BIOLOGIA INTERATIVABIOLOGIA INTERATIVA
Criado e Desenvolvido por:
Ronnielle Cabral RolimRonnielle Cabral Rolim
Todos os direitos são reservados ©2017
tioronnicabral.blogspot.com.br
PROTEÍNASPROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃOCLASSIFICAÇÃO
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Podem ser definidas como
substâncias orgânicas de grande
massa molecular, dotadas de
notável complexidade e resultantes
da combinação de centenas de
aminoácidos. Por suas
consideráveis dimensões
moleculares, as proteínas fazem
parte, juntamente com os
polissacarídeos e os ácidos
nucleicos, do grupo das
macromoléculas.
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOSESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácido: molécula orgânica formada por um carbono
central ligado a um hidrogênio (H+), um grupo carboxila (-
COOH), um grupo amina (amino -NH2) e um radical (-R)
variável conforme o aminoácido.
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOSESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
LIGAÇÕES PEPTÍDICASLIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Ligação Peptídica: é uma ligação
covalente forte que se estabelece entre
o grupo carboxila de um aminoácido (1)
e o grupo amina de um aminoácido (2),
na presença de enzimas polimerases,
resultando em uma molécula de água –
H2O (reação de desidratação pela
saída de uma hidroxila da carboxila e
de um hidrogênio da amina). As
polimerases também são proteínas,
mas do tipo enzimas. As ligações
peptídicas se repetem sucessivamente
entre os aminoácidos, formando longas
cadeias com número variável de
unidades para cada proteína.
Toda proteína apresenta um grupo amina terminal inicial e um grupo carboxila
terminal final, com ligações peptídicas intermediárias. A sequência (ordem), o
número e o tipo de aminoácidos também pode variar muito. Esses fatores aliados
aos diferentes estados estruturais fazem com que as variedades das proteínas
sejam praticamente infinitas na natureza.
REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃOREAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃO
Os aminoácidos se formam inicialmente a partir de um
aminoácido básico, o ácido glutâmico (glutamato) que, por sua
vez, se origina do ácido alfa-cetoglutárico, por um processo
chamado aminação (é reduzido por um nitrato (-NH3) e por dois
hidrogênios (-2H+)) que ocorre nos vegetais. A partir do ácido
glutâmico, os demais aminoácidos são formados por
transaminação (são reduzidos e recebem radicais amino), tanto
nos vegetais como animais, porém somente os vegetais são
capazes de sintetizar (fabricar) todos os tipos de aminoácidos.
Embora já se conheçam mais
de 30 aminoácidos diferentes,
apenas cerca de 20 são
rotineiramente encontrados
na constituição das proteínas.
Existem duas categorias: os
NATURAIS (produzidos pelo
próprio organismo) e os
ESSENCIAIS (que têm de ser
obtidos através da
alimentação, exemplo: valina,
leucina, isoleucina,
fenilalanina, metionina,
treonina, lisina, histidina e
triptofano). A argina é
produzida de forma
insuficiente pelo organismo,
logo é um aminoácido semi-
essencial.
NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOSNOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOS
NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOSNOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos Essenciais
Histidina (His)
Isoleucina (Isso)
Leucina (Leu)
Lisina (Lis)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Fen)
Treonina (Ter)
Triptofano (Tri)
Valina (Val)
Aminoácidos não Essenciais
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Asparagina (Asn)
Ácido aspártico (Asp)
Cisteína (Cis)
Ácido glutâmico (Glu)
Glutamina (Gln)
Glicina (Gli)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tir)
Existem aminoácidos diácidos-monoaminoácidos (ácido glutâmico e ácido
aspártico) e aminoácidos monoácidos-diaminados (arginina, hidrosilisina e
glutamina). Outros possuem enxofre em sua estrutura molecular (cisteína e
metionina).
FÓRMULA ESTRUTURAL DE ALGUNS AMINOÁCIDOSFÓRMULA ESTRUTURAL DE ALGUNS AMINOÁCIDOS
FUNÇÃO DAS PROTEÍNASFUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
FUNÇÃO: estrutural, metabólica
(hormônios, enzimas e vitaminas),
energética (ATP) e reguladora
(hormônios, proteínas reguladoras
e ácidos nucléicos).
Classificação: é feita de acordo com o tipo e
a função das proteínas.
- Simples: formadas apenas por
aminoácidos (holoproteínas).
- Derivadas: partes moleculares
(monômeros ou peptídios) resultantes da
degradação (desmanche) por hidrólise de
uma proteína: proteoses, peptidonas,
polipeptídeos.
- Complexas: proteínas ligadas a outros
tipos de substâncias (não-protéicas),
chamadas de radicais prostéticos, formando
heteroproteínas. Ex.: nucleoproteínas
(cromatina, DNA e RNA), cromoproteínas
(hemoglobina e clorofila), glicoproteínas
(carboidratos, heparina, mucina gátrica e
condrina, micopolissacarídeos).
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNASCLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNASESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura: estados ou formas espaciais nas quais as proteínas se apresentam durante a
sua formação (síntese), as quais podem ser modificados por reações químicas,
temperatura e pH, causando sua desnaturação.
- Primária: sequência linear (cadeia) na ordem e no número de aminoácidos.
- Secundária: enrolamento helicoidal (alfa-hélice) da sequência linear (cadeia
polipeptídica).
- Terciária: configuração tridimensional da estrutura (ou enovelamento) resultante de
pontos de união (alças ou dobras) em determinadas partes da cadeia.
- Quaternária: estrutura funcional e efetiva da proteína resultante da ativação da
proteína ou da união de dois ou mais aglomerados terciários.
REVISÃOREVISÃO
Proteína Verminosa
Cancro Hematófago
Proteína verminosa
Fast-food da lata do lixo
Não importa se a sacola é do Mc
ou de uma cerca de madeira
Até em festas nacionais caímos
pelas latas e lixeiras.
Principalmente pela sensação
de ingerir...
Proteína verminosa
Fast-food da lata do lixo
Sirva-se a vontade, o buffet é livre.
Livre de impostos higiene e noção,
só não esqueça que nele contém
a única e verdadeira...
Proteína verminosa
Fast-food da lata do lixo.
Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas,
centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência como os elos de uma
corrente. Assinale a alternativa que menciona quais moléculas formam as proteínas.
a) Moléculas de proteínas;
b) Moléculas de aminoácidos;
c) Moléculas de glicose;
d) Moléculas de polissacarídeos;
e) Moléculas de quitina.
Exercício 1
Para que uma célula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, que podem
ser obtidos de duas formas: ingeridos em alimentos ricos em proteínas, ou produzidos
pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas alternativas abaixo marque
respectivamente como são chamados os aminoácidos que um organismo não consegue
produzir, e como são chamados os aminoácidos produzidos a partir de outras substâncias.
a) Aminoácidos naturais e aminoácidos essenciais;
b) Aminoácidos proteicos e aminoácidos não essenciais;
c) Aminoácidos primários e aminoácidos secundários;
d) Aminoácidos globulares e aminoácidos secundários;
e) Aminoácidos essenciais e aminoácidos naturais.
Exercício 2
As proteínas são essenciais para todos os seres vivos, uma vez que desempenham funções
extremamente importantes. Marque a alternativa que não indica uma função das
proteínas:
a) Armazenam as informações genéticas.
b) Atuam como única substância de reserva energética.
c) Participam na composição do exoesqueleto de artrópodes.
d) Fazem parte da estrutura de todas as membranas celulares.
Exercício 3
As proteínas são substâncias formadas pela união de uma grande quantidade de moléculas
denominadas:
a) nucleotídeos.
b) base nitrogenada.
c) aminoácidos.
d) glicídios.
e) nucleosídeos.
Exercício 4
(Fuvest-SP) Leia o texto a seguir, escrito por Jacob Berzelius, em 1828:
“Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos
catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos
que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos
químicos reside no poder catalítico de seus tecidos.”
A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o “poder catalítico”
mencionado no texto deve-se
a) aos ácidos nucleicos.
b) aos carboidratos.
c) aos lipídios.
d) às proteínas.
e) às vitaminas.
Exercício 5
(EFOA/MG) Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as
proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no metabolismo celular.
Com relação a essas substâncias, é correto afirmar que:
a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva
energética e de defesa.
c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o material
genético.
e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou
especificidade.
Exercício 6
Assinale a alternativa que completa CORRETAMENTE as afirmativas a seguir: As_________
são proteínas especiais que_________ reações químicas que ocorrem no_________ das
células. Quando o organismo é aquecido demasiadamente, elas são__________.
a) gorduras; catalisam; interior; desnaturadas
b) moléculas; aceleram; exterior; recriadas
c) enzimas; retardam; exterior; derretidas
d) gorduras; alteram; limite; destruídas
e) enzimas; catalisam; interior; desnaturadas
Exercício 7
O gráfico a seguir representa a atividade enzimática de uma determinada reação em função
da temperatura:
A seta indica o ponto:
a) ótimo de temperatura para a atividade enzimática.
b) de desnaturação da enzima.
c) de desnaturação do produto.
d) mínimo da temperatura para a reação enzimática.
e) máximo de substrato obtido.
Exercício 8
Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o
sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve:
a) estar na mesma concentração da enzima.
b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
c) recobrir toda a molécula da enzima.
d) ter a mesma função biológica do substrato da enzima.
e) promover a desnaturação dessa enzima.
Exercício 9
(UE Maringá-PR) A ligação peptídica resulta da união entre o grupo:
a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro.
c) amina de um aminoácido e amina do outro.
d) amina de um aminoácido e radical R do outro.
e) carboxila de um aminoácido e radical R do outro.
Exercício 10
(FMit-MG) Use o seguinte esquema para responder a questão:
No esquema anterior:
I - As letras X e Z representam dois aminoácidos quaisquer.
II - A letra Y representa uma ligação peptídica.
III - A letra W representa uma proteína qualquer.
Assinale:
a) se I, II e III forem verdadeiras.
b) se I, II e III forem falsas.
c) se apenas I e II forem verdadeiras.
d) se apenas I e IIl forem falsas.
e) se apenas II e III forem verdadeiras.
Exercício 11
W = dipeptídeo
Um estudante recebeu um quebra-cabeça que contém peças numeradas de 1 a 6,
representando partes de moléculas.
Para montar a estrutura de uma unidade fundamental de uma proteína, ele deverá juntar
três peças do jogo na seguinte sequência:
a) 1, 5 e 3.
b) 1, 5 e 6.
c) 4, 2 e 3.
d) 4, 2 e 6.
Exercício 12
(EFOA/MG) Num polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de:
Aminoácidos e de Grupamento(s) Amino-terminal e Grupamento(s) Ácido-terminal são:
a) 84, 1, 1.
b) 85, 1, 1.
c) 85, 84, 84.
d) 84, 85, 85.
e) 1, 85, 85.
Exercício 13
No exemplo temos: 5 aminoácidos e 4 ligações peptídicas.
Amino-terminal Amino-terminal
(EFOA/MG) Recentemente um estudo feito em campos de trigo mostrou que níveis
elevados do dióxido de carbono na atmosfera prejudicam a absorção de nitrato pelas
plantas. Consequentemente, a qualidade nutricional desses alimentos pode diminuir à
medida que os níveis de dióxido de carbono na atmosfera atingirem as estimativas para as
próximas décadas.
Bloom, A J et al. Nitrate assimilation is inhibited by elevated CO2 in field grown wheat. Nature Climate Change, n. 4., abr 2014, adaptado.
Nesse contexto, a qualidade nutricional do grão de trigo será modificada primeiramente
pela redução de
a) amido.
b) frutose.
c) lipídeos.
d) celulose.
e) proteínas.
Exercício 14
OBRIGADOOBRIGADO

Proteínas

  • 1.
    BIOLOGIA INTERATIVABIOLOGIA INTERATIVA Criadoe Desenvolvido por: Ronnielle Cabral RolimRonnielle Cabral Rolim Todos os direitos são reservados ©2017 tioronnicabral.blogspot.com.br
  • 2.
  • 3.
    CLASSIFICAÇÃOCLASSIFICAÇÃO PROTEÍNASPROTEÍNAS Podem ser definidascomo substâncias orgânicas de grande massa molecular, dotadas de notável complexidade e resultantes da combinação de centenas de aminoácidos. Por suas consideráveis dimensões moleculares, as proteínas fazem parte, juntamente com os polissacarídeos e os ácidos nucleicos, do grupo das macromoléculas.
  • 4.
    ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOSESTRUTURADOS AMINOÁCIDOS Aminoácido: molécula orgânica formada por um carbono central ligado a um hidrogênio (H+), um grupo carboxila (- COOH), um grupo amina (amino -NH2) e um radical (-R) variável conforme o aminoácido.
  • 5.
  • 6.
    LIGAÇÕES PEPTÍDICASLIGAÇÕES PEPTÍDICAS LigaçãoPeptídica: é uma ligação covalente forte que se estabelece entre o grupo carboxila de um aminoácido (1) e o grupo amina de um aminoácido (2), na presença de enzimas polimerases, resultando em uma molécula de água – H2O (reação de desidratação pela saída de uma hidroxila da carboxila e de um hidrogênio da amina). As polimerases também são proteínas, mas do tipo enzimas. As ligações peptídicas se repetem sucessivamente entre os aminoácidos, formando longas cadeias com número variável de unidades para cada proteína. Toda proteína apresenta um grupo amina terminal inicial e um grupo carboxila terminal final, com ligações peptídicas intermediárias. A sequência (ordem), o número e o tipo de aminoácidos também pode variar muito. Esses fatores aliados aos diferentes estados estruturais fazem com que as variedades das proteínas sejam praticamente infinitas na natureza.
  • 7.
    REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃOREAÇÕESDE TRANSAMINAÇÃO Os aminoácidos se formam inicialmente a partir de um aminoácido básico, o ácido glutâmico (glutamato) que, por sua vez, se origina do ácido alfa-cetoglutárico, por um processo chamado aminação (é reduzido por um nitrato (-NH3) e por dois hidrogênios (-2H+)) que ocorre nos vegetais. A partir do ácido glutâmico, os demais aminoácidos são formados por transaminação (são reduzidos e recebem radicais amino), tanto nos vegetais como animais, porém somente os vegetais são capazes de sintetizar (fabricar) todos os tipos de aminoácidos.
  • 8.
    Embora já seconheçam mais de 30 aminoácidos diferentes, apenas cerca de 20 são rotineiramente encontrados na constituição das proteínas. Existem duas categorias: os NATURAIS (produzidos pelo próprio organismo) e os ESSENCIAIS (que têm de ser obtidos através da alimentação, exemplo: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina, histidina e triptofano). A argina é produzida de forma insuficiente pelo organismo, logo é um aminoácido semi- essencial. NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOSNOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOS
  • 9.
    NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOSNOMENCLATURADOS AMINOÁCIDOS Aminoácidos Essenciais Histidina (His) Isoleucina (Isso) Leucina (Leu) Lisina (Lis) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Treonina (Ter) Triptofano (Tri) Valina (Val) Aminoácidos não Essenciais Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparagina (Asn) Ácido aspártico (Asp) Cisteína (Cis) Ácido glutâmico (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gli) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tir)
  • 10.
    Existem aminoácidos diácidos-monoaminoácidos(ácido glutâmico e ácido aspártico) e aminoácidos monoácidos-diaminados (arginina, hidrosilisina e glutamina). Outros possuem enxofre em sua estrutura molecular (cisteína e metionina). FÓRMULA ESTRUTURAL DE ALGUNS AMINOÁCIDOSFÓRMULA ESTRUTURAL DE ALGUNS AMINOÁCIDOS
  • 11.
    FUNÇÃO DAS PROTEÍNASFUNÇÃODAS PROTEÍNAS FUNÇÃO: estrutural, metabólica (hormônios, enzimas e vitaminas), energética (ATP) e reguladora (hormônios, proteínas reguladoras e ácidos nucléicos).
  • 12.
    Classificação: é feitade acordo com o tipo e a função das proteínas. - Simples: formadas apenas por aminoácidos (holoproteínas). - Derivadas: partes moleculares (monômeros ou peptídios) resultantes da degradação (desmanche) por hidrólise de uma proteína: proteoses, peptidonas, polipeptídeos. - Complexas: proteínas ligadas a outros tipos de substâncias (não-protéicas), chamadas de radicais prostéticos, formando heteroproteínas. Ex.: nucleoproteínas (cromatina, DNA e RNA), cromoproteínas (hemoglobina e clorofila), glicoproteínas (carboidratos, heparina, mucina gátrica e condrina, micopolissacarídeos). CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNASCLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
  • 13.
    ESTRUTURA DAS PROTEÍNASESTRUTURADAS PROTEÍNAS Estrutura: estados ou formas espaciais nas quais as proteínas se apresentam durante a sua formação (síntese), as quais podem ser modificados por reações químicas, temperatura e pH, causando sua desnaturação. - Primária: sequência linear (cadeia) na ordem e no número de aminoácidos. - Secundária: enrolamento helicoidal (alfa-hélice) da sequência linear (cadeia polipeptídica). - Terciária: configuração tridimensional da estrutura (ou enovelamento) resultante de pontos de união (alças ou dobras) em determinadas partes da cadeia. - Quaternária: estrutura funcional e efetiva da proteína resultante da ativação da proteína ou da união de dois ou mais aglomerados terciários.
  • 14.
    REVISÃOREVISÃO Proteína Verminosa Cancro Hematófago Proteínaverminosa Fast-food da lata do lixo Não importa se a sacola é do Mc ou de uma cerca de madeira Até em festas nacionais caímos pelas latas e lixeiras. Principalmente pela sensação de ingerir... Proteína verminosa Fast-food da lata do lixo Sirva-se a vontade, o buffet é livre. Livre de impostos higiene e noção, só não esqueça que nele contém a única e verdadeira... Proteína verminosa Fast-food da lata do lixo.
  • 15.
    Nos dias atuaissabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência como os elos de uma corrente. Assinale a alternativa que menciona quais moléculas formam as proteínas. a) Moléculas de proteínas; b) Moléculas de aminoácidos; c) Moléculas de glicose; d) Moléculas de polissacarídeos; e) Moléculas de quitina. Exercício 1
  • 16.
    Para que umacélula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, que podem ser obtidos de duas formas: ingeridos em alimentos ricos em proteínas, ou produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas alternativas abaixo marque respectivamente como são chamados os aminoácidos que um organismo não consegue produzir, e como são chamados os aminoácidos produzidos a partir de outras substâncias. a) Aminoácidos naturais e aminoácidos essenciais; b) Aminoácidos proteicos e aminoácidos não essenciais; c) Aminoácidos primários e aminoácidos secundários; d) Aminoácidos globulares e aminoácidos secundários; e) Aminoácidos essenciais e aminoácidos naturais. Exercício 2
  • 17.
    As proteínas sãoessenciais para todos os seres vivos, uma vez que desempenham funções extremamente importantes. Marque a alternativa que não indica uma função das proteínas: a) Armazenam as informações genéticas. b) Atuam como única substância de reserva energética. c) Participam na composição do exoesqueleto de artrópodes. d) Fazem parte da estrutura de todas as membranas celulares. Exercício 3
  • 18.
    As proteínas sãosubstâncias formadas pela união de uma grande quantidade de moléculas denominadas: a) nucleotídeos. b) base nitrogenada. c) aminoácidos. d) glicídios. e) nucleosídeos. Exercício 4
  • 19.
    (Fuvest-SP) Leia otexto a seguir, escrito por Jacob Berzelius, em 1828: “Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos.” A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se a) aos ácidos nucleicos. b) aos carboidratos. c) aos lipídios. d) às proteínas. e) às vitaminas. Exercício 5
  • 20.
    (EFOA/MG) Além deserem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no metabolismo celular. Com relação a essas substâncias, é correto afirmar que: a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos. b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa. c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila. d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o material genético. e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade. Exercício 6
  • 21.
    Assinale a alternativaque completa CORRETAMENTE as afirmativas a seguir: As_________ são proteínas especiais que_________ reações químicas que ocorrem no_________ das células. Quando o organismo é aquecido demasiadamente, elas são__________. a) gorduras; catalisam; interior; desnaturadas b) moléculas; aceleram; exterior; recriadas c) enzimas; retardam; exterior; derretidas d) gorduras; alteram; limite; destruídas e) enzimas; catalisam; interior; desnaturadas Exercício 7
  • 22.
    O gráfico aseguir representa a atividade enzimática de uma determinada reação em função da temperatura: A seta indica o ponto: a) ótimo de temperatura para a atividade enzimática. b) de desnaturação da enzima. c) de desnaturação do produto. d) mínimo da temperatura para a reação enzimática. e) máximo de substrato obtido. Exercício 8
  • 23.
    Para inibir aação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve: a) estar na mesma concentração da enzima. b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima. c) recobrir toda a molécula da enzima. d) ter a mesma função biológica do substrato da enzima. e) promover a desnaturação dessa enzima. Exercício 9
  • 24.
    (UE Maringá-PR) Aligação peptídica resulta da união entre o grupo: a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro. b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro. c) amina de um aminoácido e amina do outro. d) amina de um aminoácido e radical R do outro. e) carboxila de um aminoácido e radical R do outro. Exercício 10
  • 25.
    (FMit-MG) Use oseguinte esquema para responder a questão: No esquema anterior: I - As letras X e Z representam dois aminoácidos quaisquer. II - A letra Y representa uma ligação peptídica. III - A letra W representa uma proteína qualquer. Assinale: a) se I, II e III forem verdadeiras. b) se I, II e III forem falsas. c) se apenas I e II forem verdadeiras. d) se apenas I e IIl forem falsas. e) se apenas II e III forem verdadeiras. Exercício 11 W = dipeptídeo
  • 26.
    Um estudante recebeuum quebra-cabeça que contém peças numeradas de 1 a 6, representando partes de moléculas. Para montar a estrutura de uma unidade fundamental de uma proteína, ele deverá juntar três peças do jogo na seguinte sequência: a) 1, 5 e 3. b) 1, 5 e 6. c) 4, 2 e 3. d) 4, 2 e 6. Exercício 12
  • 27.
    (EFOA/MG) Num polipeptídioque possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de: Aminoácidos e de Grupamento(s) Amino-terminal e Grupamento(s) Ácido-terminal são: a) 84, 1, 1. b) 85, 1, 1. c) 85, 84, 84. d) 84, 85, 85. e) 1, 85, 85. Exercício 13 No exemplo temos: 5 aminoácidos e 4 ligações peptídicas. Amino-terminal Amino-terminal
  • 28.
    (EFOA/MG) Recentemente umestudo feito em campos de trigo mostrou que níveis elevados do dióxido de carbono na atmosfera prejudicam a absorção de nitrato pelas plantas. Consequentemente, a qualidade nutricional desses alimentos pode diminuir à medida que os níveis de dióxido de carbono na atmosfera atingirem as estimativas para as próximas décadas. Bloom, A J et al. Nitrate assimilation is inhibited by elevated CO2 in field grown wheat. Nature Climate Change, n. 4., abr 2014, adaptado. Nesse contexto, a qualidade nutricional do grão de trigo será modificada primeiramente pela redução de a) amido. b) frutose. c) lipídeos. d) celulose. e) proteínas. Exercício 14
  • 29.

Notas do Editor

  • #2 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #3 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #4 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #5 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #6 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #7 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #8 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com SITE: www.tioronni.com <número>
  • #9 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 088-3531-1456 <número>
  • #10 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 088-3531-1456 <número>
  • #11 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 088-3531-1456 <número>
  • #12 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 5-3011-3327 <número>
  • #13 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 5-3011-3327 <número>
  • #14 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 088-3531-1456 <número>
  • #15 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 088-3531-1456 <número>
  • #30 PROFESSOR: Ronnielle Cabral. E-MAIL: tio_ronni@hotmail.com FONE: 85-3011-3327 <número>