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BIOLOGIA
Professor: Edimar Lopes
Resumo Proteínas
As proteínas são macromoléculas
orgânicas formadas pela sequência de vários
aminoácidos, unidos por ligações peptídicas
(cadeia polipeptídica).
As proteínas são polímeros cujos
monômeros são os aminoácidos. Na ligação entre
dois aminoácidos (grupo carboxila de um e grupo
amina do outro), denominada ligação
peptídica, ocorre liberação de uma molécula de
água (reação por desidratação).
Dependendo da capacidade metabólica,
alguns seres vivos, como por exemplo, os
vegetais (seres autotróficos), conseguem
sintetizar todos os polipeptídeos necessários ao
equilibrado funcionamento do organismo. No
entanto, os animais (seres heterotróficos),
requerem os nutrientes essenciais através do
hábito alimentar, suprindo as restrições
metabólicas.
Tipos de aminoácidos
a) Naturais: aqueles produzidos pelo próprio
organismo (glicina, alanina, serina, cisteína,
tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico,
asparagina, glutamina e prolina).
b) Essenciais: devemos buscar
obrigatoriamente na nossa alimentação por não
serem produzidos pelo organismo (lisina,
triptofano, fenilalanina, treonina, valina,
metionina, leucina e isoleucina , para a espécie
humana). A carne e o leite são exemplos de
alimentos que contêm todos os aminoácidos
essenciais para a espécie humana.
c) Semi-essenciais: aqueles produzidos de
forma insuficiente pelo organismo. Assim devem
constar da alimentação (arginina, histidina).
Funções das Proteínas
Estrutural, hormonal, defesa (anticorpos),
energética, biocatalisadora (enzimas),
movimento (actina e miosina), resistência
(colágeno).
Estrutura das Proteínas
a) Primária: sequência linear dos aminoácidos na
proteína.
b) Secundária: trajetória helicoidal da molécula
proteica.
c) Terciária: dobras em diferentes pontos da
molécula proteica dando um aspecto esférico.
d) Quaternária: associação de diversas estruturas
terciárias; formam as moléculas proteicas mais
complexas.
Classificação das Proteínas
a) Simples: formadas apenas por aminoácidos.
Ex.: histonas, albuminas, protaminas, globulinas.
b) Conjugadas: formadas por aminoácidos mais
um radical não proteico (grupo prostético) . Ex.:
cromoproteína (AA + pigmento), lipoproteína (AA
+ lipídio), glicoproteína (AA + carboidrato).
Desnaturação proteica
Alteração da estrutura espacial de uma proteína
– pode ser motivada por fatores químicos ou
físicos (o frio desnatura de forma reversível,
enquanto o calor de forma irreversível).
ENZIMAS
As enzimas são proteínas biocatalisadoras que
diminuem a energia de ativação (energia
necessária para iniciar uma reação química).
Classificação
a) Simples: formadas apenas por aminoácidos
(holoenzimas = enzimas ativas).
b) Conjugadas: formadas por uma parte proteica
(apoenzima = enzima inativa) e um radical
prostético (coenzima) , formando assim uma
holoenzima.
Muitos hormônios e vitaminas funcionam como
coenzimas.
Características
a) Ação proporcional à temperatura: a velocidade
da reação enzimática aumenta com a elevação
da temperatura; o ponto ótimo para a maioria
das enzimas varia em torno de 37ºC a 40ºC, em
temperaturas mais elevadas a enzima sofre
desnaturação.
b) Ação específica: cada enzima atua
especificamente sobre determinado substrato
(substância que sofre a ação enzimática).
c) Modelo chave fechadura: a molécula do
substrato encaixa no centro ativo da enzima.
d) Funcionamento: E + S E – S P + E
e) Reversibilidade da reação: a mesma enzima
pode ser usada tanto para a síntese quanto para
a quebra da substância.
f) Ação em pH específico: cada enzima possui um
pH específico em que apresenta atividade
máxima.
g) Ação proporcional à concentração do
substrato: aumentando a concentração do
substrato, aumenta-se a velocidade da reação
enzimática, até um patamar máximo onde há a
estabilização da mesma.
Nomenclatura
Acrescenta-se ao substrato ou à reação
catalisada o sufixo ASE, observando-se dois
critérios:
a) O substrato da reação:
Exemplos:
– Maltase: atua sobre a maltose.
– Lactase: atua sobre a lactose.
– Amilase: atua sobre o amido.
– Lipase: atua sobre os lipídios.
b) A reação catalisada:
Exemplos:
– Hidrolase: atua na hidrólise.
– Oxidase: atua na oxidação. – Fosforilase: atua
na fosforilação.
– Oxirredutase: atua na oxirredução.
Inibição enzimática
Pode ser irreversível ou reversível (inibição
competitiva – inibidor compete junto ao
substrato pela enzima).
Ex: (a) íon cianeto – (CN-) combina-se ao
citocromo oxidase, inativando-o.
(1) a penicilina inibe a enzima bacteriana
transpeptidase, impedindo a formação da parede
celular.
(2) as sulfas competem com o ácido
paraminobenzóico (precursor do ácido fólico –
indispensável para a reprodução bacteriana).
COLESTEROL
O colesterol, no sangue, circula ligado a certas
proteínas:
a) HDL (High Density Lipoprotein): Proteína de
alta densidade, conhecido como bom colesterol
(retira e elimina a gordura das células).
Transporta o colesterol das artérias para o
fígado, onde é inativado.
b) LDL (Low Density Lipoprotein): proteína de
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Proteínas e Enzimas

  • 1. BIOLOGIA Professor: Edimar Lopes Resumo Proteínas As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas pela sequência de vários aminoácidos, unidos por ligações peptídicas (cadeia polipeptídica). As proteínas são polímeros cujos monômeros são os aminoácidos. Na ligação entre dois aminoácidos (grupo carboxila de um e grupo amina do outro), denominada ligação peptídica, ocorre liberação de uma molécula de água (reação por desidratação). Dependendo da capacidade metabólica, alguns seres vivos, como por exemplo, os vegetais (seres autotróficos), conseguem sintetizar todos os polipeptídeos necessários ao equilibrado funcionamento do organismo. No entanto, os animais (seres heterotróficos), requerem os nutrientes essenciais através do hábito alimentar, suprindo as restrições metabólicas. Tipos de aminoácidos a) Naturais: aqueles produzidos pelo próprio organismo (glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, asparagina, glutamina e prolina). b) Essenciais: devemos buscar obrigatoriamente na nossa alimentação por não serem produzidos pelo organismo (lisina, triptofano, fenilalanina, treonina, valina, metionina, leucina e isoleucina , para a espécie humana). A carne e o leite são exemplos de alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais para a espécie humana. c) Semi-essenciais: aqueles produzidos de forma insuficiente pelo organismo. Assim devem constar da alimentação (arginina, histidina). Funções das Proteínas Estrutural, hormonal, defesa (anticorpos), energética, biocatalisadora (enzimas), movimento (actina e miosina), resistência (colágeno). Estrutura das Proteínas a) Primária: sequência linear dos aminoácidos na proteína. b) Secundária: trajetória helicoidal da molécula proteica. c) Terciária: dobras em diferentes pontos da molécula proteica dando um aspecto esférico. d) Quaternária: associação de diversas estruturas terciárias; formam as moléculas proteicas mais complexas. Classificação das Proteínas a) Simples: formadas apenas por aminoácidos. Ex.: histonas, albuminas, protaminas, globulinas. b) Conjugadas: formadas por aminoácidos mais um radical não proteico (grupo prostético) . Ex.: cromoproteína (AA + pigmento), lipoproteína (AA + lipídio), glicoproteína (AA + carboidrato). Desnaturação proteica Alteração da estrutura espacial de uma proteína – pode ser motivada por fatores químicos ou físicos (o frio desnatura de forma reversível, enquanto o calor de forma irreversível). ENZIMAS As enzimas são proteínas biocatalisadoras que diminuem a energia de ativação (energia necessária para iniciar uma reação química). Classificação a) Simples: formadas apenas por aminoácidos (holoenzimas = enzimas ativas). b) Conjugadas: formadas por uma parte proteica (apoenzima = enzima inativa) e um radical prostético (coenzima) , formando assim uma holoenzima. Muitos hormônios e vitaminas funcionam como coenzimas. Características
  • 2. a) Ação proporcional à temperatura: a velocidade da reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura; o ponto ótimo para a maioria das enzimas varia em torno de 37ºC a 40ºC, em temperaturas mais elevadas a enzima sofre desnaturação. b) Ação específica: cada enzima atua especificamente sobre determinado substrato (substância que sofre a ação enzimática). c) Modelo chave fechadura: a molécula do substrato encaixa no centro ativo da enzima. d) Funcionamento: E + S E – S P + E e) Reversibilidade da reação: a mesma enzima pode ser usada tanto para a síntese quanto para a quebra da substância. f) Ação em pH específico: cada enzima possui um pH específico em que apresenta atividade máxima. g) Ação proporcional à concentração do substrato: aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação enzimática, até um patamar máximo onde há a estabilização da mesma. Nomenclatura Acrescenta-se ao substrato ou à reação catalisada o sufixo ASE, observando-se dois critérios: a) O substrato da reação: Exemplos: – Maltase: atua sobre a maltose. – Lactase: atua sobre a lactose. – Amilase: atua sobre o amido. – Lipase: atua sobre os lipídios. b) A reação catalisada: Exemplos: – Hidrolase: atua na hidrólise. – Oxidase: atua na oxidação. – Fosforilase: atua na fosforilação. – Oxirredutase: atua na oxirredução. Inibição enzimática Pode ser irreversível ou reversível (inibição competitiva – inibidor compete junto ao substrato pela enzima). Ex: (a) íon cianeto – (CN-) combina-se ao citocromo oxidase, inativando-o. (1) a penicilina inibe a enzima bacteriana transpeptidase, impedindo a formação da parede celular. (2) as sulfas competem com o ácido paraminobenzóico (precursor do ácido fólico – indispensável para a reprodução bacteriana). COLESTEROL O colesterol, no sangue, circula ligado a certas proteínas: a) HDL (High Density Lipoprotein): Proteína de alta densidade, conhecido como bom colesterol (retira e elimina a gordura das células). Transporta o colesterol das artérias para o fígado, onde é inativado. b) LDL (Low Density Lipoprotein): proteína de baixa densidade; conhecido como mau colesterol (faz retornar a gordura para o sangue).