O documento discute as enzimas, definindo-as como catalisadores biológicos feitos de proteínas que aceleram reações químicas sem serem alteradas. Detalha suas principais características, como especificidade, localização em organelas, e regulação por mecanismos como inibição, ativação alostérica e modificação covalente.

2. ENZIMAS
 Definição:
– Catalisadores biológicos, sem alteração delas próprias;
– Longas cadeias de pequenas moléculas de aminoácidos.
H
R C* COOH
NH2

3.  Função:
– Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.
 Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com
propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as
enzimas são PROTEÍNAS.
 OBS!!! Ribozimas catalisam certas reações químicas, como a
formação das ligações peptídicas na síntese das proteínas.
ENZIMAS

4. ENZIMAS –
CARACTERÍSTICAS GERAIS
 Moléculas polipeptídicas grandes, enroladas sobre si mesmas,
formando um glóbulo com um “encaixe”.
 Proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.
 Estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua
especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos
catalisadores produzidos pelo homem.
 Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo
celular são catalisadas por enzimas.

5. ENZIMAS –
CARACTERÍSTICAS GERAIS
 Apresentam alto grau de especificidade;
 São produtos naturais biológicos;
 São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações
(103 a 108 + rápida);
 São econômicas, reduzindo a energia de ativação
 Não são tóxicas;
 Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do
solvente e força iônica.

6.  Propriedades: São catalisadores proteicos que aumentam a
velocidade de uma reação química e não são consumidos
durante a reação.
 Eficiência catalítica: É grande, é capaz de transformar 100 a
1000 moléculas substrato em produto/segundo (número de
renovação ou turnover ou Kcat).
ENZIMAS

7. ENZIMAS
 Localização: Organelas específicas.
Esta compartimentalização serve para isolar o substrato ou
produtos de outras reações competitivas.

8. Reação Catalisada por uma
Enzima:
Substrato (S) Produto (P)
Enzima (E)
 Substrato é molécula sobre a qual a enzima atua, que se
transforma em um produto da reação
 Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo
que a velocidade de formação do produto é adequado para o
momento.

9.  Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de
quem trabalha com enzimas;
nome do substrato da reação + “ase” =
Ex.: glicosidase, urease e sacarase.
- Nome Usual: consagrado pelo uso;
Nome comum original, sem associação com reação
enzimática. Ex.: tripsina e pepsina.
ENZIMAS

10. ENZIMAS
 Nome Sistemático: Desenvolvido pela UIBMB (união
internacional de biologia molecular e bioquímica). Mais
complexo, nos dá informações precisas sobre a função
metabólica da enzima.
descrição da ação realizada “ase”
Ex.: lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase
» Dividido em 6 classes principais:

11. ENZIMAS - Classificação
1. Oxidorredutases - São enzimas que catalisam reações de
transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São
as Desidrogenases e as Oxidases.
+ NAD+
Lactato
desidrogenase
+ NADH + H
[O]
[R]

12. 2.Transferases - Enzimas que catalisam reações de transferência
de grupamentos funcionais como grupos contendo C, N e P.
CH2 – COO- + THF CH2
NH3
+
Glicina
CH2 – CH – COO- + THF (tetraidrofolato)
OH NH3
+
Serina
Serina hidroxi-
metil transferase
ENZIMAS - Classificação
H2O

13. 3. Hidrolases - Catalisam quebra de ligações pela adição da
água. Ex: urease.
ENZIMAS - Classificação
NH2 – C – NH2 + H2O
O
Ureia
CO2 + 2NH3
Urease

14. 4. Liases - Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas
ligações C-N. As Dehidratases e as Decarboxilases são bons
exemplos.
CH3 – C + CO2
O
CH3 – C – COO-
O
Piruvato
Piruvato decarboxilase
ENZIMAS - Classificação
Acetaldeído

15. 5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros). As Epimerases são exemplos.
ENZIMAS - Classificação
CH3
OOC – CH – C – CoA
O
Metilmaionil CoA
OOC – CH2 - CH2 – C – CoA
O
Succinil CoA
Metilmaionil
CoA mutase
-
-

16. 6.Ligases - Catalisam a formação de ligaçãoes entre carbono e
O, S, N, acoplados a hidrólise de fosfatos de alta energia.
CH3 – C – COO- + CO2 HOOC – CH2 – C – COO-
O O
Piruvato Oxaloacetato
Piruvato
carboxilase
ATP ADP + Pi
ENZIMAS - Classificação

17.  Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e
catalisam poucos tipos de reação;
ENZIMAS
Maltose
Enzima
Glicose

18.  “A especificidade reside em uma cavidade ou fenda de ligação
ao substrato situada na superfície da proteína enzimática (sítio
ativo)”
 Sítio ativo: sítio de ligação do substrato.
 Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que
criam superfície tridimensional complementar ao substrato.
Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e,
então liberado da enzima.
ENZIMAS

20.  Modelo Chave/Fechadura: prevê um encaixe perfeito do
substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma
fechadura.
ENZIMAS

21.  Modelo do Ajuste Induzido: prevê um sítio de ligação não
totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do
substrato;
ENZIMAS

22. Ação das Enzimas

23. 1. Efeitos de proximidade e orientação: substrato se aproxima da
enzima específica por uma orientação espacial apropriada;
2. Catálise eletrostática (por íons metálicos): A distribuição de
cargas no sítio ativo pode influenciar a reatividade química do
substrato;
3. Catálise ácido-básica: os grupos químicos podem se tornar
mais reativos pela adição ou remoção de prótons. Os sítios
ativos das enzimas podem atuar como doadores ou receptores
de prótons;
4. Catálise covalente: Formação de ligação covalente transitória
entre enzima-substrato.
ENZIMAS –
Mecanismos catalíticos

24.  Algumas enzimas além do sítio ativo, tem um sítio alostérico
para ligação de moléculas específicas (Co-fatores ou
coenzima) que aumentam ou reduz a atividade enzimática.
ENZIMAS – Holoenzimas

25.  Coenzimas - moléculas orgânicas (vindos em geral de
vitaminas como NAD+, FAD, coenzima A).
ENZIMAS – Holoenzimas

26.  Cofator - são colaboradores não protéicos necessários
para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos
(Zn+2, Fe+2).
ENZIMAS – Holoenzimas

27. Como Funcionam as enzimas
 Alterações de energia que ocorre durante a reação:
1. Energia Livre de ativação – barreira energética que separa
reagentes e produtos;
Energia livre de
ativação
(catalizada)
Energia livre de
ativação (não-
catalizada)

28. Cont. Alterações de energia que ocorre durante a reação:
2. Velocidade da reação – necessita de energia suficiente para
superar a barreira de energia do estado de transição;
3. Rota Alternativa de reação – uma enzima permite uma reação
mais rápida em uma rota alternativa com menor energia de
ativação
Como Funcionam as enzimas

29. – Concentração da enzima:
 A velocidade inicial da reação é em função da quantidade de
enzima disponível.
– Concentração do substrato:
 Determina a velocidade máxima da reação;
 Quanto mais substratos mais irá saturar o sítio ativo das enzimas
e chega a um ponto que não ocorre o aumento da velocidade da
reação.
Fatores que influenciam a
atividade enzimática

30. Cinética enzimática
 É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam
substratos e os transformam em produtos

31. Equação de Michaelis-Menten
 modelo da cinética de Michaelis-Menten
E + S ES E + P
K1 e K2 = contante de velocidade
Equação: Descreve como a velocidade da reação varia de acordo
com a concentração do substrato.
V0 = Vmax [S]
Km + [S]
V0 = velocidade inicial de reação
Vmax = velocidade máxima
Km = constante de Micaelis = (K1 +K2 K1)
[S] = concentração do substrato
K1
K1
K2

32. Conclusões importantes sobre a cinética de
Michaelis-Menten
 Km reflete a afinidade da enzima ao substrato;
 Cada enzima possui um Km característico para um dado
substrato;
 Km é numericamente igual a [S] em que a velocidade da reação
é igual a ½ Vmáx.;
– Um Km pequeno reflete a afinidade elevada da enzima ao
substrato;
– Km grande – baixa afinidade;

33. • Se [S] é menor do que Km a velocidade da reação é
proporcional a [S]. Quando [S] maior do que Km a velocidade
é igual a Vmax.
• Se a [E] reduzir pela metade a velocidade inicial é reduzida
pela metade;
• A velocidade da reação que independe da [S] é chamada de
ordem zero.
Conclusões importantes sobre a cinética de
Michaelis-Menten

34. Fatores que afetam a
velocidade da reação
 Concentração do substrato
- Velocidade da reação: catalisadas por enzimas aumenta
conforme a concentração do substrato (velocidade de reação (v)
aumenta com o acréscimo de [S]. μM/min).
-modelo da cinética de Michaelis-Menten de uma reação
demosntra um formato hiperbólico da curva de V versus [S].

35.  Temperatura
Fatores que afetam a
velocidade da reação
Cada tipo de enzima atua em uma temperatura própria;
quando a velocidade é máxima sem desnaturar a enzima;
Enzimas humanas: 30 e 40ºC;
Bactérias termófilas: ± 70ºC;

36.  Temperatura
 Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido
e em determinado ponto decréscimo da atividade e
desnaturação da enzima
Fatores que afetam a
velocidade da reação

37.  pH
– Efeito sobre ionização do sítio ativo;
– pH ótimo: ao redor de 7, próximo ao neutro;
 Exceções:
– pepsina – pH em torno de 2;
– Tripsina – pH em torno de 8;
Fatores que afetam a
velocidade da reação

38. – pH
– Algumas em pH muito ácido ou alcalino são desnaturadas.
Fatores que afetam a
velocidade da reação

39. “Inibidor é qualquer substância que possa diminuir uma
reação química”
COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e
compete com o substrato pelo sítio ativo
NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em
locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a
enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.
INIBIÇÃO DAATIVIDADE
ENZIMÁTICA

42.  Inibidores catalíticos como fármacos:
– Importantes medicamentos prescritos agem como
fármacos. Exs: antibióticos β-lactâmicos, como a penicilina
e amoxicilina atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese
da parede bacteriana.
– Fármacos como Captopril, enalapril, lisinopril, agem
inibindo enzimas conversoras de angiotensina (ECA), que
diminuem a pressão sanguínea por bloquear a enzima que
cliva a angiotensina I para formar um potente
vasoconstrictor a angiotensina II.
INIBIÇÃO DAATIVIDADE
ENZIMÁTICA

43. LIGAÇÃO ALOSTÉRICA: efetores (moduladores) ligam não
covalentemente em local que não o sítio catalítico, alterando
afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica.
Efetores negativos e positivos;
-Efetores homotrópicos – substrato serve como efetor; Moléculas
de substrato em um sítio da enzima aumenta as propriedades
catalíticas de outros sítios. Sítios exibem cooperatividade.
-Efetores heterotrópicos – efetor diferente do substrato; EX; a
enzima fosfofrutoquinase-1 da via glicolítica é alostericamente
inibiba pelo citrato, que não é substrato da reação.
REGULAÇÃO DAATIVIDADE
ENZIMÁTICA

44. MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de
grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e
tirosina.
• Fosforilação e desfosforilação
– Quinases e Fosfatases
• Indução ou repressão da síntese
– Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de
uso específico em uma fase ou momento (não
constitutivas).
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE
ENZIMÁTICA

45. Enzimas plasmáticas como
ferramenta diagnósticas
“Muitas doenças resultam no acúmulo de enzimas, que podem
diagnosticar doenças no coração, fígado, músculo esquelético
e outros tecidos”.
 EX: Isoenzimas e doenças cardíacas – creatina quinase (CK),
lactato desidrogenase (LDH) e transaminase glutâmico
oxalacética (TGO) são determinados no diagnóstico de infarto
do miocárdio.
– CK2 (creatina-quinase) surge 4 a 8 horas da dor torácica e
atinge seu auge em 24h
– A troponina I cardíaca aparece no plasma dentro de 4 a 6
horas após o infarto, com auge entre 8 e 28 horas,
permanecendo elevada durante 3 a 10 dias.