Enzimas são proteínas que catalisam reações biológicas, diminuindo a energia necessária. Elas podem ser classificadas por local de atuação ou composição química, e requerem cofatores para funcionar. Enzimas são específicas, reutilizáveis e podem atuar em direções reversíveis, com velocidade proporcional à concentração do substrato, podendo ser inibidas. A atividade enzimática depende de pH e temperatura ótimos.

1. Enzimas: Proteínas especializadas na catalização de reações biológicas. São as unidades funcionais do catabolismo celular. Atuam diminuindo a energia necessária para a realização das reações químicas.

2. Classificação: local de atuação * endonucleases – atuam dentro da cél. * ectonucleases – enzimas digestivas. Classificação: composição química * simples: aa + lig. peptídicas * conjugadas: apoenzima (parte proteica) + radical (coenzima) = holoenzima.

3. Cofatores : São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.

4. Características: Especificidade: uma determinada enzima cataliza apenas um tipo de reação ou um pequeno grupo de reações; Pontos de encaixe para os reagentes (substrato) – sítios. Chave – fechadura.

5. Reutilização: estimulam reações mas não fazem parte das reações. Ao final da reação estão intactas e podem ser reutilizadas. Reversibilidade : atuam nos dois sentidos da reação. A mesma enzima que froma uma substância também é responsável por sua quebra.

6. Ação prporcional: quanto maior a concentração de um substrato maior será a velocidade de ação de um enzima, até se alcançar a concentração ideal que faz a enzima atingir a velocidade máx. de atuação, que não mais aumentará, mesmo que aumente a concentração do substrato.

7. Inibidores: substâncias se ligam às enzimas deixando-as inativas. Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no sítio ativo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima inativa. Inibição competitiva: Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise, ela poderá aceitar esta molécula no seu local de ligação, mas não pode levar ao processo catalítico, pois ocupando o sítio ativo do substrato correto. Portanto o inibidor compete pelo mesmo local do substrato.

8. pH e temperatura: Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula. pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.

9. EXEMPLOS DE ENZIMAS * LIPASES * AMILASES * DNA SES * OXIDASES * HIDROLASES * AMILASES