O documento discute as proteínas, descrevendo-as como macromoléculas complexas resultantes da condensação de aminoácidos. As proteínas podem ter diferentes estruturas e funções, incluindo enzimas, hormônios, proteínas estruturais e de transporte. Sua estrutura primária, secundária, terciária e quaternária conferem estabilidade e permitem que desempenhem suas funções vitais.

1. PROTEÍNAS

2. PROTEÍNAS
• do grego protos = primeiro
• Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas
• macromoléculas resultantes da condensação de moléculas
α aminoácidos através da ligação peptídica.
• polipeptídios que resultam na condensação de milhares de
moléculas de α aminoácidos.
As sua macromoléculas possuem pesos moleculares
variados desde alguns milhares até vários milhões.

3. Importância das Proteínas
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada
com suas funções no organismo, e não com sua
quantidade
Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são
proteínas
Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.
Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras
moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios -
que são necessárias para a vida.
3

4. PROTEÍNAS
• Hormônios e receptores - Ex.insulina
• Enzimas - Ex.pepsina
• Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas
• Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina
• Proteínas contráteis - Ex.actina
• Proteínas motoras – Ex. miosina
• Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina
• Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores,
entre outros – Ex.fator de crescimento neural

5. PROTEÍNAS - Função
• Função plástica e construtora:
As proteínas são utilizadas na reparação e
construção de tecidos no organismo e estão
presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele,
músculo, tendões e ligamentos são formas de
proteínas estruturais.
• Função reguladora:
As proteínas estão presentes nos hormônios e
enzimas que atuam na regulação dos processos
metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.

6. PROTEÍNAS - Função
Função energética:
As proteínas fornecem energia quando os
carboidratos e os lipídios são insuficientes para
satisfazer as necessidades energéticas. Em
exercícios prolongados, com mais de uma hora
de duração, as proteínas contribuem com 5 a
10% do total de energia necessária.

7. Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes
(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

8. Estrutura Estrutura
primária secundária
Resíduos de α-hélice
aminoácidos
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de
aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida
principalmente por pontes de hidrogênio.

9. Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária
Resíduos de α-hélice Cadeia
aminoácidos polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional
de um polipeptídio.

10. Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária quaternária
Resíduos de α-hélice Cadeia Subunidades
aminoácidos polipeptídica montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.

11. PROTEÍNAS – Estrutura Primária
• Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula.
• É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo
espacial da molécula.
• A estrutura primária da proteína resulta em uma
longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".
Estrutura primária

12. PROTEÍNAS – Estrutura Primária
• A estrutura primária de uma proteína é destruída por
hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.
Sua estrutura é somente a seqüência dos
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.

13. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
• Doença genética
•Hemácias não conseguem ligar o O2
•Troca de um resíduo de aminoácido na
sequência primária
•ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)

14. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
ANEMIA FALCIFORME
Células defeituosas que
obstruem vasos.-> dor.
Vivem mais ou menos 30
dias ->pouca vida útil.
anemia hemolítica
Transplante de medula

15. PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária
É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.
É o último nível de organização das
proteínas fibrosas, mais simples
estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos e dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.

16. PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária
• Em geral, estas ligações forçam a
proteína a assumir uma forma helicoidal,
como uma corda enrolada em torno de um
tubo imaginário.
– Esta forma, a mais comum, é chamado
de alfa hélice.
– Outras formas na estrutura secundária
são as folhas-β. As folhas- β, um
segmento da cadeia interage com
outro, paralelamente.

17. α-Hélice
• É a forma mais comum de
estrutura secundária regular
• Caracteriza-se por uma hélice
em espiral formada por 3,6
resíduos de aminoácidos por
volta
• As cadeias laterais dos
aminoácidos se distribuem para
fora da hélice
• A principal força de
estabilização da a - Hélice é a
ponte de hidrogênio. 17

18. β-Folhas
• Envolvem 2 ou mais
segmentos polipeptídicos da
mesma molécula ou de
moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no
sentido anti-paralelo
• Os segmentos em folha β da
proteína adquirem um aspecto
de uma folha de papel
dobrada em pregas.
• As pontes de hidrogênio mais
uma vez são a força de
estabilização principal desta
18
estrutura

19. Conformação β
antiparalela
Pontes de
hidrogênio

20. Cadeia alfa (α)
) Cadeia alfa (α)
)

21. A α-hélice e a folha β são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as
proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos,
sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.
Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas
estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Cα.
Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra β ou
“alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.
tipo 1 tipo 2
Dobra β “Zinc-finger”
hélice-dobra-hélice

22. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre
si na seqüência polipeptídica.
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar
em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por segmentos lineares da
cadeia polipeptídica.
Os domínios são considerados as unidades funcionais e
de estrutura tridimensional de uma proteína.

23. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

24. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
• O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos
aminoácidos
Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que
perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a
dobra ou looping da proteína.
Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no
interior da proteína dobrada
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se
encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na
superfície da estrutura da proteína.
Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são
propriedades da estrutura terciária

25. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
• A conformação
tridimensional - forças
estabilizadoras.
Pontes de H
Ligações dissulfeto –
forma elos covalentes entre
as cadeias laterais de
cisteína.
Interações hidrofóbicas.

26. ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE
LHE
CONFEREM ESTABILIDADE

27. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
(união de cadeias polipeptídicas)
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
• As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
proteína.
• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

28. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
• O número de cadeias de 2 a mais de 12.
• dímero, trímero ou tetrâmero .

29. HEMOGLOBINA
Tetrâmero– cadeias poliperptídicas.
Duas cadeias α e duas cadeias β.
Heme
Grupo heme(grupo prostético) Subunidades beta
(
Subunidades alfa

30. PROTEÍNAS
Classificação quanto à forma:
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulosas

31. PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e
possuem pesos moleculares elevados.
São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e
paralelas ao eixo da fibra.
A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o
colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.
Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente,
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades
globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).

32. MIOSINA

33. PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa,
são mais ou menos esféricas. Possuem
tanto α-hélices como folhas β.
São geralmente solúveis nos solventes
aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10000 e vário milhões.
Nesta categoria situam-se as proteínas
transportadoras como a hemoglobina,
enzimas, etc.

34. PROTEÍNAS
GLOBULARES

35. PROTEÍNAS: Desnaturação e
Renaturação
Interações não-covalentes
são fracas
Desnaturação
Ligações dissulfeto –
desorganização
Renaturação
fatores: calor, pH,
detergentes