O documento discute as proteínas, incluindo sua história, composição por aminoácidos, estruturas primária, secundária, terciária e quartenária, funções como enzimas e transportadoras, e fatores que afetam sua estrutura como temperatura e pH.

1. INSTITUTO SUPERIOR POLITÉCNICO SOL NASCENTE
CURSO DE LICENCIATURA EM ENFERMAGEM
DEPARTAMENTO DE SAÚDE
DISCIPLINA:
BIOQUIMICA
TEMA: AMINOÁCIDOS E
PROTEINAS
O DOCENTE
Abias Porfírio Cinco Reis
welwitchiareis2016@gmail.com

2. BIOLOGIA , 1º ANO
As proteínas: composição, estrutura e funções
Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido
a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].

3. Estudos mais tarde acabaram
por concluir que essas
substâncias estão presentes em
todos os seres vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios =
primeiro, primitivo].
Um pouco de história...
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken Hammond
/ Source: USDA / Public Domain

4. Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser
vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada
por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos
orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
Imagem:Autordesconhecido/Virus
influenza/UnitedStatesPublic
Domain
Imagem:PDBDatabase/Modelomolecularda
enzimaHelicobacterPyloriUrease/Disponibilizado
por:Jacobolus/PublicDomain

5. Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados
de AMINOÁCIDOS.

6. Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o
grupo amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH),
hidrogênio, carbono alfa (todos os diferentes grupos
se ligam a ele) e um substituinte característico de
cada aminoácido (radical). R
Aminoácidos: os monômeros proteicos

7. Aminoácidos: os monômeros proteicos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Imagem: YassineMrabet / Estrutura geral de
um aminoácido, em 12 de agosto de 2007 /
Public Domain

8. Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Existem 20 tipos de
aminoácidos. Observe
na tabela ao lado:

9. • Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:
 Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos
pelo organismo.
 Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos
pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de
produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros proteicos

10. Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais

11. Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Imagem:YassineMrabet/Formaçãodaligaçãopeptídica,em12
deagostode2007/PublicDomain
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água

12. Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
Abias Cinco Reis

13. Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
Estruturas das proteínas
Imagem:NationalInstitutesofHealth/Proteína
Alfa-hélice/Disponibilizadopor:G3pro/Public
Domain
Imagem:Vossman/TriplaHélicedoColágeno/GNUFree
DocumentationLicense
(2)

14. Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.
Estruturas das proteínas
Imagem:Rockpocket/Estruturaterciáriadeuma
proteína,em26desetembrode2009/PublicDomain

15. Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional.
Imagem:Parutakupiu/Desenhandorepresentandoaestrutura
quaternáriadeumaproteína,em3defevereirode2007/Creative
CommonsAttribution-ShareAlike2.5Generic

16. Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic

17. Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.
– Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.

18. Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
– Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.

19. Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos
para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.

20. • São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos.
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Enzimas

21. Componentes da reação enzimática
E + S  [ES]  E + P
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto
Imagem:SEE-PE,redesenhadoapartirdeilustração
deautorDesconhecido.

22. Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no
sítio ativo e liga-se à enzima.
Imagem:[Haynathart/Umsítioativoemumaenzima
dependentedeNAPD+/PublicDomain

23. • Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento
de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Enzimas
Imagem:Benjah-bmm27/Hemoglobina/PublicDomain

24. Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar
(pela desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
Reversível (presença de substâncias);
Irreversível (aquecimento excessivo).

25. Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é causada pelo
aumento da temperatura.
Imagem:Galm/Gráficodeatividadeenzimáticarelativaatemperatura,em16
deoutubrode2007/GNUFreeDocumentationLicense
atividade
%
temperatura
C°

26. Machado, Sídio. Biologia: de olho no mundo do trabalho. 1ª
edição. São Paulo: Scipione, 2003.
Uzunian, Armênio.; Birner, Ernesto. Biologia volume único. 3ª ed.
São Paulo: Harbra, 2008.
Machado, Sídio. Biologia: ciência e tecnologia. 1ª edição. São
Paulo: Scipione, 2009.
Lopes, Sônia.; Rosso, Sérgio. Biologia volume único. 1ª edição. São
Paulo: Saraiva, 2005.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 2ª edição. São Paulo: Moderna, 2004.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.
Referências