enzimas

1. ENZIMAS

2. Sacarose  CO2 e H2O
processo exergônico libera energia
livre (pensar, mover, sentir e ver)
O2
célula

3. Saco de açúcar  armazenado durante
anos
processo lento (favorável)
Sacarose   energia em
segundos

catálise
(tempo útil)

4. CATÁLISE
Sem a catálise, as reações químicas
necessárias para sustentar a
vida não ocorrem em escala
de tempo útil

5. Catalisador
substância que acelera as
reações químicas sem que ela própria
sofra modificações, o que significa que
pode ser utilizada repetidas vezes

6. Graças às enzimas, as células executam,
em milésimos de segundo, a síntese de
moléculas que, in vitro, sem enzimas,
necessitariam de semanas para serem
sintetizadas
Alto rendimento: no final da reação
gera-se apenas o produto desejado ou
alguns produtos – mas todos úteis às
células

7. Na síntese de laboratório, não-enzimática,
formam-se, moléculas desejadas e
numerosos subprodutos, originando-se
mistura, da qual a molécula
desejada deve ser separada
Se isso acontecesse no meio intracelular,
haveria produtos
indesejáveis que perturbaria o metabolismo

8. Sendo catalisadores eficientes, as enzimas
são usadas para síntese in vitro, em
laboratório experimental e na produção
industrial
As enzimas são proteínas e, como tais,
produzidas sob controle do DNA
são os efetores da informação genética
contida no DNA

9. Os catalisadores biológicos atuam:
temperatura do organismo
limites definidos de pH

10. 1700 – catálise biológica reconhecida na
digestão da carne por secreções
do estômago
1800 – conversão do amido em açúcares
simples pela saliva e por extratos
vegetais

11. 1850 – Louis Pasteur
concluiu que a fermentação do açúcar
em álcool pela levedura era
catalisada por “fermentos”
(enzimas)

12. 1897 – Eduardo Buchner
descobriu que os extratos de levedura
podiam fermentar o açúcar
até álcool
 enzimas funcionavam mesmo
quando removidas da célula viva

13. 1926 - James Sumner
 Isolou e cristalizou a urease;
 Cristais eram de proteínas;
 Postulou que “todas as enzimas
são proteínas”

14. Cristalizaram a pepsina e
tripsina bovinas; e outras
enzimas digestivas
Concluíram que eram proteínas
Conclusão Sumner foi aceita
1930 - John Northrop e
Moses Kunitz

15. Nessa época: J.B.S. Haldane
ENZIMAS
As interações fracas que se
estabelecem entre a enzima e o
substrato poderiam ser usadas para
distorcer a molécula do
substrato e catalisar a reação
Cerne da catálise enzimática

16. 75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
 Ficou evidenciado caráter protéico
 Atualmente + 2000 enzimas são
conhecidas
Século XX

17. ENZIMAS
Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas
moléculas de aminoácidos
Função:
Viabilizar a atividade das células,
quebrando moléculas ou juntando-
as para formar novos compostos.
Aminoácidos:
H
R C* COOH
NH2

18. ENZIMAS
Com exceção de um pequeno grupo
de moléculas de RNA
(RIBOZIMAS) → propriedades
catalíticas
enzimas são PROTEÍNAS
Aminoácidos:
H
R C* COOH
NH2

19. PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
1. Atividade catalítica depende
da integridade da sua conformação
protéica nativa
2. Enzima desnaturada ou dissociada
em subunidades a atividade
catalítica é destruída

20. PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
3. Quando fracionada em aa
constituintes, a sua atividade
catalítica é sempre destruída
4. As estruturas protéicas primária,
secundária, terciária e quaternária
são essenciais para a atividade
catalítica

21. PESO MOLECULAR: ENZIMAS
Variam de 12.000 até mais de
1 milhão
1. Algumas enzimas: requerem
somente resíduos de aminoácidos

22. ENZIMAS
2. Outras enzimas:
co-fator (íons inorgânicos:
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+)
+
coenzima (molécula orgânica
não protéica)

23. ENZIMAS
Coenzima ou íon metálico: ligada
à parte protéica da enzima é
chamada de
GRUPO PROSTÉTICO
Enzima considerada proteína
conjugada

24. ENZIMA: completa e ativa
HOLOENZIMA
Enzima + coenzima + cofator

25. ENZIMA
APOENZIMA OU APOPROTEÍNA
Parte protéica da enzima

26. ENZIMAS – ESTRUTURA
RNA
Estrutura
Enzimática
Ribozimas
Se covalente
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica

27. Fig. 5.6
(funcional – ativa)

28. COENZIMAS
transportadores transitórios de
grupos funcionais específicos
derivadas de vitaminas, nutrientes
orgânicos em pequena quantidade
na alimentação diária

31. ENZIMAS – COFATOR
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam
de elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2

32. ENZIMAS – COENZIMAS
Coenzima Abreviatura Reação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD+
Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP+
Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Flavina adenina
dinucleotídio
FAD Oxi-redução Riboflavina ou
Vitamina B2
 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
 Classificam-se em:
- transportadoras de hidrogênio
- transportadoras de grupos químicos
 Transportadoras de hidrogênio

33. ENZIMAS – COENZIMAS
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem
Coenzima A CoA-SH Transferência de
grupo acil
Pantotenato ou
Vitamina B5
Biotina Transferência de
CO2
Biotina ou
Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de
grupo amino
Piridoxina ou
Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de
unidades de carbono
Cobalamina ou
Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de
unidades de carbono
Ácido fólico
Tiamina
pirofosfato
TPP Transferência de
grupo aldeído
Tiamina ou
Vitamina B1
 Transportadoras de grupos químicos

34. ENZIMAS – PROTEÍNA
Classificação proteínas
Proteínas globulares Proteínas fibrosas
Estrutura das proteínas
Primaria Secundaria Terciária Quaternária
ENZIMAS
Proteínas globulares
Estrutura terciária
Proteínas com alto peso
molecular, maioria entre 15 a
1000 Kilo Daltons Unit (KD)
OBS: 1 Dalton = 1 unidade de
peso molecular (AMU)

35. ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS
Especificidade;
Produtos biológicos;
Reações viáveis economicamente e
seguras;
Aceleram a velocidade das reações;
Econômicas - reduzem a energia de
ativação;
Não são tóxicas;

36. ENZIMAS
Comparação das enzimas com catalisadores químicos.
Característica Enzimas Catalisadores Químicos
Especificidade ao substrato alta baixa
Sensibilidade à T e pH alta baixa
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto moderado
Formação de subprodutos baixa alta
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa
Presença de cofatores
sim não

37. ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
 Subclasses
Exemplos de
Subclasses
Tipo de reação catalisada Classe
Hidratases Adicionam H2O à ligas duplas Liases
Quinases Transferem fosforilas do ATP Transferase
Mutases Movem fosforilas dentro da
mesma molécula
Isomerase
Sintases Síntese independente de ATP Transferases
Sintetases Síntese dependente de ATP Ligases

38. ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2
Condições da Reação Velocidade
Relativa
Sem catalisador
Platina
Enzima Catalase
1
2,77 x 104
6,51 x 108
H2O2 H2O O2
+
Catalase
superfícies

39. ENZIMAS – CATALISADORES
Não são consumidos na reação
H2O2 H2O O2
+
Catalase
E + S E + P

40. ENZIMAS – CATALISADORES
Atuam em pequenas concentrações
1 molécula de Catalase
decompõe
5 000 000 de moléculas
de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Número de renovação = n° de moléculas de
substrato convertidas em produto por uma única
molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.

41. Em geral, as reações químicas que liberam
energia podem ocorrer sem acréscimo de
energia externa
Tais reações ocorrem com velocidades
baixas, porque as moléculas não possuem a
energia necessária para iniciar a reação
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

42. Exemplo: embora a oxidação da glicose
libere energia, esta não ocorre, a
menos que a energia para iniciar reação
esteja disponível
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
Energia necessária para iniciar uma
reação

43. Energia de ativação
pode ser considerada
como uma barreira que as moléculas devem
superar para que uma reação seja iniciada

44. Exemplo
por analogia, uma rocha em
repouso numa depressão no topo de uma
colina rolaria facilmente se empurrada
para fora da depressão.
A energia de ativação
é semelhante à energia necessária para
retirar a rocha de dentro da depressão

45. • Para ativar uma reação, a maneira geral é
aumentar a temperatura – aumentando
conseqüentemente o movimento das
moléculas
Ex: quando risca um palito de fósforo. Se a
energia de fricção (riscando) é adicionada
aos reagentes na cabeça do palito de fósforo,
a temperatura aumenta, e o palito se
acende

46. • nas células, uma reação como esta,
aumentaria a temperatura de modo a
desnaturar as proteínas e evaporar os
líquidos
as enzimas diminuem a energia de ativação,
de modo que as reações podem ocorrer em
temperaturas moderadas nas células vivas

47. ENZIMAS – CATALISADORES
Não alteram o estado de equilíbrio
•Abaixam a energia de ativação;
Diferença entre
a energia livre
de S e P
Caminho da Reação
Energia de ativação com
enzima
Energia de ativação sem enzima
S
P

48. AÇÃO ENZIMÁTICA
A molécula da enzima possui um ou mais
centros ativos (sítio ativo ou de ligação –
superfície onde as reações ocorrem)
Sítio ativo: região onde a enzima forma
fraca associação com seu substrato

50. • Substrato: substância na qual a enzima atua
a molécula de substrato possui energia
cinética e colide com várias outras
moléculas dentro da célula
Quando colide com o sítio ativo de sua
enzima, forma-se um complexo enzima-substrato
o substrato sofre alteração química, e o
produto ou produtos são formados

51. ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO
E + S E S P + E
Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima

52. As enzimas possuem alto grau de
especificidade – catalisam apenas um tipo de
reação, e a maioria atua em apenas um
substrato específico
-estrutura terciária,
-forma e carga elétrica do sítio ativo

interfere na especificidade

53. Quando uma enzima atua em mais de um
substrato, estes possuem o mesmo
grupamento funcional ou o mesmo tipo de
ligação química
Ex: enzimas proteolíticas – clivam proteínas,
atuam em s proteínas, mas sempre nas
ligações peptídicas

54. enzimas – denominadas adicionando-se o
sufixo ase ao nome do substrato no qual
atuam
Ex: Fosfatases – atuam em fosfatos
Sucrase – cliva a sacarose
Lipases – lipídeos
Peptidases – ligações peptídicas

55. Local onde atuam
1) Endoenzimas – ou enzimas intracelulares,
atuam dentro da célula que as produziu
2) Exoenzimas – extracelulares, são
sintetizadas na célula, mas atravessam a
membrana celular para atuar no espaço
periplasmático ou nas imediações da
célula

56. ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): Chave-Fechadura 
alto grau de especificidade
a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato

57. ENZIMAS –
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores que alteram a velocidade de reações
enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.

59. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações
no estado de ionização dos componentes do sistema
à medida que o pH varia
pH

60. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO PH
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iônica;
- natureza química do tampão;
- concentração de íons metálicos;
- concentração de substratos;
- concentração da enzima
ENZIMA pH ÓTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalase 7,6
Arginase 9,7
Fumarase 7,8

61. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
 temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) velocidade de reação aumenta, como se observa na
maioria das reações químicas;
(b) estabilidade da proteína decresce devido a
desativação térmica.

62. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
Temperatura ótima para que atinja sua atividade
máxima,
temperatura máxima = a enzima possui atividade
constante por um período de tempo

63. ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
O efeito da temperatura depende:
- pH e a força iônica do meio;
- presença ou ausência de ligantes
ENZIMA TEMPERATURA ÓTIMA (°C)
Pepsina 31,6
Tripsina 25,5
Urease 20,8

64. ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Victor Henri (1903): E + S  ES
1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
E + S
K1
K-1
ES
Kp
E + P

65. ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Cinética Enzimática
 Determinar as constantes de afinidade do S e
dos inibidores;
 Conhecer as condições ótimas da catálise;
 Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
 Determinar a função de determinada enzima
em uma rota metabólica.

66. ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA
Inibidor competitivo concorre com o S pelo sítio ativo da E
livre
I  análogo não metabolizável, derivado de
um S verdadeiro (intermediário),
S substituto da E ou
um P da reação

67.  Essa molécula não-substrato atua como inibidor
competitivo da reação
 compete, com o substrato, pelo sítio ativo

68. ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA
[substrato] necessária para
obter a mesma [ES]
afinidade da enzima pelo
substrato
I compostos com estrutura
molecular lembra S

69. 1) [substrato] e a [ inibidor]
os sítios ativos de algumas moléculas
enzimáticas são ocupados pelo inibidor
e a velocidade da reação é apenas
levemente reduzida

70. 2) [substrato] e a [ inibidor]
os sítios de muitas moléculas enzimáticas
são ocupados pelo inibidor, e a
velocidade da reação é bastante
reduzida

71. as células bacterianas convertem o ácido p-
aminobenzóico (PABA) em ácido fólico
(vitamina essencial)
se as sulfas estão presentes, elas
competem com o PABA pelo sítios ativos
das enzimas
 quanto maior a [sulfas] > a inibição da
síntese de ácido fólico
Ex: as sulfas são inibidores competitivos

72. As enzimas também podem ser inibidas
por substâncias chamadas inibidores não-
competitivos
Alguns inibidores não-competitivos se
ligam à enzima no sítio alostérico
Sítio alostérico = diferente do sítio ativo

73. ENZIMAS –
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente,
aleatória e independentemente em um sítio que lhe é
próprio.
I não tem semelhança
estrutural com o S
[substrato] não diminui a
inibição
Vmax na presença do
inibidor

74. Tais inibidores distorcem a estrutura
terciária da proteína e alteram o formato do
sítio ativo
Qualquer molécula enzimática modificada não
pode mais se ligar ao substrato, logo não
pode catalisar a reação

75. alguns inibidores não-competitivos se ligam
reversivelmente,
outros de modo irreversível e inativa
permanentemente a molécula enzimática –
reduz bastante a velocidade da reação

76. irreversível e inativa
Ex: chumbo, mercúrio e outros
metais pesados, podem se ligar a
molécula enzimática
– alteram permanentemente sua
forma e conseqüentemente
inativando-a

78. Inibição por feedback – não-competitiva
reversível - regula a velocidade de muitas
vias metabólicas
Ex: quando o produto final de uma via se
acumula, freqüentemente se liga e inativa
a enzima que catalisa a primeira reação da
via

79. Aumento do produto
final – desacelera
toda a via
Inibidor específico

80. ENZIMAS –
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
 I se combina com um grupo funcional, na molécula
da E, que é essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax   parte da E é completamente removida do
sistema.
K2
E + P
E + S ES
K1
EI
+
I

81.  Imobilizadas
 Reutilização
 Maior estabilidade
(faixas mais amplas de
pH e temperatura)
 Menor interferência de
inibidores e/ou
ativadores
 Livres
 Instabilidade
 Rápida perda da
atividade catalítica
 Não podem ser
recuperadas
 Enzimas Livres versus Enzimas Imobilizadas
ENZIMAS - IMOBILIZADAS

82. ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 A enzima livre é imobilizada em um suporte inerte
como vidro poroso, alginato, etc.
 O principal interesse em imobilizar uma enzima é
obter um bio-catalisador com atividade e
estabilidade que não sejam afetadas durante o
processo, em comparação à sua forma livre.

83. ENZIMAS - IMOBILIZADAS

84. ENZIMAS - IMOBILIZADAS
Vantagens da utilização de enzimas imobilizadas
- As enzimas podem ser reutilizadas
- Os processos químicos podem ser continuamente operados e
prontamente controlados
- Os produtos podem ser facilmente separados
- Os problemas com efluentes e manipulações de materiais são
minimizados
- A reprodutibilidade do procedimento analítico pode ser
aumentada
- Em alguns casos, as propriedades enzimáticas (atividade e
estabilidade operacionais) podem ser alteradas

85. ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 Medida da atividade:
 Atividade da enzima imobilizada é mais fraca
que a das enzima nativa, mas a estabilidade é
maior.
 Influencia das condições operacionais:
 imobilizada  resistem melhor a variações de pH
e tratamentos térmicos;
Obs: origem da enzima, suporte utilizado e método de fixação

86. ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 Indústria de alimentos:
 Glicose isomerase fixada para a produção de
xaropes com alto teor de frutose;
 Celulase  Conversão de celulose em açúcares
solúveis;
 (Sacharomices cerevisae)  álcoois puros.
 Uso Industrial:
 Fonte para produção de penicilinas sintéticas.

87. ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 Lipases imobilizadas:
Imobilizadas em carvão de coco, bauxita e gel de
ágar utilizadas na transformação de óleo de soja
em biodisel.

88. ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 Em desenvolvimento:
 Estudos de filtros que utilizam enzimas
imobilizadas na superfície do meio filtrante para o
tratamento do ar dos ambientes.
 Recentes avanços na imobilização de enzimas por
argilas, utilizadas em biorremediação.

89. ENZIMAS – APLICAÇÕES
ENZIMA FONTE APLICAÇÃO
Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica,
bebidas, carnes
Bromelina abacaxi Ajuda na digestão, Médica,
bebidas, carnes
Diastase malte Panificação, xarope
Pepsina mucosa gástrica
suíno
Amaciamento de carne
Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes
Origem vegetal
Origem animal
Origem microbiana

90. ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Proteases
 Leite: na preparação do leite de soja.
 Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do
osso ou espinha.
 Vinhos: clarificação.
 Queijo: coagulação da caseína.

91. ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Lactase
 Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.
 Leite: estabilização das proteínas do leite em
leites congelados por remoção da lactose.
 Hidrólise da lactose, permitindo o uso por
adultos deficientes na lactase intestinal e em
crianças com deficiência em lactase congênita.

92. ENZIMAS – APLICAÇÕES
 -amilase
 Fermentados: conversão do amido a maltose
por fermentação. Remoção da turbidez do
amido
 Chocolate/cacau: liquefação do amido

93. ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Peroxidase
 Deterioração - Frutas: contribui na reação de
escurecimento.
 Polifenoloxidase
 Chá/Café: desenvolvimento do escurecimento
durante fermentação.
 Deterioração - Frutas e Vegetais: reação de
escurecimento e perda de vitaminas.

94. ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Enzimas utilizadas em rações para aves.
Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais
Lipídios e
ácidos graxos
Lipases
Melhora a utilização do fósforo dos vegetais.
Ácido fítico
Fitase
Degradação mais eficiente do amido.
Amido
Amilases
Degradação mais eficiente de proteínas.
Proteínas
Proteases
Degradação da celulose e liberação de nutrientes
Celulose
Celulases
Efeitos
Substrato
Enzima

95. ENZIMAS – APLICAÇÕES
Tratamento de efluentes
 Preocupação ambiental desencadeou procura por
outras alternativas, as chamadas "tecnologias
limpas“.

96. ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes
Enzima e fonte Poluentes e efluentes
Azorredutase (Pseudomonas luteola) Indústria de tinta
Catalase (Baccilus sp.) Remoção de H2O2 em efluentes de
branqueamento de tecidos
-glicosidase e Manganês peroxidase Remoção de corantes azo na industria de
alimentos e industria têxtil
Polifosfatase e Fosfotransferase Remoção de fosfato biológico de efluentes
Protease pronase (Pseudomonas
aeruginosa)
Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de
efluentes, para reutilização da água
Naftaleno-dioxigenase Remoção de naftaleno
Lipase (Penicillium P4) Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo
de oliva
(Candida rugosa) Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes
avícolas
(pâncreas de porco) Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes
da indústria de derivados lácteos

97. ENZIMAS – APLICAÇÕES
Indústria de detergentes;
Indústria têxtil;
Indústria de papel e celulose;
Curtumes;
Biorremediação: polímeros, hidrocarbonetos e
clorados.

98. ENZIMAS – APLICAÇÕES
Aplicação da Lipase no tratamento de águas
residuárias com elevados teores de lipídeos
JUSTIFICATIVA
 Efluentes com  teores de gorduras e óleos -
enzimas capazes de hidrolisar os triglicerídeos
 Etapa é lenta e nem sempre há m.o. específicos
para a produção de lipase
formação de uma camada gordurosa sobre as lagoas

99. ENZIMAS – APLICAÇÕES
OBJETIVO
aplicação de um pré-tratamento
enzimático
Caracterizar o efluente
 Caracterizar as propriedades catalíticas das enzimas
 Testar ≠ tempos de hidrólise na formação de ácidos
graxos (2h, 4h, 8h, 12h e 24h)
 Avaliar o impacto do tratamento enzimático por
meio de testes de biodegradabilidade expressa pela
DQO e atividade metanogênica.

100. ENZIMAS – APLICAÇÕES
MATERIAL E MÉTODOS
Determinação da Atividade Hidrolítica

Substrato: Controle = azeite de oliva
Efluente = efluente de indústria de
produtos avícolas
Incubados em banho-maria sob agitação
Tampão e solução enzimática (5mg/mL). Branco
Solução de etanol:acetona – parar a reação
Ácidos graxos liberados titulados com KOH (0,02M)
e indicador fenolftaleína

101. ENZIMAS – APLICAÇÕES
RESULTADOS
Influência do pH na atividade hidrolítica das lipases
LNU e LKM
0
100
200
300
400
500
600
700
5,5 6 6,5 7 7,5 8 8,5
pH
Atividade
(U)
130
145
160
175
190
205
220
235
LKM - Efluente
LNU - Efluente

102. ENZIMAS – APLICAÇÕES
RESULTADOS
10 20 30 40 50 60
300
400
500
600
700
800
900
Lipase Pancreatina (LKM)
Lipase Pancreatina (LNU)
Atividade
(U)
concentração (%)
Influência da concentração de substrato na atividade
hidrolítica das lipase LKM e LNU