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UNITPAC – CENTRO UNIVERSITÁRIO TOCANTINENSE PRESIDENTE ANTÔNIO
CARLOS
Tecnologia da Informação e Comunicação (TICs) – Curso de Medicina
Professor (a): Lilian Cristhian Ferreira dos Santos Rocha Semana nº 10
Aluno (a): Nailton Gomes da Silva 4º Período
Quais as funções dos anticorpos?
As imunoglobulinas, os anticorpos, são glicoproteínas produzidas pelos linfócitos B
sensibilizados por linfócitos T, que apresenta o antígeno ao linfócito B e que a partir daí
produz os anticorpos. Os anticorpos têm por função proteger o organismo contra agentes
invasores – antígenos. Esses antígenos são proteínas que se encontra em organismo como
vírus, bactérias, fungos, protozoários. Também podem ser proteínas da alimentação. Os
anticorpos possuem um sítio de ativação que se liga a essas proteínas na tentativa de provocar
uma resposta imune e eliminar o antígeno. Os anticorpos estão presente na corrente sanguínea
e circulam por todo o corpo. Existem vários tipos de imunoglobulinas, dentre eles IgG, IgM,
IgA, IgD, IgE.
O que define um tipo de anticorpo?
O anticorpo é definido pela sua estrutura de organização, isto é, sua cadeia e o seu mecanismo
de ação. Sobre o mecanismo de ação dos anticorpos, vale salientar a via de neutralização, em
que vários anticorpos se ligam a superfície do patógeno e o inativa; opsonização, em que os
anticorpos se ligam aos antígenos e sinalizam às células efetoras; citotoxicidade dependente
do anticorpo, em que os anticorpos ajudam as células NK e eosinófilos na destruição das
partículas estranhas; e ativação do sistema complemento, o qual os anticorpos ativam, pela via
clássica, o sistema complemento.
Quais são as diferenças entre eles?
O que modifica cada imunoglobulina é o tipo de cadeia pesada presente no anticorpo, ou seja,
a diferença entre os anticorpos está na sua estrutura, sendo a cadeia pesada diferente em cada
tipo de anticorpo. O IgA tem uma cadeia pesada α: dímeros, conferem proteção à superfícies
mucosas;o IgD, cadeia pesada δ; IgE, cadeia pesada ε; IgG, cadeia pesada γ; IgM, cadeia
pesada μ. Cabe salientar que a morfologia do anticorpo é em formato de Y, e a cadeia pesada
está presente no seu sítio de ligação com as proteínas (antígenos).
Correlação teórico prática
Na prática médica é importante o conhecimento dos anticorpos, porque eles são importantes
na clínica. Assim, caso o médico suspeite de alguma infecção viral, ele pode pedir a dosagem
laboratorial de anticorpos, como IgM e IgG. Isso ajuda no diagnóstico de várias doenças,
como a Covid-19.
Referências bibliográficas
CRUVINEL, Wilson de Melo et al. Sistema imunitário: Parte I. Fundamentos da imunidade inata com ênfase nos mecanismos moleculares e
celulares da resposta inflamatória. Revista Brasileira de Reumatologia, v. 50, p. 434-447, 2010.
MIZOBE-ONO, Lia; ARAÚJO, João Luiz Pereira de; SANTOS, MC dos. Componentes das imunidades inata e adaptativa presentes na
saliva humana. Revista de Odontologia da UNESP, v. 35, n. 4, p. 253-261, 2013.

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  • 2. tipo de anticorpo. O IgA tem uma cadeia pesada α: dímeros, conferem proteção à superfícies mucosas;o IgD, cadeia pesada δ; IgE, cadeia pesada ε; IgG, cadeia pesada γ; IgM, cadeia pesada μ. Cabe salientar que a morfologia do anticorpo é em formato de Y, e a cadeia pesada está presente no seu sítio de ligação com as proteínas (antígenos). Correlação teórico prática Na prática médica é importante o conhecimento dos anticorpos, porque eles são importantes na clínica. Assim, caso o médico suspeite de alguma infecção viral, ele pode pedir a dosagem laboratorial de anticorpos, como IgM e IgG. Isso ajuda no diagnóstico de várias doenças, como a Covid-19.
  • 3. Referências bibliográficas CRUVINEL, Wilson de Melo et al. Sistema imunitário: Parte I. Fundamentos da imunidade inata com ênfase nos mecanismos moleculares e celulares da resposta inflamatória. Revista Brasileira de Reumatologia, v. 50, p. 434-447, 2010. MIZOBE-ONO, Lia; ARAÚJO, João Luiz Pereira de; SANTOS, MC dos. Componentes das imunidades inata e adaptativa presentes na saliva humana. Revista de Odontologia da UNESP, v. 35, n. 4, p. 253-261, 2013.