As proteínas composição, estrutura e funções.pdf

1. AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA
E FUNÇÕES

2. Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido
a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].

3. Estudos mais tarde acabaram
por concluir que essas
substâncias estão presentes em
todos os seres vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios =
primeiro, primitivo].
Um pouco de história...
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain

4. Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser
vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada
por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos
orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
Imagem:
Autor
desconhecido
/
Virus
influenza
/
United
States
Public
Domain
Imagem:
PDB
Database
/
Modelo
molecular
da
enzima
Helicobacter
Pylori
Urease
/
Disponibilizado
por:
Jacobolus
/
Public
Domain

5. Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados
de AMINOÁCIDOS.

6. • Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo
amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e um
substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos

7. Aminoácidos: os monômeros proteicos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Imagem: YassineMrabet / Estrutura
geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

8. Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Existem 20 tipos de
aminoácidos. Observe
na tabela ao lado:

9. • Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:
 Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos
pelo organismo.
 Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo
organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de
produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros proteicos

10. Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmicoGlu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais

11. Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Imagem:
YassineMrabet
/
Formação
da
ligação
peptídica,
em
12
de
agosto
de
2007
/
Public
Domain
Ligação Péptica
Aminoácido 2
Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água

12. Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
(2)

13. Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
Estruturas das proteínas
Imagem:
National
Institutes
of
Health
/
Proteína
Alfa-hélice
/
Disponibilizado
por:
G3pro
/
Public
Domain
Imagem:
Vossman
/
Tripla
Hélice
do
Colágeno
/
GNU
Free
Documentation
License
(2)

14. Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente
um dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.
Estruturas das proteínas
Imagem:
Rockpocket
/
Estrutura
terciária
de
uma
proteína,
em
26
de
setembro
de
2009
/
Public
Domain

15. Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)
Imagem:
Parutakupiu
/
Desenhando
representando
a
estrutura
quaternária
de
uma
proteína,
em
3
de
fevereiro
de
2007
/
Creative
Commons
Attribution-Share
Alike
2.5
Generic

16. Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic

17. Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.
– Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.

18. Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
– Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.

19. Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos
para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.

20. • São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos. (4)
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um grupo
de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Enzimas

21. Componentes da reação enzimática
E + S  [ES]  E + P
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto
Imagem:
SEE-PE,
redesenhado
a
partir
de
ilustração
de
autor
Desconhecido.

22. Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no
sítio ativo e liga-se à enzima.
Imagem:
[Haynathart
/
Um
sítio
ativo
em
uma
enzima
dependente
de
NAPD+
/
Public
Domain

23. • Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento
de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Enzimas
Imagem:
Benjah-bmm27
/
Hemoglobina
/
Public
Domain

24. Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela
desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
Reversível (presença de substâncias);
Irreversível (aquecimento excessivo).

25. Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é
causada pelo aumento da temperatura.
Imagem:
Gal
m
/
Gráfico
de
atividade
enzimática
relativa
a
temperatura,
em
16
de
outubro
de
2007
/
GNU
Free
Documentation
License
atividade
%
temperatura
C°