2.  Componentes fundamentais de todos os seres vivos,
incluindo os vírus.
 Macromoléculas de elevado peso molecular.
 Formadas pela união de dezenas a centenas de
aminoácidos.
 Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de
vários aminoácidos (mais de 50).

3.  AMINOÁCIDOS
 Unidade estrutural das proteínas.
 Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).
 Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma
estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo
radical (R).
 Podem ser classificados como:
 Aminoácidos essenciais: não são sintetizados
 Aminoácidos não essenciais ou naturais: são sintetizados
Curiosidades:
 Nosso organismo sintetiza 11 dos 20 aminoácidos de que
necessitamos;
 A bactéria Escherichia coli sintetiza todos os aminoácidos de
que necessita.

4.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Grupo Amina: NH2
Carbono Central: Carbono α
Grupo Carboxila: COOH
Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos

5.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

6.  LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Ligação entre dois aminoácidos vizinhos ao longo de
toda cadeia proteica.
 Reação de síntese por desidratação.
 Ocorre entre o grupamento amina de um aminoácido e o
grupamento carboxila do aminoácido vizinho.
 Através dela, formam-se:
Dipeptídeo: 2 aminoácidos
Tripeptídeo: 3 aminoácidos...
Polipeptídeo: mais de 20 aminoácidos
Proteína: mais de 50 aminoácidos

8.  CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Proteínas Simples
• Apenas cadeias de aminoácidos em sua composição.
• Ex.: albumina
Proteínas Compostas
• Cadeias de aminoácidos, ligadas a um grupo prostético*
(carboidrato, lipídio, fósforo, ferro...)
• Ex.: hemoglobina
* Componente de natureza não-proteica, presente em proteínas conjugadas,
que é essencial para a atividade biológica das proteínas. Os grupos
prostéticos podem ser orgânicos (vitamina, carboidrato, lipídio) ou
inorgânicos (íons metálicos) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia
polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes.

10.  EXEMPLOS DE PROTEÍNAS
Albumina
 Cadeia polipeptídica formada por
609 aminoácidos.
 Elevado valor nutricional.
 Presente principalmente na clara do
ovo, no leite e no sangue.
 Também é sintetizada no fígado
pelos hepatócitos.
 Usada como suplemento alimentar
para aumento da massa muscular.
 Usada em tratamentos relacionados
com queimaduras e hemorragias
graves.

11. Hemoglobina
 Formada por 4 cadeias
polipeptídicas interligadas, contendo
574 aminoácidos.
 Presente nas hemácias (glóbulos
vermelhos).
 Contém em sua estrutura química o
elemento ferro (grupamento
prostético heme)
 Ligação ao oxigênio e transporte do
mesmo pelas células sanguíneas.
 Uma mutação em um único
aminoácido da cadeia da hemoglobina
causa uma doença genética chamada
de anemia falciforme.

12. Hemoglobina e a Anemia Falciforme
 Indivíduo afetado possui
hemácias em forma de
foice.
 Deficiência na circulação
dessas células e no
transporte de oxigênio.
 Viscosidade sanguínea,
aglomeração celular,
coágulos, dores agudas,
necessidade constante de
transfusões sanguíneas.

13.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
As proteínas podem diferir quanto:
 À quantidade de aminoácidos na cadeia
polipeptídica;
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia
polipeptídica;
 À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
 Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).

14.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
1) ESTRUTURA PRIMÁRIA
 Sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
 Determinada geneticamente.
 Definida pelo código genético presente no DNA de cada
espécie)
 É o “número de identidade” da proteína.

15.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
1) ESTRUTURA PRIMÁRIA
IMPORTANTE
A simples substituição de um único aminoácido na estrutura
primária de certas proteínas pode prejudicar seu
funcionamento e inclusive mudar a identidade desta proteína. A
anemia falciforme, por exemplo, deve-se ao fato de existir, na
pessoa afetada, moléculas de hemoglobina com morfologia
alterada (forma de foice), prejudicando assim as funções
biológicas dos glóbulos vermelhos no sangue.

16.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 Ocorre quando as cadeias
polipeptídicas enrolam-se em
forma de hélice.
 Pontes de hidrogênio ligam
os átomos de H, e de O dos
aminoácidos em intervalos
regulares.
É o “fio do telefone
enrolado”.

17.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA
 Os filamentos em forma de hélice da estrutura secundária
dobram-se sobre si mesmos e se mantêm unidos por pontes de
enxofre.
 Define a forma tridimensional, espacial da proteína.
 Está diretamente relacionada com as funções biológicas
exercidas pela proteína.
 Típica de proteínas globulares.
 É o “fio do telefone enrolado sobre si mesmo várias vezes”.

18.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA

19. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA
 A desnaturação é uma alteração da estrutura terciária da
proteína, modificando assim a sua estrutura espacial,
tridimensional.
 Pode ser reversível ou não.
 Em alguns casos, a desnaturação provoca perda de função
da proteína.
 Obs: Não há alteração da
sequência de aminoácidos
(estrutura primária) da proteína.
Ex.: clara do ovo aquecida

20. AGENTES DESNATURANTES
 Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa
temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado, ela
desnatura);
 Extremos de pH;
 Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
 Solutos (uréia);
 Exposição a detergentes;
 Agitação vigorosa da solução proteica até formação
abundante de espuma.

21. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA

22. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA

23.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
4) ESTRUTURA QUATERNÁRIA
 Ocorre em algumas proteínas.
 Duas ou mais cadeias polipeptídicas se unem , através de
ligações de pontes de hidrogênio.

24.  A IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA DAS PROTEÍNAS
 As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de
acordo com a sua função. De maneira geral, as proteínas
desempenham nos seres vivos as seguintes funções:
Proteínas Estruturais: participam da estrutura das células e tecidos.
• Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas
cartilagens, nos ossos e tendões.
• Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos,
onde participam do mecanismo da contração muscular.
• Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no
cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a
adaptação do animal à vida terrestre.
• Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do
sangue).

25. Proteínas Hormonais: muitos hormônios de nosso organismo são de
natureza proteica. Podemos caracterizar os hormônios como
substâncias produzidas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos
órgãos. É o caso do insulina e do glucagon, hormônios produzidos no
pâncreas e que se relacionam com e manutenção da glicemia. Outros
exemplos: hormônios da tireóide, da hipófise etc.
Proteínas de Defesa: Existem células no organismo capazes de
"reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos.
Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,
denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente,
com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reação
antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um
determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável
pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células
de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulos brancos do
sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

26. Proteínas de Nutrição: Servem como fontes de aminoácidos,
incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais.
Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de
energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais
(como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do
embrião, é particularmente rico em proteínas.
Proteínas de Coagulação: vários são os fatores da coagulação que
possuem natureza proteica, como por exemplo: fibrinogênio,
globulina anti-hemofílica, protrombina, presentes no plasma.
Proteínas de Transporte: Participam do transporte de gases
respiratórios. A principal é a hemoglobina, proteína responsável
pelo transporte de oxigênio no sangue.

27. Proteínas Enzimáticas: As enzimas são fundamentais como moléculas
reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função
enzimática podemos citar, as lipases, as proteases, as carboidrases
etc.
IMPORTANTE
TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, MAS NEM TODA PROTEÍNA É
UMA ENZIMA.

28.  PROTEÍNAS DE DEFESA
ANTICORPOS ANTÍGENOS
x
VACINAS SOROS
 Imunização Ativa;  Imunização Passiva;
 Ação Preventiva;  Ação Curativa;
 Constituídas por antígenos  Constituídos por anticorpos
que são o próprio agente que ajudarão o sistema
causador da doença, imunológico do organismo a
normalmente atenuados ou combater um antígeno
mortos; específico.
 Estimulam nosso sistema  Ação mais rápida.
imunológico a produzir
anticorpos contra aqueles
antígenos específicos.

29.  ENZIMAS
 Tipos especiais de proteínas que atuam como catalisadores
biológicos, acelerando as reações químicas e diminuindo a
energia de ativação das reações que ocorrem no interior das
células.

30.  ENZIMAS
NOMENCLATURA
1) Radical do nome do substrato + sufixo ASE
Ex.: lactase, lipase, sacarase, amilase.
2)
3) Denominações consagradas pelo uso
Ex.: ptialina, pepsina, tripsina.
Obs:

31.  ENZIMAS
PROPRIEDADES
1) São catalisadores específicos
Para cada tipo de substrato existe um tipo de enzima.
MODELO CHAVE-FECHADURA
 A enzima possui uma conformação tridimensional que se
encaixa perfeitamente ao seu substrato, na maioria dos casos.
 Essa região de encaixe é chamada de centro ativo (sítio ativo).
 Algumas vezes o centro ativo da enzima não possui a forma
idêntica de seu substrato. Isso só ocorre a enzima se liga ao
substrato. É o que chamamos de encaixe induzido.

32. MODELO CHAVE-FECHADURA

33. MODELO ENCAIXE INDUZIDO

34.  ENZIMAS
PROPRIEDADES
2) Não sofrem modificações durante as reações que, em geral,
são reversíveis.

35.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
INIBIDORES E ATIVADORES ENZIMÁTICOS
 Ambos são capazes de se ligar ao centro ativo da enzima.
 Podem complementar a forma de encaixe da enzima ao seu
substrato (ativadores).
Ex.: COFATORES (íons, como Mg+2, Ca+2)
COENZIMAS (moléculas orgânicas, como vitaminas (Coenzima
A, formada pela vitamina B5)
 Podem impedir a ligação da enzima ao seu substrato
(inibidores)
Ex.: Cianeto (inibe enzimas da cadeia respiratória, antibióticos
inibem enzimas bacterianas...)

36. ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA

37. INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

38.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO
 Quanto maior a concentração do substrato, maior será a
velocidade da reação enzimática, até um certo ponto.
 A partir deste ponto, as enzimas estarão todas ligadas a um
substrato e a velocidade da reação permanecerá a mesma.

39.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
TEMPERATURA
 Cada enzima possui uma temperatura ótima, na qual a
velocidade da reação é máxima.
 A elevação da temperatura acelera as reações químicas porque
aumenta o movimento vibratório das moléculas.
 Para cada tipo de organismo, existe uma temperatura ótima.

40.  A queda na velocidade da reação após a temperatura ótima
ocorre em função da desnaturação da enzima. Quando aquecida
em excesso, a enzima (proteína) perde sua configuração
tridimensional e se desnatura.

41.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
pH
 Cada enzima possui um pH ótimo, no qual a velocidade da
reação é máxima.
 O grau de acidez ou de basicidade do meio interfere na
atividade enzimática.
 Em nosso corpo, temos tecidos e órgãos com diferentes valores
de pH. As enzimas que atuam em cada um desses locais devem ter
como pH ideal o pH da região onde atuam.