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ENZIMAS
 Definição:
– Catalisadores biológicos, sem alteração delas próprias;
– Longas cadeias de pequenas moléculas de aminoácidos.
H
R C* COOH
NH2
 Função:
– Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.
 Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com
propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as
enzimas são PROTEÍNAS.
 OBS!!! Ribozimas catalisam certas reações químicas, como a
formação das ligações peptídicas na síntese das proteínas.
ENZIMAS
ENZIMAS –
CARACTERÍSTICAS GERAIS
 Moléculas polipeptídicas grandes, enroladas sobre si mesmas,
formando um glóbulo com um “encaixe”.
 Proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.
 Estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua
especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos
catalisadores produzidos pelo homem.
 Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo
celular são catalisadas por enzimas.
ENZIMAS –
CARACTERÍSTICAS GERAIS
 Apresentam alto grau de especificidade;
 São produtos naturais biológicos;
 São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações
(103 a 108 + rápida);
 São econômicas, reduzindo a energia de ativação
 Não são tóxicas;
 Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do
solvente e força iônica.
 Propriedades: São catalisadores proteicos que aumentam a
velocidade de uma reação química e não são consumidos
durante a reação.
 Eficiência catalítica: É grande, é capaz de transformar 100 a
1000 moléculas substrato em produto/segundo (número de
renovação ou turnover ou Kcat).
ENZIMAS
ENZIMAS
 Localização: Organelas específicas.
Esta compartimentalização serve para isolar o substrato ou
produtos de outras reações competitivas.
Reação Catalisada por uma
Enzima:
Substrato (S) Produto (P)
Enzima (E)
 Substrato é molécula sobre a qual a enzima atua, que se
transforma em um produto da reação
 Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo
que a velocidade de formação do produto é adequado para o
momento.
 Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de
quem trabalha com enzimas;
nome do substrato da reação + “ase” =
Ex.: glicosidase, urease e sacarase.
- Nome Usual: consagrado pelo uso;
Nome comum original, sem associação com reação
enzimática. Ex.: tripsina e pepsina.
ENZIMAS
ENZIMAS
 Nome Sistemático: Desenvolvido pela UIBMB (união
internacional de biologia molecular e bioquímica). Mais
complexo, nos dá informações precisas sobre a função
metabólica da enzima.
descrição da ação realizada “ase”
Ex.: lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase
» Dividido em 6 classes principais:
ENZIMAS - Classificação
1. Oxidorredutases - São enzimas que catalisam reações de
transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São
as Desidrogenases e as Oxidases.
+ NAD+
Lactato
desidrogenase
+ NADH + H
[O]
[R]
2.Transferases - Enzimas que catalisam reações de transferência
de grupamentos funcionais como grupos contendo C, N e P.
CH2 – COO- + THF CH2
NH3
+
Glicina
CH2 – CH – COO- + THF (tetraidrofolato)
OH NH3
+
Serina
Serina hidroxi-
metil transferase
ENZIMAS - Classificação
H2O
3. Hidrolases - Catalisam quebra de ligações pela adição da
água. Ex: urease.
ENZIMAS - Classificação
NH2 – C – NH2 + H2O
O
Ureia
CO2 + 2NH3
Urease
4. Liases - Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas
ligações C-N. As Dehidratases e as Decarboxilases são bons
exemplos.
CH3 – C + CO2
O
CH3 – C – COO-
O
Piruvato
Piruvato decarboxilase
ENZIMAS - Classificação
Acetaldeído
5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros). As Epimerases são exemplos.
ENZIMAS - Classificação
CH3
OOC – CH – C – CoA
O
Metilmaionil CoA
OOC – CH2 - CH2 – C – CoA
O
Succinil CoA
Metilmaionil
CoA mutase
-
-
6.Ligases - Catalisam a formação de ligaçãoes entre carbono e
O, S, N, acoplados a hidrólise de fosfatos de alta energia.
CH3 – C – COO- + CO2 HOOC – CH2 – C – COO-
O O
Piruvato Oxaloacetato
Piruvato
carboxilase
ATP ADP + Pi
ENZIMAS - Classificação
 Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e
catalisam poucos tipos de reação;
ENZIMAS
Maltose
Enzima
Glicose
 “A especificidade reside em uma cavidade ou fenda de ligação
ao substrato situada na superfície da proteína enzimática (sítio
ativo)”
 Sítio ativo: sítio de ligação do substrato.
 Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que
criam superfície tridimensional complementar ao substrato.
Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e,
então liberado da enzima.
ENZIMAS
 Modelo Chave/Fechadura: prevê um encaixe perfeito do
substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma
fechadura.
ENZIMAS
 Modelo do Ajuste Induzido: prevê um sítio de ligação não
totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do
substrato;
ENZIMAS
Ação das Enzimas
1. Efeitos de proximidade e orientação: substrato se aproxima da
enzima específica por uma orientação espacial apropriada;
2. Catálise eletrostática (por íons metálicos): A distribuição de
cargas no sítio ativo pode influenciar a reatividade química do
substrato;
3. Catálise ácido-básica: os grupos químicos podem se tornar
mais reativos pela adição ou remoção de prótons. Os sítios
ativos das enzimas podem atuar como doadores ou receptores
de prótons;
4. Catálise covalente: Formação de ligação covalente transitória
entre enzima-substrato.
ENZIMAS –
Mecanismos catalíticos
 Algumas enzimas além do sítio ativo, tem um sítio alostérico
para ligação de moléculas específicas (Co-fatores ou
coenzima) que aumentam ou reduz a atividade enzimática.
ENZIMAS – Holoenzimas
 Coenzimas - moléculas orgânicas (vindos em geral de
vitaminas como NAD+, FAD, coenzima A).
ENZIMAS – Holoenzimas
 Cofator - são colaboradores não protéicos necessários
para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos
(Zn+2, Fe+2).
ENZIMAS – Holoenzimas
Como Funcionam as enzimas
 Alterações de energia que ocorre durante a reação:
1. Energia Livre de ativação – barreira energética que separa
reagentes e produtos;
Energia livre de
ativação
(catalizada)
Energia livre de
ativação (não-
catalizada)
Cont. Alterações de energia que ocorre durante a reação:
2. Velocidade da reação – necessita de energia suficiente para
superar a barreira de energia do estado de transição;
3. Rota Alternativa de reação – uma enzima permite uma reação
mais rápida em uma rota alternativa com menor energia de
ativação
Como Funcionam as enzimas
– Concentração da enzima:
 A velocidade inicial da reação é em função da quantidade de
enzima disponível.
– Concentração do substrato:
 Determina a velocidade máxima da reação;
 Quanto mais substratos mais irá saturar o sítio ativo das enzimas
e chega a um ponto que não ocorre o aumento da velocidade da
reação.
Fatores que influenciam a
atividade enzimática
Cinética enzimática
 É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam
substratos e os transformam em produtos
Equação de Michaelis-Menten
 modelo da cinética de Michaelis-Menten
E + S ES E + P
K1 e K2 = contante de velocidade
Equação: Descreve como a velocidade da reação varia de acordo
com a concentração do substrato.
V0 = Vmax [S]
Km + [S]
V0 = velocidade inicial de reação
Vmax = velocidade máxima
Km = constante de Micaelis = (K1 +K2 K1)
[S] = concentração do substrato
K1
K1
K2
Conclusões importantes sobre a cinética de
Michaelis-Menten
 Km reflete a afinidade da enzima ao substrato;
 Cada enzima possui um Km característico para um dado
substrato;
 Km é numericamente igual a [S] em que a velocidade da reação
é igual a ½ Vmáx.;
– Um Km pequeno reflete a afinidade elevada da enzima ao
substrato;
– Km grande – baixa afinidade;
• Se [S] é menor do que Km a velocidade da reação é
proporcional a [S]. Quando [S] maior do que Km a velocidade
é igual a Vmax.
• Se a [E] reduzir pela metade a velocidade inicial é reduzida
pela metade;
• A velocidade da reação que independe da [S] é chamada de
ordem zero.
Conclusões importantes sobre a cinética de
Michaelis-Menten
Fatores que afetam a
velocidade da reação
 Concentração do substrato
- Velocidade da reação: catalisadas por enzimas aumenta
conforme a concentração do substrato (velocidade de reação (v)
aumenta com o acréscimo de [S]. μM/min).
-modelo da cinética de Michaelis-Menten de uma reação
demosntra um formato hiperbólico da curva de V versus [S].
 Temperatura
Fatores que afetam a
velocidade da reação
Cada tipo de enzima atua em uma temperatura própria;
quando a velocidade é máxima sem desnaturar a enzima;
Enzimas humanas: 30 e 40ºC;
Bactérias termófilas: ± 70ºC;
 Temperatura
 Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido
e em determinado ponto decréscimo da atividade e
desnaturação da enzima
Fatores que afetam a
velocidade da reação
 pH
– Efeito sobre ionização do sítio ativo;
– pH ótimo: ao redor de 7, próximo ao neutro;
 Exceções:
– pepsina – pH em torno de 2;
– Tripsina – pH em torno de 8;
Fatores que afetam a
velocidade da reação
– pH
– Algumas em pH muito ácido ou alcalino são desnaturadas.
Fatores que afetam a
velocidade da reação
“Inibidor é qualquer substância que possa diminuir uma
reação química”
COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e
compete com o substrato pelo sítio ativo
NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em
locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a
enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.
INIBIÇÃO DAATIVIDADE
ENZIMÁTICA
 Inibidores catalíticos como fármacos:
– Importantes medicamentos prescritos agem como
fármacos. Exs: antibióticos β-lactâmicos, como a penicilina
e amoxicilina atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese
da parede bacteriana.
– Fármacos como Captopril, enalapril, lisinopril, agem
inibindo enzimas conversoras de angiotensina (ECA), que
diminuem a pressão sanguínea por bloquear a enzima que
cliva a angiotensina I para formar um potente
vasoconstrictor a angiotensina II.
INIBIÇÃO DAATIVIDADE
ENZIMÁTICA
LIGAÇÃO ALOSTÉRICA: efetores (moduladores) ligam não
covalentemente em local que não o sítio catalítico, alterando
afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica.
Efetores negativos e positivos;
-Efetores homotrópicos – substrato serve como efetor; Moléculas
de substrato em um sítio da enzima aumenta as propriedades
catalíticas de outros sítios. Sítios exibem cooperatividade.
-Efetores heterotrópicos – efetor diferente do substrato; EX; a
enzima fosfofrutoquinase-1 da via glicolítica é alostericamente
inibiba pelo citrato, que não é substrato da reação.
REGULAÇÃO DAATIVIDADE
ENZIMÁTICA
MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de
grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e
tirosina.
• Fosforilação e desfosforilação
– Quinases e Fosfatases
• Indução ou repressão da síntese
– Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de
uso específico em uma fase ou momento (não
constitutivas).
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE
ENZIMÁTICA
Enzimas plasmáticas como
ferramenta diagnósticas
“Muitas doenças resultam no acúmulo de enzimas, que podem
diagnosticar doenças no coração, fígado, músculo esquelético
e outros tecidos”.
 EX: Isoenzimas e doenças cardíacas – creatina quinase (CK),
lactato desidrogenase (LDH) e transaminase glutâmico
oxalacética (TGO) são determinados no diagnóstico de infarto
do miocárdio.
– CK2 (creatina-quinase) surge 4 a 8 horas da dor torácica e
atinge seu auge em 24h
– A troponina I cardíaca aparece no plasma dentro de 4 a 6
horas após o infarto, com auge entre 8 e 28 horas,
permanecendo elevada durante 3 a 10 dias.

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  • 1.
  • 2. ENZIMAS  Definição: – Catalisadores biológicos, sem alteração delas próprias; – Longas cadeias de pequenas moléculas de aminoácidos. H R C* COOH NH2
  • 3.  Função: – Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.  Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.  OBS!!! Ribozimas catalisam certas reações químicas, como a formação das ligações peptídicas na síntese das proteínas. ENZIMAS
  • 4. ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS  Moléculas polipeptídicas grandes, enroladas sobre si mesmas, formando um glóbulo com um “encaixe”.  Proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.  Estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.  Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
  • 5. ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS  Apresentam alto grau de especificidade;  São produtos naturais biológicos;  São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (103 a 108 + rápida);  São econômicas, reduzindo a energia de ativação  Não são tóxicas;  Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.
  • 6.  Propriedades: São catalisadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação.  Eficiência catalítica: É grande, é capaz de transformar 100 a 1000 moléculas substrato em produto/segundo (número de renovação ou turnover ou Kcat). ENZIMAS
  • 7. ENZIMAS  Localização: Organelas específicas. Esta compartimentalização serve para isolar o substrato ou produtos de outras reações competitivas.
  • 8. Reação Catalisada por uma Enzima: Substrato (S) Produto (P) Enzima (E)  Substrato é molécula sobre a qual a enzima atua, que se transforma em um produto da reação  Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do produto é adequado para o momento.
  • 9.  Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: - Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; nome do substrato da reação + “ase” = Ex.: glicosidase, urease e sacarase. - Nome Usual: consagrado pelo uso; Nome comum original, sem associação com reação enzimática. Ex.: tripsina e pepsina. ENZIMAS
  • 10. ENZIMAS  Nome Sistemático: Desenvolvido pela UIBMB (união internacional de biologia molecular e bioquímica). Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. descrição da ação realizada “ase” Ex.: lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase » Dividido em 6 classes principais:
  • 11. ENZIMAS - Classificação 1. Oxidorredutases - São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. + NAD+ Lactato desidrogenase + NADH + H [O] [R]
  • 12. 2.Transferases - Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos contendo C, N e P. CH2 – COO- + THF CH2 NH3 + Glicina CH2 – CH – COO- + THF (tetraidrofolato) OH NH3 + Serina Serina hidroxi- metil transferase ENZIMAS - Classificação H2O
  • 13. 3. Hidrolases - Catalisam quebra de ligações pela adição da água. Ex: urease. ENZIMAS - Classificação NH2 – C – NH2 + H2O O Ureia CO2 + 2NH3 Urease
  • 14. 4. Liases - Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N. As Dehidratases e as Decarboxilases são bons exemplos. CH3 – C + CO2 O CH3 – C – COO- O Piruvato Piruvato decarboxilase ENZIMAS - Classificação Acetaldeído
  • 15. 5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros). As Epimerases são exemplos. ENZIMAS - Classificação CH3 OOC – CH – C – CoA O Metilmaionil CoA OOC – CH2 - CH2 – C – CoA O Succinil CoA Metilmaionil CoA mutase - -
  • 16. 6.Ligases - Catalisam a formação de ligaçãoes entre carbono e O, S, N, acoplados a hidrólise de fosfatos de alta energia. CH3 – C – COO- + CO2 HOOC – CH2 – C – COO- O O Piruvato Oxaloacetato Piruvato carboxilase ATP ADP + Pi ENZIMAS - Classificação
  • 17.  Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reação; ENZIMAS Maltose Enzima Glicose
  • 18.  “A especificidade reside em uma cavidade ou fenda de ligação ao substrato situada na superfície da proteína enzimática (sítio ativo)”  Sítio ativo: sítio de ligação do substrato.  Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da enzima. ENZIMAS
  • 19.
  • 20.  Modelo Chave/Fechadura: prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. ENZIMAS
  • 21.  Modelo do Ajuste Induzido: prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; ENZIMAS
  • 23. 1. Efeitos de proximidade e orientação: substrato se aproxima da enzima específica por uma orientação espacial apropriada; 2. Catálise eletrostática (por íons metálicos): A distribuição de cargas no sítio ativo pode influenciar a reatividade química do substrato; 3. Catálise ácido-básica: os grupos químicos podem se tornar mais reativos pela adição ou remoção de prótons. Os sítios ativos das enzimas podem atuar como doadores ou receptores de prótons; 4. Catálise covalente: Formação de ligação covalente transitória entre enzima-substrato. ENZIMAS – Mecanismos catalíticos
  • 24.  Algumas enzimas além do sítio ativo, tem um sítio alostérico para ligação de moléculas específicas (Co-fatores ou coenzima) que aumentam ou reduz a atividade enzimática. ENZIMAS – Holoenzimas
  • 25.  Coenzimas - moléculas orgânicas (vindos em geral de vitaminas como NAD+, FAD, coenzima A). ENZIMAS – Holoenzimas
  • 26.  Cofator - são colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn+2, Fe+2). ENZIMAS – Holoenzimas
  • 27. Como Funcionam as enzimas  Alterações de energia que ocorre durante a reação: 1. Energia Livre de ativação – barreira energética que separa reagentes e produtos; Energia livre de ativação (catalizada) Energia livre de ativação (não- catalizada)
  • 28. Cont. Alterações de energia que ocorre durante a reação: 2. Velocidade da reação – necessita de energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de transição; 3. Rota Alternativa de reação – uma enzima permite uma reação mais rápida em uma rota alternativa com menor energia de ativação Como Funcionam as enzimas
  • 29. – Concentração da enzima:  A velocidade inicial da reação é em função da quantidade de enzima disponível. – Concentração do substrato:  Determina a velocidade máxima da reação;  Quanto mais substratos mais irá saturar o sítio ativo das enzimas e chega a um ponto que não ocorre o aumento da velocidade da reação. Fatores que influenciam a atividade enzimática
  • 30. Cinética enzimática  É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos
  • 31. Equação de Michaelis-Menten  modelo da cinética de Michaelis-Menten E + S ES E + P K1 e K2 = contante de velocidade Equação: Descreve como a velocidade da reação varia de acordo com a concentração do substrato. V0 = Vmax [S] Km + [S] V0 = velocidade inicial de reação Vmax = velocidade máxima Km = constante de Micaelis = (K1 +K2 K1) [S] = concentração do substrato K1 K1 K2
  • 32. Conclusões importantes sobre a cinética de Michaelis-Menten  Km reflete a afinidade da enzima ao substrato;  Cada enzima possui um Km característico para um dado substrato;  Km é numericamente igual a [S] em que a velocidade da reação é igual a ½ Vmáx.; – Um Km pequeno reflete a afinidade elevada da enzima ao substrato; – Km grande – baixa afinidade;
  • 33. • Se [S] é menor do que Km a velocidade da reação é proporcional a [S]. Quando [S] maior do que Km a velocidade é igual a Vmax. • Se a [E] reduzir pela metade a velocidade inicial é reduzida pela metade; • A velocidade da reação que independe da [S] é chamada de ordem zero. Conclusões importantes sobre a cinética de Michaelis-Menten
  • 34. Fatores que afetam a velocidade da reação  Concentração do substrato - Velocidade da reação: catalisadas por enzimas aumenta conforme a concentração do substrato (velocidade de reação (v) aumenta com o acréscimo de [S]. μM/min). -modelo da cinética de Michaelis-Menten de uma reação demosntra um formato hiperbólico da curva de V versus [S].
  • 35.  Temperatura Fatores que afetam a velocidade da reação Cada tipo de enzima atua em uma temperatura própria; quando a velocidade é máxima sem desnaturar a enzima; Enzimas humanas: 30 e 40ºC; Bactérias termófilas: ± 70ºC;
  • 36.  Temperatura  Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido e em determinado ponto decréscimo da atividade e desnaturação da enzima Fatores que afetam a velocidade da reação
  • 37.  pH – Efeito sobre ionização do sítio ativo; – pH ótimo: ao redor de 7, próximo ao neutro;  Exceções: – pepsina – pH em torno de 2; – Tripsina – pH em torno de 8; Fatores que afetam a velocidade da reação
  • 38. – pH – Algumas em pH muito ácido ou alcalino são desnaturadas. Fatores que afetam a velocidade da reação
  • 39. “Inibidor é qualquer substância que possa diminuir uma reação química” COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativo NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação. INIBIÇÃO DAATIVIDADE ENZIMÁTICA
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  • 41.
  • 42.  Inibidores catalíticos como fármacos: – Importantes medicamentos prescritos agem como fármacos. Exs: antibióticos β-lactâmicos, como a penicilina e amoxicilina atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese da parede bacteriana. – Fármacos como Captopril, enalapril, lisinopril, agem inibindo enzimas conversoras de angiotensina (ECA), que diminuem a pressão sanguínea por bloquear a enzima que cliva a angiotensina I para formar um potente vasoconstrictor a angiotensina II. INIBIÇÃO DAATIVIDADE ENZIMÁTICA
  • 43. LIGAÇÃO ALOSTÉRICA: efetores (moduladores) ligam não covalentemente em local que não o sítio catalítico, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Efetores negativos e positivos; -Efetores homotrópicos – substrato serve como efetor; Moléculas de substrato em um sítio da enzima aumenta as propriedades catalíticas de outros sítios. Sítios exibem cooperatividade. -Efetores heterotrópicos – efetor diferente do substrato; EX; a enzima fosfofrutoquinase-1 da via glicolítica é alostericamente inibiba pelo citrato, que não é substrato da reação. REGULAÇÃO DAATIVIDADE ENZIMÁTICA
  • 44. MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina. • Fosforilação e desfosforilação – Quinases e Fosfatases • Indução ou repressão da síntese – Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas). REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
  • 45. Enzimas plasmáticas como ferramenta diagnósticas “Muitas doenças resultam no acúmulo de enzimas, que podem diagnosticar doenças no coração, fígado, músculo esquelético e outros tecidos”.  EX: Isoenzimas e doenças cardíacas – creatina quinase (CK), lactato desidrogenase (LDH) e transaminase glutâmico oxalacética (TGO) são determinados no diagnóstico de infarto do miocárdio. – CK2 (creatina-quinase) surge 4 a 8 horas da dor torácica e atinge seu auge em 24h – A troponina I cardíaca aparece no plasma dentro de 4 a 6 horas após o infarto, com auge entre 8 e 28 horas, permanecendo elevada durante 3 a 10 dias.