O documento descreve as proteínas, seus componentes (aminoácidos), estrutura e funções. As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Elas podem ter estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Algumas proteínas especiais chamadas enzimas funcionam como catalisadores de reações químicas no organismo.

1. PROTEÍNAS

2. DEFINIÇÃO
 São macromoléculas, de elevado peso
molecular, constituídas pela união de vários
aminoácidos, associados entre si através de
ligações peptídicas.
 Portanto, as proteínas são polímeros, onde os
monômeros ( unidades constituintes ) são os
aminoácidos.

3. Aminoácidos
Estrutura química :
 Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um
grupo carboxila ( grupo ácido ).
 R representa um radical, sendo o fator que
diferencia um aminoácido de outro.

4. LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Ocorre entre o Grupo amina de um aminoácido +
grupo carboxila do aminoácido seguinte
 Reação de desidratação (liberação de molécula de
água)

5. DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS

6. Classificação dos
Aminoácidos
 Naturais – o organismo é capaz de sintetizar
Ex: glicina, glutamina, etc.
 Essenciais – o organismo não é capaz de
sintetizar, mas obtido na alimentação.
Ex: lisina e isoleucina (feijão)
Leucina e valina (arroz)

7. FENILCETONÚRIA
 DOENÇA GENÉTICA CARACTERIZADA PELA
DEFICIÊNCIA DE PRODUÇÃO DA ENZIMA
FENILALANINA-HIDROXILASE, QUE É RESPONSÁVEL
PELA CONVERSÃO DO AMINOÁCIDO ESSENCIAL
FENILALANINA EM TIROSINA ( OUTRO AMINOÁCIDO).
 O ACÚMULO DO AMINOÁCIDO FENILALANINA NO
SANGUE E NO LÍQUOR ( LÍQUIDO CÉREBRO-ESPINHAL
OU CÉFALORRAQUIANO ) LEVA A LESÕES NO
SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
 O ACÚMULO DE FENILALANINA PODE SER
DETECTADO PELO TESTE DO PEZINHO.

8. Proteínas
 As proteínas diferem uma das outras pela:
 Ordem dos aminoácidos
 Tipo dos aminoácidos
 Número do aminoácidos

9. FUNÇÕES DAS
PROTEÍNAS
 Estrutural
 Formar alguns hormônios
 Formar anticorpos
 Contração muscular
 Transporte de oxigênico (hemoglobina =
proteína + ferro);
 Enzimática (acelerar reações químicas)

10. Estrutura primária
 É a seqüência de aminoácidos em uma
proteína.

11. Estrutura secundária
 Surgem as pontes de hidrogênio que
conferem a forma helicoidal para a “fita de
aminoácidos”.

12. Estrutura Terciária
 A hélice dobra-se nas três direções do espaço devido
a atração entre as cargas elétricas dos aminoácidos
que podem forma pontes bissulfeto (dois átomos de
enxofre), ficando com forma enovelada.

13. Estrutura Quaternária
 Em algumas proteínas os ‘novelos’ se
associam formando o que chamamos de
estrutura quaternária.

14. REVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA TERCIÁRIA
ESTRUTURA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
PRIMÁRIA
ESTRUTURA QUATERNÁRIA

15. Desnaturação de proteínas
 Como você viu, a forma da proteína é importante para a sua função.
Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação, substâncias
químicas, etc. podem romper as ligações que mantém a forma da
proteína, alterando a sua estrutura secundária e terciária.
 Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que ocorreu a
desnaturação.
 Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação
acentuada é irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e
função.

16. Proteínas conjugadas
 São proteínas que se associam a outras
substâncias.
Ex.
Glicoproteínas (proteínas + glicídios)
Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos)
(encontramos nos cromossomos, ribossomos).

17. Proteínas que aceleram reações químicas.

18. ENZIMAS
- biocatalisadoras - diminuem a energia de ativação para que ocorra a reação
- alta especificidade- reagem com uma substância específica chamada substrato
- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato
- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima
- catabolismo e anabolismo - reação de síntese (anabolismo) ou destruição
(catabolismo)
ENZIMA
PEPSINA
substrato
proteína
sítios ativos
produtos
peptídeos - catabolismo
chave fechadura
alta especificidade

19. Então...
 Enzimas são proteínas especiais que
funcionam como biocatalisadores (aceleração
reações químicas já que diminuem a energia
de ativação).

20. Cofator
 Algumas enzimas são proteínas conjugadas que
dependem de associar-se a outras moléculas para
realizar sua atividade. Essa molécula é chamada de
cofator que pode ser um metal (cálcio, zinco) ou uma
substância orgânica, quando então é chamada de
coenzima. Muitas vitaminas são coenzimas.
 Nesse caso a parte proteica é chamada de apoenzima e o
conjunto (proteina + cofator) é chamado de holoenzima.

21. A reação enzimática
 Como você viu cada enzima reage com o seu
substrato (são específicas). No final da reação
o substrato transforma-se em outra
substância e a enzima conserva-se inalterada.

22. Nomes de algumas enzimas
 Geralmente se dá pelo nome do substrato
com o sufixo ase.
 Ex. amilase (substrato: amido)
 Lactase (substrato: lactose)
 Maltase (substrato: maltose)
 Pepsina e tripsina (substrato: proteína).

23. Fatores que influenciam na velocidade
da reação enzimática
 pH
 Temperatura
 Concentração do substrato

24. pH

25. Temperatura
A seta indica a temperatura ótima da enzima.

26. Concentração de substrato.

27. FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS

28. Inibição enzimática
 É o fenômeno através do qual a enzima é
inativada e não funciona mais, ou seja, não
produz mais o substrato.
 A inibição pode ser competitiva ( o inibidor
compete com o substrato pelo sítio ativo da
enzima) ou não-competitiva (o inibidor liga-
se a outra região da enzima).

29. Inibição competitiva

30. Exemplo: inibição competitiva
 Algumas bactérias que causam doenças
possuem uma enzima que transformam o
ácido paraminobenzoico (PABA) em uma
vitamina (ácido fólico).
 A molécula do antibiótico sulfanilamida
(sulfa) é semelhante ao PABA e compete pelo
centro ativo da enzima. Quando a sulfa se liga
à enzima, não deixa o PABA se ligar e assim a
bactéria não produz ácido fólico e morre.

31. Inibição não-competitiva
 Produtos como o inseticida DDT e o veneno
arsênico se ligam a outras regiões de algumas
enzimas (não ao centro ativo), inibindo-as.