O documento discute os aminoácidos, peptídeos e proteínas, abordando: 1) As características químicas dos aminoácidos e suas classificações; 2) A formação de ligações peptídicas na união de aminoácidos em cadeias polipeptídicas; 3) Os diferentes níveis estruturais das proteínas, incluindo estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

1. Aminoácidos, peptídeos e
proteínas
Profa. Dra. Marcia Mourão Ramos Azevedo

2. AMINOÁCIDOS
• São unidades estruturais básicas dos
peptídeos e das proteínas.
• Todos os 20 aminoácidos comuns encontrados
em proteínas são α-aminoácidos. Possuem
um grupo carboxil e um grupo amino ligados
ao mesmo átomo de carbono (o carbono α)
Carbono α

3. AMINOÁCIDOS
• Exceção prolina (um aminoácido cíclico)
• Os aminoácidos diferem entre si na estrutura da
cadeia lateral (grupo R), a qual varia em
estrutura, tamanho e carga elétrica  influencia
a solubilidade dos aminoácidos em água.
Estrutura geral de um aminoácido

4. AMINOÁCIDOS
• Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina,
possuem o carbono α ligado a quatro grupos
diferentes:
– Um grupo carboxil,
– Um grupo amino
– Um átomo de hidrogênio
– Um grupo R
• Um átomo de carbono ligado a quatro grupos
diferentes é considerado assimétrico e chamado
de centro quiral.

5. • Aminoácidos possuem 2
possíveis estereoisômeros
(moléculas com as mesmas
ligações químicas, mas com
≠ configurações), D ou L
• Os aminoácidos presentes
nas proteínas são
estereoisômeros L
• Glicina não tem isomeria
óptica
AMINOÁCIDOS

6. • Constituição de proteínas
• Estrutura da célula
• Hormônios
• Receptores de proteínas e hormônios
• Transporte de metabólitos e íons
• Atividade enzimática
• Imunidade
• Gliconeogênese no jejum e diabetes
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs

7. • Os aminoácidos podem ser classificados segundo
dois princípios:
–Classificação com base nas propriedades do
grupo R, em particular, suas polaridade ou
tendência em interagir com a água em pH
biológico (próximo a 7).
–Classificação segundo a essencialidade.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

8. Classificação pelo grupo R

9. Grupo R apolares e alifáticos
• Interações hidrofóbicas
• Gly  Estrutura mais
simples
• Met  Possui átomo
de enxofre - tioéter
• Pro  Iminoácido,
menor flexibilidade
estrutural
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos (insolúveis em
água)
• Ala, Val, Leu, Iso  tendem a se aglomerar entre si nas
proteínas

10. Grupo R aromáticos
• São relativamente apolares hidrofóbicos
• Tirosina pode formar ligações de hidrogênio
• Fenilalanina
– Mais apolar

11. Grupos R polares, não carregados
• Solubilidade intermediária em água
• Possuem grupos funcionais capaz de formar
ligações de hidrogênio com a água
• Serina e treonina
– Grupos hidroxil
• Asparagina e glutamina
– Grupo amida
• Cisteína
– Grupo sulfidril
– Ligações dissulfeto

12. Grupos R polares, não carregados
• Asparagina e glutamina
– Por hidrólise ácida ou básica
geram aspartato e glutamato,
respectivamente
• Cisteína
– É oxidada a cistina

13. Grupos R carregados Positivamente
(básicos)
• Aminoácidos hidrofílicos
– Carga positiva
– Lisina, segundo grupo amino
– Arginina, grupo guanidina
– Histidina, grupo aromático
imidazol ( pode estar
carregada positivamente como
não carregada em pH 7,0
- Resíduos de His facilita diversas reações catalisadas
por enzimas ao servirem como aceptores/doadores de
prótons

14. Grupos R carregados negativamente
(ácidos)
• Aminoácidos ácidos
– Carga negativa
– Possuem segundo
grupo ácido
carboxílico

15. A Citocromo C oxidase é uma
proteína integral da membrana
interna de mitocôndrias
A Lipase gástrica é uma
proteína solúvel em meio
aquoso.
Proteínas são moléculas tridimensionais.
A forma da molécula é determinante de sua função.

16. A Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana.
Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares,
cujas cadeias laterais interagem com a porção lipídica de membrana celulares.
Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos hidrofílicos polares projetam-
se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e podem formar “canais” hidrofílicos
que atravessam a membrana, interconectando os meios separados por ela.
Corte
transversal da
membrana
interna da
mitocôndria
Aminoácidos
apolares
Aminoácidos
polares

17. Classificação segundo a essencialidade
Aminoácidos essenciais
Aminoácidos não essenciais
- Não podem ser sintetizados pelos animais ou
os são, porém, em quantidades inferiores às
necessidades do organismo
– Valina
– Leucina
– Isoleucina
– Metionina
– Fenilalanina
– Triptofano
– Treonina
– Lisina
– Arginina
– Histidina

18. Classificação segundo a essencialidade
Aminoácidos não essenciais
- Podem ser sintetizados pelos tecidos em
quantidades que satisfazem as exigências
do metabolismo, a partir de fontes de
carbono e grupos amino
– Glicina
– Alanina
– Prolina
– Tirosina
– Serina
– Cisteína
– Asparagina
– Glutamina
– Aspartato
– Glutamato

19. aa essenciais

20. Aminoácidos incomuns
• Modificações pós-traducionais
São encontrados no colágeno, uma
proteína fibrosa do tecidos conectivos
Encontrada em proteínas de
parede celular de plantas
Constituinte da miosina
 proteina do músculo
Encontrado na
protrombina e proteínas
que ligam Ca2+

21. Aminoácidos incomuns
• Modificações pós-traducionais
- Selênio é adicio-
nado durante a
síntese proteica
- Derivada da
serina
- Derivado de 4 resíduos de lisina
- Encontrado na proteína elastina

22. Aminoácidos incomuns
Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem
ser modificados para alterar a função da proteína

23. Aminoácidos incomuns
Alguns resíduos de
aminoácidos em uma
proteína podem ser
modificados para alterar a
função da proteína

24. Aminoácidos incomuns
• Intermediários-chave na biossíntese
de arginina e no ciclo da ureia

25. Aminoácidos podem atuar como
ácidos e bases
• Grupo amino, carboxil e os
grupos R ionizáveis de alguns
aminoácidos  funcionam
como bases e ácidos fracos
– Doam (ácidos) ou recebem
(base) prótons
• Zwitterion  aa sem um
grupo R ionizável é
dissolvido em água a pH
neutro ele passa a existir
como um íon dipolar
• Substâncias anfóteras 
possui natureza dual (ácido-
base)
Forma não iônica não
ocorre em
quantidades
significativas em
soluções aquosas

26. Aminoácidos podem atuar como
ácidos e bases
• Um α-aminoácido simples (monocarboxílico e
monoamínico), quando totalmente protonado, é
um ácido diprótico, possuindo dois grupos,
(COOH e NH3
+), que podem fornecer prótons
Carga
Llquida: + 1 0 -1
Ponto isoelétrico (pI)

27. Titulação de um aminoácidos
• Titulação ácido-base envolve a
adição ou a remoção gradual de
prótons.
• Os 2 grupos ionizáveis da glicina 
o grupo carboxil e o grupo amino
são titulados com uma base forte
(NaOH)
•Em pH muito baixo, a espécie iônica
predominante da glicina é a forma
completamente protonada
• pKa: tendência de um grupo
fornecer um próton.
pKa fornecimento de prótons
•Conclusão: a função das proteínas
depende do pH ao qual estão
submetidas
Estágio I
Desprotonação do grupo
–COOH. pH = pKa (pK1)
pI = 5,97
Remoção do 1º próton
completa e a do 2º iniciada.
Neste pH, a glicina apresenta-
se como íon dipolar
(zwitterion)
Estágio II
Remoção de um próton do
grupo –NH3
+. pH = pKa = 9,60
A titulação está completa
em um pH = 12
Forma predominante:

28. • Para a glicina que não
possui grupo R
ionizáveis, o ponto
isoelétrico é a média
aritmética dos dois
valores de pKa
• pI = (pK1 + pK2)/2
• pI = (2,34 + 9,60)/2 = 5,97
Titulação de um aminoácidos

29. • A glicina possui uma
carga negativa líquida
em qualquer pH acima
de seu pI  eletrodo
positivo (ânodo)
• Em pH abaixo de seu pI
a glicina possui uma
carga líquida positiva 
eletrodo negativo
(cátodo)
Titulação de um aminoácidos

30. Curvas de titulação predizem a carga
elétrica dos aminoácidos
• Alguns aminoácidos podem ter átomos ionizáveis
também em sua cadeia lateral
pI = 3,22 pI = 7,59

31. Peptídeo
ligações peptídicas = grupo
α-carboxil de um
aminoácido e o grupo
α-amino do outro

32. Peptídios de importância biológica
Fonte: MARZZOCO, A., TORRES, B.B., 2007.

33. Classificação de Peptídeo
• Os peptídeos são classificados de acordo com o
número de unidades de aminoácidos.
- Dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos...
• Quando alguns poucos aminoácidos são unidos a
estrutura resultante é chamada de oligopeptídeo.
• Quando muitos aminoácidos são unidos, o produto é
chamado de polipeptídeo.

34. A ligação Peptídica é rígida e planar
A ligação peptídica (C-N) é mais
curta que a ligação (C-N) de uma
amina simples
Átomos associados à ligação são
planares
Compartilhamento parcial de 2
pares de elétrons entre o oxigênio
carbonílico e o nitrogênio da
amida.
Formação de um
DIPOLO ELÉTRICO.
-Os 6 átomos do
grupo peptídico estão
em um único plano.
- Átomo de O trans ao
átomo de H
- As ligações
peptídicas C-N não
podem girar
livremente  caráter
parcial de ligação
dupla.
O C de resíduos adjacentes de
aminoácidos são separados por
3 ligações covalentes
Cα—C―N—Cα

35. A cadeia polipeptídica possui uma série de
planos rígidos
ϕ C―N—Cα—C (rotação entre N—Cα)
ψ N—Cα―C—N (rotação entre C―C)
Φ e ψ = ± 1800
ω  Cα—C―N—Cα (C―N, lig peptídica 
rotação restrita)
C
C
CC
C
C
R
R
RO
O
O
N
N
N
H
H
H
HH
 
Os planos rígidos
compartilham um
ponto comum de
rotação no C
ω
A ligação peptídica é rígida e plana. Isto ocorre devido a um
caráter parcial de dupla ligação entre o carbono da carbonila
e o nitrogênio da amina. Isso impede que ocorra rotação
neste eixo. Por outro lado, ocorrem rotações nas ligações
entre N-C (rotação ) e entre C-C da carbonila (rotação )

36. Dados moleculares de algumas proteína

37. Níveis estruturais das proteínas
A estrutura primária consiste em
uma sequência de aminoácidos
unidos por ligações peptídicas e
inclui algumas ligações dissulfeto.
A estrutura secundária é o arranjo
espacial dos átomos da cadeia
principal em um determinado
segmento da cadeia polipeptídica.
Hélices α, folha β e voltas β
A estrutura terciária é o arranjo
tridimensional total de todos os átomos de
uma proteína. Aminoácidos distantes e em
diferentes estruturas secundárias podem
interagir.
A estrutura quaternária é o
arranjo tridimensional de duas
ou mais cadeias polipeptídicas,
ou subunidades.

38. .
ESTRUTURA PRIMÁRIA
• É o nível estrutural mais simples
e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da
molécula.
• É a seqüência de
aminoácidos na cadeia
polipeptídica; mantida por
ligações peptídicas .
• As pontes dissulfeto (S-S)
também devem ser
assinaladas na estrutura primária
de uma proteína.
Estrutura primária
Consiste em uma sequência
de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas e inclui
algumas ligações dissulfeto.

39.  É o arranjo espacial dos átomos da
cadeia principal em um determinado
segmento da cadeia polipeptídica
• Ligações de hidrogênio ocorrem
entre o hidrogênio do grupo –NH
e o oxigênio do grupo C ═ O
•Estrutura secundária comum
ocorre quando cada ângulo
diedro, ϕ e ψ, permanece + ou -
igual, ao longo do segmento
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
• Hélices α; conformações β e volta β

40. Hélice α
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 Alanina melhor
tendência em
forma hélice-α
 Pro e Gly menor
propensão em
formar hélice α
ϕ = -570 e ψ = -470
Cada volta da hélice = 3,6 resíduos de aa

41. ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Tendência dos aminoácidos em assumir a
conformação de Hélice α

42.  O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma
de zigue-zague, ao invés de uma estrutura helicoidal
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Conformações β
ϕ = -1390 e ψ = +1350 ϕ = -1190 e ψ = +1130
Fazem pontes de H entre os
átomos da ligação peptídica

43.  São elemento conectores que liga estruturas sucessivas de
hélices α e conformações β
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Voltas β
Os resíduos Gly e Pro
frequentemente
ocorrem em voltas β
Conectam as extremidades de
dois segmentos adjacentes de
uma folha β antiparalela

45. .
ESTRUTURA TERCIÁRIA
 É o arranjo tridimensional total de todos os átomos
da cadeia poliptídica
 Aminoácidos distantes na sequência polipeptídica e
em diferentes tipos de estruturas secundárias podem
interagir na estrutura proteica dobrada
 Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como
um todo
 Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de
todos os aminoácidos da molécula

46. .
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Subunidade
(uma cadeia polipeptídica)

47. .
 Associação de duas ou
mais cadeias
polipeptídicas
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Proteína
(Duas subunidades )

48. FORÇAS NÃO COVALENTES
Pontes de H
-Aminoácidos polares
Ligações iônicas
- Aminoácidos carregados
Interações hidrofóbicas
-Aminoácidos apolares
Forças de Van der Waals
-Qualquer aminoácido
ProteínaProteína
NH
— CH2 — OH ... O — C — CH2 — CH2 —
2
ProteínaProteína
O
—CH
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas
e Forças de van der Waals
2
CH —CH3
CH3 CH3
CH3 — CH — CH2 —
— CH — CH3 H3C — CH —
CH3
CH3
++—CH2—CH2—NH3 O
C —CH2—CH2—Ligação Iônica
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de
uma proteína ?
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de
uma proteína ?

49. O hormônio insulina é composto por duas subunidades, A e B, unidas por duas pontes
dissulfeto intercadeia. Além disso, a cadeia B possui uma ponte dissulfeto intracadeia
A
B
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de
uma proteína ?
Além dos laços não covelentes, uma proteína
pode ter pontes dissulfeto formada a partir
de dois resíduos do aminoácido Cys (cisteína).
Pontes dissulfeto são
covalentes e só podem ser
rompidas por agentes
redutores, como
2-mercapto-etanol.

50. Classificação das proteínas
QUANTO A SUA COMPOSIÇÃO
Proteínas simples: Por hidrólise liberam apenas
aminoácidos. Ex. albumina, globulina, actina, miosina.
Proteínas conjugadas: contém componentes químicos
associados denominado grupo prostético.
- lipoproteínas contêm lipídeos (lipoproteína sanguínea)
- glicoproteínas contêm carboidratos (Imunoglobulinas)
- metaloproteína contêm um metal específico (ferro –
ferritina)

51. Classificação das proteínas
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS
Proteínas com uma única cadeia polipeptídica
- Mioglobina (153 resíduos)
- Citocromo C (104 “)
- Titina (humano) (27.000 “)
Proteínas Multissubunidade - Formadas por mais de
uma cadeia polipeptídica. Ex. Hexocinase (2). Quando
apresenta ao menos duas subunidades idênticas 
Oligomérica. Ex. Hemoglobina (4)
E as subunidades idênticas denominadas de
Protômero.

52. Classificação das proteínas
QUANTO A SUA FORMA
Proteínas fibrosas - são adaptadas às funções
estruturais. Apresentam cadeias polipeptídicas
arranjadas em longos filamentos. Em geral são formadas
por um único tipo de estrutura secundária (hélices-α ou
conformações β). São insolúveis em água. Garantem aos
vertebrados suporte, forma e proteção externa.
- α-queratina (hélices-α ligadas por ligações dissulfeto)
- Fibroínas da seda (conformações β)
- Colágeno (hélice tripla de colágeno)

53. Classificação das proteínas
QUANTO A SUA FORMA
Proteínas globulares- apresentam cadeias polipeptídicas
dobradas em uma forma esférica ou globular,
geralmente contêm diversos tipos de estruturas
secundárias na mesma cadeia de polipeptídeo. São
geralmente solúveis.
Exemplo: enzimas, Hemoglobina, mioglobina,
imunoglobulinas

54. Classificação das proteínas

55.  Perda de estrutura tridimensional originada pela
ruptura de algumas ligações suficiente para causar a
perda de função
Causas: pelo calor, pHs extremos, solventes orgânicos
miscíveis (álcool ou acetona), certos solutos (ureia e
hidrocloreto de guanidina), ou detergentes.
 Na desnaturação ocorre o desdobramento da
proteína mantendo-se intacta a sua estrutura
primária.
Desnaturação protéica

56.  Se retornarem às condições ideais de
temperatura, pressão e pH  as moléculas
desnaturadas reassumem suas estruturas
nativas e suas atividades biológicas
Renaturação protéica

57. Desnaturação/renaturação
de proteinas

58. 1. Quais as principais diferenças entre a hélice α
e a conformação β?
2. Descreva os processos de desnaturação e
renaturação proteica.
3. A estrutura terciária das proteínas é mantida
por um conjunto de forças. Cite e descreva
cada uma delas.
4. Defina proteínas e diga quais são os produtos
de hidrólise total de uma proteína.
5. Escreva a fórmula geral de um aminoácido,
citando os componentes dessa fórmula.

59. 6. Como se chama a ligação entre dois
aminoácidos? Como se forma essa ligação?
7. Diferencie e exemplifique proteínas fibrosas e
globulares.
8. Dê a classificação dos aminoácidos com base
nas propriedades do grupo R.
9. Liste algumas funções dos aminoácidos.
10. Responda as questões abaixo.
a) Qual é o aminoácido mais simples presente
na natureza?
b) Qual é o aminoácido que é exceção à formula
estrutural geral dos aminoácidos?

60. marciazevedos@yahoo.com.br