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Estrutura e Funções dos
Anticorpos.
Prof. Gildemar Crispim
IMUNOGLOBULINAS (Igs)
• Imunoglobulina é a denominação para toda
molécula de natureza proteíca que funciona como
ligante de antígeno.
• quando na superfície de células ⇒ receptores
• quando solúveis no sangue ou tecidos ⇒ anticorpos
• Diversas células do Sistema Imunológico podem
produzir Imunoglobulinas.
• Macrófagos e
Neutrófilos expressam
imunoglobulinas de
superfície (receptores)
que reconhecem os
componentes moleculares
comuns a muitos
microorganismos,
especialmente bactérias.
• Há também receptores
de constituintes
característicos de
outros organismos, como
fungos (mananos) e
protozoários
(lipofosfoglicanos).
receptor de
formil-
metionina
receptor de
lipopolissacarídeos (LPS)
Lisossomo
receptor de manose
receptor de ácido siálico
Endossomo
MORTE DO
MICRÓBIO
Anticorpos
Uma das principais funções do sistema
imune é a produção de proteínas solúveis
que circulam livremente e contribuem para
imunidade e proteção contra substâncias
estranhas- Anticorpos.
São produzidos por linfócitos B como
moléculas secretadas ou moléculas ligadas à
membrana.
• Linfócitos B
possuem imunoglobu-
linas em sua
superfície,
funcionando com
receptores para
antígenos.
• Após ligar-se ao
antígeno, o linfócito
B selecionado sofre
ativação e intensa
proliferação gerando
plasmócitos
secretores de
anticorpos.
ANTICORPOS: apresentam grande importância no
efeito protetor que o Sistema Imunológico confere.
•Anticorpos são produzidos e secretadas
por linfócitos B ativados (plasmócitos).
Principal
propriedade
dos
anticorpos
ligam-se com
elevada afinidade
a outras
moléculas
Anticorpo
Toda molécula de anticorpo apresenta a
forma de um Y e consiste em três
segmentos de igual tamanho, conectados
por uma porção flexível.
Todos os anticorpos são construídos da
mesma maneira, possuem cadeias leves e
pesadas.
Estrutura básica de anticorpos:
• Toda molécula de anticorpo é composta por:
duas cadeias polipeptídicas pesadas (P)
duas cadeias polipeptídicas leves (L)
P P
L L
Portanto, todo monômero (unidade) de
anticorpo é um tetrâmero !
1959- Porter (Inglaterra) e Edelam(EUA)
estudaram a estrutura dos anticorpos.
Fab (antigen-binding)-
fração de ligação ao
antígeno.
Fc (cristal fraction)-
primeira fração do
anticorpo que teve sua
conformação
determinada.
• Por razões históricas, os imunologistas
subdividemas partes de um anticorpo em porção
Fc e Fab.
F(ab)2
Fc
Fab Fab
Fc
• As porções Fc e Fab de um anticorpo possuem
funções diferentes.
Fab-. ligar-se ao
antígeno
Fc- ligar-se a outros
componentes do
sistema imunológico,
disparando uma
resposta contra o
antígeno
Fab
Fc
Estrutura do Anticorpo
Anticorpos
Existem dois tipos de cadeias leves: λ e κ.
Uma imunoglobulina pode possuir cadeia λ
ou κ, mas nunca uma de cada tipo.
Nenhuma diferença funcional foi
encontrada entre anticorpos com
cadeias leves λ (Lambda)ou κ (Kappa).
A relação entre os dois tipos de cadeias
leves varia de espécie para espécie, sendo:
κ: λ é de 20:1 nos camundongos; 2:1 no
homem e 1:20 no gado.
L L
Anticorpos
A classe e portanto a função efetora de um
anticorpo é definida pela estrutura de sua
cadeia pesada.
As cinco classes principais de Ig são: IgM,
IgD, IgG, IgA e IgE.
Suas cadeias pesadas são designadas pelas
letras gregas minúsculas correspondentes e
diferem quanto a propriedades físico-
químicas como conteúdo de carboidrato,
tamanho, carga, solubilidade.
Classe de imunoglobulinas
Domínios
Cada cadeia (leve ou pesada) apresenta uma
seqüência com cerca de 110 aminoácidos
similares mas não idênticos.
Cada sequência é denominada domínio de
Ig.
A cadeia leve é composta por 2 domínios e
a pesada por 4.
Domínios
Tanto a cadeia leve quanto a pesada
apresentam na região amino-terminal
domínios altamente variáveis, que formam
juntos a região V de um anticorpo que
confere a habilidade de ligação a antígenos
específicos.
Já na região carboxi-terminal os domínios
das cadei8as leves e pesadas são altamente
constantes e juntos formam a região C.
• As cadeias polipeptídicas que constituem um
anticorpo permanecem ligados por pontes dissulfeto
(S-S).
•Cada cadeia (pesada ou leve)
possui :
região constante - altamente
conservada entre os
diferentes anticorpos
(são de poucos tipos!).
região variável - muito
variável entre anticorpos
diferentes
(são incontáveis!).
•A cadeia pesada de alguns
anticorpos possui uma região
flexível (dobradiça).
região
constante
da leve
região
variável
da leve
região
dobradiça
L
PP
L
pontes
dissulfeto
(S-S)
Região da
dobradiça
Está presente em todos os anticorpos exceto
IgM e IgE.
Possibilita a flexibilidade entre os dois
braços FAB da molécula do anticorpo em
forma de Y.
Permite que os dois braços FAB se abram
ou fechem para possibilitar a ligação
simultânea de dois epítopos, separados por
uma distância fixa em um microorganismo.
• Como cada linfócito nasce com um domínio de ligação (Fab)
diferente do de outro linfócito, linfócitos diferentes podem
reconhecer antígenos diferentes de um mesmo patógeno.
proliferação clonal proliferação clonal
proliferação clonal proliferação clonal
célula B
epitopo
receptor
patógeno ⇒ Resposta
Policlonal
VP
VL antígeno
• A elevada afinidade entre antígeno e anticorpo
é explicada pela complementariedade de forma e
cargas entre suas superfícies moleculares
•Anticorpos são classificados quanto ao tipo de
região constante que a cadeia pesada apresenta.
⇒ ISOTIPOS
cadeia α
(alfa)
IgA
cadeia δ
(delta)
IgD
cadeia ε
(épsilon)
IgE
cadeia γ
(gama)
IgG
cadeia µ
(mi)
IgM
Propriedades e funções de cada isotipo
IgG
•predominante no sangue, linfa, líquidos cerebroespinhal e
peritoneal.
•principal imunoglobulina sérica (70-75%);
• monômeros;
• divide-se nas seguintes subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4
• único isotipo que atravessa a barreira placentária;
• faz fixação do complemento;Neutralização de toxinas
• faz opsonização (facilitação da fagocitose)
• ADCC; Imobilização de bactérias, Neutralização de vírus
Anticorpo de maior relevância nos processos
inflamatórios !
Reciclagem de IgG
Opsonização
ADCC
Diferenças entre subclasses de IgG
IgG1 IgG2 IgG3 IgG4
Ocorrência
(%)
70 20 7 3
Meia-vida 23 23 7 23
Ligação de
Compleme
nto
+ + +++ -
Passagem
pela
placenta
++ ± ++ ++
Ligação de
monócitos
+++ + +++ ±
IgM
• cerca de 10% das imunoglobulinas séricas;
•A meia vida dura aproximadamente 5 dias.
•Não consegue atravessar a placenta, entretanto é a única Ig
sintetizada pelo feto a partir do 5° mês de gestação, níveis
elevados indicam uma infecção congênita ou perinatal.
• imunoglobulina mais eficiente na fixação do complemento;
• funciona como receptor de superfície dos linfócitos B.
•Incluem as isoemaglutininas naturais.
•Níveis elevados normalmente indicam uma infecção recente ou
uma exposição recente ao antígeno.
IgM
• forma pentâmeros: cinco moléculas interligadas por pontes
S-S com auxílio de uma proteínas denominada peça J;
peça J
cadeias
µ
IgA
• cerca de 15-20 % das imunoglobulinas séricas;
• forma dímeros: duas moléculas interligadas por pontes
S-S com auxílio de uma proteínas denominada peça J;
• divide-se nas seguintes subclasses: IgA1(93%) e
IgA2(7%);
• presente nas secreções (externas) das mucosas (saliva,
lágrima, leite,muco, suor, suco gástrico etc);
•IgA sérica
• Não tem nenhuma função biológica conhecida.
• Apresenta meia vida de 5,5 dias.
• Predominantemente monomérica
IgA
peça J
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α
IgA
A maioria de IgA está presente nas
secreções na forma de dímeros.
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primária contra infecções locais em áreas
como os tratos respiratórios e
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Migração da IgA dimérica
através do epitélio
IgD
• monômeros;
•Apresenta a cadeia δ como cadeia pesada.
• cerca de 0,2 % das imunoglobulinas séricas;
• tal como IgM, presente na superfície de linfócitos B;
• possível papel de receptor de superfície;
•IgE
• monômeros; apresenta a cadeia pesada ε
• cerca de 0,004 % das imunoglobulinas séricas;
• encontram-se ligados à superfície de mastócitos e basófilos
• participa dos fenômenos alérgicos (hipersensibilidade tipo I)
• papel protetor contra infecções parasitárias específicas
(esquistossomos, por exemplo).
IgE ligada a mastócitos e basófilos
IgE contra parasitas
Resumo das principais propriedades e funções
dos anticorpos
propriedade/função IgG1 IgG2 IgG3 IgG4 IgM IgA1 IgA2 IgD IgE
Monômero (M), dímero
(D) ou pentâmero (P) M M M M P M / D M / D M M
função de receptor na
superfície de linfócitos B - - - - + - - (+) -
fixação do complemento ++ + +++ - +++ - - - -
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Estrutura e funções dos anticorpos para alunos

  • 1. Estrutura e Funções dos Anticorpos. Prof. Gildemar Crispim
  • 2. IMUNOGLOBULINAS (Igs) • Imunoglobulina é a denominação para toda molécula de natureza proteíca que funciona como ligante de antígeno. • quando na superfície de células ⇒ receptores • quando solúveis no sangue ou tecidos ⇒ anticorpos • Diversas células do Sistema Imunológico podem produzir Imunoglobulinas.
  • 3. • Macrófagos e Neutrófilos expressam imunoglobulinas de superfície (receptores) que reconhecem os componentes moleculares comuns a muitos microorganismos, especialmente bactérias. • Há também receptores de constituintes característicos de outros organismos, como fungos (mananos) e protozoários (lipofosfoglicanos). receptor de formil- metionina receptor de lipopolissacarídeos (LPS) Lisossomo receptor de manose receptor de ácido siálico Endossomo MORTE DO MICRÓBIO
  • 4. Anticorpos Uma das principais funções do sistema imune é a produção de proteínas solúveis que circulam livremente e contribuem para imunidade e proteção contra substâncias estranhas- Anticorpos. São produzidos por linfócitos B como moléculas secretadas ou moléculas ligadas à membrana.
  • 5. • Linfócitos B possuem imunoglobu- linas em sua superfície, funcionando com receptores para antígenos. • Após ligar-se ao antígeno, o linfócito B selecionado sofre ativação e intensa proliferação gerando plasmócitos secretores de anticorpos. ANTICORPOS: apresentam grande importância no efeito protetor que o Sistema Imunológico confere.
  • 6. •Anticorpos são produzidos e secretadas por linfócitos B ativados (plasmócitos). Principal propriedade dos anticorpos ligam-se com elevada afinidade a outras moléculas
  • 7. Anticorpo Toda molécula de anticorpo apresenta a forma de um Y e consiste em três segmentos de igual tamanho, conectados por uma porção flexível. Todos os anticorpos são construídos da mesma maneira, possuem cadeias leves e pesadas.
  • 8. Estrutura básica de anticorpos: • Toda molécula de anticorpo é composta por: duas cadeias polipeptídicas pesadas (P) duas cadeias polipeptídicas leves (L) P P L L Portanto, todo monômero (unidade) de anticorpo é um tetrâmero ! 1959- Porter (Inglaterra) e Edelam(EUA) estudaram a estrutura dos anticorpos.
  • 9.
  • 10. Fab (antigen-binding)- fração de ligação ao antígeno. Fc (cristal fraction)- primeira fração do anticorpo que teve sua conformação determinada. • Por razões históricas, os imunologistas subdividemas partes de um anticorpo em porção Fc e Fab. F(ab)2 Fc Fab Fab Fc
  • 11. • As porções Fc e Fab de um anticorpo possuem funções diferentes. Fab-. ligar-se ao antígeno Fc- ligar-se a outros componentes do sistema imunológico, disparando uma resposta contra o antígeno Fab Fc
  • 13. Anticorpos Existem dois tipos de cadeias leves: λ e κ. Uma imunoglobulina pode possuir cadeia λ ou κ, mas nunca uma de cada tipo. Nenhuma diferença funcional foi encontrada entre anticorpos com cadeias leves λ (Lambda)ou κ (Kappa). A relação entre os dois tipos de cadeias leves varia de espécie para espécie, sendo: κ: λ é de 20:1 nos camundongos; 2:1 no homem e 1:20 no gado. L L
  • 14. Anticorpos A classe e portanto a função efetora de um anticorpo é definida pela estrutura de sua cadeia pesada. As cinco classes principais de Ig são: IgM, IgD, IgG, IgA e IgE. Suas cadeias pesadas são designadas pelas letras gregas minúsculas correspondentes e diferem quanto a propriedades físico- químicas como conteúdo de carboidrato, tamanho, carga, solubilidade.
  • 16. Domínios Cada cadeia (leve ou pesada) apresenta uma seqüência com cerca de 110 aminoácidos similares mas não idênticos. Cada sequência é denominada domínio de Ig. A cadeia leve é composta por 2 domínios e a pesada por 4.
  • 17. Domínios Tanto a cadeia leve quanto a pesada apresentam na região amino-terminal domínios altamente variáveis, que formam juntos a região V de um anticorpo que confere a habilidade de ligação a antígenos específicos. Já na região carboxi-terminal os domínios das cadei8as leves e pesadas são altamente constantes e juntos formam a região C.
  • 18. • As cadeias polipeptídicas que constituem um anticorpo permanecem ligados por pontes dissulfeto (S-S). •Cada cadeia (pesada ou leve) possui : região constante - altamente conservada entre os diferentes anticorpos (são de poucos tipos!). região variável - muito variável entre anticorpos diferentes (são incontáveis!). •A cadeia pesada de alguns anticorpos possui uma região flexível (dobradiça). região constante da leve região variável da leve região dobradiça L PP L pontes dissulfeto (S-S)
  • 19. Região da dobradiça Está presente em todos os anticorpos exceto IgM e IgE. Possibilita a flexibilidade entre os dois braços FAB da molécula do anticorpo em forma de Y. Permite que os dois braços FAB se abram ou fechem para possibilitar a ligação simultânea de dois epítopos, separados por uma distância fixa em um microorganismo.
  • 20. • Como cada linfócito nasce com um domínio de ligação (Fab) diferente do de outro linfócito, linfócitos diferentes podem reconhecer antígenos diferentes de um mesmo patógeno. proliferação clonal proliferação clonal proliferação clonal proliferação clonal célula B epitopo receptor patógeno ⇒ Resposta Policlonal
  • 21. VP VL antígeno • A elevada afinidade entre antígeno e anticorpo é explicada pela complementariedade de forma e cargas entre suas superfícies moleculares
  • 22. •Anticorpos são classificados quanto ao tipo de região constante que a cadeia pesada apresenta. ⇒ ISOTIPOS cadeia α (alfa) IgA cadeia δ (delta) IgD cadeia ε (épsilon) IgE cadeia γ (gama) IgG cadeia µ (mi) IgM
  • 23.
  • 24. Propriedades e funções de cada isotipo IgG •predominante no sangue, linfa, líquidos cerebroespinhal e peritoneal. •principal imunoglobulina sérica (70-75%); • monômeros; • divide-se nas seguintes subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 • único isotipo que atravessa a barreira placentária; • faz fixação do complemento;Neutralização de toxinas • faz opsonização (facilitação da fagocitose) • ADCC; Imobilização de bactérias, Neutralização de vírus Anticorpo de maior relevância nos processos inflamatórios !
  • 27. ADCC
  • 28. Diferenças entre subclasses de IgG IgG1 IgG2 IgG3 IgG4 Ocorrência (%) 70 20 7 3 Meia-vida 23 23 7 23 Ligação de Compleme nto + + +++ - Passagem pela placenta ++ ± ++ ++ Ligação de monócitos +++ + +++ ±
  • 29. IgM • cerca de 10% das imunoglobulinas séricas; •A meia vida dura aproximadamente 5 dias. •Não consegue atravessar a placenta, entretanto é a única Ig sintetizada pelo feto a partir do 5° mês de gestação, níveis elevados indicam uma infecção congênita ou perinatal. • imunoglobulina mais eficiente na fixação do complemento; • funciona como receptor de superfície dos linfócitos B. •Incluem as isoemaglutininas naturais. •Níveis elevados normalmente indicam uma infecção recente ou uma exposição recente ao antígeno.
  • 30. IgM • forma pentâmeros: cinco moléculas interligadas por pontes S-S com auxílio de uma proteínas denominada peça J; peça J cadeias µ
  • 31. IgA • cerca de 15-20 % das imunoglobulinas séricas; • forma dímeros: duas moléculas interligadas por pontes S-S com auxílio de uma proteínas denominada peça J; • divide-se nas seguintes subclasses: IgA1(93%) e IgA2(7%); • presente nas secreções (externas) das mucosas (saliva, lágrima, leite,muco, suor, suco gástrico etc); •IgA sérica • Não tem nenhuma função biológica conhecida. • Apresenta meia vida de 5,5 dias. • Predominantemente monomérica
  • 33. IgA A maioria de IgA está presente nas secreções na forma de dímeros. É importante na defesa imunológica primária contra infecções locais em áreas como os tratos respiratórios e gastrintestinais. Evita que um organismo invasor se ligue e penetre na superfície do epitélio. Atividade bactericida e antiviral
  • 34. Migração da IgA dimérica através do epitélio
  • 35. IgD • monômeros; •Apresenta a cadeia δ como cadeia pesada. • cerca de 0,2 % das imunoglobulinas séricas; • tal como IgM, presente na superfície de linfócitos B; • possível papel de receptor de superfície; •IgE • monômeros; apresenta a cadeia pesada ε • cerca de 0,004 % das imunoglobulinas séricas; • encontram-se ligados à superfície de mastócitos e basófilos • participa dos fenômenos alérgicos (hipersensibilidade tipo I) • papel protetor contra infecções parasitárias específicas (esquistossomos, por exemplo).
  • 36. IgE ligada a mastócitos e basófilos
  • 38. Resumo das principais propriedades e funções dos anticorpos propriedade/função IgG1 IgG2 IgG3 IgG4 IgM IgA1 IgA2 IgD IgE Monômero (M), dímero (D) ou pentâmero (P) M M M M P M / D M / D M M função de receptor na superfície de linfócitos B - - - - + - - (+) - fixação do complemento ++ + +++ - +++ - - - - transferência placentária + + + + - - - - - presente nas secreções - - - - - + ++ - - função de receptor na superfície de mastócitos e basófilos - - - - - - - - +