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Proteínas
As proteínas são polímeros de aminoácidos que desempenham funções estruturais, catalíticas, de defesa e regulatórias nas células. A sequência de aminoácidos determina a estrutura primária da proteína, que pode se dobrar em estruturas secundárias, terciárias e quaternárias que definem sua forma e função. A desnaturação altera a configuração da proteína sem quebrar ligações covalentes.
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Proteínas
- 1. Estrutura e funções QuitériaParavidino Aulas 13 e 14
- 2. Proteínas sãomacromoléculas (polímeros) constituídas por unidades denominadas aminoácidos. São substâncias orgânicas complexas, que participam de variadas maneiras da constituição e do funcionamento de todos os organismos vivos.
- 3. São 20 tiposde aminoácidos encontrados nas proteínas.
- 4. A ligação entreaminoácidos É chamada de ligação peptídica. Reação entre o grupo carboxila de um com a grupo amino do outro – com a saída de uma molécula de H2O.
- 5. Dipeptídeos: 2aminoácidos em ligação peptídica. Polipeptídeos: vários aminoácidos em ligação peptídica. Formados por um nº > 80 aminoácidos, geralmente é chamado de proteína. Nº ligações peptídicas = nº de aminoácidos - 1
- 6. A sequência deaminoácidos que caracteriza uma proteína é determinada por um segmento de DNA da célula que produziu aquela proteína. Em outras palavras, esse segmento é o gene para aquela proteína.
- 7. A estruturaprimária: é determinada pelo nº, pelo tipo e pela sequência dos aminoácidos. Fundamental para sua atividade biológica. A troca de apenas um aminoácido na sequência da proteína pode modificar totalmente suas propriedades biológicas. As diferentes estruturas de uma proteína
- 8. O fioproteico não fica esticado; ele fica normalmente enrolado. Resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre alguns aminoácidos. Esta é a estrutura secundária.
- 9. Em muitasproteínas, a -hélice e a β- pregueada se dobram sobre si mesmas adquirindo uma forma globosa. Resultante de certas atrações e repulsões entre diferentes pontos da cadeia. Ligações dissulfeto (S – S) entre duas cisteínas. É a estrutura terciária. Se duas os mais estruturas se unirem tem-se a estrutura quaternária.
- 11. A sequênciados aminoácidos de uma proteína é responsável por sua forma; A forma de uma proteína vai determinar sua função na célula.
- 13. É aalteração na configuração espacial (forma) de uma proteína. Causas: calor ou alteração no pH. Ocorre ruptura das pontes de H e de outras ligações não covalentes. Não há ruptura das ligações covalentes – estrutura primária fica preservada. Dependendo do grau de desnaturação, pode ser reversível. A desnaturação das proteínas
- 16. ESTRUTURAL Participamda arquitetura das células e dos tecidos, conferindo-lhes forma, suporte e resistência. Exemplos: queratina, colágeno, elastina, miosina, tubulina,...
- 17. CATALISADOR Sãoas enzimas que facilitam (aceleram) as reações químicas do metabolismo. Exemplos: amilase, pepsina, lipase, catalase, hidrolases, sintases, transferases,... DEFESA São proteínas, como os anticorpos, que identificam e combatem substâncias estranhas (antígenos), presentes ou derivados de vírus, bactérias, fungos,... Outras proteínas de defesa: interferon e interleucinas.
- 18. REGULADOR Sãopequenos peptídeos ou moléculas derivadas de aminoácidos que exercem funções específicas sobre algum órgão ou estrutura, de modo a regular o seu funcionamento. Exemplos: muitos hormônios – insulina, glucagon, tiroxina, ocitocina, melatonina, hormônio do crescimento,...
- 19. OUTROS Transportede substâncias através da membrana plasmática (permeases) ou de nutrientes, íons e gases (hemoglobina). Proteínas de reserva – sementes dos vegetais.
- 20. Os autótrofossão capazes de sintetizar todos os 20 tipos de aminoácidos de que necessitam para formar suas proteínas, a partir da fotossíntese. Os heterótrofos são capazes de sintetizar alguns dos 20 tipos de aminoácidos; esses são os aminoácidos naturais. Os demais (aminoácidos essenciais), não sendo fabricados pelo organismo, só podem ser obtidos por meio da digestão das proteínas contidas nos alimentos.
- 21. Naturais Essenciais Glicina Alanina Serina Cisteína Tirosina Ác. Aspártico Ác. Glutâmico Arginina Histidina Asparagina Glutamina Prolina Fenilalanina Valina Triptofano Treonina Lisina Leucina Isoleucina Metionina
- 22. Fontes deproteínas e aminoácidos: leite e derivados, ovos, carne, sementes, nozes e grãos. Os aminoácidos obtidos servem para construir as proteínas do próprio organismo; Ponto de partida para síntese de outras moléculas orgânicas; Em última opção para a obtenção de energia.