Esta aula descreve a estrutura e nomenclaturas das proteinas

1. Universidade Save
Faculdade de Ciências Naturais e Exactas
Curso de Licenciatura em Química
Cadeira: Introdução á Bioquímica
Tópico: Estudo das proteínas
Docente
Carlos Macuvele
Chongoene, 2022

2. Conteúdos
• Conceitos, estrutura das proteínas
• Funções e características gerais das proteínas
• Caracteristicas gerais e estrutura dos aminoácidos
• Tipos e classificação dos aminoácidos
• Ligações peptídicas
Níveis de organização estrutural em proteínas

3. Introdução ao estudo de Proteínas
A proteina considera-se
substância primitiva ou principal
da nutrição animal, as plantas
preparam para os herbívoros que
posteriormente a passam para os
carnívoros”

4. Proteína  do grego “Protos”  Primeiro
Construção (Membranas celulares)
Enzimas (Catalisadores biológicos)
Proteínas são polímeros de
condensação de -aminoácidos.
imunológica (Anticorpos)

5. Introdução ao estudo de Proteínas
Macromolécula mais abundante nas células
 Produto final da informação genética (DNA-RNA-Proteína)
Grande variedade tamanho
 Diversidade funcional
São polímeros da unidade monomérica, aminoácidos, unidos
por ligações peptídica.

6. Conceitos das proteínas
• Moléculas biológicas formadas pela união de diversos aminoácidos
ligados de forma covalente por ligações chamadas “peptídicas”.
• Polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao
seu vizinho pela ligação peptídica.
• Macromoléculas naturais formadas por pequenas unidades de
aminoácidos que, por meio de enovelamentos e ligações de
hidrogénio, formam estruturas complexas.

7. Estrutura das proteínas
Macromoléculas formadas essencialmente por carbono
(C), oxigênio (O), nitrogênio (N) e hidrogênio (H),
podendo apresentar enxofre também (S);
Em menor proporção podem ainda apresentar cobre,
ferro, zinco e fósforo.

8. Funções das proteínas
Catálise
enzimática
Estrutural
Transporte e
armazenamento/Reserv
a
Movimento coordenado &
sustentação mecânica
Defesa e proteção
Geração e transmissão de
impulsos nervosos
Reguladora/
hormonal

9. Características gerais das proteínas
• As proteínas são macromoléculas extremamente versáteis.
• Apresentam uma grande variedade em termos de arquitetura molecular.
• São moléculas hidrofílicas (globular)
• São moléculas hidrofóbicas (fibrosa), podem ser extremamente resistentes
• Diversidade estrutural: seu tamanho.

10. Classificação das
proteinas:
Proteínas simples (Homoprotéicas)
São formadas apenas por aminoácidos
Proteínas complexas ( Heteroprotéicas)
São formadas por cadeias de aminoácidos,
ligadas a grupos prostéticos.
Glicoproteínas ( Glicídio)
Lipoproteínas (Lipídio)
Fosfoproteínas (Ác. Fosfórico)
Cromoproteínas (Pigmento)

11. Algumas proteínas importantes:
Caseína : leite
Mucina : saliva
Hemoglobina: sangue
Albumina: ovo
Queratina: cabelos, unhas
Gamaglobulina: anticorpos

12. Algumas proteínas importantes:
Insulina : hormônio regulador
Actina : músculos
Miosina: músculos
Colágeno: ossos
Elastina: pele, cabelos
Fibrina: rede que envolve o coágulo.

13. Caracteristicas gerais e estrutura dos
aminoácidos
Moléculas constituídas por um
grupamento amina, um grupo
ácido carboxílico e uma cadeira
lateral R unidas a um único
átomo de Carbono (α )
Grupo
carboxílico
Grupo
amino
Radical

14. Aminoácidos com as funções amina
(-NH2) e ác. Carboxílico (-COOH)
representadas
CH2- COOH
NH2
Glicina
CH3- CH- COOH
NH2
Alanina
- CH2- CH- COOH
NH2
Fenil alanina

15. Aminoácidos:
C C
R
N
H
H H
OH
O
Caráter
ácido
Caráter
Básico

16. Tipos e classificação dos aminoácidos
a) De acordo com a cadeia lateral (radical):
Apolar
Polar
b) Quanto à produção de aminoácidos no organismo:
Não essenciais ou naturais
Essenciais

17. Insolubilidade em água
Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas
importantes na manutenção da estrutura das proteínas
Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos

18. Polares – grupos R sem carga, carga positiva ou negativa
Hidrofílicos – Formam ligações de
hidrogênio e interações eletrostáticas
com a água – conferem solubilidade
na água.

19. Exemplos de aminoácidos não proteicos
Ornitina e citrulina, não encontrados
em proteínas, são intermediários na
biossíntese de arginina e no ciclo da
ureia (derivados da arginina)
Envolvidos no mecanismo de
defesa de alguns vegetais contra
insetos e mesmo alguns animais
(proteínas defeituosas)

20. Existem 20 aminoácidos naturais
O H
O
H O
N H 2
s e r in a
O
O H
H 2 N
f e n ila la n in a
N H 2
2
0
O
H O
N H 2 O
a s p a ra g in a
A versatilidade química dos a.a. é determinante para a sua função
na proteína.
União de amino ácidos:
 péptido(até 50 aminoácidos)
 proteína> 50 aminoácidos

21. Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais

22. Estrutura dos aminoácidos naturais (castanho= aminoácidos hidrófobos;
verde= aminoácidos polares; rosa = aminoácidos Ácidos; turquesa = aminoácidos básicos)

23. Ligações peptídicas
• Reação de condensação entre dois
aminoácidos com a saída de uma
molécula de água.
• Ligação feita entre aminoácidos
(aa) para formar peptídeos (2 a 5
aa), polipeptídeos (+5 aa) e
proteínas (+50 aa).

24. C C
R
N
H
H H
OH
O
C C
R
N
H
H H
OH
O
OH
H
+
Ligação peptídica:
Formação
de água

25. Ligação peptídica:
Ligação
Peptídica
C C
R
N
H
H2
O
C C
-NH
H
OH
O
R
Amida

26. Através de várias ligações peptídicas pode ocorrer a
formação de dipeptídeo, tri, tetra, penta... oligo,
polipeptídeo
Essa seqüência de aminoácidos ligados através de
ligações peptídicas constituem a estrutura primária das
proteínas

27. Níveis de organização
estrutural em proteínas

28. Os 4 níveis da estrutura protéica

29. Níveis de organização estrutural em proteínas
Estrutura primária- sequência de aminoácidos na cadeia
polipeptíca
Estrutura secundária- arranjo espacial ou conformação
(“folding”) de segmentos relativamente curtos da cadeia
polipeptíca
Estrutura terciária- reflecte o modo como os elementos da
estrutura secundária se arranjam uns com os outros.
Estrutura quaternária- refere-se à organização de diferentes
sub- unidades ou monómeros de uma proteína complexa.18

30. ESTRUTURA DAS PROTEÍNA
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária
Formação
3
0
“Folding”
Empacota-
mento
Interação
EST
R
U
T
U
RA
P
R
O
C
E
S
SO

31. Estruturas protéicas
Estrutura primária
Sequência linear de aminoácidos ligados através de ligações
peptídicas

32. Estruturas protéicas
Estrutura secundária
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-
hélice ou a estrutura de folha pregueada. É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de
hidrogênio.

33. Estrutura terciária
Polipeptídios dobram sobre si
mesmos, adquirindo uma
configuração espacial
tridimensional.
Essa configuração pode ser
filamentar como no colágeno,
ou globular, como nas enzimas.
Estruturas protéicas

34. Estrutura quaternária
Associação de dois ou
mais polipeptídeos
(cadeias de aminoácidos).
Estruturas protéicas

35. Fim
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36. Para a próxima aula
Enzimas
• Conceito e carcterísticas
• Estrutura
• Funções
• Classificação das enzimas
• Cinética enzimática
Bioenergética