O documento discute as enzimas, definindo-as como macromoléculas responsáveis pela catálise de reações biológicas. Explica que as enzimas são proteínas ou ribozimas e descreve suas funções, importância, tipos, características, nomenclatura e estrutura. Também aborda a classificação, fatores que afetam a atividade enzimática e a cinética enzimática.

1. Universidade Save
Faculdade de Ciências Naturais e Exactas
Curso de Licenciatura em Química
Cadeira: Introdução á Bioquímica
Tópico: Estudo das Enzimas
Chongoene, 2022

2. ENZIMAS
• Definição
Macromoléculas ou proteínas produzidas por qualquer organismo
vivo, responsáveis pela catálise das reacções que ocorrem nos
sistemas biológicos.
• Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.

3. ENZIMAS
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA
com propriedades catalíticas
• chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são
PROTEÍNAS.

4. Funções das Enzimas
 Viabilizar a actividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos.
 Diminuem a energia de ativação
 Aumenta a velocidade da reacção

5. Importância das enzimas
Diagnóstico de doenças
Produção de medicamentos
Ferramentas importantes na engenharia química, tecnologia
de alimentos e agricultura.

6. TIPOS DE ENZIMAS
a) Enzimas intracelulares
b) Enzimas da membrana plasmática
c) Enzimas extracelulares

7. CARACTERÍSTICAS DAS ENZIMAS
Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
Reações baratas e seguras;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108
a 1011 + rápida);

8. CARACTERÍSTICAS DAS ENZIMAS
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do
solvente e força iônica.

9. ENZIMAS – NOMENCLATURA
Século XIX - poucas enzimas identificadas
- Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
- Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases

10. ENZIMAS – ESTRUTURA
RNA
Estrutura
Enzimática
Ribozimas
Se covalente
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica

11. Muitas enzimas necessitam de cofatores
para a sua atividade

13. Componentes da reação enzimática
•Enzima: proteína catalisadora;
•Substrato: objeto que irá ser modificado;
•Sítio ativo: engloba o substrato;
•Produto

14. ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO
E + S E S P + E
Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima

15. ENZIMAS – CATALISADORES
Não são consumidos na reação
H2O2 H2O O2
+
Catalase
E + S E + P

16. ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-
Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao
substrato.

17. ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

18. ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o o substrato sofrem
conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do
estado de transição.

19. ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

20. CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
De acordo com a International Union of Biochemistry (IUB), as enzimas são
agrupadas em 6 classes funcionais:
Oxidorredutase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase
Transferase

21. CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

22. CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS PELA
SUA COMPOSIÇÃO
a) Simples
Compostas inteiramente de proteína.
b) Complexas ou holoenzimas
Compostas de proteína e de uma pequena molécula orgânica.

23. FACTORES QUE AFECTAM A
ACTIVIDADE DAS ENZIMAS
a) Temperatura
b) PH
c) Concentração da enzima e do reagente
d) Inibição enzimática

24. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
  temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
 Enzima  temperatura ótima para que
atinja sua atividade máxima, é a
temperatura máxima na qual a enzima
possui uma atividade cte. por um período de
tempo.

25. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO PH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos
componentes do sistema à medida que o pH varia.
Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.

26. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO PH
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iônica;
- natureza química do tampão;
- concentração de íons metálicos contaminantes;
- concentração de substratos ou cofatores da enzima;
- concentração da enzima.
ENZIMA pH ÓTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalasa 7,6
Arginasa 9,7
Fumarasa 7,8

27. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA [S]
 [S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P.
 Medir Vo = velocidade inicial da reação.
vo
[S]
Vmax
[E] = cte.
[S] pequenas  Vo linearmente.
[S] maiores  Vo por incrementos cada vez
menores.
Vmax  [S]  Vo insignificantes.
Vmax é atingida  E estiverem na forma ES e a [E]
livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não
 com  de [S].

28. Inibidores Enzimáticos -tipos de inibidores
a) Competitivos: são
aqueles que se ligam
exclusivamente à
enzima livre.
Ou no mesmo sítio ativo
do substrato

29. Inibidores Enzimáticos -tipos de inibidores
b) Incompetitivos:
ligam-se
exclusivamente ao
complexo reagente-
enzima.

30. TIPOS DE INIBIDORES
c) Não competitivos
ou mistos: fazem
ligação tanto com a
enzima livre quanto
com o complexo
reagente-enzima.

31. ENZIMAS ALOSTÉRICAS
As moléculas que se ligam aos sítios alostéricos são
conhecidas como efetores, os quais causam alterações
conformacionais que são transmitidas através de toda a enzima
e, assim, afectam o sítio catalítico.
• Efetores positivos
• Efetores negativos

32. ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Victor Henri (1903): E + S  ES
1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
E + S
K1
K-1
ES
Kp
E + P
Etapa rápida Etapa lenta

33. ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
• Estudo dos
mecanismos pelos
quais as enzimas
ligam substratos e
os transformam
em produtos.

34. ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA

35. •Fim