Proteínas

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Proteínas

  1. 1.  Componentes fundamentais de todos os seres vivos,incluindo os vírus. Macromoléculas de elevado peso molecular. Formadas pela união de dezenas a centenas deaminoácidos. Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia devários aminoácidos (mais de 50).
  2. 2.  AMINOÁCIDOS  Unidade estrutural das proteínas.  Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).  Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).  Podem ser classificados como:  Aminoácidos essenciais: não são sintetizados  Aminoácidos não essenciais ou naturais: são sintetizados Curiosidades:  Nosso organismo sintetiza 11 dos 20 aminoácidos de que necessitamos;  A bactéria Escherichia coli sintetiza todos os aminoácidos de que necessita.
  3. 3.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Grupo Amina: NH2 Carbono Central: Carbono α Grupo Carboxila: COOH Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos
  4. 4.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
  5. 5.  LIGAÇÃO PEPTÍDICA  Ligação entre dois aminoácidos vizinhos ao longo de toda cadeia proteica.  Reação de síntese por desidratação.  Ocorre entre o grupamento amina de um aminoácido e o grupamento carboxila do aminoácido vizinho.  Através dela, formam-se: Dipeptídeo: 2 aminoácidos Tripeptídeo: 3 aminoácidos... Polipeptídeo: mais de 20 aminoácidos Proteína: mais de 50 aminoácidos
  6. 6.  CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Proteínas Simples • Apenas cadeias de aminoácidos em sua composição. • Ex.: albumina Proteínas Compostas • Cadeias de aminoácidos, ligadas a um grupo prostético* (carboidrato, lipídio, fósforo, ferro...) • Ex.: hemoglobina * Componente de natureza não-proteica, presente em proteínas conjugadas, que é essencial para a atividade biológica das proteínas. Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (vitamina, carboidrato, lipídio) ou inorgânicos (íons metálicos) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes.
  7. 7.  EXEMPLOS DE PROTEÍNAS Albumina Cadeia polipeptídica formada por609 aminoácidos. Elevado valor nutricional. Presente principalmente na clara doovo, no leite e no sangue. Também é sintetizada no fígadopelos hepatócitos. Usada como suplemento alimentarpara aumento da massa muscular. Usada em tratamentos relacionadoscom queimaduras e hemorragiasgraves.
  8. 8. Hemoglobina Formada por 4 cadeiaspolipeptídicas interligadas, contendo574 aminoácidos. Presente nas hemácias (glóbulosvermelhos). Contém em sua estrutura química oelemento ferro (grupamentoprostético heme) Ligação ao oxigênio e transporte domesmo pelas células sanguíneas. Uma mutação em um únicoaminoácido da cadeia da hemoglobinacausa uma doença genética chamadade anemia falciforme.
  9. 9. Hemoglobina e a Anemia Falciforme Indivíduo afetado possuihemácias em forma defoice. Deficiência na circulaçãodessas células e notransporte de oxigênio. Viscosidade sanguínea,aglomeração celular,coágulos, dores agudas,necessidade constante detransfusões sanguíneas.
  10. 10.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS As proteínas podem diferir quanto:  À quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica;  Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica;  À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;  Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).
  11. 11.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 1) ESTRUTURA PRIMÁRIA  Sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica.  Determinada geneticamente.  Definida pelo código genético presente no DNA de cada espécie)  É o “número de identidade” da proteína.
  12. 12.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 1) ESTRUTURA PRIMÁRIA IMPORTANTE A simples substituição de um único aminoácido na estrutura primária de certas proteínas pode prejudicar seu funcionamento e inclusive mudar a identidade desta proteína. A anemia falciforme, por exemplo, deve-se ao fato de existir, na pessoa afetada, moléculas de hemoglobina com morfologia alterada (forma de foice), prejudicando assim as funções biológicas dos glóbulos vermelhos no sangue.
  13. 13.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA  Ocorre quando as cadeias polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice.  Pontes de hidrogênio ligam os átomos de H, e de O dos aminoácidos em intervalos regulares. É o “fio do telefone enrolado”.
  14. 14.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 3) ESTRUTURA TERCIÁRIA  Os filamentos em forma de hélice da estrutura secundária dobram-se sobre si mesmos e se mantêm unidos por pontes de enxofre.  Define a forma tridimensional, espacial da proteína.  Está diretamente relacionada com as funções biológicas exercidas pela proteína.  Típica de proteínas globulares.  É o “fio do telefone enrolado sobre si mesmo várias vezes”.
  15. 15.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 3) ESTRUTURA TERCIÁRIA
  16. 16. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA  A desnaturação é uma alteração da estrutura terciária da proteína, modificando assim a sua estrutura espacial, tridimensional.  Pode ser reversível ou não.  Em alguns casos, a desnaturação provoca perda de função da proteína.  Obs: Não há alteração da sequência de aminoácidos (estrutura primária) da proteína. Ex.: clara do ovo aquecida
  17. 17. AGENTES DESNATURANTES Aumento de temperatura (cada proteína suporta certatemperatura máxima, se esse limite é ultrapassado, eladesnatura); Extremos de pH; Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); Solutos (uréia); Exposição a detergentes; Agitação vigorosa da solução proteica até formaçãoabundante de espuma.
  18. 18. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA
  19. 19. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA
  20. 20.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 4) ESTRUTURA QUATERNÁRIA  Ocorre em algumas proteínas.  Duas ou mais cadeias polipeptídicas se unem , através de ligações de pontes de hidrogênio.
  21. 21.  A IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA DAS PROTEÍNAS  As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: Proteínas Estruturais: participam da estrutura das células e tecidos. • Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. • Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular. • Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. • Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
  22. 22. Proteínas Hormonais: muitos hormônios de nosso organismo são denatureza proteica. Podemos caracterizar os hormônios comosubstâncias produzidas pelas glândulas endócrinas e que, uma vezlançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certosórgãos. É o caso do insulina e do glucagon, hormônios produzidos nopâncreas e que se relacionam com e manutenção da glicemia. Outrosexemplos: hormônios da tireóide, da hipófise etc.Proteínas de Defesa: Existem células no organismo capazes de"reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos.Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente,com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reaçãoantígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que umdeterminado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsávelpela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas célulasde corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulos brancos dosangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
  23. 23. Proteínas de Nutrição: Servem como fontes de aminoácidos,incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais.Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte deenergia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais(como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição doembrião, é particularmente rico em proteínas.Proteínas de Coagulação: vários são os fatores da coagulação quepossuem natureza proteica, como por exemplo: fibrinogênio,globulina anti-hemofílica, protrombina, presentes no plasma.Proteínas de Transporte: Participam do transporte de gasesrespiratórios. A principal é a hemoglobina, proteína responsávelpelo transporte de oxigênio no sangue.
  24. 24. Proteínas Enzimáticas: As enzimas são fundamentais como moléculasreguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com funçãoenzimática podemos citar, as lipases, as proteases, as carboidrasesetc. IMPORTANTE TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, MAS NEM TODA PROTEÍNA É UMA ENZIMA.
  25. 25.  PROTEÍNAS DE DEFESA ANTICORPOS ANTÍGENOS x VACINAS SOROS  Imunização Ativa;  Imunização Passiva;  Ação Preventiva;  Ação Curativa;  Constituídas por antígenos  Constituídos por anticorpos que são o próprio agente que ajudarão o sistema causador da doença, imunológico do organismo a normalmente atenuados ou combater um antígeno mortos; específico.  Estimulam nosso sistema  Ação mais rápida. imunológico a produzir anticorpos contra aqueles antígenos específicos.
  26. 26.  ENZIMAS  Tipos especiais de proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando as reações químicas e diminuindo a energia de ativação das reações que ocorrem no interior das células.
  27. 27.  ENZIMAS NOMENCLATURA1) Radical do nome do substrato + sufixo ASEEx.: lactase, lipase, sacarase, amilase.2)3) Denominações consagradas pelo usoEx.: ptialina, pepsina, tripsina.Obs:
  28. 28.  ENZIMAS PROPRIEDADES1) São catalisadores específicosPara cada tipo de substrato existe um tipo de enzima. MODELO CHAVE-FECHADURA A enzima possui uma conformação tridimensional que seencaixa perfeitamente ao seu substrato, na maioria dos casos. Essa região de encaixe é chamada de centro ativo (sítio ativo). Algumas vezes o centro ativo da enzima não possui a formaidêntica de seu substrato. Isso só ocorre a enzima se liga aosubstrato. É o que chamamos de encaixe induzido.
  29. 29. MODELO CHAVE-FECHADURA
  30. 30. MODELO ENCAIXE INDUZIDO
  31. 31.  ENZIMAS PROPRIEDADES2) Não sofrem modificações durante as reações que, em geral, são reversíveis.
  32. 32.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS INIBIDORES E ATIVADORES ENZIMÁTICOS Ambos são capazes de se ligar ao centro ativo da enzima. Podem complementar a forma de encaixe da enzima ao seusubstrato (ativadores).Ex.: COFATORES (íons, como Mg+2, Ca+2) COENZIMAS (moléculas orgânicas, como vitaminas (CoenzimaA, formada pela vitamina B5) Podem impedir a ligação da enzima ao seu substrato(inibidores)Ex.: Cianeto (inibe enzimas da cadeia respiratória, antibióticosinibem enzimas bacterianas...)
  33. 33. ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA
  34. 34. INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
  35. 35.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO Quanto maior a concentração do substrato, maior será avelocidade da reação enzimática, até um certo ponto. A partir deste ponto, as enzimas estarão todas ligadas a umsubstrato e a velocidade da reação permanecerá a mesma.
  36. 36.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS TEMPERATURA Cada enzima possui uma temperatura ótima, na qual avelocidade da reação é máxima. A elevação da temperatura acelera as reações químicas porqueaumenta o movimento vibratório das moléculas. Para cada tipo de organismo, existe uma temperatura ótima.
  37. 37.  A queda na velocidade da reação após a temperatura ótimaocorre em função da desnaturação da enzima. Quando aquecidaem excesso, a enzima (proteína) perde sua configuraçãotridimensional e se desnatura.
  38. 38.  FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS pH Cada enzima possui um pH ótimo, no qual a velocidade dareação é máxima. O grau de acidez ou de basicidade do meio interfere naatividade enzimática. Em nosso corpo, temos tecidos e órgãos com diferentes valoresde pH. As enzimas que atuam em cada um desses locais devem tercomo pH ideal o pH da região onde atuam.

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