Carboidratos são compostos orgânicos formados por monossacarídeos unidos por ligações covalentes. São abundantes na natureza e reservam energia nos organismos. Podem ser dissacarídeos, formados por dois monossacarídeos, ou polissacarídeos, formados por milhares de unidades. Lipídios são substâncias que armazenam energia e atuam como isolantes. Incluem glicerídeos, ceras e esteróides. Proteínas são polímeros de aminoácidos

1. COMPOSTOS ORGÂNICOS

2. CARBOIDRATOS

3. T ambém são chamados de sacarídeos, glicídios, oses, hidratos de carbono ou açúcares. São definidos, quimicamente, como poli-hidróxi-cetonas (cetoses) ou poli-hidróxi-aldeídos (aldoses), ou seja, compostos orgânicos com, pelo menos três carbonos onde todos os carbonos possuem uma hidroxila, com exceção de um, que possui a carbonila primária (grupamento aldeídico) ou a carbonila secundária (grupamento cetônico).

5. São as mais abundantes moléculas orgânicas na natureza e são primariamente moléculas que reservam energia nos organismos vivos. Sua estrutura básica é formada pelos monossacarídeos . A ligação entre os monossacarídeos produz os diversos tipos de carboidratos.

7. Dissacarídeos - Os dissacarídeos são formados por dois monossacarídeos unidos por ligação covalente. Existem vários dissacarídeos presentes na alimentação, como, por exemplo: Maltose duas moléculas de glicose: está presente no malte e é subproduto da digestão do amido e glicogênio; Sacarose: glicose + frutose: a forma mais comum de açúcar, obtida da cana-de-açúcar; Lactose glicose + galactose b: é o principal carboidrato do leite.

8. Polissacarídeos - Formados pela união de milhares de unidades de monossacarídeos. Podem ter função de reserva energética ou estrutural.

9. FUNÇÕES ENERGÉTICA: É a principal função dos carboidratos, com todos os seres vivos (com exceção dos vírus) possuindo metabolismo adaptado ao consumo de glicose como substrato energético. Algumas bactérias consumem dissacarídeos (p.ex.: a lactose) na ausência de glicose, porém a maioria dos seres vivos a utiliza como principal fonte energética.

10. ESTRUTURAL: A parede celular dos vegetais é constituída por um carboidrato polimerizado - a celulose; a carapaça dos insetos contém quitina, um polímero que dá resistência extrema ao exoesqueleto; as células animais possuem uma série de carboidratos circundando a membrana plasmática que dão especificidade celular, estimulando a permanência agregada das células de um tecido - o glicocálix.

13. RESERVA ENERGÉTICA: nos vegetais, há o amido, polímero de glicose; nos animais, há o glicogênio, também polímero de glicose porém com uma estrutura mais compacta e ramificada.

16. LIPÍDIOS

17. São substâncias muito abundantes em animais e vegetais. Compreendem os óleos, as gorduras, as ceras, os lipídios compostos (fosfolipídios, por exemplo) e finalmente os esterídeos. Possuem função primária de Reserva Energética . Podem atuar também como Isolante Térmico e como Hormônio . Não possuem estrutura de polímero e, em sua maioria, são formados pela ligação entre um Ácido Graxo e um grupo Álcool .

19. Os Lipídios com Ácidos Graxos são saponificáveis, pois reagem com bases formando sabões. Os Lipídios sem Ácidos Graxos não são saponificáveis.

20. LIPIDIOS SIMPLES Apresentam apenas átomos de C e H , apresentando caráter apolar. 1) Glicerídeos: compostos por 1 a 3 moléculas de ácidos graxos estereficado ao glicerol, formando mono, di ou tri-acil-gliceróis (mono, di ou triglicerídeos). 2) Ceras: ácidos graxos de 16 a 30C e álcool mono-hidroxilíco de 18 a 30C. 3) Esterídeos: não possuem ácido graxo em sua estrutura, são compostos por cadeias carbônicas fechadas. É o caso do colesterol e das vitaminas lipossolúveis.

22. LIPIDIOS COMPLEXOS Apresentam outros átomos além do C e H , possuindo polaridade. Fosfolipídios: ácidos graxos + fosfato Esfingolipídios: ácido graxo + esfingosina Glicolipídios: ácido graxo + glicerol + açúcar

23. FUNÇÕES Os lipídios possuem funções importantíssimas para o metabolismo celular tanto de eucariotos como procariotos, podendo-se relacionar como principais as seguintes: Componentes das membranas celulares, juntamente com as proteínas (fosfolipídios e colesterol); Composto bioquímico mais calórico em animais e sementes oleaginosas sendo a principal forma de armazenamento (tri-acil-gliceróis) e geração de energia metabólica através da ß-oxidação de ácidos graxos;

24. Componentes de sistema de transporte de elétrons no interior da membrana mitocondrial; Formam uma película impermeável sobre estruturas vegetais (folhas, caules, frutos e sementes); Formam uma película protetora (isolante térmico) sobre a epiderme de muitos animais (tecido adiposo); Funções especializadas como hormônios e vitaminas lipossolúveis.

26. PROTEÍNAS

27. São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de aminoácidos , através da ligação peptídica. São polímeros complexos. Um dos seus papéis fundamentais está relacionado à construção da matéria vivia, ou seja, Função Estrutural . Assim como, enzimática, hormônios polipeptídeos, proteínas contráteis do músculo, colágeno, hemoglobina, imunoglobulinas (anticorpos). A diferença entre proteínas é produzida pela seqüência dos aminoácidos.

28. Aminoácidos Unidades fundamentais das proteínas. Existem 20 formas de aminoácidos que são utilizados pelos seres vivos. Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino. Aminoácidos têm como fórmula geral:  H 3 N - C - H COO - R

29. Assimetria do carbono  - C - Carbono  H COO - Grupo carboxila  H 3 N Grupo amino R Radical ou cadeia lateral

30. Em pH fisiológico (  7,4), o grupo carboxila é dissociado, formando o íon carboxilato (-COO - ), carregado negativamente, e o grupo amino é protonado (-NH 3 + ). Em proteínas, quase todos estes grupos carboxila e amino combinam-se por ligação peptídica. É a natureza das cadeias laterais que determina o papel que um aminoácido determina em uma proteína.

31. Abreviaturas dos aminoácidos

32. Com base na forma de obtenção podemos classificar os aminoácidos em Naturais e Essenciais . Os aminoácidos Naturais são metabolizados (produzidos) em nosso organismo. Os aminoácidos Essenciais são obtidos apenas pela alimentação.

33. Naturais alanina (sintetizada a partir do ácido pirúvico) arginina (sintetizada a partir do ácido glutâmico) asparagina (sintetizada a partir do ácido aspártico) ácido aspártico (sintetizado a partir do ácido oxaloacético) cisteina ácido glutâmico (sintetizado a partir do ácido oxoglutárico) glutamina (sintetizada a partir do ácido glutâmico) glicina (sintetizada a partir da serina e treonina) prolina (sintetizada a partir do ácido glutâmico) serina (sintetizada a partir da glicose) tirosina (sintetizada a partir da fenilalanina)

34. Essenciais histidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano valina

35. O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está relacionado às propriedades químicas dos radicais laterais.  H 3 N - C - H COO - R

36. Classificação dos aminoácidos Baseia-se nas propriedades das cadeia laterais dos aminoácidos, pois eles se diferenciam entre si nesta região da molécula.

37. Apolares - radicais hidrofóbicos (9) Cadeias laterais apolares Polares- radicais não ionizáveis (6) Cadeias laterais polares sem carga Polares - radicais ionizados negativamente (2) Cadeias laterais ácidas Polares- radicais ionizados positivamente (3) Cadeias laterais básicas Classificação dos aminoácidos

38. Alanina/Ala Glicina/Gli Valina/Val Leucina/Leu Isoleucina/Ile Aminoácidos com radicais hidrofóbicos Prolina/Pro Fenilalanina/Phe Metionina/Met Triptofano/Trp

39. Alanina H - C - COO - NH 3 + CH 3

40. Glicina H - C - COO - H NH 3 +

41. Valina H - C - COO - NH 3 + CH 3 CH 3 CH

42. Leucina H - C - COO - NH 3 + CH 3 CH 3 CH 2 - CH

43. Isoleucina H - C - COO - NH 3 + CH 2 - CH 3 CH 3 CH

44. Fenilalanina H C - COO - NH 3 + CH 2 -

45. Triptofano H - C - COO - NH 3 + N H CH 2 -

46. Metionina (CH 2 ) 2 - S - CH 3 COO - NH 3 + H-C -

47. Prolina CH - COO - H H 2 C N CH 2 H 2 C

48. Serina/Ser Treonina/Thr Tirosina/Tyr Cisteína/Cys Glutamina Asparagina Aminoácidos com radicais polares não ionizáveis

49. Serina H - C - NH 3 + COO - CH 2 - OH

50. Treonina H - C - NH 3 + COO - CH - OH CH 3

51. Tirosina H-C - COO - NH 3 + OH CH 2 -

52. Cisteína H - C - NH 3 + COO - CH 2 - SH

53. Glutamina H- C - COO - NH 3 + (CH 2 ) 2 - C - O NH 2

54. Asparagina H - C - COO - NH 3 + CH 2 - C - O NH 2

55. Aminoácidos com radicais ionizados carregados negativamente Glutamato/Glu Aspartato/Asp

56. Glutamato H- C - COO - NH 3 + (CH 2 ) 2 - COOH

57. Aspartato H - C - CH 2 - COOH COO - NH 3 +

58. Aminoácidos com radicais ionizados carregados positivamente Lisina/Lys Histidina/His Arginina/Arg

59. Lisina (CH 2 ) 4 - NH 2 H - C - COO - NH 3 +

60. Histidina H - C- COO - NH 3 + N NH CH 2 -

61. Arginina COO - NH 3 + H - C - (CH 2 ) 3 - NH - C - NH 2 NH

62. 2 aminoácidos.....................dipeptídios 3 aminoácidos.....................tripeptídios 4 aminoácidos................tetrapeptídios + de 10 aminoácidos........polipeptídios Peptídios Formados pela união de aminoácidos:

63. 2 aminoácidos livres Interação para formação da ligação peptídica Formação da ligação peptídica com liberação de H 2 O

64. Ligação peptídica

65. Componentes dos peptídios Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da ligação peptídica Grupamento N-terminal (NH 3 + livre) C- terminal (COO - livre) Res ídu os de amino ácidos Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal - radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios O

66. Extremidades do peptídeo Extremidade N-terminal (amino-terminal). Extremidade C-terminal (carboxiterminal). Por convenção a extremidade N-terminal é escrita à esquerda e a extremidade C-terminal à direita. A seqüência é lida do N- para o C-terminal.

67. Aspartame (aspartato + fenilalanina)

68. Fenilcetonúria (PKU) A fenilalanina é um dos nove aminoácidos essenciais encontrados nos alimentos que contêm proteínas. Na PKU, a fenilalanina não pode ser utilizada da maneira normal devido a anormalidade genética que gera ausência da enzima fenilalanina hidroxilase. Assim, a fenilalanina não pode ser utilizada da maneira normal devido à ausência da enzima e desenvolvem-se altos níveis deste aminoácido e dois de seus derivados próximos. Esses compostos são tóxicos para o sistema nervoso central e podem causar danos cerebrais.

69. Estrutura das Proteínas A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente: Primário Secundário Terciário Quaternário

70. É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína. É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam. Estrutura Primária

71. É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica. Estrutura Secundária

72. Estrutura Secundária A  -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.

73.  -Hélice mostrando o esqueleto do peptídio

74. Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato Isomerase

75. Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários

76. Proteínas em solução

77. Estrutura Terciária Refere-se tanto ao dobramento dos DOMÍNIOS, quanto ao arranjo final dos domínios no polipeptídio. Domínios – são as unidades fundamentais funcionais e de estrutura tridimensional de um polipeptídeo. Cada domínio tem as características de uma proteína globular pequena e compactada que é estruturalmente independente de outros domínios na cadeia polipeptídica.

78. Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos. Estrutura Terciária

79. Ligações iônicas ou salinas Ligações hidrofóbicas Pontes de hidrogênio Ligações covalentes Forças de Van der Waals Ligações que mantém a Estrutura Terciária

80. Ocorre entre grupos eletricamente carregados Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas Ligações Iônicas

81. São estabelecidas entre radicais de aminoácidos apolares. Estes radicais se aproximam e repelem água. Ligações Hidrofóbicas

82. Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo geralmente oxigênio ou nitrogênio . H com F, ou O ou N. Pontes de Hidrogênio

83. Ligações Covalentes Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes Ocorre quando átomos compartilham elétrons

84. Exemplo de ligação covalente presente na estrutura terciária

85. Pontes dissulfeto presentes no cabelo Agente redutor Agente oxidante

86. Forças de Van der Waals Forças de atração inespecíficas entre moléculas de baixa polaridade. Estas forças são muito fracas e atuam apenas quando as moléculas estão bem próximas umas das outras (distância entre os centros atômicos deve ser inferior a 0,5nm).

87. Resumo das ligações que mantêm o enovelamento das proteínas

88. Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados. É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico. Estrutura Quaternária Proteína dimérica subunidades

89. Desnaturação Protéica Proteína nativa Proteína desnaturada É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas

90. Físicos Agentes Desnaturantes Químicos Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Ácidos e bases fortes Detergentes Uréia Mercaptoetanol HS-CH 2 -CH 2 -OH

92. Desnaturação de proteínas por alteração do pH do meio

93. Redução da solubilidade Aumento da digestibilidade Perda da atividade biológica (enzimas, hormônios, anticorpos, etc...) Alterações das propriedades de uma proteína desnaturada

94. Em casos raros a desnaturação é reversível. Nesta situação a proteína se dobra novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante é removido. A maioria das proteínas, uma vez desnaturadas, ficam permantemente alteradas . Isto pode ser atribuído a vários fatores, incluindo o conceito de que o dobramento protéico inicia logo após a síntese da proteína, isto é, antes de existir uma longa seqüência de aminoácidos par complicar o processo de enovelamento.

95. De acordo com a conformação da molécula: Classificação das proteínas Fibrosas Globulares

96. Proteínas Globulares Forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papéis funcionais: - catalisadores (enzimas) - proteínas de transporte - reguladores da expressão gênica Hemoglobina

97. Proteínas Fibrosas Forma de fibra (cilíndrica) Baixa solubilidade em água Funções principalmente estruturais colágeno - queratinas - miosina

98. Classificação das proteínas De acordo com os produtos de hidrólise: Simples – possuem apenas aminoácidos. Conjugadas – possuem grupamento prostético (não proteico).

99. Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL) secretada pelo fígado maior proteína do plasma humano corresponde a 60 % da proteína plasmática função transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteróides Proteínas Simples (exemplo)

100. Proteínas Simples Queratinas Proteínas insolúveis Principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas Agente redutor

101. Proteínas Simples (exemplo) Histonas Proteínas ricas em aminoácidos básicos Carregadas positivamente Formam ligações iônicas com o DNA negativamente carregado

102. Proteínas Conjugadas Porção protéica APOPROTEÍNA Composto não protéico Grupamento prostético

103. Proteínas Conjugadas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas

104. ÁCIDO NUCLÉICO

105. São moléculas orgânicas formadas por um conjunto de nucleotídeos. Os ácidos nucléicos são polímeros biológicos. Cada nucleotídeo é formado pela união de um fosfato, um glicídio (carboidrato) de cinco carbonos (pentose) e uma base nitrogenada. Os ácidos nucléicos são: DNA (ADN) - ácido desoxirribonucléico RNA (ARN) - ácido ribonucléico .

109. O Ácido Ribonucléico difere do DNA por possuir um açúcar diferente (ribose) e por uma base diferente. A base denominada uracil (U) substitui a timina (T) no RNA.

110. O Ácido Desoxirribonucléico é uma dupla hélice, dois "cordões" moleculares enrolados um no outro, ligados covalentemente por ligações entre as bases adjacentes. Pode ser visto como sendo uma escada torcida, onde que os lados da escada são formados por uma seqüência alternada de açúcar e fosfatos. Ligado a cada açúcar está uma base: adenina (A), guanina (G), citosina (C) ou timina (T). Existe apenas uma maneira de se conectar as bases (A-T e G-C).Assim, ao se saber a seqüência de bases em uma das hélices, sabe-se também a seqüência das bases na molécula adjacente.

112. VITAMINAS

113. As vitaminas são nutrientes orgânicos essenciais nas várias reações do metabolismo, regulando-as. Em sua deficiência surgem as chamadas doenças da carência (avitaminose). As vitaminas podem ser agrupadas em: Hidrossolúveis e Lipossolúveis .

114. Hidrossolúveis - que se dissolvem em água: Vitamina B: Vitamina B1: tiamina Vitamina B2: riboflavina Vitamina B3: niacina Vitamina B6: piridoxina Vitamina B12: cianocobalamina Ácido fólico Vitamina C (ácido ascórbico) Ácido pantotênico Biotina

115. Lipossolúveis - que dissolvem em gorduras: Vitamina A (retinol) presente em plantas como  -caroteno. Vitamina D (calciferol) Vitamina E (tocoferol) Vitamina K (menaquinona)