SlideShare uma empresa Scribd logo
1 de 29
Introdução e nomenclatura de aminoácidos,
peptídeos das proteínas. Reatividade química.
Propriedades Ácido-Base.
Mestranda: Danielle Oliveira Borges
Proteínas
São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas
α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.
São divididos em:
Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos)
2 aminoácidos: Dipeptídeo
3 aminoácidos: Tripeptídeo
4 aminoácidos:Tetrapeptídeo
Polipeptídeo (10 a 100 aminoácidos)
Peptídeos
Formados a partir da reação de condensação de dois ou
mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a
eliminação de uma molécula de água para cada
condensação.
Ligação estabelecida entre os aminoácidos é denominada
de ligação PEPTÍDICA
Peptídeos
O problema básico na síntese de ligações peptídicas é o de
proteger o grupo (-NH2) para que ele não interaja com o grupo
carboxílico do mesmo aminoácido. Para que a reação se processe no
sentido que desejamos, temos que tornar o grupo –NH2 de um dos
aminoácidos não reativo. Vários grupos protetores podem ser usados
mas tem que ser removidos após a síntese, sem destruir a ligação
peptídica formada.
 O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o
tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são os
responsáveis pela diversidade de proteínas encontradas em toda a
natureza
 As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos-padrão
diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas,
possibilitando a formação de estruturas diversas.
Aminoácidos (aa)
São as unidades estruturais básicas das proteínas e consistem
de um átomo de carbono α ligado covalentemente a um átomo
de H, um grupo amino, um grupo carboxílico e um grupo R de
cadeia lateral.
Os aa funcionam não só como unidades estruturais de
formação das proteínas, mas também como precursores de
uma série de substâncias biologicamente importantes, como
hormônios, alcaloides, porfirinas, pigmentos, etc.
 As proteínas naturais contém até 21 aminoácidos
primários diferentes ligados entre si por meio de ligações
amida.
 O 21° e mais novo aminoácido natural é a selenocisteína.
 Estes aminoácidos diferem apenas a natureza química do
grupo R.
 Existem também os aminoácidos derivados dos
primários. Os aa derivados são de ligações cruzadas ou aa
simples de aa específicos. As proteínas que contém os aa
derivados são chamadas de proteínas conjugadas. Ex:
cisteína (aa de ligação cruzada).
 C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D
 Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares
Isomeria Óptica
A configuração absoluta dos aa naturais é da forma L, tendo-se por
modelo o L-gliceradeído.
Propriedades ácido-base dos aminoácidos
Aminoácidos contém: grupo carboxílico (ácido) e um grupo
amino (básico) se comportam tanto como ácidos quanto
como bases, são anfólitos.
Em pH próximo ao neutro, tanto os grupos α-amino como os α-
carboxílicos são ionizados e a molécula trata-se de um íon dipolar
ou zwitteríon Ponto Isoelétrico (pI).
COO-
torna-se protonado NH3
+
torna-se desprotonado.
Zwitteríon
titulado com ácido titulado com base
FIGURA 1. Curva de titulação eletrométrica
típica para um aa dipolar .
 O pH no qual as
concentrações de COO-
e
COOH são iguais é
conhecido como pKa1.
 O pH no qual as
concentrações de NH3
+
e
NH2 são iguais é conhecido
como pKa2.
Os valores de pK’ e pI dos aa são fornecidos na tabela abaixo:
Obs.: Além dos
grupos amino e
carboxílicos, as
cadeias laterais
de Lys, Arg, His,
Asp, Glu, Cys e
Tyr também tem
grupos
ionizáveis.
Reatividade Química dos Aminoácidos
Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e
aminoácidos livres Sofrem reações químicas
Estas reações podem ser usadas:
-alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas
- alterar as propriedades funcionais de algumas proteínas e peptídeos
- quantificação de aminoácidos e resíduos específicos de aminoácidos
Reatividade química
O grupo carboxílico tem como reações características a formação de
amida, de ésteres e de haletos.
Os grupos α-NH2 e ε-NH2 são bastante reativos principalmente em sua
forma desprotonada (pH alcalino).
Reatividade química
Reação com ninidrina: empregada na quantificação dos amioácidos. É
o reagente utilizado nos analisadores automáticos para a quantificação
dos aa.
Reação de Sanger: identificação dos aa N-terminais nos polipeptídeos,
e para dosagem de grupos aminos livres em uma proteína.
Reação de Edman: utilizada nos sequenciadores de aa em
polipeptideos pela hidrólise sequenciada da cadeia sem que haja sua
degradação.
Oxidação da cisteína: A oxidação de duas moléculas de cisteína
produz a cistina (molécula que contém uma ponte dissulfeto), essa
síntese é realizada após a incorporação da cisteína às proteínas. A
ligação pode ocorrer entre cisteínas de uma única cadeia polipeptídica
formando um anel ou entre cadeias separadas para formar pontes
intermoleculares.
Formação de ligação peptídica
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aa ligados
covalentemente por ligações amida do grupo α-COOH de um aa com o
grupo α-NH2 de outro, com a remoção da água (reação de
condensação).
Polipeptídeo: união de n resíduos de aminoácidos. São geralmente
representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou
N−terminal à esquerda e o grupo carboxílico livre denominado
carbóxi−terminal ou C−terminal à direita.
NOMENCATURA DOS PEPTÍDEOS
Seqüência dos nomes de resíduos de aminoácidos a partir da esquerda
(resíduo N−terminal livre), substituindo−se o sufixo −ina pelo sufixo −il.
Assim, são relacionados todos os aminoácidos da cadeia, com exceção do
que contém o grupo carboxila livre que permanece com o nome original.
Ex: Alanil-glutamil-glicil-lisina,
tetrapeptídeo com um grupo α-
amino livre, um grupo α-
carboxílico livre e dois grupos R
ionizáveis.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
São classificados em sete grupos com base em suas cadeias laterais:
 Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano
pode sintetizar.
 Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não
é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento.
Aminoácidos biologicamente ativos
A proteína da dieta é hidrolisada no corpo em aminoácidos
individuais. Alguns desses aminoácidos são usados para
sintetizar as proteínas de que o corpo necessita, outros são
usados como material de partida para a síntese de substâncias
não-proteicas necessárias ao corpo, como a adrenalina, a
serotonina e a tiroxina.
RESUMINDO:
REFERÊNCIAS
Sgarbieri, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. Livraria Varela. Brasil.
1996.
Fennema, O. R. 1982. Introducción a la ciencia de los alimentos.

Mais conteúdo relacionado

Mais procurados

Fundamentos da bioquimica
Fundamentos da bioquimicaFundamentos da bioquimica
Fundamentos da bioquimica
emanuel
 
Lipídios
LipídiosLipídios
Lipídios
emanuel
 
Biologia - Proteínas
Biologia - ProteínasBiologia - Proteínas
Biologia - Proteínas
Carson Souza
 
Fisiologia Humana 4 - Tecido Muscular
Fisiologia Humana 4 - Tecido MuscularFisiologia Humana 4 - Tecido Muscular
Fisiologia Humana 4 - Tecido Muscular
Herbert Santana
 
Aula RESPIRAÇÃO CELULAR
Aula RESPIRAÇÃO CELULARAula RESPIRAÇÃO CELULAR
Aula RESPIRAÇÃO CELULAR
MARCIAMP
 

Mais procurados (20)

Fundamentos da bioquimica
Fundamentos da bioquimicaFundamentos da bioquimica
Fundamentos da bioquimica
 
Aula Proteínas
Aula ProteínasAula Proteínas
Aula Proteínas
 
Bioquimica das proteínas
Bioquimica das proteínasBioquimica das proteínas
Bioquimica das proteínas
 
Ácidos Nucléicos (DNA e RNA)
Ácidos Nucléicos (DNA e RNA)Ácidos Nucléicos (DNA e RNA)
Ácidos Nucléicos (DNA e RNA)
 
Lipídios
LipídiosLipídios
Lipídios
 
Biologia - Proteínas
Biologia - ProteínasBiologia - Proteínas
Biologia - Proteínas
 
Metabolismo de lipídeos fsp
Metabolismo de lipídeos fspMetabolismo de lipídeos fsp
Metabolismo de lipídeos fsp
 
Bioenergética
BioenergéticaBioenergética
Bioenergética
 
Adrenergicos e colinergicos
Adrenergicos e colinergicosAdrenergicos e colinergicos
Adrenergicos e colinergicos
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
II. 2 Carboidratos e lipídios
II. 2 Carboidratos e lipídiosII. 2 Carboidratos e lipídios
II. 2 Carboidratos e lipídios
 
Fisiologia celular
Fisiologia celularFisiologia celular
Fisiologia celular
 
Introdução à imunologia
Introdução à imunologiaIntrodução à imunologia
Introdução à imunologia
 
Fisiologia - Potencial de Ação no neurônio
Fisiologia - Potencial de Ação no neurônioFisiologia - Potencial de Ação no neurônio
Fisiologia - Potencial de Ação no neurônio
 
Fisiologia Humana 4 - Tecido Muscular
Fisiologia Humana 4 - Tecido MuscularFisiologia Humana 4 - Tecido Muscular
Fisiologia Humana 4 - Tecido Muscular
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Definição, classificação, composição e conservação aula 2
Definição, classificação, composição e conservação aula 2Definição, classificação, composição e conservação aula 2
Definição, classificação, composição e conservação aula 2
 
Aminoµcidos
AminoµcidosAminoµcidos
Aminoµcidos
 
Sais Minerais e Vitaminas
Sais Minerais e VitaminasSais Minerais e Vitaminas
Sais Minerais e Vitaminas
 
Aula RESPIRAÇÃO CELULAR
Aula RESPIRAÇÃO CELULARAula RESPIRAÇÃO CELULAR
Aula RESPIRAÇÃO CELULAR
 

Destaque (20)

Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínasAminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínas
 
Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínas Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínas
 
Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínasAminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínas
 
Aminoacidos
AminoacidosAminoacidos
Aminoacidos
 
Aminoácidos 1
Aminoácidos 1Aminoácidos 1
Aminoácidos 1
 
Proteínas
Proteínas   Proteínas
Proteínas
 
Aminoacidos
AminoacidosAminoacidos
Aminoacidos
 
aminoacidos
aminoacidosaminoacidos
aminoacidos
 
Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínasAminoácidos e proteínas
Aminoácidos e proteínas
 
004 aminoacido
004 aminoacido004 aminoacido
004 aminoacido
 
Aula de aminoacidos
Aula de aminoacidosAula de aminoacidos
Aula de aminoacidos
 
Bioquímica Celular 2 - Proteínas
Bioquímica Celular 2 - ProteínasBioquímica Celular 2 - Proteínas
Bioquímica Celular 2 - Proteínas
 
Proteínas - Biologia
Proteínas - BiologiaProteínas - Biologia
Proteínas - Biologia
 
Biomoléculas aminoácidos
Biomoléculas aminoácidosBiomoléculas aminoácidos
Biomoléculas aminoácidos
 
Tabela de aminoácidos
Tabela de aminoácidosTabela de aminoácidos
Tabela de aminoácidos
 
Aula 2 Biologia Molecular
Aula 2 Biologia MolecularAula 2 Biologia Molecular
Aula 2 Biologia Molecular
 
Chaperoninas
ChaperoninasChaperoninas
Chaperoninas
 
Propriedades F Sicas
Propriedades F SicasPropriedades F Sicas
Propriedades F Sicas
 
A ligação peptídica
A ligação peptídicaA ligação peptídica
A ligação peptídica
 
Alfabeto do corpo humano ana
Alfabeto do corpo humano   anaAlfabeto do corpo humano   ana
Alfabeto do corpo humano ana
 

Semelhante a Aminoacidos

Compostos org. (amido e proteína)
Compostos org. (amido e proteína)Compostos org. (amido e proteína)
Compostos org. (amido e proteína)
JulianaGimenes
 
Aminoác. e proteínasfinal
Aminoác. e proteínasfinalAminoác. e proteínasfinal
Aminoác. e proteínasfinal
rafaelalourenco
 
Telecurso 2000 aula 48 como produzimos insulina
Telecurso 2000 aula 48   como produzimos insulinaTelecurso 2000 aula 48   como produzimos insulina
Telecurso 2000 aula 48 como produzimos insulina
netoalvirubro
 

Semelhante a Aminoacidos (20)

2. aminocidos e_protenas
2. aminocidos e_protenas2. aminocidos e_protenas
2. aminocidos e_protenas
 
Aminoácidos - Claysson.ppt
Aminoácidos - Claysson.pptAminoácidos - Claysson.ppt
Aminoácidos - Claysson.ppt
 
Compostos org. (amido e proteína)
Compostos org. (amido e proteína)Compostos org. (amido e proteína)
Compostos org. (amido e proteína)
 
01 aminoáícidos
01   aminoáícidos01   aminoáícidos
01 aminoáícidos
 
Ch03_Lehninger8_2021.ppt
Ch03_Lehninger8_2021.pptCh03_Lehninger8_2021.ppt
Ch03_Lehninger8_2021.ppt
 
Bioquimica - Aula 3
Bioquimica - Aula 3Bioquimica - Aula 3
Bioquimica - Aula 3
 
Blue and White Professional Science Project Presentation (1).pdf
Blue and White Professional Science Project Presentation (1).pdfBlue and White Professional Science Project Presentation (1).pdf
Blue and White Professional Science Project Presentation (1).pdf
 
Bioquimica
BioquimicaBioquimica
Bioquimica
 
Aminoác. e proteínasfinal
Aminoác. e proteínasfinalAminoác. e proteínasfinal
Aminoác. e proteínasfinal
 
Bioquimica proteinas e-vitaminas
Bioquimica proteinas e-vitaminasBioquimica proteinas e-vitaminas
Bioquimica proteinas e-vitaminas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Aula 01.5 - Aminoácidos.pdf
Aula 01.5 - Aminoácidos.pdfAula 01.5 - Aminoácidos.pdf
Aula 01.5 - Aminoácidos.pdf
 
AULA 1 - AMINOÁCIDOS: FUNÇÕES E PRINCIPAIS CARACTRERÍSTICAS.ppt
AULA 1 -  AMINOÁCIDOS: FUNÇÕES E PRINCIPAIS CARACTRERÍSTICAS.pptAULA 1 -  AMINOÁCIDOS: FUNÇÕES E PRINCIPAIS CARACTRERÍSTICAS.ppt
AULA 1 - AMINOÁCIDOS: FUNÇÕES E PRINCIPAIS CARACTRERÍSTICAS.ppt
 
AULA 1 - AMINOÁCIDOS.ppt
AULA 1 - AMINOÁCIDOS.pptAULA 1 - AMINOÁCIDOS.ppt
AULA 1 - AMINOÁCIDOS.ppt
 
Proteínas
ProteínasProteínas
Proteínas
 
Aminoacidosepeptideos
AminoacidosepeptideosAminoacidosepeptideos
Aminoacidosepeptideos
 
Nomenclatura – ácido carboxílico e derivados
Nomenclatura – ácido carboxílico e derivadosNomenclatura – ácido carboxílico e derivados
Nomenclatura – ácido carboxílico e derivados
 
Telecurso 2000 aula 48 como produzimos insulina
Telecurso 2000 aula 48   como produzimos insulinaTelecurso 2000 aula 48   como produzimos insulina
Telecurso 2000 aula 48 como produzimos insulina
 
2 aminoacidos
2 aminoacidos2 aminoacidos
2 aminoacidos
 
Aminas 3a1
Aminas   3a1Aminas   3a1
Aminas 3a1
 

Mais de DANIELLE BORGES (11)

Lipídeos: antioxidantes
Lipídeos: antioxidantesLipídeos: antioxidantes
Lipídeos: antioxidantes
 
Enzimas óxidorredutases
Enzimas   óxidorredutasesEnzimas   óxidorredutases
Enzimas óxidorredutases
 
Cinzas e minerais: elementos traço
Cinzas e minerais: elementos traçoCinzas e minerais: elementos traço
Cinzas e minerais: elementos traço
 
Carboidratos: polissacarídeos
Carboidratos: polissacarídeosCarboidratos: polissacarídeos
Carboidratos: polissacarídeos
 
ÁGUA: camada de solvatação
ÁGUA: camada de solvataçãoÁGUA: camada de solvatação
ÁGUA: camada de solvatação
 
Gestão da qualidade em laticínios
Gestão da qualidade em laticíniosGestão da qualidade em laticínios
Gestão da qualidade em laticínios
 
Experiencia medidores de vazao
Experiencia medidores de vazaoExperiencia medidores de vazao
Experiencia medidores de vazao
 
Estudos dos-efeitos-da-aplicacao-de-transglutaminase-em-bebida-lactea-ferment...
Estudos dos-efeitos-da-aplicacao-de-transglutaminase-em-bebida-lactea-ferment...Estudos dos-efeitos-da-aplicacao-de-transglutaminase-em-bebida-lactea-ferment...
Estudos dos-efeitos-da-aplicacao-de-transglutaminase-em-bebida-lactea-ferment...
 
Dimensionamento placa de orificio
Dimensionamento placa de orificioDimensionamento placa de orificio
Dimensionamento placa de orificio
 
Cores
CoresCores
Cores
 
Higiene na industria_de_alimentos
Higiene na industria_de_alimentosHigiene na industria_de_alimentos
Higiene na industria_de_alimentos
 

Aminoacidos

  • 1. Introdução e nomenclatura de aminoácidos, peptídeos das proteínas. Reatividade química. Propriedades Ácido-Base. Mestranda: Danielle Oliveira Borges
  • 2. Proteínas São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.
  • 3. São divididos em: Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos) 2 aminoácidos: Dipeptídeo 3 aminoácidos: Tripeptídeo 4 aminoácidos:Tetrapeptídeo Polipeptídeo (10 a 100 aminoácidos) Peptídeos Formados a partir da reação de condensação de dois ou mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a eliminação de uma molécula de água para cada condensação. Ligação estabelecida entre os aminoácidos é denominada de ligação PEPTÍDICA
  • 4. Peptídeos O problema básico na síntese de ligações peptídicas é o de proteger o grupo (-NH2) para que ele não interaja com o grupo carboxílico do mesmo aminoácido. Para que a reação se processe no sentido que desejamos, temos que tornar o grupo –NH2 de um dos aminoácidos não reativo. Vários grupos protetores podem ser usados mas tem que ser removidos após a síntese, sem destruir a ligação peptídica formada.
  • 5.  O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são os responsáveis pela diversidade de proteínas encontradas em toda a natureza  As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de estruturas diversas.
  • 6. Aminoácidos (aa) São as unidades estruturais básicas das proteínas e consistem de um átomo de carbono α ligado covalentemente a um átomo de H, um grupo amino, um grupo carboxílico e um grupo R de cadeia lateral.
  • 7. Os aa funcionam não só como unidades estruturais de formação das proteínas, mas também como precursores de uma série de substâncias biologicamente importantes, como hormônios, alcaloides, porfirinas, pigmentos, etc.  As proteínas naturais contém até 21 aminoácidos primários diferentes ligados entre si por meio de ligações amida.  O 21° e mais novo aminoácido natural é a selenocisteína.
  • 8.  Estes aminoácidos diferem apenas a natureza química do grupo R.  Existem também os aminoácidos derivados dos primários. Os aa derivados são de ligações cruzadas ou aa simples de aa específicos. As proteínas que contém os aa derivados são chamadas de proteínas conjugadas. Ex: cisteína (aa de ligação cruzada).
  • 9.  C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D  Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares Isomeria Óptica
  • 10. A configuração absoluta dos aa naturais é da forma L, tendo-se por modelo o L-gliceradeído.
  • 11. Propriedades ácido-base dos aminoácidos Aminoácidos contém: grupo carboxílico (ácido) e um grupo amino (básico) se comportam tanto como ácidos quanto como bases, são anfólitos. Em pH próximo ao neutro, tanto os grupos α-amino como os α- carboxílicos são ionizados e a molécula trata-se de um íon dipolar ou zwitteríon Ponto Isoelétrico (pI).
  • 12. COO- torna-se protonado NH3 + torna-se desprotonado. Zwitteríon titulado com ácido titulado com base
  • 13. FIGURA 1. Curva de titulação eletrométrica típica para um aa dipolar .  O pH no qual as concentrações de COO- e COOH são iguais é conhecido como pKa1.  O pH no qual as concentrações de NH3 + e NH2 são iguais é conhecido como pKa2.
  • 14. Os valores de pK’ e pI dos aa são fornecidos na tabela abaixo: Obs.: Além dos grupos amino e carboxílicos, as cadeias laterais de Lys, Arg, His, Asp, Glu, Cys e Tyr também tem grupos ionizáveis.
  • 15. Reatividade Química dos Aminoácidos Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e aminoácidos livres Sofrem reações químicas Estas reações podem ser usadas: -alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas - alterar as propriedades funcionais de algumas proteínas e peptídeos - quantificação de aminoácidos e resíduos específicos de aminoácidos
  • 16. Reatividade química O grupo carboxílico tem como reações características a formação de amida, de ésteres e de haletos. Os grupos α-NH2 e ε-NH2 são bastante reativos principalmente em sua forma desprotonada (pH alcalino).
  • 17. Reatividade química Reação com ninidrina: empregada na quantificação dos amioácidos. É o reagente utilizado nos analisadores automáticos para a quantificação dos aa. Reação de Sanger: identificação dos aa N-terminais nos polipeptídeos, e para dosagem de grupos aminos livres em uma proteína. Reação de Edman: utilizada nos sequenciadores de aa em polipeptideos pela hidrólise sequenciada da cadeia sem que haja sua degradação.
  • 18. Oxidação da cisteína: A oxidação de duas moléculas de cisteína produz a cistina (molécula que contém uma ponte dissulfeto), essa síntese é realizada após a incorporação da cisteína às proteínas. A ligação pode ocorrer entre cisteínas de uma única cadeia polipeptídica formando um anel ou entre cadeias separadas para formar pontes intermoleculares.
  • 19. Formação de ligação peptídica Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aa ligados covalentemente por ligações amida do grupo α-COOH de um aa com o grupo α-NH2 de outro, com a remoção da água (reação de condensação).
  • 20. Polipeptídeo: união de n resíduos de aminoácidos. São geralmente representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou N−terminal à esquerda e o grupo carboxílico livre denominado carbóxi−terminal ou C−terminal à direita.
  • 21. NOMENCATURA DOS PEPTÍDEOS Seqüência dos nomes de resíduos de aminoácidos a partir da esquerda (resíduo N−terminal livre), substituindo−se o sufixo −ina pelo sufixo −il. Assim, são relacionados todos os aminoácidos da cadeia, com exceção do que contém o grupo carboxila livre que permanece com o nome original. Ex: Alanil-glutamil-glicil-lisina, tetrapeptídeo com um grupo α- amino livre, um grupo α- carboxílico livre e dois grupos R ionizáveis.
  • 22. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS São classificados em sete grupos com base em suas cadeias laterais:
  • 23.
  • 24.
  • 25.
  • 26.  Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar.  Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento.
  • 27. Aminoácidos biologicamente ativos A proteína da dieta é hidrolisada no corpo em aminoácidos individuais. Alguns desses aminoácidos são usados para sintetizar as proteínas de que o corpo necessita, outros são usados como material de partida para a síntese de substâncias não-proteicas necessárias ao corpo, como a adrenalina, a serotonina e a tiroxina.
  • 29. REFERÊNCIAS Sgarbieri, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. Livraria Varela. Brasil. 1996. Fennema, O. R. 1982. Introducción a la ciencia de los alimentos.