enzimas

1. ENZIMAS
Profª Claudia Morgana Soares
FACULDADES INTEGRADAS DE PATOS
CURSO DE BACHARELADO EM ENFERMAGEM
BIOQUÍMICA GERAL

2. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas
São catalisadores biológicos poderosos e específicos.
São proteínas especializadas em catalisar reações
biológicas ou seja, aumentam a velocidade de uma
reação química sem interferir no processo .
Elas estão associadas a biomoléculas, devido as suas
extraordinária especificidade e poder catalítico.

3. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas
Histórico:
 1700 – Reconhecimento e descrição da catalise biológica em
estudo da digestão da carne pelas secreções do estomago
 1800 – Pesquisas com conversão do amido em açúcar pela saliva
e vários extratos de plantas
 1850 – Louis Pasteur – conclui estudo da fermentação do açúcar
em álcool pela levedura
 1897 – Eduard Buchner – provou que a fermentação era
promovida por moléculas que continuavam a função qd. removida
pela célula. FredericK W Kühne chamou as molécula de enzimas

4. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas
Histórico:
 1926 – James Sumner cristalizou a UREASE de feijão-soja
(catalisa a hidrolise de ureia e forma NH2 e CO2) e descobriu que
os cristais consistiam de proteínas – Postulando que toda enzima
fosse proteína
 1930 – John Northrop e Moses Kundz – cristalizaram a pepsina,
tripsina e outras enzimas digestiva. Verificaram que também eram
proteinas. CONCLUSÃO de SUMNER foi aceita
J.B.S. Haldane escreveu um tratado: Enzimas.

5. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Propriedades gerais das enzimas
 São proteínas
 São classificadas pelas reações que catalisam
 Afetam a velocidade das reações e não seu
equilíbrio
 A concentração do substrato afeta a velocidade das
reações catalisadas por enzimas
 Estão sujeitas a inibição reversíveis e irreversíveis
 Sua atividade também depende do pH

6. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Nomenclatura da enzimas
 Antigamente tinham nomes terminados em INA sem
qualquer relação indicativa entre enzima e substrato.
Ex:
 Atualmente são denominadas adicionando-se o sufixo
ase ao nome do substrato da enzima ou uma expressão
que descreva sua ação catalitica.
EX: Urease  catalisa a hidrólise da ureia
Álcool-desidrogenase  oxidação de álcoois
(International Union of Biochemistry and Molecular Biology – IUBMB)
ENZIMA SUBSTRATO
RENINA CASEINA
PEPSINA PROTEINA
TRIPSINA PROTEINA
PTIALINA CARBOIDRATO

7. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Nomenclatura da enzimas

8. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Classificação das Enzimas
• Para cada enzima são atribuídos 2 nomes e 1 numero
de classificação de 4 subdivisões
CLASSIFICAÇÃO REAÇÃO CATALISADA
1. OXIDORREDUTASE Ação de oxidação e redução
2. TRANSFERASE Transferência de grupos funcionais
3. HIDROLASES Reação de hidrólise
4. LIASES Eliminação de grupos e formação
de ligações duplas
5. ISOMERASES Isomerização
6. LIGASES Formação de ligação acoplada a
hidrolise de ATP

9. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Classificação das Enzimas

10. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas Oxirredutases
 São enzimas que catalisam as reações de oxirredução entre dois
substratos
 Importantes por participarem de reações responsáveis pelo calor e
energia no corpo humano
 Muitas estão presentes nas mitocôndrias
Oxidases: ativam oxigênio
Catalases: catalisam a decomposição do peroxido de hidrogenio para
produzir água e oxigênio
Peroxidases: catalisam a decomposição de peroxido orgânicos
produzindo peroxido de hidrogênio e água

11. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas Transferases
 São enzimas que catalisam a transferência de um
grupo funcional ente dois substratos
Quinases
Transaminases

12. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas Hidrolases
 São enzimas que catalisam a hidrólise de
carboidratos, esteres e proteinas.
 Recebem o nome de acordo com o substrato sobre o
qual atuam.
 Algumas estão presentes em lisossomos
Carboidrases: catalisam hidrólise de carboidratos para
produzir açúcares simples
1. Ptialina ou amilase salivar: hidrolisa o amido, gera dextrina e maltose
2. Sacarase: sacarose gera glicose e frutose – suco intestinal
3. Maltase: maltose – gera glicose –suco gástrico
4. Lactase: lactose  glicose e galactose – suco intestinal
5. Amilopesina ou amilose pancreatica: amido  dextrina e maltose –
suco pancreatico.

13. ENZIMAS
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Enzimas Hidrolases
Esterases: catalisam hidrólise de esteres gerando
ácidos e álcóois
1. Lipase gástrica: hidrolisa gorduras  ácidos graxos e glicerol
2. Lipase pancreática ou Esteapsina: idem anterior
3. Fosfatase: hidrólise de esteres do ácido fosforico  gera ácido fosforico
Proteases: catalisam hidrólise de proteínas para gerar
derivados proteicos e aminoácidos
Proteinases: para hidrólise de
proteínas gera polipeptídeos
1. Pepsina: suco gástrico
2. Tripsina: suco pancreático
3. Quimotripsina: suco
pancreatico
Peptidases: para hidrólise de
polipeptídeos produzindo
aminoácidos
1. Aminopeptidases: suco
intestinal
2. Carboxipeptidases: suco
pancreático

14. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas Hidrolases
Nucleases: são enzimas que catalisam hidrólise de
ácidos nucleicos
1. Ribonuclease
2. Desoxirribonucleases
Liases
São enzimas que catalisam a remoção de grupos
procedentes de substratos através de outros meios
diferentes da hidrólise, usualmente com a formação de
ligaçoes duplas.
Ex: Fumarase: catalisa a transformação de ácido
fumárico para ácido L-málico no Ciclo de Krebs

15. ENZIMAS
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Ligases
Ligases ou sintetases, são enzimas que catalisam o
acolamento de dois compostos com a quebra de ligação
pirofosfato.
Ex: Enzima que catalisa a formação de malonil CoA
durante a lipogenese
Isomerases
São enzimas que catalisam a interconvenção de
isomeros cis-trans.
Ex: Retinal isomerase: catalisa a conversão de 11-
trans-retinal para 11-cis-retinal
Alanina racemase: catalisa a conversão de L-alanina em
D-alanina, forma utilizada pelo organismo

16. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Como agem as enzimas
 Aumentam a velocidade da reação por um fator de
105 a 1017
 Formam um complexo entre o substrato e a enzima
(E + S)
 A ligação ocorre em um sítios ativo
 Diminui a energia de ativação
 O equilìbrio da reação não é afetado pela enzima
 A energia de ligação explica a especificidade das
enzimas por seus substratos

17. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Como agem as enzimas

18. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
A maior parte das enzimas
possui certas propriedades
cinéticas comuns
 Quando o substrato é
adicionado a enzima, a
reação rapidamente
alcança estado
estacionário
 A medida que aumenta o
substrato  aumenta até
atingi a velocidade máxima
E + S P + E (E-enzima; S-
substrato; P-produto)
Cinética enzimática

19. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Enzimas reguladoras
 Controlam as atividades das vias metabólicas nas
células
 Inibição por retroalimentação: o produto final de uma
via inibe a primeira daquela mesma via
 As atividades das enzimas alostericas é ajustada por
ligações reversíveis de um modulador específico. Os
moduladores podem ser o próprio substrato ou um
metabolito

20. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
Inibição enzimática
 Muitas substancias alteram a atividade de uma
enzima associando-se reversivelmente a ela 
INIBIDORES.
 A inibição reversível de uma enzima é competitiva,
incompetitiva ou mista
 Na inibição irreversível, um inibidor liga-se
permanentemente ao sitio ativo.
 Grande parte do arsenal farmacêutico é constituído
por inibidores enzimáticos.
Ex: tratamento da AIDS  as drogas inibem a
atividade de certas enzimas virais  AG-1284 – potente
inibidor da HIV-protease (Agouron Pharmaceutical)

21. ENZIMAS
Claudia Morgana Soares
AS ENZIMAS ACELERAM A
VELOCIDADE DE UMA
REAÇÃO, POIS REDUZEM A
SUA ENERGIA DE ATIVAÇÃO.
Mas, como explicar isto?

22. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA
• a. Enzima como catalisador
• b. Inibição Enzimática
b.1. Inibição Reversível
b.1.1. Inibição Reversível Competitiva
b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo
c. Inibição Irreversível
d. Cofatores

23. a. Enzima como catalisador
• O princípio de catalisador é diminuir a energia
de ativação. A enzima se liga a uma molécula
de substrato em uma região específica
denominada sítio de ligação. Esta região é um
encaixe que apresenta um lado envolvido por
cadeias de aminoácidos que ajudam a ligar o
substrato, e o outro lado desta cadeia age na
catálise.

24. Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação
para o encaixe. A enzima não aceita simplesmente o
substrato, o substrato é distorcido para conformação
exata do estado de transição, denominado encaixe por
indução, proposto por Koshland (1958).

25. b. Inibição Enzimática
b.1. Inibição Reversível
Existem vários modos que estão envolvidos com ligação não
covalente, eles diferenciam quanto ao mecanismo pelo qual
diminuem a atividade enzimática e como eles afetam na cinética da
reação.

26. b.1.1. Inibição Reversível Competitiva
• Uma molécula apresenta estrutura
semelhante ao substrato da enzima que se liga
para realizar a catálise, ela poderá aceitar esta
molécula no seu local de ligação, mas não
pode levar ao processo catalítico, pois
ocupando o sítio ativo do substrato correto.
Portanto o inibidor compete pelo mesmo local
do substrato.
• O efeito da reação modifica o Km, mas não
altera a velocidade.

27. b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo

28. Cofatores enzimáticos
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas
ou inorgânicas que podem ser necessárias
para a função de uma enzima.
• Os cofatores não estão ligados
permanentemente à molécula da enzima mas,
na ausência deles, a enzima é inativa
• A fração protéica de uma enzima, na ausência
do seu cofator, é chamada de apoenzima
• Enzima + Cofator  holoenzima

29. Cofator

30. Cofator