O documento discute a estrutura e função de aminoácidos, peptídeos e proteínas. Aborda a importância das proteínas, sua diversidade de funções, classificação de acordo com as funções e aminoácidos. Explora a composição das proteínas por repetições de aminoácidos e os níveis de estrutura das proteínas.

1. AMINOÁCIDOS,
PEPTÍDEO S E
PROTEÍNAS
Estrutura e função

2. IMPORTÂNCIA
Proteínas representam as moléculas
biológicas mais abundantes!
Proteínas (como enzimas) são
catalizadores de quase todas as
reações químicas na célula!
É a principal forma pela qual a
informação genética se expressa!

5. DIVERSIDADE DE F U N Ç Õ E S
 ENZIM AS E HORMÔNIOS:
⚫ Catalisam e regulam as reações que ocorrem
no organismo.
 M Ú S C U L O S E TENDÕES:
⚫ Proporcionam ao corpo os elementos do
movimento.
 P E L E E CABELO:
⚫ Oferecem revestimento externo.
 HEMOGLOBINA:
⚫ Transporte de oxigênio.
 ANTICORPOS:
⚫ Meios de proteção contra doenças.

6.  1- CATÁLIS E ENZIMÁTICA:
⚫ Enzimas catalisam e regulam as reações que
ocorrem no organismo.
 2- T RANSP ORT E E ARMAZENAMENTO:
⚫ Hemoglobina nas hemácias;
⚫ Ferritina armazenando átomos de ferro.
 3- MOVIMENTO COORDENADO:
⚫ Contração muscular: actina, miosina.
 4- S U ST E N TAÇ ÃO MECÂNICA:
⚫ Colágeno
 5- IMUNIDADE:
⚫ Meios de proteção contra doenças; anticorpos.
CLASSIFIC AÇ ÃO QUANTO AS F U N Ç Õ E S

7. CLASSIFIC AÇ ÃO QUANTO AS F U N Ç Õ E S
 6- I M P U LS O S NERVOSOS:
⚫ Proteínas receptoras nas sinapses.
 7- CO N T RO L E D O C R E S C I M E N T O E
DIFERENCIAÇÃO:
⚫ Hormônios; fatores de crescimento.

8. R
PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS PO
RE PE TIÇ ÕE S D E AMINOÁCIDOS
 Todas as proteínas
são formadas a
partir da ligação
em seqüência de
apenas 20
aminoácidos

9. Fórmula estrutural em comum:
Carbono
alfa

10. C LASSIFIC AÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS

11.  1- Grupo R apolar alifático;
 2- Grupo R apolar aromáticos;
 3- Grupo R carregado
negativamente;
 4- Grupo R carregado
positivamente;
 5- Grupos R polares, não
carregados.

12. 1- GR U P O R APOLAR ALIFÁTICO
Glicina Alanina Prolina Valina
Leucina Isoleucina
Metionina

13. • Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
• Ligações de van der Waals
• Ala, Val, Leu, Iso
– Interações hidrofóbicas
• Gly; menor aminoácido
• Met
– Possui átomo de enxofre
• Pro
– Iminoácido, menor flexibilidade estrutural
1- GR U P O R APOLAR ALIFÁTICO

14. 2- GR U P O R APOLAR AROMÁTICO
Fenilalanina Tirosina Triptofano

15. • Aminoácidos hidrofóbicos
• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com
a água
• Modificações pós-traducionais
– Fosforilação do OH da tirosina
• Fenilalanina
– Mais apolar
2- GR U P O R APOLAR AROMÁTICO

16. 3- GR U P O R C ARRE G A D O NEGATIVAMENTE
•Aminoácidos ácidos
–Carga negativa
–Possuem
segundo grupo
ácido carboxílico
Aspartato Glutamato

17. 4- GR U P O R C ARRE G A D O POSITIVAMENTE
Lisina Arginina Histidina

18. •Aminoácidos básicos
–Carga positiva
–Lisina, segundo grupo amino
–Arginina, grupo guanidina
–Histidina, grupo aromático Imidazol
4- GR U P O R C ARRE G A D O POSITIVAMENTE

19. 5- GR U P O S R POLARES, NÃO C ARRE G A D O S
Serina Treonina Cisteína
Asparagina Glutamina

20.  Solubilidade intermediária em água
 Serina e treonina
⚫Grupos hidroxila: fosforilação
 Asparagina e glutamina
⚫Grupo amida
 Cisteína
⚫Grupo sulfidrila
⚫Ligações dissulfeto
5- GR U P O S R POLARES, NÃO C ARRE G A D O S

21. Ligações dissulfeto (pontes dissulfeto)
Cisteína
Cisteína
Forma reduzida
Cistina
Forma oxidada

22. Pontes dissulfeto

23. GLUTATIONA, UM TRIPEPTÍDEO

24. GLUTATIONA, UM ANTIOXIDANTE

25. ABREVIAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS

27. Plantas tendem a sintetizar todos os aminoácidos

28. 4-hidroxiprolina (colágeno)
5-hidroxilisina (colágeno)
6-N-metilisina (miosina)
-carboxiglutamato (protrombina)
Desmosina (elastina)
selenocisteína
Aminoácidos Especiais

29. Ornitina
Citrulina
Aminoácidos Especiais
Encontrados no ciclo da uréia

30. QUIRALIDADE

31. SISTEMAS BIOLÓGICOS: APENAS
L-AMINOÁCIDOS

32.  Existem primariamente (pH fisiológico: 7,4) na forma
de um íon dipolar, ou zwitterion (do alemão zwitter,
“híbrido”)
AMINOÁCIDOS SÃO IONIZÁVEIS

33. AMINOÁCIDOS SÃO IONIZÁVEIS
 Em meio ácido:
 Em meio básico:

34. OH-
OH-
Isoelétrico
(pI)
Titulação de um aminoácido
Ponto

35. Titulação
da glicina
Constante de
equilíbrio (pK):
pH do ponto
intermediário
Regiões de
maior força
tamponante.

36. Titulação
do
glutamato

37. AMINOÁCIDOS SÃO IONIZÁVEIS
PROTEÍNAS SÃO IONIZÁVEIS
CA RG A DOS AMINOÁCIDOS VARIA CO M P H
CA RG A DAS PROTEÍNAS VARIA CO M P H

38. GR U P O S R DEF INEM AS PROPRIEDADES
IÔNICAS DOS POLIPEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

39. e agora, ligação
peptídica e
proteínas...

40. Reação de
condensação
ligação
peptídica

41. Grupamento
Amino-T
erminal
(N-Ter)
Grupamento
Carboxi-terminal
(C-Ter)
Ser Gly Tyr Ala Leu
Resíduos de aminoácidos de um peptídeo
Sentido da síntese protéica
N-Ter C-Ter

42. SÍNT ES E PROTÉICA NO RIBOSSOMO

43. DENOMINAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
Dipeptídeo Tripeptídeo
>10 aminoácidos= Polipeptídeo

44. EX E M P L O S D E PEPTÍDEOS
Glutationa
Aspartame

45. POLIPEPTÍDEOS , EXEM PL O S
Cadeia
polipeptídica
Glucagon
Hormônio que estimula
a quebra do glicogênio

46. POLIPEPTÍDEOS , EXEM PL O S
2 Cadeias
polipeptídicas
Insulina
Hormônio que regula a
utilização da glicose
Pontes
dissulfeto

47. biossíntese da
insulina
Retículo
endoplasmático
Complexo de
Golgi
Maturação
proteolítica

49. O que distingue uma
proteína da outra é o
número de
aminoácidos, o tipo
de aminoácidos, e a
ordem dos
aminoácidos na
cadeia polipeptídica
Estruturas
3D
Atividade biológica

52. Especificidade de ação biológica é
ditada pela estrutura 3D

53. Estrutura 3D de
proteínas

54. Tipos de “forças” que contribuem
para interações 3D de uma proteína
Pontes de hidrogênio
Ligações eletrostáticas
(iônicas)
Ligações de van der Waals
Interações hidrofóbicas
Pontes dissulfeto (covalentes)
Não
covalentes

56. Estrutura
primária
Níveis estruturais das proteínas
Resíduos de
aminoácidos
α Hélice
Cadeia
polipeptídica
3D
Composição de
subunidades
protéicas
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária

57. 1ª
2ª
3ª
4ª

58. α Hélice
Pontes de
hidrogênio
Linus Pauling
(1901-1994)
Estrutura secundária: alfa hélice

59. Estrutura secundária: alfa hélice
Estrutura
local de
proteinas

60. Estrutura terciária contendo alfa hélice

61. Bacteriorodopsina
Estrutura terciária contendo alfa hélice

62. Actinidina (Actinidaina), uma cisteína protease
encontrada em abacaxi, manga, banana e mamão

63. Estrutura secundária:
folha pregueada beta

64. Estrutura secundária:
folha pregueada beta

65. Estrutura secundária:
folha pregueada beta

66. Estrutura secundária:
folha pregueada beta

67. Estrutura terciária contendo folha β
E. Coli Porina
Barril β
Membrana

68. Estrutura terciária contendo folha β
Staphylococcus
aureus FosA
Resistência ao
antibiótico
Fosfomicina

69. Tipos de “forças” que contribuem
para interações 3D de uma proteína
Pontes de hidrogênio
Ligações eletrostáticas
(iônicas)
Ligações de van der Waals
Interações hidrofóbicas
Pontes dissulfeto (covalentes)
Não
covalentes

71. Aminoácidos hidrofóbicos:
• Ala, Val, Leu, Ile, Gly, Met, Pro, Phe, Tyr, Thr
Aminoácidos hidrofílicos:
• Glu, Gln, Asp, Asn, His, Lys, Tre, Ser, Arg, Cys
Meio aquoso
Determinantes 3D : interações
hidrofóbicas e hidrofílicas

72. Determinantes 3D : interações
hidrofóbicas e hidrofílicas
Aminoácidos
hidrofílicos
Membrana
(aminoácidos
hidrofóbicos)
Aminoácidos
hidrofílicos

74. Determinantes 3D : pontes dissulfeto

75. Desnaturação protéica
Proteína
normal
Proteína
Desnaturada
Com atividade
biológica
Renaturação
Perda de
atividade
biológica
Desnaturação
Temperatura, pH,
forca iônica,
solubilidade

76. Desnaturação protéica

78. Determinantes 3D : interações
eletrostáticas
Principalmente
envolvendo
aminoácidos com
carga: Lisina,
Arginina, Aspartato,
Glutamato
Mas também Histidina,
Serina e Tirosina
dependendo da ionização

79. Determinantes 3D : interações
eletrostáticas

80. (70 Aspartato) (31 Histidina)
lisozima
Determinantes 3D : interações
eletrostáticas

82. Determinantes 3D : pontes de hidrogênio

83. Determinantes 3D : pontes de hidrogênio

84. Como determinar a estrutura 3D
de uma proteína?
Cristalografia de raios X

85. Cristalografia de
raios X

86. Estrutura quaternária
4 SUBUNIDADES

87. Estrutura quaternária
8 Large subunits
8 Smal subunits

88. Ferritina
(24 sub.)
Estrutura quaternária

89. Supercomplexos protéicos na fotossíntese
Estrutura quaternária

90. Coenzimas

91. Vitaminas como coenzimas

92. Fosforilação e
defosforilação de proteínas

93. Fosforilação e
defosforilação de
proteínas

94. ALINHAMENTO D E S E Q Ü Ê N C I A S

95.  Os organismos possuem, proteínas (homologas)
⚫ Derivam do ancestral comum entre os organismos
 O alinhamento permite que identifiquemos as porções
mais importantes (conservadas) da proteína

96. EV O L U Ç Ã O M O L E C U L A R
 Quanto mais similares as sequências das
proteínas dos organismos, mais próximos eles são
evolutivamente