PROTEÍNAS
PROTEÍNAS• do grego protos = primeiro• Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas• macromoléculas resultantes ...
Importância das ProteínasA importância das proteínas, entretanto, está relacionadacom suas funções no organismo, e não com...
PROTEÍNAS•   Hormônios e receptores - Ex.insulina•   Enzimas - Ex.pepsina•   Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas• ...
PROTEÍNAS - Função• Função plástica e construtora:       As proteínas são utilizadas na reparação e  construção de tecidos...
PROTEÍNAS - FunçãoFunção energética:      As proteínas fornecem energia quando oscarboidratos e os lipídios são insuficien...
Estrutura    primária   Resíduos de   aminoácidosEstá relacionada com todas as ligações covalentes(principalmente ligações...
Estrutura       Estrutura     primária        secundária   Resíduos de        α-hélice   aminoácidosRefere-se a arranjos p...
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PROTEÍNAS – Estrutura Primária      • Dada pela seqüência de aminoácidos e        ligações peptídicas da molécula.      • ...
PROTEÍNAS – Estrutura Primária• A estrutura primária de uma proteína é destruída por  hidrólise química ou enzimática das ...
PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME• Doença   genética•Hemácias não conseguem ligar o O2•Troca de um resíduo de aminoácido nasequ...
PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORMEANEMIA FALCIFORME  Células defeituosas queobstruem vasos.-> dor.  Vivem mais ou menos 30dias -...
PROTEÍNAS – Estrutura            SecundáriaÉ dada pelo arranjo espacial deaminoácidos próximos entre si naseqüência primár...
PROTEÍNAS – Estrutura    Secundária  • Em geral, estas ligações forçam a    proteína a assumir uma forma helicoidal,    co...
α-Hélice  • É a forma mais comum de    estrutura secundária regular  • Caracteriza-se por uma hélice    em espiral formada...
β-Folhas   • Envolvem 2 ou mais     segmentos polipeptídicos da     mesma molécula ou de     moléculas diferentes,     arr...
Conformação β  antiparalelaPontes    dehidrogênio
Cadeia alfa (α)              )   Cadeia alfa (α)                                )
A α-hélice e a folha β são os tipos de estrutura secundária mais comum entre asproteínas, por que não dependem da composiç...
PROTEÍNAS – Estrutura TerciáriaEstrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)  Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos ...
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária• O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos  aminoácidos     Alguma...
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária• A conformaçãotridimensional - forçasestabilizadoras. Pontes de H  Ligações dissulfeto –fo...
ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE               LHE      CONFEREM ESTABILIDADE
PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária(união de cadeias polipeptídicas)• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.• Dada pela di...
PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária• O número de cadeias de 2 a mais de 12.• dímero, trímero ou tetrâmero .
HEMOGLOBINATetrâmero– cadeias poliperptídicas.Duas cadeias α e duas cadeias β.                 HemeGrupo heme(grupo pro...
PROTEÍNASClassificação quanto à forma: Proteínas Fibrosas Proteínas Globulosas
PROTEÍNAS FIBROSASNa sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos epossuem pesos moleculares elevados.São formadas por...
MIOSINA
PROTEÍNAS GLOBULARESDe estrutura espacial mais complexa,são mais ou menos esféricas. Possuemtanto α-hélices como folhas β....
PROTEÍNASGLOBULARES
PROTEÍNAS: Desnaturação e            Renaturação Interações não-covalentessão fracas Desnaturação   Ligações dissulfeto –d...
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Biologia - Proteínas

  1. 1. PROTEÍNAS
  2. 2. PROTEÍNAS• do grego protos = primeiro• Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas• macromoléculas resultantes da condensação de moléculas α aminoácidos através da ligação peptídica.• polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de α aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.
  3. 3. Importância das ProteínasA importância das proteínas, entretanto, está relacionadacom suas funções no organismo, e não com suaquantidadeTodas as enzimas conhecidas, por exemplo, sãoproteínas Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. 3
  4. 4. PROTEÍNAS• Hormônios e receptores - Ex.insulina• Enzimas - Ex.pepsina• Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas• Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina• Proteínas contráteis - Ex.actina• Proteínas motoras – Ex. miosina• Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina• Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores, entre outros – Ex.fator de crescimento neural
  5. 5. PROTEÍNAS - Função• Função plástica e construtora: As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais.• Função reguladora: As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.
  6. 6. PROTEÍNAS - FunçãoFunção energética: As proteínas fornecem energia quando oscarboidratos e os lipídios são insuficientes parasatisfazer as necessidades energéticas. Emexercícios prolongados, com mais de uma horade duração, as proteínas contribuem com 5 a10% do total de energia necessária.
  7. 7. Estrutura primária Resíduos de aminoácidosEstá relacionada com todas as ligações covalentes(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligandoos resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
  8. 8. Estrutura Estrutura primária secundária Resíduos de α-hélice aminoácidosRefere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos deaminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantidaprincipalmente por pontes de hidrogênio.
  9. 9. Estrutura Estrutura Estrutura primária secundária terciáriaResíduos de α-hélice Cadeiaaminoácidos polipeptídicaRefere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensionalde um polipeptídio.
  10. 10. Estrutura Estrutura Estrutura Estruturaprimária secundária terciária quaternáriaResíduos de α-hélice Cadeia Subunidadesaminoácidos polipeptídica montadasQuando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ousubunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamadode estrutura quaternária.
  11. 11. PROTEÍNAS – Estrutura Primária • Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. • É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. • A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Estrutura primária
  12. 12. PROTEÍNAS – Estrutura Primária• A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
  13. 13. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME• Doença genética•Hemácias não conseguem ligar o O2•Troca de um resíduo de aminoácido nasequência primária•ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)
  14. 14. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORMEANEMIA FALCIFORME Células defeituosas queobstruem vasos.-> dor. Vivem mais ou menos 30dias ->pouca vida útil. anemia hemolítica Transplante de medula
  15. 15. PROTEÍNAS – Estrutura SecundáriaÉ dada pelo arranjo espacial deaminoácidos próximos entre si naseqüência primária da proteína.É o último nível de organização dasproteínas fibrosas, mais simplesestruturalmente.Ocorre graças à possibilidade derotação das ligações entre oscarbonos e dos aminoácidos e seusgrupamentos amina e carboxila.
  16. 16. PROTEÍNAS – Estrutura Secundária • Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. – Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. – Outras formas na estrutura secundária são as folhas-β. As folhas- β, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
  17. 17. α-Hélice • É a forma mais comum de estrutura secundária regular • Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta • As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice • A principal força de estabilização da a - Hélice é a ponte de hidrogênio. 17
  18. 18. β-Folhas • Envolvem 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo • Os segmentos em folha β da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. • As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta 18 estrutura
  19. 19. Conformação β antiparalelaPontes dehidrogênio
  20. 20. Cadeia alfa (α) ) Cadeia alfa (α) )
  21. 21. A α-hélice e a folha β são os tipos de estrutura secundária mais comum entre asproteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos,sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duasestruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Cα.Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra β ou“alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.tipo 1 tipo 2 Dobra β “Zinc-finger” hélice-dobra-hélice
  22. 22. PROTEÍNAS – Estrutura TerciáriaEstrutura Terciária (dobramento sobre si mesma) Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entresi na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexasestrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizarem domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares dacadeia polipeptídica. Os domínios são considerados as unidades funcionais ede estrutura tridimensional de uma proteína.
  23. 23. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
  24. 24. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária• O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária
  25. 25. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária• A conformaçãotridimensional - forçasestabilizadoras. Pontes de H Ligações dissulfeto –forma elos covalentes entreas cadeias laterais decisteína. Interações hidrofóbicas.
  26. 26. ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE LHE CONFEREM ESTABILIDADE
  27. 27. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária(união de cadeias polipeptídicas)• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.• As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
  28. 28. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária• O número de cadeias de 2 a mais de 12.• dímero, trímero ou tetrâmero .
  29. 29. HEMOGLOBINATetrâmero– cadeias poliperptídicas.Duas cadeias α e duas cadeias β. HemeGrupo heme(grupo prostético) Subunidades beta ( Subunidades alfa
  30. 30. PROTEÍNASClassificação quanto à forma: Proteínas Fibrosas Proteínas Globulosas
  31. 31. PROTEÍNAS FIBROSASNa sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos epossuem pesos moleculares elevados.São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas eparalelas ao eixo da fibra.A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como ocolágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, afibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente,como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidadesglobulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).
  32. 32. MIOSINA
  33. 33. PROTEÍNAS GLOBULARESDe estrutura espacial mais complexa,são mais ou menos esféricas. Possuemtanto α-hélices como folhas β.São geralmente solúveis nos solventesaquosos e os seus pesos molecularessituam-se entre 10000 e vário milhões.Nesta categoria situam-se as proteínastransportadoras como a hemoglobina,enzimas, etc.
  34. 34. PROTEÍNASGLOBULARES
  35. 35. PROTEÍNAS: Desnaturação e Renaturação Interações não-covalentessão fracas Desnaturação Ligações dissulfeto –desorganização Renaturação fatores: calor, pH,detergentes

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