Aula Proteínas

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Aula sobre a bioquímica da estrutura das proteínas.

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Aula Proteínas

  1. 1. PROTEÍNAS Profª Maria Daniele Teixeira
  2. 2. PROTEÍNAS <ul><li>do grego protos = primeiro </li></ul><ul><li>Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas </li></ul><ul><li>macromoléculas resultantes da condensação de moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica. </li></ul><ul><li>polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de  aminoácidos. </li></ul><ul><li>As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões. </li></ul>
  3. 3. Importância das Proteínas <ul><li>A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade </li></ul><ul><li>Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas </li></ul><ul><ul><li>Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. </li></ul></ul><ul><ul><li>Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. </li></ul></ul>
  4. 4. PROTEÍNAS <ul><li>Hormônios e receptores - Ex.insulina </li></ul><ul><li>Enzimas - Ex.pepsina </li></ul><ul><li>Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas </li></ul><ul><li>Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina </li></ul><ul><li>Proteínas contráteis - Ex.actina </li></ul><ul><li>Proteínas motoras – Ex. miosina </li></ul><ul><li>Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina </li></ul><ul><li>Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores, entre outros – Ex.fator de crescimento neural </li></ul>
  5. 5. PROTEÍNAS - Função <ul><li>Função plástica e construtora:         As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais. </li></ul><ul><li>Função reguladora:         As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.         </li></ul>
  6. 6. PROTEÍNAS - Função <ul><li>Função energética:         As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária. </li></ul>
  7. 8. Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
  8. 9. Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos  -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
  9. 10. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos  -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
  10. 11. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos  -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
  11. 12. PROTEÍNAS – Estrutura Primária <ul><li>Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. </li></ul><ul><li>É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. </li></ul><ul><li>A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um &quot;colar de contas&quot;, com uma extremidade &quot;amino terminal&quot; e uma extremidade &quot;carboxi terminal&quot;. </li></ul>Estrutura primária
  12. 13. PROTEÍNAS – Estrutura Primária <ul><li>A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. </li></ul><ul><li>Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. </li></ul>
  13. 14. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME <ul><li>Doença genética </li></ul><ul><li>Hemácias não conseguem ligar o O 2 </li></ul><ul><li>Troca de um resíduo de aminoácido na sequência primária </li></ul><ul><li>ácido glutâmico ( Glu ) pela valina ( Val ) </li></ul>
  14. 15. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME <ul><li>ANEMIA FALCIFORME </li></ul><ul><li>Células defeituosas que </li></ul><ul><li>obstruem vasos.-> dor. </li></ul><ul><li>Vivem mais ou menos 30 </li></ul><ul><li>dias ->pouca vida útil. </li></ul><ul><li>anemia hemolítica </li></ul><ul><li>Transplante de medula </li></ul>
  15. 16. PROTEÍNAS – Estrutura Secundária <ul><li>É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. </li></ul><ul><li>É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. </li></ul><ul><li>Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos e dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. </li></ul>
  16. 17. PROTEÍNAS – Estrutura Secundária <ul><li>Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. </li></ul><ul><ul><li>Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. </li></ul></ul><ul><ul><li>Outras formas na estrutura secundária são as folhas- β . As folhas- β , um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente. </li></ul></ul>
  17. 18.  -Hélice <ul><li>É a forma mais comum de estrutura secundária regular </li></ul><ul><li>Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta </li></ul><ul><li>As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice </li></ul><ul><li>A principal força de estabilização da a - Hélice é a ponte de hidrogênio. </li></ul>
  18. 19.  -Folhas <ul><li>Envolvem 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo </li></ul><ul><li>Os segmentos em folha  da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. </li></ul><ul><li>As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura </li></ul>
  19. 20. Conformação  Pontes de hidrogênio antiparalela
  20. 21. Cadeia alfa (  )‏ Cadeia alfa (  )‏
  21. 22. Dobra  A  -hélice e a folha  são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica. Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C  Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra  ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca 2+ ou Zn 2+ . hélice-dobra-hélice “ Zinc-finger” tipo 1 tipo 2
  22. 23. <ul><li>Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)‏ </li></ul><ul><li>Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. </li></ul><ul><li>É a forma tridimensional como a proteína se &quot;enrola&quot;. </li></ul><ul><li>Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. </li></ul><ul><li>Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. </li></ul><ul><li>Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína. </li></ul>PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
  23. 24. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
  24. 25. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária <ul><li>O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos </li></ul><ul><ul><li>Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. </li></ul></ul><ul><li>Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada </li></ul><ul><ul><li>Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. </li></ul></ul><ul><li>Regiões como &quot;sítio ativos&quot;, &quot;sítios regulatórios&quot; e módulos são propriedades da estrutura terciária </li></ul>
  25. 26. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária <ul><li>A conformação tridimensional - forças estabilizadoras. </li></ul><ul><li>Pontes de H </li></ul><ul><li>Ligações dissulfeto – forma elos covalentes entre as cadeias laterais de cisteína. </li></ul><ul><li>Interações hidrofóbicas. </li></ul>
  26. 27. ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE LHE CONFEREM ESTABILIDADE
  27. 28. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária <ul><li>(união de cadeias polipeptídicas)‏ </li></ul><ul><li>Surge apenas nas proteínas oligoméricas. </li></ul><ul><li>Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. </li></ul><ul><li>Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. </li></ul><ul><li>As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. </li></ul><ul><li>Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)‏ </li></ul>
  28. 29. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária <ul><li>O número de cadeias de 2 a mais de 12. </li></ul><ul><li>dímero, trímero ou tetrâmero . </li></ul>
  29. 30. HEMOGLOBINA <ul><li>Tetrâmero – cadeias poliperptídicas. </li></ul><ul><li>Duas cadeias α e duas cadeias β . </li></ul><ul><li>Grupo heme </li></ul>Subunidades alfa Subunidades beta Heme (grupo prostético)‏
  30. 31. PROTEÍNAS <ul><li>Classificação quanto à forma: </li></ul><ul><li>Proteínas Fibrosas </li></ul><ul><li>Proteínas Globulosas </li></ul>
  31. 32. PROTEÍNAS FIBROSAS <ul><li>Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados. </li></ul><ul><li>São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. </li></ul><ul><li>A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo. </li></ul><ul><li>Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices). </li></ul>
  32. 33. MIOSINA
  33. 34. PROTEÍNAS GLOBULARES <ul><li>De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Possuem tanto α-hélices como folhas β. </li></ul><ul><li>São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10000 e vário milhões. </li></ul><ul><li>Nesta categoria situam-se as proteínas transportadoras como a hemoglobina, enzimas, etc. </li></ul>
  34. 35. PROTEÍNAS GLOBULARES
  35. 36. PROTEÍNAS: Desnaturação e Renaturação <ul><li>Interações não-covalentes são fracas </li></ul><ul><li>Desnaturação </li></ul><ul><li>Ligações dissulfeto – desorganização </li></ul><ul><li>Renaturação </li></ul><ul><li>fatores: calor, pH, detergentes </li></ul>
  36. 37. BONS ESTUDOS! Profª Mª Daniele Teixeira

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