O documento define enzimas como catalisadores biológicos formados por cadeias de aminoácidos que viabilizam reações celulares. As enzimas são classificadas em 6 tipos e possuem estrutura composta por proteína e cofator. Fatores como pH, temperatura e concentração de substrato influenciam a atividade enzimática.

2. INTRODUÇÃO
Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas
aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando
moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de
RNA com propriedades catalíticas, chamadas de
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS
RIBOZIMAS
(globulares, de estrutura terciária).

3. Aminoácidos
Os aminoácidos
apresentam em
sua estrutura
química um
grupo carboxila
(COOH), um
amino(-NH2) e
um radical(R).

4. OS AMINOÁCIDOS ASSOCIAM-SE ATRAVÉS
DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.

5. Classificação
As enzimas são divididas em 6 tipos:
Oxidorredutases;
Transferases;
Hidrolases;
Liases;
Isomerases;
Ligases.

6. Oxirredutases.
Ex:
Desidrogenases e as Oxidases.

7. Transferases.
Ex:
Quinases e as Transaminases.

8. Hidrolases.
Ex:
As peptidases.

9. Liases.
Ex:
Descarboxilases

10. Isomerases.
Ex:
Epímerases.

11. Ligases.
Ex:
Sintetases.

12. Estrutura Holoenzima
Enzimática
Proteína Cofator
Cofator
Ribozimas
Apoenzima ou
Pode ser:
Apoproteína
• íon inorgânico
RNA • molécula orgânica
Coenzima
Se covalente
Grupo Prostético

13. Cofatores
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem
ser necessárias para a função de uma enzima, a maioria deriva de
vitaminas hidrossolúveis.
Exemplo de cofator

14. ESTRUTURA DA ENZIMA
Apoenzima: ausência de cofator
Holoenzima: enzima completa,
cataliticamente ativa.

15. Sítio Ativo

16. As enzimas...
Aceleram reações químicas
Catalase
H 2O 2 H 2O + O2
Ex: Decomposição do H2O2
Condições da Reação Energia livre de Ativação Velocidade
KJ/mol Kcal/mol Relativa
Sem catalisador 75,2 18,0 1
Platina 48,9 11,7 2,77 x 104
Enzima Catalase 23,0 5,5 6,51 x 108

17. Não são consumidas na reação
Catalase
H2O2 H2O + O2
E+S E+P

18. • Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas
originou → Chave-Fechadura  , que considera que a enzima
possui sitio ativo complementar ao substrato.

19. Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o o substrato
sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido
para conformação exata do estado de transição.

20. Fatores que influenciam:
Ph;
Temperatura;
concentração dos substratos;
presença de inibidores

21. pH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no
estado de ionização dos componentes do sistema à
medida que o pH varia.
Enzimas → grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de
ionização.

22. TEMPERATURA
Com a elevação da temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria
das reações químicas;
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a
desativação térmica.
A temperatura ótima para que
a enzima atinja sua atividade
máxima, é a temperatura
máxima na qual a enzima
possui uma atividade
constante. por um período de
tempo.

23. CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO
O aumento da
concentração de
substrato corresponde
ao aumento da
atividade enzimática.

24. PRESENÇA DE INIBIDORES
Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de
uma reação enzimática.
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

25. Zimogênios
Células sintetizadas
em forma inativa e
convertida em
forma ativa.

26. Enzimas x Catalisadores Químicos
Característica Enzimas Catalisadores Químicos
Especificidade ao substrato alta baixa
Natureza da estrutura complexa simples
Sensibilidade à T e pH alta baixa
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto moderado
Natureza do processo batelada contínuo
Consumo de energia baixo alto
Formação de subprodutos baixa alta
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa
Presença de cofatores sim não
Estabilidade do preparado baixa alta
Energia de Ativação baixa alta
Velocidade de reação alta baixa

27. Aplicações
• Alimentos
• Rações animais
• Papel e celulose
• Couro
• Têxtil

28. ALIMENTOS
• Indústria de azeite de oliva:
- Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de
aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo.
• Panificação:
- Melhoria de cor, sabor e estrutural através de preparado
enzimático que contém alfa-amilase fúngicas. Atua sobre a farinha
de trigo, acelerando o processo de fermentação devido a uma maior
formação de açúcares para o fermento.

29. RAÇÕES ANIMAIS
• Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação:
- Emprego de Xilanase, Beta-glucanase e Alpha-amylase com o
objetivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso e
abate precoce.

30. INDÚSTRIA DE PAPEL E
CELULOSE
•Remoção de depósitos em máquinas de papel:
- Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas com o
objetivo de assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis
ambientais.

31. INDÚSTRIA DO COURO
• Uma das primeiras partes do processo de transformação de uma pele em couro é a
eliminação dos pêlos que ainda venham agarrados.
• O processo usado até agora envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro
tão intenso que é impossível passar por uma fábrica de curtumes sem dar por ela.
• Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o mau cheiro
desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada.

32. INDÚSTRIA TÊXTIL
Usa-se a amilase bacteriana (Bacillus subtilis e Bacillus lichenformis)
estável ao calor para eliminar a goma dos produtos têxteis,
substituindo os ácidos e álcalis na hidrólise do amido.

33. Referências
ROBERTIS,E.D.P De;PATRI,Eduardo D.Bases da biologia
Celular e Molecular.Rio de Janeiro:Guanabara Koogan S.A.1993.
DIEDRICH, Dirlei; Enzimas: Aspectos Gerais; Universidade
Federal de Santa Catarina; 2002.
MOTTA, Valter; Enzimas; Editora: Auto Lab. Análises Clínicas
http://www.indstate.edu/thcme/mwking/protein-
modifications.html#methylation
http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/enzimas/enzimas.htm
http://pt.wikibooks.org/wiki/Bioquímica/Enzimas

34. Fisioterapia I semestre.
Bioquímica- Mirabeau Teixeira.
Artur Benevides.
Carla Xavier.
Gregg Chaves Carvalho.