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Bioquímica proteínas

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Bioquímica proteínas

  1. 1. ProteínasProteínas Prof. Me. Lorrana Nara lorrana.nobrega@ifgoiano.edu.brlorrana.nobrega@ifgoiano.edu.br
  2. 2. PROTEÍNAS o As proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que significa “a primeira” ou a “mais importante”, são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos, estando presentes em todas as partes de uma célula.
  3. 3. PROTEÍNAS o Sua composição é variada no organismo. MÚSCULO SANGUE PELE 80% 70% 90%
  4. 4. PROTEÍNAS o As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular (>10.000 u), formados pela condensação (ligações peptídicas) de α-aminoácidos. Ligação Péptica Aminoácido 2Aminoácido 1 Duplo Peptídeo Água
  5. 5. o A ligação peptídica forma-se entre o átomo de carbono (C) do grupo carboxílico e o átomo de azoto (N) do grupo amina com eliminação de água. As duas extremidades da cadeia assim formada são designadas por "terminal amino " e " terminal carboxílico" PROTEÍNAS
  6. 6. o A ligação peptídica apesar de ser representada por um único traço de ligação, tem características intermediárias entre uma ligação simples e uma dupla ligação, devido às interações entre as duas formas de ressonância. o A consequência desse caráter parcial da dupla ligação é que não há possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica. PROTEÍNAS
  7. 7. o A rotação ocorre neste caso, em torno das ligações simples do carbono α: Ângulo ϕ: Cα – N Ângulo ψ: Cα – C=O PROTEÍNAS
  8. 8. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS • Primária o A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência de aminoácidos constituintes, formando uma cadeia linear. Estrutura primária (sequencia de amino ácidos)
  9. 9. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS • Primária o A identificação da sequência inicia-se no terminal amino. Por exemplo, consideremos a reação entre os aminoácidos alanina e serina. Com estes aminoácidos podemos formar dois dipeptídeos com estrutura primária diferente: AS e SA. Alanina-Serina Serina-Alanina
  10. 10. • Primária o A estrutura primária do peptídeo representado na figura seguinte é ASG. A azul está representada a cadeia principal (backbone) e a vermelho identificam-se as cadeias laterais. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Terminal N Terminal C
  11. 11. • Secundária o A estrutura secundária se refere ao arranjo espacial helicoidal de segmentos de aminoácidos que estejam próximos um dos outros na seqüência linear. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Estrutura secundária
  12. 12. • Secundária o Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa e os grupamentos amina e carboxila vizinhos. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  13. 13. • Secundária o As duas principais conformações assumidas são denominadas α-hélice e folha β-pregueada. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  14. 14. • Secundária 1. Estrutura em α-hélice ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS A cadeia polipeptídica principal é fortemente helicoidizada formando a parte interna do bastão . Exemplos: DNA
  15. 15. • Secundária 2. Estrutura em folha β-pregueda ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Consiste em uma cadeia peptídica quase totalmente distendida ao invés de firmemente enrolada . Visão superior Visão lateral Exemplos: Queratina, Insulina
  16. 16. • Terciária o Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações não covalentes entre os grupos R de seus aminoácidos. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  17. 17. • Terciária ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  18. 18. • Forças Intermoleculares o A ligação química que mantém os átomos de uma moléculas unidas é uma força intramolecular. o A força de atração entre moléculas é uma força intermolecular. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Tipo de ligação Composto Energia de ligação (kJ/mol) Ligação iônica NaCl 788 Interação iônica NaCl - NaCl 200
  19. 19. • Forças Intermoleculares Pontes de Hidrogênio • É a principal interação que ocorre nas proteínas. São estabelecidas entre os grupo R dos aminoácidos polares. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  20. 20. • Forças Intermoleculares Interação íon-íon • É a interação que ocorre entre aminoácidos ácidos e básicos. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  21. 21. • Forças Intermoleculares Interação de Van der Walls • É uma interação entre aminoácidos apolares. Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se estabilizam com interações no interior da molécula, impedindo a infiltração de água. Essa é uma interação um pouco mais forte. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  22. 22. • Forças Intermoleculares Interação íon-íon • É uma interação entre aminoácidos apolares. Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se estabilizam com interações no interior da molécula, impedindo a infiltração de água. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  23. 23. • Forças Intermoleculares Pontes de dissulfeto É uma interação entre átomos de enxofre, importante para a manutenção da estrutura terciária. Essa interação é típica da cisteína e sua força pode ser comparada á uma ligação peptídica típica. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  24. 24. • Forças Intermoleculares ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
  25. 25. • Quaternária o A grande maioria das proteínas são formadas por duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem entre si por meio de forças intermoleculares. A estrutura quaternária é o resultado da associação das subunidades à formação proteína funcional. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Exemplo da hemoglobina. Observe que a proteína contém quatro partes distintas.
  26. 26. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS • Quanto à sua conformação: Proteínas Fibrosas o As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. A queratina e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas. Queratina
  27. 27. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS • Quanto à sua conformação: Proteínas globulares o As proteínas que apresentam uma forma final aproximadamente esférica são chamadas globulares. São geralmente solúveis. A mioglobina e a hemoglobina são exemplos de proteínas globulares.
  28. 28. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS • Quanto à sua composição: Proteínas Simples o São formadas apenas por aminoácidos (albuminas e globulinas). Proteínas Conjugadas o Apresentam uma porção não protéica. Proteína conjugada Grupo prostético glicoproteína carboidrato lipoproteína lipídio nucleoproteína Ácido nucléico metaloproteína metal
  29. 29. o A solubilidade das proteínas é definida fundamentalmente por sua estrutura primária e sua interação com a água. Apesar disso, pode ser afetada por características do meio:  pH  Concentração de sais;  Constante dielétrica do solvente SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
  30. 30. o pH: a variação da carga líquida de uma proteína tem implicações na sua solubilidade. SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS Pesq. agropec. bras. vol.35 no.1 Brasília Jan. 2000
  31. 31. o Concentração de sais: algumas proteínas tornam-se solúveis em água com a adição de sais. SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
  32. 32. o Constante dielétrica dos solventes: alguns solventes ao serem adicionados à água reduzem a constane dielétrica do meio e reduzem a solubilidade das proteínas. SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
  33. 33. o Ao ser sintetizada na célula, a proteína primária dobra-se espontaneamente, originando uma estrutura primária ou secundária. Essa proteína adquire a sua forma nativa. o Quando essa proteína sofre alterações em físicas ou químicas no seu ambiente, a sua estrutura espacial é modificada e ocorre a perda da sua função biológica. Essa proteína é dita desnaturada. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS Rompimento das ligação não covalentes
  34. 34. • Fatores que afetam a desnaturação: o Temperatura; o Ácidos e álcalis fortes; o Solventes orgânicos; DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

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