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BIODISPONIBILIDADE
DE PROTEÍNAS
Universidade Federal de Alagoas
Faculdade de Nutrição
Curso de graduação em Nutrição
BROMATOLOGIA I
Introdução
A

proteína foi o primeiro nutriente
considerado essencial para o organismo;

É

formada a partir de ligações peptídicas
entre aminoácidos;

 Se

diferencia de carboidratos e lipídios
principalmente pela presença de nitrogênio.
Aminoácidos
 Unidade

estrutural básica das proteínas.
Grupo carboxila

Grupo amino 

Cadeia lateral
Classificação dos aminoácidos
 Os

aminoácidos podem ser classificados de
acordo
com
suas
propriedade
físico- químicas e nutricionais.
Classificação dos
aminoácidos com base na
interação das cadeias
laterais com água
A

polaridade da cadeia lateral do
aminoácido
determinará
seu
comportamento em solução e sua
disponibilidade para reagir com outros
componentes
presentes
tanto
nos
alimentos quanto no trato intestinal.
Classificação dos
aminoácidos no ponto de
vista nutricional
Essenciais

Condicionalmente
essenciais

Não essenciais

Fenilalanina

Glicina

Alanina

Triptofano

Prolina

Ácido aspártico

Valina

Tirosina

Ácido glutâmico

Leucina

Serina

Aspargina

Isoleucina

Cisteína e cistina

---

Metionina

Taurina

---

Treonina

Arginina

---

Lisina

Histidina

---

---

Glutamina

---
Proteínas
 Constituída

de diferentes combinações entre
vinte aminoácidos, formada a partir de
ligações peptídicas;

 Conformação

Estrutural:
 Estrutura primária: refere- se a sequência de
aminoácidos que constituem a cadeia e
estão unidos por ligações peptídicas


Estrutura secundária: arranjo espacial da
cadeia polipeptídica, pode ser
hélice ou
folha pregueada, que em geral estabilizadas
por pontes de hidrogênio.

-hélice

folha pregueada


Estrutura terciária: arranjo espacial da cadeia
polipeptídica obtida da interação de regiões
com estrutura regular (
hélice ou folha
pregueada).


-hélice

folha pregueada
 Estrutura

quaternária: configuração espacial
formada por várias cadeias polipeptídicas
iguais ou diferentes. Interação de “proteínaproteína” estabilizada por pontes de
hidrogênio,
interações
hidrofóbicas
e
eletroestáticas.
Classificação das proteínas












Quanto à função, podem ser:
Hormônios;
Enzimas;
Proteínas contráteis;
Proteínas estruturais;
Neurotransmissores;
Transportatores;
Receptores.
Quanto à estrutura, podem ser: de primária
(simples) até quaternária (complexa).









Quanto à composição; a partir do produto da sua
hidrólise, podem ser:
Simplesquando
resultam
somente
em
aminoácidos;
Compostas- quando liberam outros componentes,
designado por grupos prostéticos.
Quanto à qualidade nutricional: definida pela sua
concentração fisiologicamente disponível de
aminoácidos essenciais. Podem ser:
Completas- apresentam todos os aminoácidos
essenciais ao homem em quantidades adequadas
a
seu
crescimento
e
manutenção.
Exemplos: carne, leite, ovos, peixes e aves.


Parcialmente
incompletas:
fornecem
aminoácidos
em
quantidades
suficiente
apenas
à
manutenção
orgânica.
Exemplos: legumes, oleaginosas e cerais.



Totalmente
incompletas:
não
fornecem
aminoácidos
essenciais
em
quantidade
suficiente nem mesmo para a manutenção do
organismo.
Exemplos: gelatina e zeína.
Digestão de proteínas
A

maior parte da proteína que entra no
intestino é digerida na forma de aminoácidos.
Metabolismo de proteínas
 Após

a absorção intestinal. Os aminoácidos
são transportados diretamente ao fígado
pelo sistema porta;
 O
fígado é o órgão regulador do
catabolismo de aminoácidos essenciais, com
exceção dos de cadeia ramificada, que são
degradados principalmente pelo músculo
esquelético.
 Parte dos aminoácidos é usado na síntese de
proteínas no fígado que são secretadas
como albumina e fibrina.
O

destino do aminoácido em cada tecido
varia de acordo com as necessidades do
momento daquele tecido;

 Não

há reservas de proteína em humanos,
portanto sua perda resulta em alterações da
estrutura celular, e as diferentes funções dos
tecidos ficam prejudicadas;

A

maior parte da proteína do organismo é
encontrada no músculo esquelético.
Principais funções dos
aminoácidos
Proteína
Síntese
protéica

Degradação
protéica
Aminoácidos

Ingestão

Oxidação

Uréia e CO2

Síntese De Novo
O

uso fundamental dos aminoácidos diz
respeito à síntese de proteínas como enzimas,
hormônios, vitaminas e proteínas estruturais.

A

síntese protéica necessita que todos os
aminoácidos estejam disponíveis ao mesmo
tempo- todo os essenciais, os não- essenciais
(ou pelo menos seu esqueleto carbônico e
grupo
amino
derivado
de
outros
aminoáciodos).


A síntese é controlada em cada célula pelo DNA, que
funciona como molde ou modelo para a síntese de
várias formas de RNA que participa na síntese protéica.



O hormônio do crescimento estimula a síntese protéica,
aumentando a concentração de proteína nos tecidos.



A falta de insulina diminui a síntese protéica, por
estimular o aumento da tradução de RNAm para
síntese de proteínas e também aumentar o transporte
de aminoácidos nos tecidos destinados a formação de
proteínas.



A testosterona também estimula a síntese protéica
durante o período de crescimento.



A tiroxina aumenta a velocidade das reações anabólicas
e catabólicas das proteínas.






O catabolismo de proteínas e aminoácidos, antes
da oxidação do esqueleto carbônico dos
aminoácidos, o grupo amino deve ser separado
por desaminação oxidativa com formação do
cetoácido; ocorre principalmente no fígado.
O esqueleto carbônico é convertido em acetilCoA, acetoacetil-CoA, ácido pirúvico, ou em
intermediários do Ciclo de Krebs, que entra no
ciclo de Krebs para produzir ATP; também podem
ser convertidos em glicose.
O ciclo da Alanina é importante fonte de glicose
durante um fornecimento exógeno deficiente
nesse carboidrato. É também um método de
transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a
formação de amônia.
Ciclo alanina- glicose
O

grupo
amino,
pelo
processo
de
desaminação, é liberado como amônia, a
qual é usada em reações de síntese ou
transportada ao fígado, no qual será
convertida em uréia eliminada na urina.

 Por

ser tóxica, a amônia é transportada em
combinação com ácido glutâmico, formando
glutamina.
Síntese da uréia
A

síntese da uréia ocorre pelo ciclo da
ornitina.

O

CO2 e amônia se unem com a ornitina por
uma série de reações bioquímicas para
produzir arginina, a qual será hidrolisada para
produzir uréia e ornitina. Assim a ornitina é
usada repetidamente formando arginina e
uréia.
Eliminação de nitrogênio na
urina normal
Qualidade nutricional das
proteínas









As fontes animais são consideradas completas, em
sua grande maioria, e utilizada como referencia
em termos de composição de aminoácidos;
As fontes de origem vegetal são significativas;
Segundo Friedman, três alternativas básicas podem
ser utilizadas para melhorar a qualidade nutricional
das proteínas:
Combinação de diversas fontes com adequado
balanço aminoacídico;
Suplementação com aminoácidos limitantes;
Técnicas
de
biologia
molecular
para
o
melhoramento genético.
 Em

geral as proteínas de menor qualidade
nutricional
são
mais
acessíveis
por
apresentarem custo inferior ao das proteínas
de maior qualidade.
Métodos de avaliação da
qualidade protéica
 Em

1991, a FAO/OMS recomendou como
metodologia para avaliação da qualidade
protéica de alimentos o método conhecido
por protein digestibility- corrected amino acid
score (PDCAAS). Considera a capacidade da
proteína em fornecer aminoácidos essenciais
nas quantidades necessárias ao organismo.
Fatores que afetam a
digestibilidade de proteínas
 Conformação

estrutural: influencia sua hidrolise
pelas
proteases.
Quanto
menor
a
complexidade estrutural, mais fácil torna- se a
ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem
de ligações peptídicas específicas, com
consequente liberação de peptídios e
aminoácidos para o processo de absorção.
A desnaturação é um exemplo de alteração
na conformação espacial da proteína, em
que promove o desenrolamento da molécula
e reduz a configuração original a uma
estrutura
linear,
que
sob
condições
controladas facilita o acesso das enzimas
proteolíticas
à
cadeia
polipeptídica, resultando no aumento de sua
digestibilidade e na melhor utilização de seus
aminoácidos pelo organismo.
 Temperatura, irradiação, pressão, solventes
organicos, pH, podem levar a desnaturação
da proteína.

 Fatores

antinutricionais: compostos
que
interferem negativamente na atividade de
determinadas enzimas digestivas, reduzindo a
digestibilidade e a qualidade nutricional das
proteínas.
 Processamento e complexação com outros
nutrientes: reação de Maillard ( interação
entre aminas e resíduos carbonilas) ou reação
de escurecimento não- enzimático, é a que
apresenta
maior impacto sensorial e
nutricional.
Causa
perda
de
lisina,
metionina,
torosina,
histidina
e
triptofano, aminoácidos essenciais. As ligações
cruzadas de proteínas por compostos
carbonila produzem escurecimento, reduz sua
solubilidade e digestibilidade.
 Outras

reações que envolvem proteínas em
alimentos:
 Ligações cruzadas e polimerização decorrente
da interação com radicais livres produzidos
pela oxidação de lipídios insaturados presentes
no alimento;
 Interação com compostos fenólicos que
durante o processo de maceração são
oxidados e, em pH alcalino, levam à formação
de quinonas que são altamente reativas e
interagem com sulfidrilas e grupamento amino
das proteínas que decrescem a digestibilidade
e a biodisponibilidade dos resíduos de lisina e
cisteína.


Resíduos de nitritos com aminas secundárias
resultam na formação de N- nitrosaminas, as
quais estão entre os compostos mais
carcinogênicos formados em alimentos. Os
nitritos é usado no processamento de
alimentos cárneos para melhorar a colação e
previnir o crescimento bacteriano. Reagem
com resídos Pro, His, Trip, Arg, Tir e Cis, em
condições ácidas e sob elevada temperatura.
Necessidade de proteínas e
de aminoácidos
A

necessidade de proteína é quantidade que
deve ser ingerida em determinado período de
tempo para contrabalancear os gastos
orgânicos neste mesmo período.
 O nível recomendado de ingestão protéica
deve satisfazer às necessidades fisiológicas de
todos os indivíduos de uma determinada
categoria.

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Proteínas- Bromatologia

  • 1. BIODISPONIBILIDADE DE PROTEÍNAS Universidade Federal de Alagoas Faculdade de Nutrição Curso de graduação em Nutrição BROMATOLOGIA I
  • 2. Introdução A proteína foi o primeiro nutriente considerado essencial para o organismo; É formada a partir de ligações peptídicas entre aminoácidos;  Se diferencia de carboidratos e lipídios principalmente pela presença de nitrogênio.
  • 3. Aminoácidos  Unidade estrutural básica das proteínas. Grupo carboxila Grupo amino  Cadeia lateral
  • 4.
  • 5. Classificação dos aminoácidos  Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com suas propriedade físico- químicas e nutricionais.
  • 6. Classificação dos aminoácidos com base na interação das cadeias laterais com água
  • 7. A polaridade da cadeia lateral do aminoácido determinará seu comportamento em solução e sua disponibilidade para reagir com outros componentes presentes tanto nos alimentos quanto no trato intestinal.
  • 8.
  • 9. Classificação dos aminoácidos no ponto de vista nutricional
  • 10. Essenciais Condicionalmente essenciais Não essenciais Fenilalanina Glicina Alanina Triptofano Prolina Ácido aspártico Valina Tirosina Ácido glutâmico Leucina Serina Aspargina Isoleucina Cisteína e cistina --- Metionina Taurina --- Treonina Arginina --- Lisina Histidina --- --- Glutamina ---
  • 11. Proteínas  Constituída de diferentes combinações entre vinte aminoácidos, formada a partir de ligações peptídicas;  Conformação Estrutural:  Estrutura primária: refere- se a sequência de aminoácidos que constituem a cadeia e estão unidos por ligações peptídicas
  • 12.
  • 13.  Estrutura secundária: arranjo espacial da cadeia polipeptídica, pode ser hélice ou folha pregueada, que em geral estabilizadas por pontes de hidrogênio. -hélice folha pregueada
  • 14.  Estrutura terciária: arranjo espacial da cadeia polipeptídica obtida da interação de regiões com estrutura regular ( hélice ou folha pregueada).  -hélice folha pregueada
  • 15.  Estrutura quaternária: configuração espacial formada por várias cadeias polipeptídicas iguais ou diferentes. Interação de “proteínaproteína” estabilizada por pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e eletroestáticas.
  • 16.
  • 17. Classificação das proteínas          Quanto à função, podem ser: Hormônios; Enzimas; Proteínas contráteis; Proteínas estruturais; Neurotransmissores; Transportatores; Receptores. Quanto à estrutura, podem ser: de primária (simples) até quaternária (complexa).
  • 18.      Quanto à composição; a partir do produto da sua hidrólise, podem ser: Simplesquando resultam somente em aminoácidos; Compostas- quando liberam outros componentes, designado por grupos prostéticos. Quanto à qualidade nutricional: definida pela sua concentração fisiologicamente disponível de aminoácidos essenciais. Podem ser: Completas- apresentam todos os aminoácidos essenciais ao homem em quantidades adequadas a seu crescimento e manutenção. Exemplos: carne, leite, ovos, peixes e aves.
  • 19.  Parcialmente incompletas: fornecem aminoácidos em quantidades suficiente apenas à manutenção orgânica. Exemplos: legumes, oleaginosas e cerais.  Totalmente incompletas: não fornecem aminoácidos essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo. Exemplos: gelatina e zeína.
  • 21.
  • 22. A maior parte da proteína que entra no intestino é digerida na forma de aminoácidos.
  • 23. Metabolismo de proteínas  Após a absorção intestinal. Os aminoácidos são transportados diretamente ao fígado pelo sistema porta;  O fígado é o órgão regulador do catabolismo de aminoácidos essenciais, com exceção dos de cadeia ramificada, que são degradados principalmente pelo músculo esquelético.  Parte dos aminoácidos é usado na síntese de proteínas no fígado que são secretadas como albumina e fibrina.
  • 24. O destino do aminoácido em cada tecido varia de acordo com as necessidades do momento daquele tecido;  Não há reservas de proteína em humanos, portanto sua perda resulta em alterações da estrutura celular, e as diferentes funções dos tecidos ficam prejudicadas; A maior parte da proteína do organismo é encontrada no músculo esquelético.
  • 26. O uso fundamental dos aminoácidos diz respeito à síntese de proteínas como enzimas, hormônios, vitaminas e proteínas estruturais. A síntese protéica necessita que todos os aminoácidos estejam disponíveis ao mesmo tempo- todo os essenciais, os não- essenciais (ou pelo menos seu esqueleto carbônico e grupo amino derivado de outros aminoáciodos).
  • 27.  A síntese é controlada em cada célula pelo DNA, que funciona como molde ou modelo para a síntese de várias formas de RNA que participa na síntese protéica.  O hormônio do crescimento estimula a síntese protéica, aumentando a concentração de proteína nos tecidos.  A falta de insulina diminui a síntese protéica, por estimular o aumento da tradução de RNAm para síntese de proteínas e também aumentar o transporte de aminoácidos nos tecidos destinados a formação de proteínas.  A testosterona também estimula a síntese protéica durante o período de crescimento.  A tiroxina aumenta a velocidade das reações anabólicas e catabólicas das proteínas.
  • 28.    O catabolismo de proteínas e aminoácidos, antes da oxidação do esqueleto carbônico dos aminoácidos, o grupo amino deve ser separado por desaminação oxidativa com formação do cetoácido; ocorre principalmente no fígado. O esqueleto carbônico é convertido em acetilCoA, acetoacetil-CoA, ácido pirúvico, ou em intermediários do Ciclo de Krebs, que entra no ciclo de Krebs para produzir ATP; também podem ser convertidos em glicose. O ciclo da Alanina é importante fonte de glicose durante um fornecimento exógeno deficiente nesse carboidrato. É também um método de transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a formação de amônia.
  • 30. O grupo amino, pelo processo de desaminação, é liberado como amônia, a qual é usada em reações de síntese ou transportada ao fígado, no qual será convertida em uréia eliminada na urina.  Por ser tóxica, a amônia é transportada em combinação com ácido glutâmico, formando glutamina.
  • 31. Síntese da uréia A síntese da uréia ocorre pelo ciclo da ornitina. O CO2 e amônia se unem com a ornitina por uma série de reações bioquímicas para produzir arginina, a qual será hidrolisada para produzir uréia e ornitina. Assim a ornitina é usada repetidamente formando arginina e uréia.
  • 32. Eliminação de nitrogênio na urina normal
  • 33. Qualidade nutricional das proteínas       As fontes animais são consideradas completas, em sua grande maioria, e utilizada como referencia em termos de composição de aminoácidos; As fontes de origem vegetal são significativas; Segundo Friedman, três alternativas básicas podem ser utilizadas para melhorar a qualidade nutricional das proteínas: Combinação de diversas fontes com adequado balanço aminoacídico; Suplementação com aminoácidos limitantes; Técnicas de biologia molecular para o melhoramento genético.
  • 34.  Em geral as proteínas de menor qualidade nutricional são mais acessíveis por apresentarem custo inferior ao das proteínas de maior qualidade.
  • 35. Métodos de avaliação da qualidade protéica  Em 1991, a FAO/OMS recomendou como metodologia para avaliação da qualidade protéica de alimentos o método conhecido por protein digestibility- corrected amino acid score (PDCAAS). Considera a capacidade da proteína em fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades necessárias ao organismo.
  • 36. Fatores que afetam a digestibilidade de proteínas  Conformação estrutural: influencia sua hidrolise pelas proteases. Quanto menor a complexidade estrutural, mais fácil torna- se a ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem de ligações peptídicas específicas, com consequente liberação de peptídios e aminoácidos para o processo de absorção.
  • 37. A desnaturação é um exemplo de alteração na conformação espacial da proteína, em que promove o desenrolamento da molécula e reduz a configuração original a uma estrutura linear, que sob condições controladas facilita o acesso das enzimas proteolíticas à cadeia polipeptídica, resultando no aumento de sua digestibilidade e na melhor utilização de seus aminoácidos pelo organismo.  Temperatura, irradiação, pressão, solventes organicos, pH, podem levar a desnaturação da proteína. 
  • 38.  Fatores antinutricionais: compostos que interferem negativamente na atividade de determinadas enzimas digestivas, reduzindo a digestibilidade e a qualidade nutricional das proteínas.  Processamento e complexação com outros nutrientes: reação de Maillard ( interação entre aminas e resíduos carbonilas) ou reação de escurecimento não- enzimático, é a que apresenta maior impacto sensorial e nutricional. Causa perda de lisina, metionina, torosina, histidina e triptofano, aminoácidos essenciais. As ligações cruzadas de proteínas por compostos carbonila produzem escurecimento, reduz sua solubilidade e digestibilidade.
  • 39.  Outras reações que envolvem proteínas em alimentos:  Ligações cruzadas e polimerização decorrente da interação com radicais livres produzidos pela oxidação de lipídios insaturados presentes no alimento;  Interação com compostos fenólicos que durante o processo de maceração são oxidados e, em pH alcalino, levam à formação de quinonas que são altamente reativas e interagem com sulfidrilas e grupamento amino das proteínas que decrescem a digestibilidade e a biodisponibilidade dos resíduos de lisina e cisteína.
  • 40.  Resíduos de nitritos com aminas secundárias resultam na formação de N- nitrosaminas, as quais estão entre os compostos mais carcinogênicos formados em alimentos. Os nitritos é usado no processamento de alimentos cárneos para melhorar a colação e previnir o crescimento bacteriano. Reagem com resídos Pro, His, Trip, Arg, Tir e Cis, em condições ácidas e sob elevada temperatura.
  • 41. Necessidade de proteínas e de aminoácidos A necessidade de proteína é quantidade que deve ser ingerida em determinado período de tempo para contrabalancear os gastos orgânicos neste mesmo período.  O nível recomendado de ingestão protéica deve satisfazer às necessidades fisiológicas de todos os indivíduos de uma determinada categoria.