Prof. Ygor Michel

1. PROF. YGOR MICHEL
DESIGN: NATAN CARDOSO

3. DEFINIÇÃO
 Sãomacromoléculas, de elevado peso
molecular, constituídas pela união de
vários aminoácidos, associados entre si
através de ligações peptídicas.
 Portanto,as proteínas são polímeros,
onde os monômeros ( unidades
constituintes ) são os aminoácidos.

4. AMINOÁCIDOS
Estrutura química :
 Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um
grupo carboxila ( grupo ácido ).
 R representa um radical, sendo o fator que
diferencia um aminoácido de outro.

5. LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Ocorreentre o Grupo amina de um aminoácido
+ grupo carboxila do aminoácido seguinte
 Reaçãode desidratação (liberação de molécula
de água)

6. CLASSIFICAÇÃO
DOS AMINOÁCIDOS
 Naturais – o organismo é capaz de
sintetizar
Ex: glicina, glutamina, etc.
 Essenciais – o organismo não é capaz de
sintetizar, mas obtido na alimentação.
Ex: lisina e isoleucina (feijão)
Leucina e valina (arroz)

7. FENILCETONÚRIA
 Doença genética caracterizada pela deficiência
de produção da enzima fenilalanina-hidroxilase,
que é responsável pela conversão do aminoácido
essencial fenilalanina em tirosina ( outro
aminoácido).
 O acúmulo do aminoácido fenilalanina no sangue
e no líquor ( líquido cérebro-espinhal ou
céfalorraquiano ) leva a lesões no sistema
nervoso central.
 O acúmulo de fenilalanina pode ser detectado
pelo teste do pezinho.

8. PROTEÍNAS
 As
proteínas diferem uma das
outras pela:
Ordem dos aminoácidos
Tipo dos aminoácidos
Número do aminoácidos

9. FUNÇÕES
 Estrutural
 Formar alguns hormônios
 Formar anticorpos
 Contração muscular
 Transporte de oxigênio
(hemoglobina = proteína + ferro);
 Enzimática (acelerar reações químicas)

10. ESTRUTURA
PRIMÁRIA
É a sequência de aminoácidos em uma proteína.

11. ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
Surgem as pontes de hidrogênio que
conferem a forma helicoidal para a “fita de
aminoácidos”.

12. ESTRUTURA
TERCIÁRIA
A hélice dobra-se nas
três direções do espaço
devido a atração entre
as cargas elétricas dos
aminoácidos que podem
forma pontes bissulfeto
(dois átomos de
enxofre), ficando com
forma enovelada.

13. ESTRUTURA
QUATERNÁRIA
Em algumas
proteínas os
‘novelos’ se
associam formando
o que chamamos de
estrutura
quaternária.

14. DESNATURAÇÃO
DE PROTEÍNAS
 Como você viu, a forma da proteína é importante para a sua
função. Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação,
substâncias químicas, etc. podem romper as ligações que
mantém a forma da proteína, alterando a sua estrutura
secundária e terciária.
 Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que
ocorreu a desnaturação.
 Uma leve desnaturação é
reversível, mas uma
desnaturação acentuada é
irreversível. Neste caso a
proteína perde sua forma e
função.

15. PROTEÍNAS
CONJUGADAS
 São proteínas que se associam a outras
substâncias.
Ex. Glicoproteínas (proteínas + glicídios)
Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos)
(encontramos nos cromossomos, ribossomos).