O documento fornece informações sobre enzimas, incluindo sua história, classificação, propriedades, mecanismo de ação e tipos de cofatores.

1. BIOLOGIA INTERATIVABIOLOGIA INTERATIVA
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2. ENZIMASENZIMAS

3. HISTÓRICOHISTÓRICO
O nome enzima provém de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catálises
biológicas estavam envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool.
A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram
uma substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia
amido em açúcar, mais tarde denominada amilase. A primeira teoria foi publicada
em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas estão
associadas à estrutura e a vida da célula.
Em 1877 Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de
leveduras que catalisavam a fermentação alcoólica Isto demonstrou que estas
enzimas catalisavam a maioria das vias metabólicas energéticas e podem
funcionar independentemente da sua estrutura.
A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido
melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijão e evidenciou que estes
cristais consistem em proteínas.
Hoje 2000 diferentes enzimas são conhecidas, nas quais muitas são isoladas na
forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada.
FONTE: ciagri.usp.br

4. ENZIMASENZIMAS
As enzimas são proteínas
especializadas em catalisar reações
biológicas, ou seja aumentam a
velocidade de uma reação química sem
interferir no processo. Elas estão
associadas a biomoléculas, devido as
suas extraordinária especificidade e
poder catalítico. Estas são sintetizadas
no Retículo Endoplasmático Rugoso.

5. Propriedades enzimáticas: características das enzimas.
ExclusividadeExclusividade: ou especificidade, há enzimas específicas, exclusivas para
determinados substratos, não atuando sobre outras substâncias.
ReversibilidadeReversibilidade: a maioria das enzimas atua na conversão de dois ou mais
substratos em uma terceira substância (produto) e, em determinadas condições,
deste produto novamente nos substratos anteriores.
ENZIMASENZIMAS

6. NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICANATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA
Todas as enzimas são proteínas,
mas nem todas as proteínas são
enzimas. As proteínas, como um
todo, ocupam um papel de
destaque na dinâmica e
estruturação dos organismos
vivos.
As enzimas, parte deste grupo de
proteínas, funcionam como
biocatalisadores, permitindo que
uma reação química venha a
ocorrer dentro dos limites das
temperaturas biológicas. As
enzimas participam das reações,
reduzem o tempo de destas e
são separadas do produto final.

7. 1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e
Oxidases)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O-
1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH-
1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e
Transaminases)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldeído ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxôfre
3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases)
3.1.ésteres
3.2.ligações glicosídicas
3.4.ligações peptídicas
3.5.outras ligações C-N
3.6.anidridos ácidos
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMASNOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

8. 4. Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás
carbônico – Dehidratases e Descarboxilases)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-
5. Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases)
5.1.racemases.
6. Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-
existentes, sempre às custas de energia - Sintetases)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMASNOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

9. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICAMECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA
O princípio de catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima se liga a uma
molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Esta
região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos
que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catálise.
Em 1894 Emil Fischer propôs o modelo chave – fechadura para explicar a ação
enzimática. A enzima se encaixa com o substrato específico no sítio ativo, como uma
chave e fechadura.

10. CINÉTICA DA CATÁLISE ENZIMÁTICACINÉTICA DA CATÁLISE ENZIMÁTICA
Existe, portanto, uma temperatura na qual a atividade da enzima é máxima, a
temperatura ótima. Nos animais homeotermos, cuja temperatura corporal é
constante, a temperatura ótima está entre 35 °C e 40 °C. Nos pecilotermos, de
temperatura variável, as enzimas atuam em temperatura de 25 °C, aproximadamente.

11. CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATOCONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
Quanto maior a quantidade de substrato, mais rapidamente se dará a reação. Mas,
também neste caso, há um PONTO ÓTIMO a partir do qual, ainda que se aumente a
concentração do substrato, a velocidade da reação não aumenta mais.

12. pH – POTÊNCIAL HIDROGENÔNICOpH – POTÊNCIAL HIDROGENÔNICO
Cada enzima exige um pH específico para funcionar. A pepsina, por exemplo,
integrante do suco gástrico, só atua no pH ácido do estômago (entre 1,8 a 2,2). Já a
tripsina, do intestino delgado, exerce seu papel em meio alcalino, com pH entre 8 a 9.

13. CONFORMAÇÃO ESPACIALCONFORMAÇÃO ESPACIAL
As enzimas são muito
específicas para os seus
substratos. Esta especificidade
pode ser relativa a apenas um
substrato ou a vários substratos
ao mesmo tempo.

14. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local
denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma
enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma
determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato,
e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do
substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo
composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio
ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
CONFORMAÇÃO ESPACIALCONFORMAÇÃO ESPACIAL

15. PROENZIMASPROENZIMAS
São zimogênios, ou formas precursoras não funcionais das enzimas, que, depois de
ativadas se tornam funcionais.
Ex.: tripsinogênio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ação da
enteroquinase (uma liase);
Ex: ácido para-aminobenzóico (PABA) que se transforma em vitamina B
(ácido fólico).

16. DESNATURAÇÃO PROTEICADESNATURAÇÃO PROTEICA
São zimogênios, ou formas precursoras não
funcionais das enzimas, que, depois de
ativadas se tornam funcionais.
Ex.: tripsinogênio que se converte em
tripsina (uma hidrolase) por ação da
enteroquinase (uma liase);
Ex: ácido para-aminobenzóico (PABA)
que se transforma em vitamina B (ácido
fólico).

17. Inibição e regulação: determinadas substâncias (reguladoras ou inibidoras),
concentração de substratos, pH e temperatura influenciam e regulam a ação
enzimática.
Assim, há substâncias reguladoras como os hormônios, íons efetivadores (Ca++
, Mg+
+
) e enzimas que regulam enzimas ou ativando-as (como no caso dos zimogênios) ou
inativando-as.
Outro caso é o da inibição competitiva, pelo qual uma substância compete pelo
substrato da enzima, reduzindo sua catálise ou mesmo inibindo (interrompendo) a
reação.
A regulação também pode ocorrer por retroalimentação (“feed-back”), na qual o
produto, ao atingir uma determinada taxa (concentração, quantidade) inibe ou
interrompe a reação de catálise.
INIBIÇÃO E REGULAÇÃOINIBIÇÃO E REGULAÇÃO

18. COFATORES ENZIMÁTICOSCOFATORES ENZIMÁTICOS
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser
necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados
permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é
inativa.
A fração proteica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de
apoenzima.
Apoenzima + Cofator = chamamos de Holoenzima.

19. COENZIMASCOENZIMAS
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que
atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da
apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

20. (Unifor-CE) Considere as afirmações abaixo relativas a enzimas:
I. São proteínas com função catalisadora;
II. Cada enzima pode atuar quimicamente em diferentes substratos;
III. Continuam quimicamente intactas após a reação;
IV. Não se alteram com as modificações da temperatura e do pH do meio.
São verdadeiras:
a) I e III apenas;
b) II e IV apenas;
c) I, III e IV apenas;
d) II, III e IV apenas;
e) I, II, III e IV.
Exercício 1

21. As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e
desempenham diversos papéis no organismo, como função estrutural,
enzimática, imunológica, dentre outras. De acordo com os seus conhecimentos
sobre as proteínas, marque a alternativa errada.
a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos:
quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos
presentes na cadeia polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia
polipeptídica;
b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue
produzir;
c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é
chamada de ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de
um aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido.
d) Com exceção das ribozimas, todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas
são proteínas simples e outras conjugadas.
e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é
descartada pelo organismo.
Exercício 2

22. Sabemos que as enzimas possuem papel fundamental nas reações químicas que
ocorrem em nosso corpo. Marque a alternativa que indica corretamente a função
dessas substâncias orgânicas nas reações do nosso organismo.
a) As enzimas atuam retardando a velocidade de uma reação.
b) As enzimas atuam aumentando a velocidade de uma reação.
c) As enzimas não atuam na velocidade de uma reação.
d) As enzimas atuam apenas degradando substâncias.
Exercício 3

23. Sabemos que cada enzima atua somente em determinadas reações biológicas,
pois cada uma é muito específica. Observe o desenho a seguir e marque a
alternativa que indica o nome do modelo utilizado para explicar o funcionamento
enzimático.
Observe o esquema exemplificando a especificidade da enzima
a) modelo do mosaico fluido.
b) modelo de encaixe.
c) modelo chave-fechadura.
d) modelo da porca-parafuso.
e) modelo ácido-base.
Exercício 4

24. As enzimas são substâncias que participam de reações biológicas, aumentando a
velocidade do processo. Assinale a alternativa em que está indicada a natureza
dessa substância:
a) Lipídio.
b) Sal mineral.
c) Carboidrato.
d) Proteína.
e) Fibra.
Exercício 5

25. As enzimas são moléculas polipeptídicas de grande tamanho que muitas vezes
apresentam uma forma globosa. Elas são capazes de interagir com substratos e
atuar como catalisadores biológicos. O nome dado à região da enzima capaz de
interagir com o substrato é:
a) sítio ativo.
b) núcleo ativo.
c) neurotransmissor.
d) complexo enzimático.
e) cofator.
Exercício 6

26. (UEMS) Qual o composto biológico que tem como função facilitar e aumentar a
velocidade das reações envolvendo biomoléculas orgânicas nas células?
a) esteroides
b) carboidratos
c) polissacarídios
d) lipídios
e) proteína com função enzimática
Exercício 7

27. Qual o(os) correto(s)
I - As proteínas são moléculas de grande importância para os organismos -
atuam tanto estruturalmente como também metabolicamente.
II - As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
III - Existem proteínas que atuam como linhas de defesa do organismo e
algumas delas são conhecidas como anticorpos. Quais estão corretas?
a) Apenas I
b) Apenas II
c) Apenas III
d) Apenas II e III
e) I, II, III
Exercício 8

28. Nos exemplos de enzimas abaixo todos são corretos, exceto:
a) Pepsina.
b) Galactose.
c) Catalase.
d) Amilase.
e) Maltase.
Exercício 9

29. A síndrome conhecida como "vaca louca" é uma doença infecciosa que ataca o
sistema nervoso central de animais e até do homem. O agente infeccioso dessa
doença é um príon - molécula normal de células nervosas - alterado em sua
estrutura tridimensional. Os príons assim alterados têm a propriedade de
transformar príons normais em príons infecciosos.
Os príons normais são digeridos por enzimas do tipo da tripsina. Curiosamente,
os alterados não o são, o que, entre outras razões, permite a transmissão da
doença por via digestiva. Tais dados indicam que a molécula do príon é de
natureza:
a) glicolipídica.
b) polipeptídica.
c) polissacarídica.
d) oligonucleotídica.
Exercício 10

30. OBRIGADOOBRIGADO