Metabolismo de construção I - aulas 13 a 15

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Metabolismo de construção I - aulas 13 a 15

  1. 1. BIOLOGIA A (Profª Lara) Livro Texto Capítulo 6 (Itens 1 ao 11) Caderno 2 Aulas 13 a 15 METABOLISMO DE CONSTRUÇÃO I
  2. 2.  Componentes fundamentais de todos os seres vivos, incluindo os vírus.  Macromoléculas de elevado peso molecular.  Formadas pela união de dezenas a centenas de aminoácidos.  Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de vários unidades, chamadas de aminoácidos (mais de 80).
  3. 3.  PAPÉIS BIOLÓGICOS DAS PROTEÍNAS 1) CONSTRUÇÃO  Papel estrutural nos seres vivos.  Hialoplasma é composto de água e proteínas.  A membrana plasmática tem constituição lipoprotéica.  Colágeno encontrado na pele, cartilagem e ossos.  Actina e miosina são constituintes dos músculos, conferindo capacidade de contração.  Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
  4. 4. 2) PAPEL ENZIMÁTICO  Muitas proteínas atuam como catalisadores de reações químicas do metabolismo celular.  Esses catalisadores são chamados de enzimas.  As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas.  Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, as lipases, as proteases, as carboidrases etc. Por motivos genéticos, um indivíduo pode ser incapaz de produzir determinada enzima. Isto pode causar problemas graves do metabolismo, uma vez que determinadas reações químicas deixam de acontecer. IMPORTANTE
  5. 5. 3) PAPEL DE DEFESA  Participam do sistema imunológico de animais vertebrados.  São os anticorpos, proteínas de defesa que reagem contras proteínas estranhas (antígenos) ao organismo.  Constituem uma importante contra a invasão de microrganismos causadores de doenças. 5) PAPEL HORMONAL 6) PAPEL NUTRICIONAL 7) PAPEL NA COAGULAÇÃO SANGUÍNEA 8) PAPEL DE TRANSPORTE
  6. 6.  Unidade estrutural das proteínas.  Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).  Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).  Podem ser classificados como:  Aminoácidos essenciais: não são sintetizados  Aminoácidos não essenciais ou naturais: são sintetizados  AMINOÁCIDOS
  7. 7.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Grupo Amina: NH2 Carbono Central: Carbono α Grupo Carboxila: COOH Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos
  8. 8.  LIGAÇÃO PEPTÍDICA  Os aminoácidos se unem por ligações especiais, chamadas de ligações peptídicas. Através delas, formam-se: Dipeptídeo = 2 aminoácidos (se unem por 1 ligação peptídica) Tripeptídeo: 3 aminoácidos (se unem por 2 ligações peptídicas) Polipeptídeo: até 80 aminoácidos Proteína: mais de 80 aminoácidos Ligação peptídica = entre dois aminoácidos (aa) aa1 + aa2= dipeptídeo aa1 + aa2 + aa2 = tripeptídeo
  9. 9.  POR QUE AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES UMAS DAS OUTRAS? As proteínas podem diferir quanto:  À quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica;  Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica;  À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;  Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).
  10. 10.  COMO CONSEGUIMOS AMINOÁCIDOS?  Ingerimos proteínas de diversas fontes.  Mas não as utilizamos diretamente em nossas células. Os seres vivos diferem quanto aos tipos de proteínas que suas células utilizam.
  11. 11. COMO AS PROTEÍNAS DA CARNE DE VACA SÃO TRANSFORMADAS EM PROTEÍNAS HUMANAS?  A proteína da carne de vaca é digerida em aminoácidos.  Os aminoácidos passam para o sangue e são distribuídos às células.  No interior das células, os aminoácidos ligam-se uma ao outro, na sequência adequada para formar as proteínas específicas de nossas células.  Essa síntese proteica é determinada geneticamente e ocorre em estruturas chamadas ribossomos.
  12. 12.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 1) ESTRUTURA PRIMÁRIA  Sequência linear de aminoácidos que compõem proteína.  Definida pelo código genético presente no DNA de cada espécie)  É o “número de identidade” da proteína.
  13. 13. Hemoglobina  Formada por 4 cadeias polipeptídicas interligadas, contendo 574 aminoácidos.  Presente nas hemácias (glóbulos vermelhos).  Contém em sua estrutura química o elemento ferro (grupamento prostético heme)  Ligação ao oxigênio e transporte do mesmo pelas células sanguíneas.  Uma mutação em um único aminoácido da cadeia da hemoglobina causa uma doença genética chamada de anemia falciforme.
  14. 14. Hemoglobina e a Anemia Falciforme  Indivíduo afetado possui hemácias em forma de foice.  Deficiência na circulação dessas células e no transporte de oxigênio.  Viscosidade sanguínea, aglomeração celular, coágulos, dores agudas, necessidade constante de transfusões sanguíneas.
  15. 15.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA  Ocorre quando as cadeias polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice.  Pontes de hidrogênio ligam os átomos de H, e de O dos aminoácidos em intervalos regulares. É o “fio do telefone enrolado”.
  16. 16.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 3) ESTRUTURA TERCIÁRIA  Os filamentos em forma de hélice da estrutura secundária dobram-se sobre si mesmos e se mantêm unidos por pontes de enxofre.  Define a forma tridimensional, espacial da proteína.  Está diretamente relacionada com as funções biológicas exercidas pela proteína. É o “fio do telefone enrolado sobre si mesmo”.
  17. 17.  AS ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
  18. 18. I) A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS (ESTRUTURA PRIMÁRIA) NA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FORMA (ESTRUTURA TERCIÁRIA). II) A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA FORMA. O QUE A PROTEÍNA É CAPAZ DE FAZER NA CÉLULA, DEPENDE DE SUA ESTRUTURA ESPACIAL (ESTRUTURA TERCIÁRIA). IMPORTANTE
  19. 19. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA  A desnaturação é uma alteração da estrutura terciária da proteína, modificando assim a sua estrutura espacial, tridimensional.  Pode ser reversível ou não.  Em alguns casos, a desnaturação provoca perda de função da proteína.  Obs: Não há alteração da sequência de aminoácidos (estrutura primária) da proteína. Ex.: clara do ovo aquecida
  20. 20. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA

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