O documento resume a história das enzimas desde o século XIX, quando se começou a entender a catálise biológica. Destaca os principais pesquisadores que contribuíram para o entendimento da natureza proteica das enzimas e de sua função de catalisar reações químicas nas células. Explica brevemente aspectos como a estrutura, classificação, mecanismo de ação e fatores que afetam a atividade enzimática.

1. ENZIMAS

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ENZIMAS - HISTÓRICO
Catálise biológica  início séc. XIX
 digestão da carne: estômago
 digestão do amido: saliva
Década de 50
 Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do
açúcar em álcool pela levedura era catalisada por
“fermentos” = enzimas.
Eduard Buchner (1897)
 extratos de levedo podiam fermentar o açúcar
até álcool;
 enzimas funcionavam mesmo quando removidas
da célula viva.

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ENZIMAS - HISTÓRICO
James Sumner (1926)
 Isolou e cristalizou a urease;
 Cristais eram de proteínas;
 Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
John Northrop (década 30)
 Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
Década de 50 – séc. XX
 75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
 Ficou evidenciado caráter proteico .
 Atualmente - Mais de 2000 enzimas são
conhecidas.

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ENZIMAS
 Definição:
 Catalisadores biológicos;
 Longas cadeias de pequenas moléculas
chamadas aminoácidos.
 Função:
 Viabilizar a atividade das células, quebrando
moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos.
 Com exceção de um pequeno grupo de moléculas
de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
Aminoácidos:
H
R C* COOH
NH2

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ENZIMAS – PROTEÍNA
Classificação proteínas
Proteínas globulares Proteínas fibrosas
Estrutura das proteínas
Primaria Secundaria Terciária Quaternária
ENZIMAS
Proteínas globulares
Estrutura terciária
Proteínas com alto peso
molecular, maioria entre 15 a
1000 Kilo Daltons Unit (KD)
OBS: 1 Dalton = 1 unidade de
peso molecular (AMU)

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ENZIMAS – ESTRUTURA
RNA
Estrutura
Enzimática
Ribozimas
Se covalente
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica

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ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS
Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
Reações baratas e seguras;
São altamente eficientes, acelerando a
velocidade das reações;
São econômicas, reduzindo a energia de
ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura,
polaridade do solvente e força iônica.

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ENZIMAS – NOMENCLATURA
Século XIX - poucas enzimas identificadas
- Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
- Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases

9. Enzimas – nomenclatura
Existem 3 métodos para nomenclatura
enzimática:
 Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no
dia a dia de quem trabalha com enzimas. Usa o
sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex:
Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
 Nome Sistemático: Mais complexo, dá
informações precisas sobre a função metabólica
da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
 Nome Usual : Consagrado pelo uso. Ex:
Tripsina, Pepsina, Ptialina.

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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
 Subclasses
Exemplos de
Subclasses
Tipo de reação catalisada Classe
Hidratases Adicionam H2O à ligas duplas Liases
Quinases Transferem fosforilas do ATP Transferase
Mutases Movem fosforilas dentro da
mesma molécula
Isomerase
Sintases Síntese independente de ATP Transferases
Sintetases Síntese dependente de ATP Ligases

11. Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
Oxidorredutases: São enzimas que
catalisam reações
de transferência de elétrons, ou seja:
reações de oxi-redução. Ex.:
Desidrogenases e Oxidases.
 Se uma molécula se reduz, tem que
haver outra que se oxide.

12. enzimas
 Transferases : Enzimas que
catalisam reações de transferência
de grupamentos funcionais como
grupos amina, fosfato, acil,
carboxil, etc. Ex.: Quinases e
Transaminases

13. enzimas
 Hidrolases : Catalisam reações
de hidrólise de ligação
covalente. Ex: Peptidases.

14. Enzimas
 Liases: Catalisam a quebra de
ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás
carbônico. Ex.: Dehidratases e
Descarboxilases.

15. enzimas
 Isomerases: Catalisam reações de
interconversão entre isômeros
ópticos ou geométricos. Ex.:
Epimerases.

16. enzimas
 Ligases: Catalisam reações de
formação e novas moléculas a
partir da ligação entre duas já
existentes, às custas de
Energia(ATP).
Ex.:Sintetases.

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ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2
Condições da Reação Energia livre de Ativação
KJ/mol Kcal/mol
Velocidade
Relativa
Sem catalisador
Platina
Enzima Catalase
75,2 18,0
48,9 11,7
23,0 5,5
1
2,77 x 104
6,51 x 108
H2O2 H2O O2+
Catalase

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ENZIMAS – CATALISADORES
Não são consumidos na reação
H2O2 H2O O2+
Catalase
E + S E + P

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ENZIMAS – CATALISADORES
Não alteram o estado de equilíbrio
•Abaixam a energia de ativação;
•Keq não é afetado pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global
•G não é afetada pela enzima.
Diferença entre
a energia livre
de S e P
Caminho da Reação
Energia de ativação com
enzima
Energia de ativação sem enzima
S
P

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ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO
E + S E S P + E
Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima

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ENZIMAS – SÍTIO ATIVO
Região da molécula enzimática que participa
da reação com o substrato.
Pode possuir componentes não protéicos:cofatores.
Possui aminoácidos auxiliares e de contato.
HOLOENZIMA
Porção protéica
APOENZIMA
Grupamento
prostético
Ativador:Íons inorgânicos
que condicionam a ação
catalítica das enzimas. Fe²+
Cofator
Coenzima: molécula
orgânica complexa.NAD+
HOLOENZIMA
Porção protéica
APOENZIMA
Grupamento
prostético
Ativador:Íons inorgânicos
que condicionam a ação
catalítica das enzimas. Fe²+
Cofator

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ENZIMAS – COFATOR
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam
de elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CATALASE
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2

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ENZIMAS – COENZIMAS
Coenzima Abreviatura Reação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD+
Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP+
Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Flavina adenina
dinucleotídio
FAD Oxi-redução Riboflavina ou
Vitamina B2
 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
 Classificam-se em:
- transportadoras de hidrogênio
- transportadoras de grupos químicos
 Transportadoras de hidrogênio

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ENZIMAS – COENZIMAS
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem
Coenzima A CoA-SH Transferência de
grupo acil
Pantotenato ou
Vitamina B5
Biotina Transferência de
CO2
Biotina ou
Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de
grupo amino
Piridoxina ou
Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de
unidades de carbono
Cobalamina ou
Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de
unidades de carbono
Ácido fólico
Tiamina
pirofosfato
TPP Transferência de
grupo aldeído
Tiamina ou
Vitamina B1
 Transportadoras de grupos químicos

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ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das
enzimas originou  Chave-Fechadura , que
considera que a enzima possui sitio ativo complementar
ao substrato.

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ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o
o substrato sofrem conformação para o encaixe. O
substrato é distorcido para conformação exata do
estado de transição.

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ENZIMAS –
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores que alteram a velocidade de reações
enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.

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ENZIMAS –
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma
reação enzimática.
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

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ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA
 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E
livre.
 I  análogo não metabolizável, derivado de um S
verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação.
[substrato] necessária para
obter a mesma [ES]
afinidade da enzima pelo
substrato
I compostos com estrutura
molecular lembra S
Km aparente
da enzima

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ENZIMAS –
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente,
aleatória e independentemente em um sítio que lhe é
próprio.
I não tem semelhança
estrutural com o S
[substrato] não diminui a
inibição
Km da enzima NÃO se altera
Vmax na presença do
inibidor

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ENZIMAS –
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em
um sítio próprio, ao complexo ES.
I não tem semelhança
estrutural com o S
I favorece a formação do ES
Km e Vmax da enzima

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ENZIMAS –
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
 I se combina com um grupo funcional, na molécula
da E, que é essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax   parte da E é completamente removida do
sistema e Km permanece a mesma.
K2
E + PE + S ES
K1
EI
+
I

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ENZIMAS –
ENZIMAS REGULATÓRIAS
 Enzimas alostéricas
Funcionam através da ligação não-covalente e reversível
de um metabólito regulador chamado modulador;
Moduladores podem ser inibidores ou ativadores;
São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais
cadeias polipeptídicas.
 Enzimas reguladas pela modificação covalente
reversível
Grupos químicos são ligados covalentemente e
removidos da enzima reguladora por enzimas ≠, podem
ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.

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