O documento discute a biodisponibilidade de proteínas, incluindo a digestão e absorção de aminoácidos, bem como o metabolismo e funções dos aminoácidos no corpo. Fatores como a estrutura da proteína, fatores antinutricionais e processamento podem afetar a digestibilidade das proteínas. A avaliação da qualidade nutricional das proteínas deve considerar a capacidade de fornecer aminoácidos essenciais.

1. BIODISPONIBILIDADE
DE PROTEÍNAS
Universidade Federal de Alagoas
Faculdade de Nutrição
Curso de graduação em Nutrição
BROMATOLOGIA I

2. Introdução
A
proteína foi o primeiro nutriente
considerado essencial para o organismo;
É
formada a partir de ligações peptídicas
entre aminoácidos;
 Se
diferencia de carboidratos e lipídios
principalmente pela presença de nitrogênio.

3. Aminoácidos
 Unidade
estrutural básica das proteínas.
Grupo carboxila
Grupo amino 
Cadeia lateral

5. Classificação dos aminoácidos
 Os
aminoácidos podem ser classificados de
acordo
com
suas
propriedade
físico- químicas e nutricionais.

6. Classificação dos
aminoácidos com base na
interação das cadeias
laterais com água

7. A
polaridade da cadeia lateral do
aminoácido
determinará
seu
comportamento em solução e sua
disponibilidade para reagir com outros
componentes
presentes
tanto
nos
alimentos quanto no trato intestinal.

9. Classificação dos
aminoácidos no ponto de
vista nutricional

10. Essenciais
Condicionalmente
essenciais
Não essenciais
Fenilalanina
Glicina
Alanina
Triptofano
Prolina
Ácido aspártico
Valina
Tirosina
Ácido glutâmico
Leucina
Serina
Aspargina
Isoleucina
Cisteína e cistina
---
Metionina
Taurina
---
Treonina
Arginina
---
Lisina
Histidina
---
---
Glutamina
---

11. Proteínas
 Constituída
de diferentes combinações entre
vinte aminoácidos, formada a partir de
ligações peptídicas;
 Conformação
Estrutural:
 Estrutura primária: refere- se a sequência de
aminoácidos que constituem a cadeia e
estão unidos por ligações peptídicas

13. 
Estrutura secundária: arranjo espacial da
cadeia polipeptídica, pode ser
hélice ou
folha pregueada, que em geral estabilizadas
por pontes de hidrogênio.
-hélice
folha pregueada

14. 
Estrutura terciária: arranjo espacial da cadeia
polipeptídica obtida da interação de regiões
com estrutura regular (
hélice ou folha
pregueada).

-hélice
folha pregueada

15.  Estrutura
quaternária: configuração espacial
formada por várias cadeias polipeptídicas
iguais ou diferentes. Interação de “proteínaproteína” estabilizada por pontes de
hidrogênio,
interações
hidrofóbicas
e
eletroestáticas.

17. Classificação das proteínas









Quanto à função, podem ser:
Hormônios;
Enzimas;
Proteínas contráteis;
Proteínas estruturais;
Neurotransmissores;
Transportatores;
Receptores.
Quanto à estrutura, podem ser: de primária
(simples) até quaternária (complexa).

18. 




Quanto à composição; a partir do produto da sua
hidrólise, podem ser:
Simplesquando
resultam
somente
em
aminoácidos;
Compostas- quando liberam outros componentes,
designado por grupos prostéticos.
Quanto à qualidade nutricional: definida pela sua
concentração fisiologicamente disponível de
aminoácidos essenciais. Podem ser:
Completas- apresentam todos os aminoácidos
essenciais ao homem em quantidades adequadas
a
seu
crescimento
e
manutenção.
Exemplos: carne, leite, ovos, peixes e aves.

19. 
Parcialmente
incompletas:
fornecem
aminoácidos
em
quantidades
suficiente
apenas
à
manutenção
orgânica.
Exemplos: legumes, oleaginosas e cerais.

Totalmente
incompletas:
não
fornecem
aminoácidos
essenciais
em
quantidade
suficiente nem mesmo para a manutenção do
organismo.
Exemplos: gelatina e zeína.

20. Digestão de proteínas

22. A
maior parte da proteína que entra no
intestino é digerida na forma de aminoácidos.

23. Metabolismo de proteínas
 Após
a absorção intestinal. Os aminoácidos
são transportados diretamente ao fígado
pelo sistema porta;
 O
fígado é o órgão regulador do
catabolismo de aminoácidos essenciais, com
exceção dos de cadeia ramificada, que são
degradados principalmente pelo músculo
esquelético.
 Parte dos aminoácidos é usado na síntese de
proteínas no fígado que são secretadas
como albumina e fibrina.

24. O
destino do aminoácido em cada tecido
varia de acordo com as necessidades do
momento daquele tecido;
 Não
há reservas de proteína em humanos,
portanto sua perda resulta em alterações da
estrutura celular, e as diferentes funções dos
tecidos ficam prejudicadas;
A
maior parte da proteína do organismo é
encontrada no músculo esquelético.

25. Principais funções dos
aminoácidos
Proteína
Síntese
protéica
Degradação
protéica
Aminoácidos
Ingestão
Oxidação
Uréia e CO2
Síntese De Novo

26. O
uso fundamental dos aminoácidos diz
respeito à síntese de proteínas como enzimas,
hormônios, vitaminas e proteínas estruturais.
A
síntese protéica necessita que todos os
aminoácidos estejam disponíveis ao mesmo
tempo- todo os essenciais, os não- essenciais
(ou pelo menos seu esqueleto carbônico e
grupo
amino
derivado
de
outros
aminoáciodos).

27. 
A síntese é controlada em cada célula pelo DNA, que
funciona como molde ou modelo para a síntese de
várias formas de RNA que participa na síntese protéica.

O hormônio do crescimento estimula a síntese protéica,
aumentando a concentração de proteína nos tecidos.

A falta de insulina diminui a síntese protéica, por
estimular o aumento da tradução de RNAm para
síntese de proteínas e também aumentar o transporte
de aminoácidos nos tecidos destinados a formação de
proteínas.

A testosterona também estimula a síntese protéica
durante o período de crescimento.

A tiroxina aumenta a velocidade das reações anabólicas
e catabólicas das proteínas.

28. 


O catabolismo de proteínas e aminoácidos, antes
da oxidação do esqueleto carbônico dos
aminoácidos, o grupo amino deve ser separado
por desaminação oxidativa com formação do
cetoácido; ocorre principalmente no fígado.
O esqueleto carbônico é convertido em acetilCoA, acetoacetil-CoA, ácido pirúvico, ou em
intermediários do Ciclo de Krebs, que entra no
ciclo de Krebs para produzir ATP; também podem
ser convertidos em glicose.
O ciclo da Alanina é importante fonte de glicose
durante um fornecimento exógeno deficiente
nesse carboidrato. É também um método de
transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a
formação de amônia.

29. Ciclo alanina- glicose

30. O
grupo
amino,
pelo
processo
de
desaminação, é liberado como amônia, a
qual é usada em reações de síntese ou
transportada ao fígado, no qual será
convertida em uréia eliminada na urina.
 Por
ser tóxica, a amônia é transportada em
combinação com ácido glutâmico, formando
glutamina.

31. Síntese da uréia
A
síntese da uréia ocorre pelo ciclo da
ornitina.
O
CO2 e amônia se unem com a ornitina por
uma série de reações bioquímicas para
produzir arginina, a qual será hidrolisada para
produzir uréia e ornitina. Assim a ornitina é
usada repetidamente formando arginina e
uréia.

32. Eliminação de nitrogênio na
urina normal

33. Qualidade nutricional das
proteínas






As fontes animais são consideradas completas, em
sua grande maioria, e utilizada como referencia
em termos de composição de aminoácidos;
As fontes de origem vegetal são significativas;
Segundo Friedman, três alternativas básicas podem
ser utilizadas para melhorar a qualidade nutricional
das proteínas:
Combinação de diversas fontes com adequado
balanço aminoacídico;
Suplementação com aminoácidos limitantes;
Técnicas
de
biologia
molecular
para
o
melhoramento genético.

34.  Em
geral as proteínas de menor qualidade
nutricional
são
mais
acessíveis
por
apresentarem custo inferior ao das proteínas
de maior qualidade.

35. Métodos de avaliação da
qualidade protéica
 Em
1991, a FAO/OMS recomendou como
metodologia para avaliação da qualidade
protéica de alimentos o método conhecido
por protein digestibility- corrected amino acid
score (PDCAAS). Considera a capacidade da
proteína em fornecer aminoácidos essenciais
nas quantidades necessárias ao organismo.

36. Fatores que afetam a
digestibilidade de proteínas
 Conformação
estrutural: influencia sua hidrolise
pelas
proteases.
Quanto
menor
a
complexidade estrutural, mais fácil torna- se a
ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem
de ligações peptídicas específicas, com
consequente liberação de peptídios e
aminoácidos para o processo de absorção.

37. A desnaturação é um exemplo de alteração
na conformação espacial da proteína, em
que promove o desenrolamento da molécula
e reduz a configuração original a uma
estrutura
linear,
que
sob
condições
controladas facilita o acesso das enzimas
proteolíticas
à
cadeia
polipeptídica, resultando no aumento de sua
digestibilidade e na melhor utilização de seus
aminoácidos pelo organismo.
 Temperatura, irradiação, pressão, solventes
organicos, pH, podem levar a desnaturação
da proteína.


38.  Fatores
antinutricionais: compostos
que
interferem negativamente na atividade de
determinadas enzimas digestivas, reduzindo a
digestibilidade e a qualidade nutricional das
proteínas.
 Processamento e complexação com outros
nutrientes: reação de Maillard ( interação
entre aminas e resíduos carbonilas) ou reação
de escurecimento não- enzimático, é a que
apresenta
maior impacto sensorial e
nutricional.
Causa
perda
de
lisina,
metionina,
torosina,
histidina
e
triptofano, aminoácidos essenciais. As ligações
cruzadas de proteínas por compostos
carbonila produzem escurecimento, reduz sua
solubilidade e digestibilidade.

39.  Outras
reações que envolvem proteínas em
alimentos:
 Ligações cruzadas e polimerização decorrente
da interação com radicais livres produzidos
pela oxidação de lipídios insaturados presentes
no alimento;
 Interação com compostos fenólicos que
durante o processo de maceração são
oxidados e, em pH alcalino, levam à formação
de quinonas que são altamente reativas e
interagem com sulfidrilas e grupamento amino
das proteínas que decrescem a digestibilidade
e a biodisponibilidade dos resíduos de lisina e
cisteína.

40. 
Resíduos de nitritos com aminas secundárias
resultam na formação de N- nitrosaminas, as
quais estão entre os compostos mais
carcinogênicos formados em alimentos. Os
nitritos é usado no processamento de
alimentos cárneos para melhorar a colação e
previnir o crescimento bacteriano. Reagem
com resídos Pro, His, Trip, Arg, Tir e Cis, em
condições ácidas e sob elevada temperatura.

41. Necessidade de proteínas e
de aminoácidos
A
necessidade de proteína é quantidade que
deve ser ingerida em determinado período de
tempo para contrabalancear os gastos
orgânicos neste mesmo período.
 O nível recomendado de ingestão protéica
deve satisfazer às necessidades fisiológicas de
todos os indivíduos de uma determinada
categoria.