve a numeração da cadeia carbônica principal e a localização de ligações duplas e triplas.
1) O documento apresenta as regras básicas para a nomenclatura de compostos orgânicos, incluindo hidrocarbonetos, alcanos, alcenos, alcinos e aromáticos.
2) A nomenclatura é baseada na estrutura do composto, com prefixos indicando o número de átomos de carbono e sufixos indicando o tipo de ligação.
3) A nomenclatura oficial é a IUPAC, que segue princípios como cada composto ter um nome único e possibilidade de deduzir a estrutura a partir
O documento resume as principais regras da nomenclatura IUPAC para hidrocarbonetos. Explica como nomear alcanos, alcenos, alcinos e hidrocarbonetos aromáticos com base no número de carbonos, ligações simples, duplas ou triplas e posição de radicais. Também descreve como determinar a cadeia principal e numerá-la para nomear corretamente os compostos orgânicos.
1) O documento discute diferentes tipos de isomeria plana, incluindo isomeria de função, cadeia, posição, compensação e tautomeria.
2) Exemplos são fornecidos para cada tipo de isomeria, como éteres e álcoois para isomeria de função e 1-propanol e 2-propanol para isomeria de posição.
3) A tautomeria é descrita como um equilíbrio em solução aquosa entre formas aldeído-enólica e cetona-enólica.
O documento discute as propriedades químicas e biológicas dos aminoácidos. São as unidades estruturais das proteínas e desempenham funções como combustível, transmissão nervosa e biossíntese de moléculas. Existem 20 aminoácidos essenciais no código genético e alguns incomuns resultam da modificação pós-tradução de resíduos.
Carboidratos são compostos orgânicos formados por monossacarídeos unidos por ligações covalentes. São abundantes na natureza e reservam energia nos organismos. Podem ser dissacarídeos, formados por dois monossacarídeos, ou polissacarídeos, formados por milhares de unidades. Lipídios são substâncias que armazenam energia e atuam como isolantes. Incluem glicerídeos, ceras e esteróides. Proteínas são polímeros de aminoácidos
O documento discute os principais componentes estruturais das proteínas, incluindo aminoácidos, peptídeos e os quatro níveis de estrutura de proteínas (primária, secundária, terciária e quaternária). Explica que as proteínas são construídas a partir de um conjunto comum de 20 aminoácidos unidos em sequências lineares através de ligações peptídicas, e que a função da proteína depende de sua estrutura tridimensional determinada por sua sequência de aminoácidos.
O documento resume os principais conceitos da química orgânica, incluindo a definição da área, compostos de carbono, funções orgânicas, cadeias carbônicas e subclasses de hidrocarbonetos e compostos oxigenados.
O documento resume os principais conceitos da química orgânica, incluindo a definição da área, compostos de carbono, funções orgânicas, cadeias carbônicas e classes de compostos.
O documento discute as estruturas e classificações de proteínas. Proteínas são compostas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas e possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Sua solubilidade depende de fatores como pH, concentração de sais e constante dielétrica. Proteínas podem ser desnaturadas por alterações em sua estrutura espacial causadas por fatores como temperatura, ácidos e solventes orgânicos.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que assumem estruturas complexas que determinam suas funções. Elas podem ter estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Suas funções incluem atuar como enzimas, transportar oxigênio como a mioglobina e hemoglobina, e agir como anticorpos, entre muitas outras.
1. Aminoácidos são compostos orgânicos anfóteros formados por um ácido carboxílico e um grupo amina.
2. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxilo de um aminoácido e o grupo amina de outro, formando peptídeos.
3. As proteínas são macromoléculas formadas pela ligação de vários aminoácidos, desempenhando funções estruturais, enzimáticas e de transporte no organismo.
1. Os receptores olfativos localizados na cavidade nasal detectam moléculas odorantes no ar através de estudos com epitélio olfativo de ratos. 2. Pernilongos escolhem suas vítimas principalmente pelo cheiro de substâncias como ácido lático e úrico liberadas no suor e respiração a até 60km de distância. 3. O ácido lático, presente nos odores preferidos por pernilongos, possui dois isômeros opticamente ativos.
O documento discute os aminoácidos, peptídeos e proteínas, abordando:
1) As características químicas dos aminoácidos e suas classificações;
2) A formação de ligações peptídicas na união de aminoácidos em cadeias polipeptídicas;
3) Os diferentes níveis estruturais das proteínas, incluindo estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
Slides da aula de Química (Manoel) sobre Química OrgânicaTurma Olímpica
O documento descreve a evolução histórica da química orgânica desde sua separação da química inorgânica no século 18 até a definição de química orgânica como o estudo de compostos de carbono no século 19. Destaca a síntese da uréia por Wöhler em 1828 a partir de um composto inorgânico, marcando o fim da teoria da força vital, e o estabelecimento da teoria do carbono tetravalente por Kekulé.
Escola Estadual Edwards
Três Lagoas, de março de 2009
Disciplina: História
Professora: Ana Maria Queiroz
Professor STE: José Miguel
Aluno(a):
Nº: Fase: Turma:
Química Orgânica - Nomenclatura de Compostos Orgânicos e HidrocarbonetosCarson Souza
1) O documento descreve a nomenclatura de compostos orgânicos segundo a IUPAC, incluindo prefixos, infixos e sufixos para nomear hidrocarbonetos e compostos funcionais.
2) São apresentadas as principais classes de hidrocarbonetos como alcanos, alcenos e alcinos e suas estruturas.
3) Exemplos ilustram a nomenclatura de compostos com cadeias ramificadas e grupos funcionais como álcoois e cetonas.
Química Orgânica - Nomenclatura de Compostos Orgânicos e Hidrocarbonetos
Proteínas I e II
1. ESTRUTURA DAS PROTEINAS – I – VISÃO GERAL *Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas naturais, estão unidos por ligações peptídicas. *Possuem 03 e 04 níveis organizacionais.
2. ESTRUTURA DAS PROTEINAS – I – VISÃO GERAL *Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas naturais, estão unidos por ligações peptídicas. *Possuem 03 e 04 níveis organizacionais .
4. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA A – Ligação peptídica 2 – Características da ligação peptídica e polaridade.
5.
6. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA A – Ligação peptídica 1 – Nomeando um peptídio O H H 3 N—CH—C—NH—CH—COO - CH 3 = H H 2 N—CH—COOH H 3 N—CH—COOH CH 3 + alanil-glicina (dipeptídio) alanina glicina *Um tripeptídio (ex: alanil-glicinil-tirosina) *Um tetrapeptídio (ex: tirosinil-glicinil-alanil-metionina) *Pentapeptídio, hexapeptídio, heptapeptídio, etc. *Oligopeptídio *Polipeptídio *Proteínas *Peptídios de imortância biológica:
7. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA B – Determinação da composição de aminoácidos de um polipeptídio. 1 – Determinar a estrutura primária: identificar e quantificar os ami – noácidos constituintes. *Como identificar e quantificar? a) hidrolisar o polipeptídio: por hidrólise ácida ou alcalina por hidrólise química por hidrólise enzimática b) identificar os aminoácidos por cromatografia *cromatografia de troca iônica: cromatografia de troca de cátions cromatografia de troca de ânions *quantificar através de métodos de coloração por exemplo: H 3 N—CH—COO - R C C C OH OH = = O O C C C HO HO O O = = + NH 4 CO 2 + + + 3H 2 O + H + + + REAÇÃO DA NINHIDRINA C C C C N C C = = = O O O O - H R –C O
8. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRATÉGIAS PARA DETERMINAR A ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UMA PROTEÍNA N C HIDRÓLISE N N N N Separação e Identificação dos AA Reagentes específicos Identificação dos AA N e C-terminal clivagem específica Deter. sequência dos AA de peptídios menores Outra clivagem especí- Fica (outro método) Deter. Sequência dos AA de peptídios menores N C N C N C N C C C C
9. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA B – Determinação da composição de aminoácidos de um polipeptídio. b) Cromatografia NH 3 ( ) R—CH—COO - NH 3 ( ) R—CH—COO - NH 3 ( ) R—CH—COO - SO 3 SO 3 SO 3 SO 3 + Hidrolisado ( AA com cargas positiva, EM Ph=3,00 ) tampão Frações coletadas Os solutos são analisados quantitativamente Ex: submetidos a reação da ninhidrina. 3 OS 3 OS + + + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + SO 3 Na + + + + + + + + + +
10. DETERMINAÇÃO DA COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDOS DE UM POLIPEPTÍDIO ESQUEMA DE UM ANALISADOR DE AMINOÁCIDOS BOMBA
11. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – II-ESTRUTURA PRIMÁRIA C – Sequenciamento de um peptídios a partir da extremidade N-terminal *O FENIL-ISOTIOCIANA ( reagente de EDMAN ) O H 2 N—CH—C—Lys—His—Leu—Arg—COOH CH 3 = N C S C NH CH 3 CH + fenilisotiocianato Peptídio marcado Peptídio mais curto PTH-alanina alanina – N-terminal 2 Liberação do derivado do aminoácido por hidrólise ácida 1 marcação *cromatografia *identificação do aminoácido *quantificação *análise do peptídio mais curto * o método é efetico para peptídios abaixo de 100 aminoácidos S C N = = O HN—CH—C—Lys—His—Leu—Arg—COOH CH 3 = C NH = S H 2 N——Lys—His—Leu—Arg—COOH
12. Pep- tídio C peptídio A peptídio B 1 – clivagem com tripsina nos sítios contendo lisina e arginina 2 – determinação da sequência dos peptídios, utilizando o mé- todo de EDMAN Qual a sequência correta? Peptídio de sequência desconhecida Peptídio de sequência desconhecida 1 – clivagem com brometo de cianogênio no sítio da metionina 2 – determinação da sequência dos peptí dios, utilizando o método de EDMAN. Peptídio X Peptídio Y Sequência original do peptídio D – CLIVAGEM DE UM POLIPEPTÍDIOS EM FRAGMENTOS MENORES peptídio B peptídio A X Y sobreposição Pep-tídio C B A A A B C C C B B B A A C C C B A
13. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS A – α -Hélice 1 – Pontes de hidrogênio 2 – Aminoácidos por passo (3,6 AA) 3 – Aminoácidos que quebram uma α -Hélice *prolina *aminoácidos carregados (gluta mato, aspartato, histidina, lisina, e arginina. *aminoáacidos com cadeias late rais ( R ) volumosas (triptofano, valina, leucina e isoleucina
14. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS B – ß - Folha pontes de hidrogênio entre cadeias cadeias de polipeptídios quase totalmente exten- didas B A N-terminal C-terminal C-terminal N-terminal Folha ß – pregueada antiparalela N-terminal C-terminal Folha ß – pregueada paralela
18. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS C – Outras estruturas secundárias 2 – Curbaturas β ( voltas reversas )
19. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS C – Outras estruturas secundárias 2 – Curbaturas β ( voltas reversas ) CIS N O RC C O C R H H O RC TRANS (a) (b) Aminoácidos mais frequentes: prolina, glicina e AA com cargas N C=O R C O C R H H
20. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS D – Estrutura secundária não-repetitiva E – Estrutura supersecundária (motivos) Unidade β - α - β (curvatura) Chave grega Meandro Barril β Motivos estruturais comuns: combinação de α -hélice e folhas β
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22. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. B – interações que estabilizam a estrutura terciária. 1 – Pontes de dissulfeto
23. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. B – interações que estabilizam a estrutura terciária. 2 – Interações hidrofóbicas
24. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. B – interações que estabilizam a estrutura terciária. 2 – pontes de hidrogênio e interações iônicas glutamato aspartato
25. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – IV-ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. C – Dobramento proteíco formação de estrutura secundárias 3 1 formação de domínios 2 formação de um monômero proteíco final
26. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS – V-ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES. *Proteínas diméricas, triméricas, tetramérica, etc *Proteínas oligoméricas *Proteínas poliméricas ou mutimérica As estruturas quaterná rias são mantidas por interações não-covalen tes: *pontes de hidrogênio *interações hidrofóbicas *interações iônicas *As subunidades podem funcionar independente mente ou cooperativa mente.
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28. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS IV – DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS -Agentes desnaturantes: calor, pH, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos e bases fortes, detergentes íons pesados como: Chumbo, mercúrio, etc. -Pode ser: reversível ou irreversível -Proteínas desnaturadas frequentemente tornam-se insolúveis . V – Ponto isoelétrico das proteínas a) peptídios e proteínas no ponto isoelétrico ( pI ) Alanil-serinil-cisteinil-aspartil-arginil-glutamil-lisinil-alanina ( ala-ser-cys-arg-glu-lys-ala ) W cargas positivas = cargas negativas + W pH = pI *As proteínas tornam-se, insolúveis H O H H O H H O H H H 3 N--C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—COO - O O O O = = = = = = = CH 3 CH 2 OH CH 2 CH 2 COO - SH CH 2 HH 3 + CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - CH 3 C=NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 +
29. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS V – Ponto isoelétrico das proteínas a) peptídios e proteínas carregados positivamente H O H H O H H O H H H 3 N + --C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—COO - O O O O = = = = = = = C=NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 OH CH 2 CH 2 COO - SH CH 2 HH 3 + CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - CH 3 Arginil-serinil-cisteinil-aspartil-arginil-glutamil-lisinil-alanina ( arg-ser-cys-asp-arg-glu-lys-ala ) W cargas positivas > cargas negativas C=NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 + + + W pH < pI Alanil-serinil-cisteinil-aspartil-glicinil-glutamil-lisinil-alanina ( ala-ser-cys-asp-glicinil-glu-lys-ala ) cargas positivas < cargas negativas pH > pI *As proteínas tornam-se, solúveis W W H O H H O H H O H H H 3 N--C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C—COO - O O O O = = = = = = = CH 3 CH 2 OH CH 2 CH 2 COO - SH CH 2 HH 3 + CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - H CH 3
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32. PROTEÍNAS GLOBULARES – VISÃO GERAL *relação entre a estrutura e função de algumas proteínas globulares fisiologicamente importantes. II – HEMOPROÉÍNAS GLOBULARES *Hemoglobina, mioglobina, citocromos, catalase, etc. A – a estrutura do HEME O ferro pode formar seis ligações: O4 com os nitrogênios porfirínicos 02 adicionais: uma acima e outra abaixo do plano do anel porfirínico B A – hemopproteína ( citocromo C) B – estrutura do HEME M P = --CH 2 —CH 2 —COO - (propionato) V = --CH—CH 2 ( vinila ) M = --CH 3 ( metila ) P M Fe N N N N P M V V V M
33. PROTEÍNAS GLOBULARES B – Estrutura e função da mioglobina 1 – conteúdo de α -hélice ( 80% ) 2 – localização dos resíduos de aminoácidos polares e apolares. 3 – ligação do grupo HEME (histidina proximal e distal) histidina proximal molécula de O 2 histidina distal heme Hélice E Hélice F heme A B C D F H G E A
34. PROTEÍNAS GLOBULARES C – Estrutura e função da hemoglobina 1 – Estrutura quaternária da hemoglobina
35. PROTEÍNAS GLOBULARES C – Estrutura e função da hemoglobina 1 – Estrutura quaternária da hemoglobina a) Forma T b) Forma R pontes de hidrogênio ocorrem entre os dí – meros α ß na forms de soxigenada ligações fortes, principalmente hidrofóbicas, em ter as cadeias α e ß formam díme ros α ß estáveis algumas ligações Iônicas e pontes de hidrogênio en tre os dímeros α ß são rompidas no estado oxige nado Estrutura ‘T’ ou tensa da Desoxihemoglobina Estrutura ‘R’ ou relaxada da oxihemoglobina
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37. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos 1 – Interações HEME-HEME *a afinidade da Hb pelo primei ro O 2 é aproximadamente 300 vezes para o último.
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39. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 1 – Interações HEME-HEME a) Ligando e liberando o O 2 e b) Significado da curva sigmoidal (O 2 ) CO 2 é liberado pela Hb O 2 é ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado pela Hb NNCOO - NNCOO - Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ PULMÕES TECIDOS Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ CARBAMINOHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA NHCOO - NHCOO - O 2 O 2 O 2 O 2 CO 2 é liberado pela Hb O 2 ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado à Hb
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41. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 3 – Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afini dade da Hb pelo O 2 . glicólise glicose 1,3-DPG 3-fosfo- glicerato lactato . . . . . . . 2,3-BIFOSFOGLICERATO ( 2,3-DPG) H 2 O PO 4 -2 SÍNTESE DO 2,3-DPG O C—O - H—C—O—P H—C—O—P H =
42. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 3 – Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afini dade da Hb pelo O 2 . a) Ligação do 2,3-DPG à desoxihemoglobina e b) sítio de ligação. Hb + 2,3-DPG Hb-2,3-DPG + O 2 oxihemoglobina desoxihemoglobina
43. PROTEÍNAS GLOBULARES E – Efeitos alostéricos – 3 – Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afini dade da Hb pelo O 2 . c) Deslocamento da curva de dissociação do O 2 d) Resposta dos níveis de 2,3-DPG à hipóxia ou anemia crônica e) Papel do 2,3-DPG no sangue transfundido
44. PROTEÍNAS GLOBULARES 4 – Ligação da hemoglobina com o CO 2 Hb + CO 2 Hb—NH—COO - + H + (carbaminohemoglobina) PULMÕES pO 2 alta, favorece a HbO 2 (forma R ) pCO 2 baixa, favorece a HbO 2 (forma R) *O CO 2 é liberado pela ex piração. TECIDOS pO 2 baixa, favorece a de- soxiHb (forma T) pCO 2 alta, favorece a for ma desoxiHb (forma T) CO 2 é liberado pela Hb O 2 é ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado pela Hb NNCOO - NNCOO - Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ PULMÕES TECIDOS Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ Fe 2+ CARBAMINOHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA NHCOO - NHCOO - O 2 O 2 O 2 O 2 CO 2 é liberado pela Hb O 2 ligado à Hb CO 2 liga à Hb O 2 é liberado à Hb
45. PROTEÍNAS GLOBULARES 5 – Ligação da Hemoglobina com o CO *a afinidade da hemoglobina pelo CO é 220 vezes maior que a do O 2 . Hb—NH 2 + CO Hb—NH—CO + H + carboxihemoglobina hemoglobina Hb + CO Hb—NH—CO , aumenta a afinidade pelo O 2 nos tecidos (primeiras moléculas)
46. PROTEÍNAS GLOBULARES F – OUTRAS HEMOGLOBINAS FORMA COMPOSIÇÃO FRAÇÃO DA DAS CADEIAS HEMOGLOBINA (TOTAL) HbA α 2 ß 2 90 % HbF α 2 y 2 < 2 % HbA 2 α 2 δ 2 2 – 5 % HbA 1C α 2 ß 2 3 – 9 %
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49. Hb A Hb S HEMOGLOBINOPATIAS *São disturbios causados pela produção de: a) Hb estruturalmente anormal b) Síntese insuficiente de Hb normais c) ou por ambas (raramente) HN—CH—C CH 2 CH 2 COO - HN—CH—C CH H 3 C CH 3 Val—His—Leu—Thr—Pro— Glu —Glu--Lys Val—His—Leu—Thr—Pro— Val —Glu--Lys 5 1 1 2 2 3 3 4 4 8 5 6 6 7 7 8 O O
50. HEMOGLOBINOPATIAS *São disturbios causados pela produção de: a) Hb estruturalmente anormal b) Síntese insuficiente de Hb normais c) ou por ambas (raramente) HN—CH—C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 Val—His—Leu—Thr—Pro— Glu — Glu--Lys Val—His—Leu—Thr—Pro— Lys —Glu--Lys 5 1 1 2 2 3 3 4 4 8 5 6 6 7 7 8 O O + Hb C Hb A HN—CH—C CH 2 CH 2 COO -
54. PROTEÍNAS FIBROSAS – II - COLÁGENO * Tipos mais abundantes de colégeno A – Tipos de colágeno *A superfamília inclui mais de 20 tipos de colágeno. TIPO CADEIAS DISTRIBUIÇÃO TECIDUAL formados por fibrilas I α 1(I) 2 α 2(I) Pele, ossos, tendões, vasos sanguí neo, córnea II [ α 1(II)] 3 Cartilagem, disco intervertebral, cor po vítreo III [ α 1(III)] 3 Vasos sanguíneos, pele fetal. formados de rede IV [ α 1(IV)] 2 α 2(IV) Membrana basal VII Abaixo do epitélio estratificado esca moso associado a fibrila IX Cartilagem XII Tendões, ligamentos, outros tecidos Tipos mais abundantes de colégeno
55. PROTEÍNAS FIBROSAS – II – COLÁGENO 1 – fibrilas formadoras de colágeno 2 – Colágeno formadores de rede 3 – Colágeno associado a fibrilas Mólecula de colágeno marcação fraca nas regiões sem fibrilas arranjo associado das moléculas do colágeno promovem a aparência estriada das fibrilas ne Gativamente marcadas marcação forte na região com falhas Fibra de colágeno
56. PROTEÍNAS FIBROSAS – II – COLÁGENO *Microfotografia eletrônica de uma rede poligobal formada pe- la associação de mônomeros de colágeno do tipi IV
57. PROTEÍNAS FIBROSAS II – COLÁGENO B – Estrutura do colágeno 1 – Sequência de aminoácidos (--Gly—X—Y--) , onde X frequentemente é a Prolina Representação e Y é geralmente a hidroprolina ou hidroxilisina (Hyp e Hyl) 2 – Estrutura em tripla hélice Quais as interações que mantêm a triplice hélice? Como é permitida a formação de ligações entre os monômeros de colágeno vizinhos resultando em sua agregação em longas fibras? Cadeia α do colágeno 3 – Hidroxiprolina e hidroxilisina
58. PROTEÍNAS FIBROSAS II – COLÁGENO B – Estrutura do colágeno 4 – Glicosilação *Os resíduos de hidroxilisina (Hyl) do colágeno são glicosilados, após a hidroxilação na pós-tradução (com glicose e galactose) NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + HO NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + O CH 2 —OH OH OH NH—CH—CO CH 2 CH 2 CH CH 2 NH 3 + O CH 2 —OH OH OH HO O HO HO resíduo glicosilado de Hyl resíduo de galatosil-5-OHlisina resíduo de 5-hidroxilisina resíduo de 5-hidroxilisina Cadeia pro α Cadeia pro α O
59. PROTEÍNAS FIBROSAS c – Biossíntese do colágeno Resídups seleciona dos de prolina e de lisina são hidroxila dos O RNAm é traduzido no citoplasma em pre-pro- polipeptídio das cadeias α , que são deslocadas para o retículo endoplas mático, onde a sequên- cia-sinal é removida Genes para as cadeias pró- α 1 e pró- α 2 são transcritos em RNAm Resíduos seleciona dos de hidroxilisina são glicosilados com glicose ( ) e galactose ( )
60. Três cadeias prí- α são Reunidas. Ligações dissulfeto in tra cadeia e interca deia são formadas na extensão C-terminal do pró-peptídio. 5 A molécula de pró-cola geno é secretada de vacúolo de Golgi para a matriz extracelular A tripla hélice é formada por in teração seme- lhante a um ziper A molécula de pró-cola geno é secretada de vacúolo de Golgi para a matriz extracelular As porções N-terminais e C-terminais dos pró – peptídios são clivadas por pró-colágeno-pepti dase Extensão C-terminal Molécula de Pró-colágeno continua Membrana plasmática
61. continuação Porção C-terminal do pró-colégeno Porção N-terminal do pró-colégeno Fibrilas Interli – gadas Reunião das molé culas de colágeno em fibrilas com in- terligações subse quentes 9
62. FORMAÇÃO DE LIGAÇÕES CRUZADAS (ESTABILIZAÇÃO DAS FIBRILAS DEGRADAÇÃO DO COLÁGENO
63.
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65. PROTEÍNAS FIBROSAS – III – ELASTINA *É uma proteína do tecido conectivo com propriedades elásticas, semelhantes às da borracha.
66. PROTEÍNAS FIBROSAS – III – ELASTINA *A elastina é sintetizada a partir do TROPOELASTINA( constituído de cerca de 700 AA, a maioria pequenos e apolares: glicina, alanina, valina), ricos em prolina e lisina, mas com pouca OH-prolina e nenhuma OH-lisina. *Algumas cadeias laterais sofrem desaminação oxidativa, formando ALISINA, ca talisada pela LISIL-OXIDASE. *Formação da ligação cruzada de DESMOSINA na elastina (CH 2 ) 3 CH 2 NH 2 (CH 2 ) 3 CH 2 NH 2 NH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 NH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 H O C (CH 2 ) 3 H O C (CH 2 ) 3 CH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 (CH 2 ) 3 N + 3 lisinas convertidas à alisinas Lisina-amino- oxidase Condensações aldólicas Ligação cruzada “ desmosina” CADEIA POLIPEPTÍDICA (CH 2 ) 3 C—H O (CH 2 ) 3 CH 2 NH 2
67. PROTEÍNAS FIBROSAS – III – ELASTINA *A elastina é sintetizada a partir do TROPOELASTINA( constituído de cerca de 700 AA, a maioria pequenos e apolares: glicina, alanina, valina), ricos em prolina E lisina, mas com pouca OH-prolina e nenhuma OH-lisina. *Algumas cadeias laterais sofrem desaminação oxidativa, formando ALISINA, ca talisada pela LISIL-OXIDASE. *Formação da ligação cruzada de DESMOSINA na elastina
68. PROTEÍNAS FIBROSAS –E – ELASTINA B – Papel da α 1 -antitripsina na degradação da ELASTINA 1 – α 1 -AT ou α 1 -antiproteinase 2 – α 1 -AT nos pulmões 3 – Enfizema resultante da deficiência de α 1 -AT A α 1 –antitripsina normal mente inibe a elastase li berada durante a fagoci- tose, por neutrófilos pre sentes nos alvéolos dos pulmões Uma deficiência de α 1 – antitripsina permite que a elastase dos neu- trófilos destrua o pulmão elastina α 1 -antitripsina neutrófilo ALVÉOLOS PULMONARES
69. QUESTÕES 1 - Descreva como uma ligação peptídica pode configurar a estrutura de um peptídica, em relação a isomeria CIS e TRANS. 2 - Usando a representação geral dos AA naturais represente uma ligação peptídeo, levando em consideração a isomeria CIS e TRANS. 3 - Como poderíamos considerar uma proteína em solução no seu pI? 4 - Como poderíamos considerar uma proteínas acima e abaixo do seu pI? 5 - Como seria o comportamento de proteínas em solução: no pI, abaixo do pI e acima do pI? 6 - Conceitue cadeias polipeptídicas, nas suas estruturas: primária, secun- dária, terciária e quaternária.Cite as forças que dão suporte as mesmas. 7 - O que entendemos por proteínas oligoméricas e poliméricas? 8 - Descreva como a histidina é essencial para Hemoglobina. 9 - Quais os fatores que dão transformações estruturais a hemoglobina na sua função de transporte de oxigênio?
70. QUESTÕES 10-O acréscimo de prótons hidrogênio facilitam ou dificultam a associação da Hemoglobina com o oxigênio? 11-Podemos classificar a hemoglobina em níveis conformacionais? 12-O que entendemos por desnaturação de proteínas? 13-Quais são as diferenças entre proteínas naturais e desnaturadas? 14-Quais são as diferenças entre proteínas globulares e fibrosas. 15-O que entendemos por estruturas alfa e beta? 16-Uma proteína em solução fraca iônica aumenta ou diminui sua solubilidade. O que acontece quando se aumenta a força iônica? 17-Represente uma ponte de dissulfeto em uma proteína. 18-O que entendemos por monômeros e protômeros? 19-A miohemoglobina pode ser enquadrada em que tipo de conformação? 20-O que entendemos por proteínas alostéricas?
71. 1 - Saber representar uma ligação peptídica entre dois L- α -aminoácido. 2 – Caracterizar uma ligação peptídica em relação ao seu caráter ressonante e configurações CIS e TRANS 3 – Conceituar dipeptídio, tripeptídio, tetrapeptídios, etc ; oligopeptídio, polipeptídio e proteínação 4 – Conceituar a estrutura primária, secundária, terciária das proteínas, citando as forças responsáveis por sua estabilização. 5 – Conceituar configurações quaternárias nas proteínas, citando as forças que as mantêm. 6 – Conceituar proteínas globulares e fibrosas. 7 – Conceituar proteína simples e proteína conjugada. 8 – Compreender como a estrutura de uma proteína direciona uma função. 9 – Saber citar exemplos de proteínas com funções biológicas 10 – Compreender como uma proteína se encontra no seu ponto isoelétrico ( pI ) e relacionar com a sua interação ou não com a água. 11 – Compreender que as cadeias laterais dos aminoácidos da constituição de uma proteína é fundamen- tal para a sua solubilidade com água. 12 – Compreender como uma proteína se encontra abaixo ou acima do seu ponto isoelétrico e relacionar com a sua solubilidade na água. 13 – Explicar a precipitação de uma proteína por ácidos fortes (ácido tricloroacético) 14 – Explicar a precipitação de uma proteína por compostos iônicos, tipo sulfato de amônia. 15 – Explicar desnaturação e renaturação de uma proteína com a sua atividade biológica. OBJETIVOS: