O documento descreve as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. As proteínas são macromoléculas formadas pela condensação de aminoácidos através de ligações peptídicas. Sua estrutura inclui níveis primário, secundário, terciário e quaternário. As proteínas têm funções como enzimas, hormônios, transporte de oxigênio e estruturais.
8. Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
9. Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
10. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
11. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
22. Dobra A -hélice e a folha são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica. Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca 2+ ou Zn 2+ . hélice-dobra-hélice “ Zinc-finger” tipo 1 tipo 2