O documento descreve as funções e estruturas das proteínas. Apresenta suas principais funções como estrutural, transporte de gases, defesa, enzimática e hormonal. Descreve a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas, formadas por ligações entre aminoácidos. Explica como variações na sequência de aminoácidos podem afetar a estrutura e função da proteína, como no caso da hemoglobina.

1. AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

3. Algumas funções das proteínas
Luciferase
Luciferina
ATP
Hemoglobina (eritrócitos)
Queratina (cabelo, chifres, lãs e penas)
luciferil adenilato + PPi
luciferil adenilato + O2 ----> oxiluciferina + AMP + luz

4. Funções das proteínas
- Estrutural
- Transporte de gases
- Defesa ou imunológica
- Enzimática
- Hormonal
…. Energética
Enzimas: aumentam a velocidades de reações químicas;
Anticorpos: substâncias fundamentais nos mecanismos de defesa;
Hormônios: como insulina e glucagon, que atuam no metabolismo
dos açúcares.

5. Macromoléculas formadas essencialmente por
carbono (C), oxigênio (O), nitrogênio (N) e
hidrogênio (H), podendo apresentar enxofre
também (S);
Em menor proporção podem ainda apresentar cobre,
ferro, zinco e fósforo.
São diversas as funções que podem desempenhar,
estando as mesmas relacionadas com sua
estrutura química e física.

6. Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R
Os 20
aminoácidos
das proteínas

8. ESTRUTURA

9. As proteínas diferem entre si pelo número, tipo
e seqUência dos aminoácidos em suas
estruturas.
O número de aminoácidos é muito variável de
uma proteína para outra:
• Insulina bovina: 51 aminoácidos
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos
• Desidrogenase glutâmica: 8 300 aminoácidos

11. Formação da ligação peptídica (condensação)

12. Estrutura protéica
1. Pontes de hidrogênio: O hidrogênio liga-se a um átomo pequeno
e muito eletronegativo: F, O, N

13. Forças de Van der Waals
Moléculas se atraem umas às outras: o lado positivo do dipolo de uma
molécula atrai o lado negativo do dipolo da outra molécula.

14. Ponte dissulfeto
Formação reversível pela oxidação de duas moléculas de cisteína

15. Os 4 níveis da estrutura protéica

16. Estruturas protéicas
Estrutura primária
Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas

17. Estruturas protéicas
Estrutura secundária
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma
escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada.
É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de
hidrogênio.

18. Estrutura terciária
Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial
tridimensional.Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou
globular, como nas enzimas.
Estruturas protéicas

19. Estrutura quaternária
Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).
Estruturas protéicas

20. Estrutura X Função
Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina
(substituição de um ácido glutâmico por uma valina).

21. Desnaturação das Proteínas
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a uréia,
alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida.
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre
com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem
recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é
irreversível.
A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.

22. PROPRIEDADES

23. 1. TAMPÃO - CARÁTER ANFÓTERO
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases
(anfólitos)
Doador de H+ Receptor de
H+

24. Aminoácido (alanina): diprótico quando completamente protonado

25. Curva de titulação de um aminoácido
(Glicina)