Introdução e nomenclatura de aminoácidos,
peptídeos das proteínas. Reatividade química.
Propriedades Ácido-Base.
Mestranda...
Proteínas
São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas
α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.
São divididos em:
Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos)
2 aminoácidos: Dipeptídeo
3 aminoácidos: Tripeptídeo
4 aminoácidos...
Peptídeos
O problema básico na síntese de ligações peptídicas é o de
proteger o grupo (-NH2) para que ele não interaja com...
 O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o
tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são ...
Aminoácidos (aa)
São as unidades estruturais básicas das proteínas e consistem
de um átomo de carbono α ligado covalenteme...
Os aa funcionam não só como unidades estruturais de
formação das proteínas, mas também como precursores de
uma série de s...
 Estes aminoácidos diferem apenas a natureza química do
grupo R.
 Existem também os aminoácidos derivados dos
primários....
 C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D
 Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares
Isomeria ...
A configuração absoluta dos aa naturais é da forma L, tendo-se por
modelo o L-gliceradeído.
Propriedades ácido-base dos aminoácidos
Aminoácidos contém: grupo carboxílico (ácido) e um grupo
amino (básico) se comport...
COO-
torna-se protonado NH3
+
torna-se desprotonado.
Zwitteríon
titulado com ácido titulado com base
FIGURA 1. Curva de titulação eletrométrica
típica para um aa dipolar .
 O pH no qual as
concentrações de COO-
e
COOH são ...
Os valores de pK’ e pI dos aa são fornecidos na tabela abaixo:
Obs.: Além dos
grupos amino e
carboxílicos, as
cadeias late...
Reatividade Química dos Aminoácidos
Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e
aminoácidos li...
Reatividade química
O grupo carboxílico tem como reações características a formação de
amida, de ésteres e de haletos.
Os ...
Reatividade química
Reação com ninidrina: empregada na quantificação dos amioácidos. É
o reagente utilizado nos analisador...
Oxidação da cisteína: A oxidação de duas moléculas de cisteína
produz a cistina (molécula que contém uma ponte dissulfeto)...
Formação de ligação peptídica
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aa ligados
covalentemente por ligações ...
Polipeptídeo: união de n resíduos de aminoácidos. São geralmente
representados com o grupo amino livre chamado aminotermin...
NOMENCATURA DOS PEPTÍDEOS
Seqüência dos nomes de resíduos de aminoácidos a partir da esquerda
(resíduo N−terminal livre), ...
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
São classificados em sete grupos com base em suas cadeias laterais:
 Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano
pode sintetizar.
 Aminoácidos essenciais são aqueles que...
Aminoácidos biologicamente ativos
A proteína da dieta é hidrolisada no corpo em aminoácidos
individuais. Alguns desses ami...
RESUMINDO:
REFERÊNCIAS
Sgarbieri, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. Livraria Varela. Brasil.
1996.
Fennema, O. R. 1982. Introdu...
Aminoacidos
Aminoacidos
Aminoacidos
Próximos SlideShares
Carregando em…5
×

Aminoacidos

782 visualizações

Publicada em

Trabalho de quimica de alimentos sobre aminoácidos.

Publicada em: Alimentos
0 comentários
0 gostaram
Estatísticas
Notas
  • Seja o primeiro a comentar

  • Seja a primeira pessoa a gostar disto

Sem downloads
Visualizações
Visualizações totais
782
No SlideShare
0
A partir de incorporações
0
Número de incorporações
3
Ações
Compartilhamentos
0
Downloads
23
Comentários
0
Gostaram
0
Incorporações 0
Nenhuma incorporação

Nenhuma nota no slide

Aminoacidos

  1. 1. Introdução e nomenclatura de aminoácidos, peptídeos das proteínas. Reatividade química. Propriedades Ácido-Base. Mestranda: Danielle Oliveira Borges
  2. 2. Proteínas São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.
  3. 3. São divididos em: Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos) 2 aminoácidos: Dipeptídeo 3 aminoácidos: Tripeptídeo 4 aminoácidos:Tetrapeptídeo Polipeptídeo (10 a 100 aminoácidos) Peptídeos Formados a partir da reação de condensação de dois ou mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a eliminação de uma molécula de água para cada condensação. Ligação estabelecida entre os aminoácidos é denominada de ligação PEPTÍDICA
  4. 4. Peptídeos O problema básico na síntese de ligações peptídicas é o de proteger o grupo (-NH2) para que ele não interaja com o grupo carboxílico do mesmo aminoácido. Para que a reação se processe no sentido que desejamos, temos que tornar o grupo –NH2 de um dos aminoácidos não reativo. Vários grupos protetores podem ser usados mas tem que ser removidos após a síntese, sem destruir a ligação peptídica formada.
  5. 5.  O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são os responsáveis pela diversidade de proteínas encontradas em toda a natureza  As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de estruturas diversas.
  6. 6. Aminoácidos (aa) São as unidades estruturais básicas das proteínas e consistem de um átomo de carbono α ligado covalentemente a um átomo de H, um grupo amino, um grupo carboxílico e um grupo R de cadeia lateral.
  7. 7. Os aa funcionam não só como unidades estruturais de formação das proteínas, mas também como precursores de uma série de substâncias biologicamente importantes, como hormônios, alcaloides, porfirinas, pigmentos, etc.  As proteínas naturais contém até 21 aminoácidos primários diferentes ligados entre si por meio de ligações amida.  O 21° e mais novo aminoácido natural é a selenocisteína.
  8. 8.  Estes aminoácidos diferem apenas a natureza química do grupo R.  Existem também os aminoácidos derivados dos primários. Os aa derivados são de ligações cruzadas ou aa simples de aa específicos. As proteínas que contém os aa derivados são chamadas de proteínas conjugadas. Ex: cisteína (aa de ligação cruzada).
  9. 9.  C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D  Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares Isomeria Óptica
  10. 10. A configuração absoluta dos aa naturais é da forma L, tendo-se por modelo o L-gliceradeído.
  11. 11. Propriedades ácido-base dos aminoácidos Aminoácidos contém: grupo carboxílico (ácido) e um grupo amino (básico) se comportam tanto como ácidos quanto como bases, são anfólitos. Em pH próximo ao neutro, tanto os grupos α-amino como os α- carboxílicos são ionizados e a molécula trata-se de um íon dipolar ou zwitteríon Ponto Isoelétrico (pI).
  12. 12. COO- torna-se protonado NH3 + torna-se desprotonado. Zwitteríon titulado com ácido titulado com base
  13. 13. FIGURA 1. Curva de titulação eletrométrica típica para um aa dipolar .  O pH no qual as concentrações de COO- e COOH são iguais é conhecido como pKa1.  O pH no qual as concentrações de NH3 + e NH2 são iguais é conhecido como pKa2.
  14. 14. Os valores de pK’ e pI dos aa são fornecidos na tabela abaixo: Obs.: Além dos grupos amino e carboxílicos, as cadeias laterais de Lys, Arg, His, Asp, Glu, Cys e Tyr também tem grupos ionizáveis.
  15. 15. Reatividade Química dos Aminoácidos Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e aminoácidos livres Sofrem reações químicas Estas reações podem ser usadas: -alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas - alterar as propriedades funcionais de algumas proteínas e peptídeos - quantificação de aminoácidos e resíduos específicos de aminoácidos
  16. 16. Reatividade química O grupo carboxílico tem como reações características a formação de amida, de ésteres e de haletos. Os grupos α-NH2 e ε-NH2 são bastante reativos principalmente em sua forma desprotonada (pH alcalino).
  17. 17. Reatividade química Reação com ninidrina: empregada na quantificação dos amioácidos. É o reagente utilizado nos analisadores automáticos para a quantificação dos aa. Reação de Sanger: identificação dos aa N-terminais nos polipeptídeos, e para dosagem de grupos aminos livres em uma proteína. Reação de Edman: utilizada nos sequenciadores de aa em polipeptideos pela hidrólise sequenciada da cadeia sem que haja sua degradação.
  18. 18. Oxidação da cisteína: A oxidação de duas moléculas de cisteína produz a cistina (molécula que contém uma ponte dissulfeto), essa síntese é realizada após a incorporação da cisteína às proteínas. A ligação pode ocorrer entre cisteínas de uma única cadeia polipeptídica formando um anel ou entre cadeias separadas para formar pontes intermoleculares.
  19. 19. Formação de ligação peptídica Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aa ligados covalentemente por ligações amida do grupo α-COOH de um aa com o grupo α-NH2 de outro, com a remoção da água (reação de condensação).
  20. 20. Polipeptídeo: união de n resíduos de aminoácidos. São geralmente representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou N−terminal à esquerda e o grupo carboxílico livre denominado carbóxi−terminal ou C−terminal à direita.
  21. 21. NOMENCATURA DOS PEPTÍDEOS Seqüência dos nomes de resíduos de aminoácidos a partir da esquerda (resíduo N−terminal livre), substituindo−se o sufixo −ina pelo sufixo −il. Assim, são relacionados todos os aminoácidos da cadeia, com exceção do que contém o grupo carboxila livre que permanece com o nome original. Ex: Alanil-glutamil-glicil-lisina, tetrapeptídeo com um grupo α- amino livre, um grupo α- carboxílico livre e dois grupos R ionizáveis.
  22. 22. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS São classificados em sete grupos com base em suas cadeias laterais:
  23. 23.  Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar.  Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento.
  24. 24. Aminoácidos biologicamente ativos A proteína da dieta é hidrolisada no corpo em aminoácidos individuais. Alguns desses aminoácidos são usados para sintetizar as proteínas de que o corpo necessita, outros são usados como material de partida para a síntese de substâncias não-proteicas necessárias ao corpo, como a adrenalina, a serotonina e a tiroxina.
  25. 25. RESUMINDO:
  26. 26. REFERÊNCIAS Sgarbieri, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. Livraria Varela. Brasil. 1996. Fennema, O. R. 1982. Introducción a la ciencia de los alimentos.

×