Bioquímica proteínas

ProteínasProteínas
Prof. Me. Lorrana Nara
lorrana.nobrega@ifgoiano.edu.brlorrana.nobrega@ifgoiano.edu.br

PROTEÍNAS
o As proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que
significa “a primeira” ou a “mais importante”, são as
biomoléculas mais abundantes nos seres vivos, estando
presentes em todas as partes de uma célula.

PROTEÍNAS
o Sua composição é variada no organismo.
MÚSCULO SANGUE PELE
80% 70% 90%

PROTEÍNAS
o As proteínas são compostos orgânicos de alto peso
molecular (>10.000 u), formados pela condensação
(ligações peptídicas) de α-aminoácidos.
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água

o A ligação peptídica forma-se entre o átomo de carbono
(C) do grupo carboxílico e o átomo de azoto (N) do grupo
amina com eliminação de água. As duas extremidades da
cadeia assim formada são designadas por "terminal
amino " e " terminal carboxílico"
PROTEÍNAS

o A ligação peptídica apesar de ser representada por um
único traço de ligação, tem características intermediárias
entre uma ligação simples e uma dupla ligação, devido às
interações entre as duas formas de ressonância.
o A consequência desse caráter parcial da dupla ligação é
que não há possibilidade de rotação em torno da ligação
peptídica.
PROTEÍNAS

o A rotação ocorre neste caso, em torno das ligações
simples do carbono α:
Ângulo ϕ: Cα – N
Ângulo ψ: Cα – C=O
PROTEÍNAS

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Primária
o A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência
de aminoácidos constituintes, formando uma cadeia linear.
Estrutura primária
(sequencia de amino ácidos)

• Primária
o A identificação da sequência inicia-se no terminal amino.
Por exemplo, consideremos a reação entre os aminoácidos
alanina e serina. Com estes aminoácidos podemos formar
dois dipeptídeos com estrutura primária diferente: AS e SA.
Alanina-Serina Serina-Alanina

• Primária
o A estrutura primária do peptídeo representado na figura
seguinte é ASG. A azul está representada a cadeia principal
(backbone) e a vermelho identificam-se as cadeias laterais.
Terminal N
Terminal C

• Secundária
o A estrutura secundária se refere ao arranjo espacial
helicoidal de segmentos de aminoácidos que estejam
próximos um dos outros na seqüência linear.
Estrutura secundária

• Secundária
o Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre
os carbonos alfa e os grupamentos amina e carboxila
vizinhos.

• Secundária
o As duas principais conformações assumidas são
denominadas α-hélice e folha β-pregueada.

• Secundária
1. Estrutura em α-hélice
A cadeia polipeptídica
principal é fortemente
helicoidizada formando a
parte interna do bastão .
Exemplos:
DNA

• Secundária
2. Estrutura em folha β-pregueda
Consiste em uma cadeia peptídica quase
totalmente distendida ao invés de firmemente
enrolada .
Visão superior Visão lateral
Exemplos:
Queratina, Insulina

• Terciária
o Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia
polipeptídica por interações não covalentes entre os grupos
R de seus aminoácidos.

• Terciária

• Forças Intermoleculares
o A ligação química que mantém os átomos de uma
moléculas unidas é uma força intramolecular.
o A força de atração entre moléculas é uma força
intermolecular.
Tipo de ligação Composto Energia de ligação
(kJ/mol)
Ligação iônica NaCl 788
Interação iônica NaCl - NaCl 200

Pontes de Hidrogênio
• É a principal interação que ocorre nas proteínas. São
estabelecidas entre os grupo R dos aminoácidos
polares.

Interação íon-íon
• É a interação que ocorre entre aminoácidos ácidos e
básicos.

Interação de Van der Walls
• É uma interação entre aminoácidos apolares.
Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se
estabilizam com interações no interior da molécula,
impedindo a infiltração de água. Essa é uma interação
um pouco mais forte.

Interação íon-íon
• É uma interação entre aminoácidos apolares.
Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se
estabilizam com interações no interior da molécula,
impedindo a infiltração de água.

Pontes de dissulfeto
É uma interação entre átomos de enxofre, importante para
a manutenção da estrutura terciária. Essa interação é
típica da cisteína e sua força pode ser comparada á
uma ligação peptídica típica.

• Quaternária
o A grande maioria das proteínas são formadas por duas ou
mais cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem
entre si por meio de forças intermoleculares. A estrutura
quaternária é o resultado da associação das subunidades à
formação proteína funcional.
Exemplo da hemoglobina. Observe
que a proteína contém quatro partes
distintas.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
• Quanto à sua conformação:
Proteínas Fibrosas
o As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são
geralmente insolúveis e desempenham um papel
basicamente estrutural nos sistemas biológicos. A queratina
e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas.
Queratina

• Quanto à sua conformação:
Proteínas globulares
o As proteínas que apresentam uma forma final
aproximadamente esférica são chamadas globulares. São
geralmente solúveis. A mioglobina e a hemoglobina são
exemplos de proteínas globulares.

• Quanto à sua composição:
Proteínas Simples
o São formadas apenas por aminoácidos (albuminas e
globulinas).
Proteínas Conjugadas
o Apresentam uma porção não protéica.
Proteína conjugada Grupo prostético
glicoproteína carboidrato
lipoproteína lipídio
nucleoproteína Ácido nucléico
metaloproteína metal

o A solubilidade das proteínas é definida
fundamentalmente por sua estrutura primária e sua
interação com a água. Apesar disso, pode ser
afetada por características do meio:
 pH
 Concentração de sais;
 Constante dielétrica do solvente
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS

o pH: a variação da carga líquida de uma proteína tem
implicações na sua solubilidade.
Pesq. agropec. bras. vol.35 no.1 Brasília Jan. 2000

o Concentração de sais: algumas proteínas tornam-se
solúveis em água com a adição de sais.

o Constante dielétrica dos solventes: alguns solventes
ao serem adicionados à água reduzem a constane
dielétrica do meio e reduzem a solubilidade das
proteínas.

o Ao ser sintetizada na célula, a proteína primária dobra-se
espontaneamente, originando uma estrutura primária ou
secundária. Essa proteína adquire a sua forma nativa.
o Quando essa proteína sofre alterações em físicas ou
químicas no seu ambiente, a sua estrutura espacial é
modificada e ocorre a perda da sua função biológica. Essa
proteína é dita desnaturada.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Rompimento das ligação não covalentes

• Fatores que afetam a desnaturação:
o Temperatura;
o Ácidos e álcalis fortes;
o Solventes orgânicos;
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

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