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Bioquímica Celular 2 - Proteínas

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  1. 1. PROTEÍNAS
  2. 2. DEFINIÇÃO  São macromoléculas, de elevado peso molecular, constituídas pela união de vários aminoácidos, associados entre si através de ligações peptídicas.  Portanto, as proteínas são polímeros, onde os monômeros ( unidades constituintes ) são os aminoácidos.
  3. 3. Aminoácidos Estrutura química :  Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um grupo carboxila ( grupo ácido ).  R representa um radical, sendo o fator que diferencia um aminoácido de outro.
  4. 4. LIGAÇÃO PEPTÍDICA  Ocorre entre o Grupo amina de um aminoácido + grupo carboxila do aminoácido seguinte  Reação de desidratação (liberação de molécula de água)
  5. 5. DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS
  6. 6. Classificação dos Aminoácidos  Naturais – o organismo é capaz de sintetizar Ex: glicina, glutamina, etc.  Essenciais – o organismo não é capaz de sintetizar, mas obtido na alimentação. Ex: lisina e isoleucina (feijão) Leucina e valina (arroz)
  7. 7. FENILCETONÚRIA  DOENÇA GENÉTICA CARACTERIZADA PELA DEFICIÊNCIA DE PRODUÇÃO DA ENZIMA FENILALANINA-HIDROXILASE, QUE É RESPONSÁVEL PELA CONVERSÃO DO AMINOÁCIDO ESSENCIAL FENILALANINA EM TIROSINA ( OUTRO AMINOÁCIDO).  O ACÚMULO DO AMINOÁCIDO FENILALANINA NO SANGUE E NO LÍQUOR ( LÍQUIDO CÉREBRO-ESPINHAL OU CÉFALORRAQUIANO ) LEVA A LESÕES NO SISTEMA NERVOSO CENTRAL.  O ACÚMULO DE FENILALANINA PODE SER DETECTADO PELO TESTE DO PEZINHO.
  8. 8. Proteínas  As proteínas diferem uma das outras pela:  Ordem dos aminoácidos  Tipo dos aminoácidos  Número do aminoácidos
  9. 9. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS  Estrutural  Formar alguns hormônios  Formar anticorpos  Contração muscular  Transporte de oxigênico (hemoglobina = proteína + ferro);  Enzimática (acelerar reações químicas)
  10. 10. Estrutura primária  É a seqüência de aminoácidos em uma proteína.
  11. 11. Estrutura secundária  Surgem as pontes de hidrogênio que conferem a forma helicoidal para a “fita de aminoácidos”.
  12. 12. Estrutura Terciária  A hélice dobra-se nas três direções do espaço devido a atração entre as cargas elétricas dos aminoácidos que podem forma pontes bissulfeto (dois átomos de enxofre), ficando com forma enovelada.
  13. 13. Estrutura Quaternária  Em algumas proteínas os ‘novelos’ se associam formando o que chamamos de estrutura quaternária.
  14. 14. REVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA ESTRUTURA SECUNDÁRIA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA
  15. 15. Desnaturação de proteínas  Como você viu, a forma da proteína é importante para a sua função. Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação, substâncias químicas, etc. podem romper as ligações que mantém a forma da proteína, alterando a sua estrutura secundária e terciária.  Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que ocorreu a desnaturação.  Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação acentuada é irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e função.
  16. 16. Proteínas conjugadas  São proteínas que se associam a outras substâncias. Ex. Glicoproteínas (proteínas + glicídios) Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos) (encontramos nos cromossomos, ribossomos).
  17. 17. Proteínas que aceleram reações químicas.
  18. 18. ENZIMAS - biocatalisadoras - diminuem a energia de ativação para que ocorra a reação - alta especificidade- reagem com uma substância específica chamada substrato - sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato - modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima - catabolismo e anabolismo - reação de síntese (anabolismo) ou destruição (catabolismo) ENZIMA PEPSINA substrato proteína sítios ativos produtos peptídeos - catabolismo chave fechadura alta especificidade
  19. 19. Então...  Enzimas são proteínas especiais que funcionam como biocatalisadores (aceleração reações químicas já que diminuem a energia de ativação).
  20. 20. Cofator  Algumas enzimas são proteínas conjugadas que dependem de associar-se a outras moléculas para realizar sua atividade. Essa molécula é chamada de cofator que pode ser um metal (cálcio, zinco) ou uma substância orgânica, quando então é chamada de coenzima. Muitas vitaminas são coenzimas.  Nesse caso a parte proteica é chamada de apoenzima e o conjunto (proteina + cofator) é chamado de holoenzima.
  21. 21. A reação enzimática  Como você viu cada enzima reage com o seu substrato (são específicas). No final da reação o substrato transforma-se em outra substância e a enzima conserva-se inalterada.
  22. 22. Nomes de algumas enzimas  Geralmente se dá pelo nome do substrato com o sufixo ase.  Ex. amilase (substrato: amido)  Lactase (substrato: lactose)  Maltase (substrato: maltose)  Pepsina e tripsina (substrato: proteína).
  23. 23. Fatores que influenciam na velocidade da reação enzimática  pH  Temperatura  Concentração do substrato
  24. 24. pH
  25. 25. Temperatura A seta indica a temperatura ótima da enzima.
  26. 26. Concentração de substrato.
  27. 27. FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS
  28. 28. Inibição enzimática  É o fenômeno através do qual a enzima é inativada e não funciona mais, ou seja, não produz mais o substrato.  A inibição pode ser competitiva ( o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima) ou não-competitiva (o inibidor liga- se a outra região da enzima).
  29. 29. Inibição competitiva
  30. 30. Exemplo: inibição competitiva  Algumas bactérias que causam doenças possuem uma enzima que transformam o ácido paraminobenzoico (PABA) em uma vitamina (ácido fólico).  A molécula do antibiótico sulfanilamida (sulfa) é semelhante ao PABA e compete pelo centro ativo da enzima. Quando a sulfa se liga à enzima, não deixa o PABA se ligar e assim a bactéria não produz ácido fólico e morre.
  31. 31. Inibição não-competitiva  Produtos como o inseticida DDT e o veneno arsênico se ligam a outras regiões de algumas enzimas (não ao centro ativo), inibindo-as.

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