1) As enzimas são proteínas que catalisam reações biológicas sem interferir no processo, aumentando sua velocidade. Elas são classificadas de acordo com o tipo de reação catalisada. 2) A cinética enzimática estuda como fatores como a concentração do substrato influenciam a velocidade da reação catalisada. A saturação da enzima ocorre quando a taxa se torna independente da concentração do substrato. 3) Enzimas podem ser inibidas de forma reversível ou irreversível, competitiva ou não competitiva

1. ENZIMAS
CONCEITOS GERAIS
Professora : Adrianne Mendonça

2. CONCEITO
• As enzimas são proteínas especializadas em
catalisar reações biológicas, ou seja
aumentam a velocidade de uma reação
química sem interferir no processo. Elas
estão associadas a biomoléculas, devido as
suas extraordinária especificidade e poder
catalítico.

3. CLASSIFICAÇÃO
• 1. Oxidoredutases (reações de oxidação-redução ou transferência
de elétrons – Desidrogenases e Oxidases)
• 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato,
acil, carboxil – Quinases e Transaminases)
• 3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases)
• 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e
Descarboxilases)
• 5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou
geométricos - Epimerases)
• 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a
partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de
energia - Sintetases)

4. Mudança da conformação da enzima induzida pela ligação com o
substrato. O exemplo mostra a hexoquinase antes (a)e depois (b)
de se ligar ao substrato, a glicose. A molécula da enzima consta de
dois domínios, que se aproximam, encaixando o substrato.

5. CINÉTICA DA CATÁLISE
ENZIMÁTICA
A cinética enzimática é a parte da
Enzimologia que estuda a velocidade das
reações enzimáticas bem como os fatores que
a influenciam.

6. No gráfico podemos observar o efeito da concentração do substrato na taxa de uma
reação catalisada por uma enzima que com o aumento na concentração do substrato, a
taxa de reação torna-se essencialmente independente da concentração do substrato e
aproxima-se assintoticamente a uma taxa constante, onde a enzima é tida como
estando saturada com o substrato.

7. PONTO DE SATURAÇÃO
• Todas as enzimas apresentam o efeito da
saturação, porém variando consideravelmente
no que diz respeito à concentração requerida
para produzi-lo.
Equação que nos permite demonstrar
V max[S ] como a velocidade de uma reação varia
V =
0
Km + [S ] em função da concentração do substrato.

8. Enzima Substrato Km (mM)
Catalase H2O2 25
Hoxoquinase Glicose 0,15
Frutose 1,5
Quimiotripsina N-benzoltirosinamida 2,5
N-formiltirosinamida 12,0
N-acetiltirosianamida 32
Gliciltirosinamida 122
Anidrase carbônica HCO3- 9,0
Glutamato desidrogenase Glutamato 0,12
a-cetoglutarato 2,0
NH4+ 57
NADox 0,025
NADred 0,018
Aspartato Aspartato 0,9
amininotransferase a-cetoglutarato 0,1
Oxalacetato 0,04
Glutamato 4,0

9. MECANISMO DA AÇÃO
ENZIMÁTICA
• a. Enzima como catalisador
• b. Inibição Enzimática
b.1. Inibição Reversível
b.1.1. Inibição Reversível Competitiva
b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo
c. Inibição Irreversível
d. Cofatores

10. a. Enzima como catalisador
• O princípio de catalisador é diminuir a energia
de ativação. A enzima se liga a uma molécula de
substrato em uma região específica denominada
sítio de ligação. Esta região é um encaixe que
apresenta um lado envolvido por cadeias de
aminoácidos que ajudam a ligar o substrato, e o
outro lado desta cadeia age na catálise.

11. Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação
para o encaixe. A enzima não aceita simplesmente o
substrato, o substrato é distorcido para conformação exata
do estado de transição, denominado encaixe por indução,
proposto por Koshland (1958).

12. b. Inibição Enzimática
b.1. Inibição Reversível
Existem vários modos que estão envolvidos com ligação não
covalente, eles diferenciam quanto ao mecanismo pelo qual diminuem
a atividade enzimática e como eles afetam na cinética da reação.

13. b.1.1. Inibição Reversível
Competitiva
• Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao
substrato da enzima que se liga para realizar a
catálise, ela poderá aceitar esta molécula no seu
local de ligação, mas não pode levar ao processo
catalítico, pois ocupando o sítio ativo do
substrato correto. Portanto o inibidor compete
pelo mesmo local do substrato.
• O efeito da reação modifica o Km, mas não
altera a velocidade.

14. b.1.2. Inibidor Reversível não
Competitivo

15. b.1.2. Inibidor Reversível não
Competitivo
• Ocorre quando um molécula ou íon pode se ligar em
um segundo local na superfície enzimática (não no sítio
ativo). Isto pode distorcer a enzima tornando o
processo catalítico ineficiente.
• O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que
não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma
grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso
do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do
complexo ES e não da enzima livre.
• O efeito da reação modifica a velocidade e o Km
permanece constante.

16. c. Inibição Irreversível

17. c. Inibição Irreversível
• Algumas substâncias se ligam covalentemente às
enzimas deixando-as inativas. Na maioria dos casos a
substância reage com o grupo funcional no sítio ativo
bloqueando o local do substrato, deixando a enzima
catalíticamente inativa.
• Inibidores irreversíveis podem ser extremamente
seletivos pois são semelhantes ao substrato. São muito
utilizados como resíduos, os quais apresentam grupos
de átomos que se configuram semelhantemente ao
estado de transição que se ligam ao substrato.

18. d. Cofatores
• Para alguns tipos de processos biológicos, apenas a
cadeia protéica não é suficiente, por isso a proteína
requer uma molécula denominada cofator a qual pode
ser uma pequena molécula orgânica, denominada
coenzima ou um íon metálico.
• Os cofatores são geralmente estáveis em temperatura
alta. A catálise ativa enzima-cofator é denominada
holoenzima, quando o cofator é removido, se mantém a
proteína, a qual é catabolicamente inativa e é
denominada apoenzima.