O documento descreve a estrutura e função dos anticorpos e imunoglobulinas. Apresenta suas características gerais, como serem proteínas globulares secretadas por linfócitos B que conferem especificidade à resposta imune. Detalha também a estrutura básica dos anticorpos, compostos por cadeias leves e pesadas, e suas diferentes classes e funções.

1. Messias Miranda Junior
messias.miranda@yahoo.com.br
Unidade Itapetininga - SP
Estrututa e Função dos
Anticorpos

2. Imunoglobulinas – Proteínas de conformação globular
que participam da Resposta Imune.
Podem ser encontradas secretadas ou ancoradas na
membrana das células do sistema imunológico.
Anticorpos – Glicoproteínas de formato globular
secretadas por Linfócitos B que conferem a característica
de especificidade da Resposta Imune Adquirida
Humoral.
Todo anticorpo é uma imunoglobulina, mas nem toda
imunoglobulina é um Anticorpo!!!

3. Imunoglobulinas e Anticorpos

4. Eletroforese de Proteínas do Soro

5. Estrutura básica de uma molécula de Anticorpo

6. Estrutura básica de uma molécula de Anticorpo
IgG secretada
Cadeia
leve
Cadeia
pesada Sítio ligador
de antígeno
Região
FabDobradiça
Sítios ligadores
do receptor Fc e
do complemento
Cauda carboxi-terminal
Ligação
dissulfeto
Domínio Ig
Região
Fc
Estrutura cristalina de uma IgG secretada

7. Estrutura básica de uma molécula de Anticorpo
Modelo em fita da cadeia pesada de uma IgG secretada
CH VH

8. Estrutura básica de uma molécula de Anticorpo
Modelo em fita da cadeia leve e pesada de uma IgG secretada ligada a um antígeno
antígeno
antígeno

9. Formados por 4 cadeias polipetídicas:
2 cadeias idênticas entre si denominadas
Cadeias Pesadas (H)
E 2 cadeias idênticas entre si
Denominadas Cadeias Leves (L)
As cadeias leves se
ligam às cadeias
pesadas através de
ligações dissulfeto.
As cadeias pesadas se
ligam entre si
Também por ligações
dissulfeto

10. A cadeia pesada possui uma região rica em determinados
Aminoácidos, a qual confere maleabilidade à estrutura do
Anticorpo, denominada Região da Dobradiça.

11. Além disso, podemos encontrar distribuídos pelas Cadeias Leves
e Pesadas, estruturas denominadas domínios, que são
seqüências repetidas de Aminoácidos que assumem
conformação particular

12. Os anticorpos são classificados de acordo com o tipo de cadeia
pesada que apresentam (Isotipos).

13. As cadeias leves e pesadas possuem duas regiões distintas,
classificadas de acordo com sua seqüência de aminoácidos: A
Região Constante e a Região Variável

14. Nas regiões variáveis, podemos identificar partes denominadas Regiões
Hipervariáveis, ou mesmo CDRs (Regiões Determinantes De
Complementariedade), que são estruturas que entram em contato
Íntimo com o antígeno para o qual o anticorpo é específico

15. Esquema das Regiões CDRs

17. Ligação do Antígeno ao Anticorpo
As regiões variáveis das cadeias pesadas e leves são mostradas em azul e
amarelo. As cadeias em vermelho compõem o sítio de ligação, evidenciando os
resíduos de aminoácidos, nas regiões determinantes de complementariedade
(CDR), que fazem contato com o antígeno.

18. o Fc tem funções importantes. Veja então as
funções do Fab e algumas do Fc
RECEPTOR DE
Fc
Fab
Fc
MICRÓBIO 1 - SE
LIGA AO ANTICORPO MICRÓBIO 2 - NÃO SE
LIGA AO ANTICORPO
LIGAÇÃO DO Fc AO
FAGÓCITO
LIGAÇÃO DO Fc AO
COMPLEMENTO
Ligação com o
antígeno
específico
Outras
atividades
funcionais

19. Neutralização, Opsonização e Ativação do Complemento

21. IgM
• Neutralizam toxinas.
• Fixam o complemento.
• Receptor de antígenos na superfície dos Linf. B.
• Marcador de fase aguda de doenças infecciosas.

22. IgG
• Quatro subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4.
• Neutralizam toxinas (todos).
• Fazem opsonização (IgG1 e IgG3).
• Fixam complemento (IgG1, IgG2 e IgG3).
• São os únicos que podem atravessar a placenta (IgG2).
• Marcador de fase crônica de doenças infecciosas.

23. IgA
• Neutralizam toxinas.
• Bloqueiam a ligação de antígenos nas mucosas.
• Apresentam-se na forma dimérica.

24. IgE
• Levam a degranulação de mastócitos e basófilos.
• Participam da imunidade contra helmintos.

25. IgD
• Receptor de antígenos na superfície dos linf. B.

26. Antígeno
-Toda molécula reconhecida como estranha pelo organismo,
interage com Ac e TCR
- Imunoglobulina de Membrana e TCR se ligam a moléculas que
não fazem parte das células do organismo em questão,
reconhecimento do antígeno
- TCRs se ligam somente a peptídeos processados e apresentados
por APCs!

27. Ligação do Antígeno ao Anticorpo
A ligação entre Ag e Ac é resultado da conformação do Ag e do Fab
do Ac e das interações químicas entre eles

28. FORÇAS DE INTERAÇÃO AG-AC
• A ligação entre o antígeno e o anticorpo é o resultado de ligações
químicas entre as moléculas do anticorpo e do antígeno.
• Podem ocorrer diferentes tipos de interação e diferentes números
de ligações em ligações Antígeno-Anticorpo diferentes.
• São forças químicas não covalentes reversíveis que regem essa
interação.

29. FORÇAS DE INTERAÇÃO AG-AC
Diversos tipos de ligações químicas podem estar envolvidas
ao mesmo tempo na ligação Ag-Ac

30. Complexo Ag-AC
A quantidade de um antígeno e de um anticorpo em uma
Solução é fundamental para a formação de complexos Ag-Ac

31. Afinidade – representa a força da ligação entre o Ag e o Ac
Avidez – representa o somatório de todas essas forças
Valência, Avidez e Afinidade