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PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• do grego protos = primeiro

• Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas

• macromoléculas resultantes da condensação de moléculas
  α aminoácidos através da ligação peptídica.

• polipeptídios que resultam na condensação de milhares de
  moléculas de α aminoácidos.

  As sua macromoléculas possuem pesos moleculares
  variados desde alguns milhares até vários milhões.
Importância das Proteínas
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada
com suas funções no organismo, e não com sua
quantidade

Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são
proteínas

  Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.
  Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
  metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras
  moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios -
  que são necessárias para a vida.
                                                                   3
PROTEÍNAS
•   Hormônios e receptores - Ex.insulina
•   Enzimas - Ex.pepsina
•   Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas
•   Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina
•   Proteínas contráteis - Ex.actina
•   Proteínas motoras – Ex. miosina
•   Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina
•   Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores,
    entre outros – Ex.fator de crescimento neural
PROTEÍNAS - Função

• Função plástica e construtora:
       As proteínas são utilizadas na reparação e
  construção de tecidos no organismo e estão
  presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele,
  músculo, tendões e ligamentos são formas de
  proteínas estruturais.

•    Função reguladora:
        As proteínas estão presentes nos hormônios e
    enzimas que atuam na regulação dos processos
    metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.
PROTEÍNAS - Função

Função energética:
      As proteínas fornecem energia quando os
carboidratos e os lipídios são insuficientes para
satisfazer as necessidades energéticas. Em
exercícios prolongados, com mais de uma hora
de duração, as proteínas contribuem com 5 a
10% do total de energia necessária.
Estrutura
    primária




   Resíduos de
   aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes
(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
Estrutura       Estrutura
     primária        secundária




   Resíduos de        α-hélice
   aminoácidos

Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de
aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida
principalmente por pontes de hidrogênio.
Estrutura   Estrutura       Estrutura
  primária    secundária      terciária




Resíduos de    α-hélice       Cadeia
aminoácidos                   polipeptídica

Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional
de um polipeptídio.
Estrutura   Estrutura      Estrutura           Estrutura
primária    secundária     terciária           quaternária




Resíduos de α-hélice      Cadeia               Subunidades
aminoácidos               polipeptídica        montadas

Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.
PROTEÍNAS – Estrutura Primária
      • Dada pela seqüência de aminoácidos e
        ligações peptídicas da molécula.

      • É o nível estrutural mais simples e mais
        importante, pois dele deriva todo o arranjo
        espacial da molécula.

      • A estrutura primária da proteína resulta em uma
        longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
        "colar de contas", com uma extremidade
        "amino terminal" e uma extremidade "carboxi
        terminal".

 Estrutura primária
PROTEÍNAS – Estrutura Primária

• A estrutura primária de uma proteína é destruída por
  hidrólise química ou enzimática das ligações
  peptídicas, com liberação de peptídeos menores e
  aminoácidos livres.

  Sua estrutura é somente a seqüência dos
  aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
  espacial da molécula.
PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME

• Doença   genética

•Hemácias não conseguem ligar o O2

•Troca de um resíduo de aminoácido na
sequência primária

•ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)
PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME

ANEMIA FALCIFORME

  Células defeituosas que
obstruem vasos.-> dor.

  Vivem mais ou menos 30
dias ->pouca vida útil.

  anemia hemolítica

 Transplante de medula
PROTEÍNAS – Estrutura
            Secundária

É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.


É o último nível de organização das
proteínas fibrosas, mais simples
estruturalmente.


Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos e dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.
PROTEÍNAS – Estrutura
    Secundária
  • Em geral, estas ligações forçam a
    proteína a assumir uma forma helicoidal,
    como uma corda enrolada em torno de um
    tubo imaginário.

     – Esta forma, a mais comum, é chamado
       de alfa hélice.
     – Outras formas na estrutura secundária
       são as folhas-β. As folhas- β, um
       segmento da cadeia interage com
       outro, paralelamente.
α-Hélice
  • É a forma mais comum de
    estrutura secundária regular
  • Caracteriza-se por uma hélice
    em espiral formada por 3,6
    resíduos de aminoácidos por
    volta
  • As cadeias laterais dos
    aminoácidos se distribuem para
    fora da hélice
  • A principal força de
    estabilização da a - Hélice é a
    ponte de hidrogênio.           17
β-Folhas
   • Envolvem 2 ou mais
     segmentos polipeptídicos da
     mesma molécula ou de
     moléculas diferentes,
     arranjados em paralelo ou no
     sentido anti-paralelo
   • Os segmentos em folha β da
     proteína adquirem um aspecto
     de uma folha de papel
     dobrada em pregas.
   • As pontes de hidrogênio mais
     uma vez são a força de
     estabilização principal desta
                                 18

     estrutura
Conformação β
  antiparalela


Pontes    de
hidrogênio
Cadeia alfa (α)
              )   Cadeia alfa (α)
                                )
A α-hélice e a folha β são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as
proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos,
sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.

Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas
estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Cα.

Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra β ou
“alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.


tipo 1             tipo 2




         Dobra β                                              “Zinc-finger”
                                    hélice-dobra-hélice
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
  Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre
si na seqüência polipeptídica.
 É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
 Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
  Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar
em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por segmentos lineares da
cadeia polipeptídica.
 Os domínios são considerados as unidades funcionais e
de estrutura tridimensional de uma proteína.
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

• O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos
  aminoácidos
     Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que
     perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a
     dobra ou looping da proteína.

  Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no
  interior da proteína dobrada
      Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se
      encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na
      superfície da estrutura da proteína.

  Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são
  propriedades da estrutura terciária
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

• A conformação
tridimensional - forças
estabilizadoras.

 Pontes de H

  Ligações dissulfeto –
forma elos covalentes entre
as cadeias laterais de
cisteína.

 Interações hidrofóbicas.
ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE
               LHE
      CONFEREM ESTABILIDADE
PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
(união de cadeias polipeptídicas)

• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
  polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
  como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como
  pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

• As subunidades podem atuar de forma independente ou
  cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
  proteína.
• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
• O número de cadeias de 2 a mais de 12.
• dímero, trímero ou tetrâmero .
HEMOGLOBINA
Tetrâmero– cadeias poliperptídicas.
Duas cadeias α e duas cadeias β.
                 Heme
Grupo heme(grupo prostético) Subunidades beta
            (




                           Subunidades alfa
PROTEÍNAS
Classificação quanto à forma:

 Proteínas Fibrosas

 Proteínas Globulosas
PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e
possuem pesos moleculares elevados.
São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e
paralelas ao eixo da fibra.
A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o
colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.
Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente,
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades
globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).
MIOSINA
PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa,
são mais ou menos esféricas. Possuem
tanto α-hélices como folhas β.

São geralmente solúveis nos solventes
aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10000 e vário milhões.

Nesta categoria situam-se as proteínas
transportadoras como a hemoglobina,
enzimas, etc.
PROTEÍNAS
GLOBULARES
PROTEÍNAS: Desnaturação e
            Renaturação
 Interações não-covalentes
são fracas

 Desnaturação

   Ligações dissulfeto –
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  Renaturação

  fatores: calor, pH,
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Proteínas: estruturas e funções

  • 2. PROTEÍNAS • do grego protos = primeiro • Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas • macromoléculas resultantes da condensação de moléculas α aminoácidos através da ligação peptídica. • polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de α aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.
  • 3. Importância das Proteínas A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. 3
  • 4. PROTEÍNAS • Hormônios e receptores - Ex.insulina • Enzimas - Ex.pepsina • Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas • Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina • Proteínas contráteis - Ex.actina • Proteínas motoras – Ex. miosina • Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina • Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores, entre outros – Ex.fator de crescimento neural
  • 5. PROTEÍNAS - Função • Função plástica e construtora: As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais. • Função reguladora: As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.
  • 6. PROTEÍNAS - Função Função energética: As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária.
  • 7. Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
  • 8. Estrutura Estrutura primária secundária Resíduos de α-hélice aminoácidos Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
  • 9. Estrutura Estrutura Estrutura primária secundária terciária Resíduos de α-hélice Cadeia aminoácidos polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
  • 10. Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura primária secundária terciária quaternária Resíduos de α-hélice Cadeia Subunidades aminoácidos polipeptídica montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
  • 11. PROTEÍNAS – Estrutura Primária • Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. • É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. • A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Estrutura primária
  • 12. PROTEÍNAS – Estrutura Primária • A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
  • 13. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME • Doença genética •Hemácias não conseguem ligar o O2 •Troca de um resíduo de aminoácido na sequência primária •ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)
  • 14. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME ANEMIA FALCIFORME Células defeituosas que obstruem vasos.-> dor. Vivem mais ou menos 30 dias ->pouca vida útil. anemia hemolítica Transplante de medula
  • 15. PROTEÍNAS – Estrutura Secundária É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos e dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
  • 16. PROTEÍNAS – Estrutura Secundária • Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. – Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. – Outras formas na estrutura secundária são as folhas-β. As folhas- β, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
  • 17. α-Hélice • É a forma mais comum de estrutura secundária regular • Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta • As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice • A principal força de estabilização da a - Hélice é a ponte de hidrogênio. 17
  • 18. β-Folhas • Envolvem 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo • Os segmentos em folha β da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. • As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta 18 estrutura
  • 19. Conformação β antiparalela Pontes de hidrogênio
  • 20. Cadeia alfa (α) ) Cadeia alfa (α) )
  • 21. A α-hélice e a folha β são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica. Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Cα. Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra β ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+. tipo 1 tipo 2 Dobra β “Zinc-finger” hélice-dobra-hélice
  • 22. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma) Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi- independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
  • 24. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária • O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária
  • 25. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária • A conformação tridimensional - forças estabilizadoras. Pontes de H Ligações dissulfeto – forma elos covalentes entre as cadeias laterais de cisteína. Interações hidrofóbicas.
  • 26. ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE LHE CONFEREM ESTABILIDADE
  • 27. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas) • Surge apenas nas proteínas oligoméricas. • Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. • Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. • As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. • Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
  • 28. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária • O número de cadeias de 2 a mais de 12. • dímero, trímero ou tetrâmero .
  • 29. HEMOGLOBINA Tetrâmero– cadeias poliperptídicas. Duas cadeias α e duas cadeias β. Heme Grupo heme(grupo prostético) Subunidades beta ( Subunidades alfa
  • 30. PROTEÍNAS Classificação quanto à forma: Proteínas Fibrosas Proteínas Globulosas
  • 31. PROTEÍNAS FIBROSAS Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados. São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo. Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).
  • 33. PROTEÍNAS GLOBULARES De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Possuem tanto α-hélices como folhas β. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10000 e vário milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas transportadoras como a hemoglobina, enzimas, etc.
  • 35. PROTEÍNAS: Desnaturação e Renaturação Interações não-covalentes são fracas Desnaturação Ligações dissulfeto – desorganização Renaturação fatores: calor, pH, detergentes