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Discipina: Química de alimentos
Mestranda: Danielle Oliveira Borges
Item 9. Óxido-redutases: glicose-oxidase,
catalase,
lipoxigenase,
aldeidodesidrogenase,
butanodioldesidrogenase
 Redoxases ou enzimas redox (catalizam as reações de óxido-
redução)
 Essas reações indicam a perda de elétrons ou eliminação de H2 e
ou ganho de O2. Sempre que uma substância se reduz, a outra se
oxida.
INTRODUÇÃO: OXIDO-REDUTASES
 (GOx) enzima que catalisa a oxidação da β-D-glicose se liga à β-D-
glicose em ácido glucônico;
 Estas reações envolvem um ganho ou perda de elétrons de uma
molécula
 Para funcionar como catalisador, a GOx requer um cofator, a
dinucleótido de flavina-adenina (FAD)
GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
FIGURA 3. Esquema de uma enzima glicose oxidase, com cofator FAD e um carboidrato se
ligando como substrato.
GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
Na reação redox catalisada
pela GOx, a FAD funciona
como o aceitador inicial de
elétrons e é reduzida a
FADH2. Depois o FADH2 é
oxidado pelo o oxigênio
molecular (O2). O O2 é então
reduzido a peróxido de
hidrogênio (H2O2).
 Catalisa a reação entre a glicose e o oxigênio molecular, produzindo
ácido glucônico e peróxido de hidrogênio.
 Obtida: Penicillium notatun e Aspergillus Níger
 Co-factor das moléculas de FAD
 Principais usos:
GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
• remoção da glicose do ovo antes da secagem, para
evitar reações de escurecimento não enzimático.;
• geração de H2O2 como agente antimicrobiano.;
• Remoção do oxigênio, em bebidas, molhos e
maioneses (evitar transformações de deterioração);
• Conservação de pescados;
• Determinação quantitativa de glicose
REMOÇÃO DE GLICOSE DO OVO: as claras devem ter seu pH
ajustado de ~9 para <7 com ácido cítrico antes que a glicose oxidase
seja adicionada em conjunto com H2O2 (para servir como reservatório
de Oxigênio fornecido pela atividade da catalase geralmente
coexistente), a 7-10°C por até 16h, antes da secagem por atomização.
GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
FIGURA 1. Esquema da ação da GOx sobre uma molécula de glicose,
resultando em ácido glucônico e peróxido de hidrogênio.
GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
Ela também pode ser usada para
gerar H2O2 como agente
antimicrobiano.
GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
  Também conhecida como hidroperoxidase
 Está presente nos tecidos animais, vegetais e em micro-
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 Usada para remover H2O2 que a glicose-oxidase produz durante
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CATALASE (EC 1.11.1.6)
 "pasteurização a frio“ 1-2 ml de H2O2 a 33% por litro de leite
para que o leite;
Remoção do peróxido residual
 Também utilizada na clara de ovo com a mesma finalidade.
CATALASE (EC 1.11.1.6)
CATALASE (EC 1.11.1.6)
CATALASE (EC 1.11.1.6)
 Parâmetro para estimar várias contaminações microbianas nos
alimentos, assim como a mastite em vacas, ou presença de colostro
no leite, pois ela também é produzida por leucócitos (para uso como
agente antibacteriano);
Esta enzima é uma componente de certas bactérias aeróbias (Ex:
Bacillus spp, Pseudomonas spp e Enterobacteriaceae), e sua
concentração aumenta com o número de micro-organismos, de
modo que a medição da catalase reflete indiretamente a população
microbiana de alguns produtos.
Teste de Catalase em leite
Ela decompõe a água oxigenada com liberação de oxigênio em
estado gasoso, determinando o comportamento de efervescência.
Procedimento:
espalhar sobre uma placa de petri 3-5 gotas de leite de maneira a
formar uma capa adicionar 1-2 gotas de água oxigenada após
5 min examinar a presença de pequenas borbulhas (catalase +).
CATALASE (EC 1.11.1.6)
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 Distinção entre estafilococos e estreptococos.
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Catalase sofreu desnaturação
proteica na carne cozida.
Curiosidade: Cabelos brancos
Estudos científicos recentes indicam que baixos níveis de catalase
podem ser um fator no processo de perda de cor nos cabelos
humanos. O peróxido de hidrogênio é produzido naturalmente no
corpo humano e é um forte agente oxidante e branqueador. A
catalase quebra o peróxido de hidrogênio em oxigênio e água,
entretanto, quando há uma queda nos níveis de catalase, o
peróxido de hidrogênio não pode ser decomposto. A acumulação
do peróxido de hidrogênio descolore o cabelo de dentro para
fora.
CATALASE (EC 1.11.1.6)
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fora.
CATALASE (EC 1.11.1.6)
 Enzimas que realizam oxigenação ou peroxidação de vários
compostos insaturados tais como ácidos graxos livres,
triglicerídeos, pigmentos e algumas vitaminas;
 Se encontram nas folhas, ramos, sementes, frutas, legumes,
alimentos ricos em gorduras (soja, amendoim, milho, trigo) e em
outros com baixa concentração de lipídeos, tais como ervilhas,
batatas, maçãs, tomate, alfafa, rabanete e morangos.
Porém são escassas nos produtos de origem animal.
LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
Benéficos: responsável pela síntese de várias alcoóis e aldeídos de
aroma agradável característico de produtos frescos.
Prejuízos: após a colheita e durante o armazenamento e
processamento, oxida as gorduras e gera compostos de odor
desagradável.
LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
oxidação dos ácidos linoleico e
linolênico a hidroperóxidos de
lipídeos, e decomposição química
em vários aldeídos e cetonas
aromáticos.
produção enzimática direta de radicais
de ácidos graxos que iniciam e
propagam reações de cooxidação e
auto-oxidação mediada por radicais
livres.
Lipoxidase de soja
 Uma das mais ativas
 A auto-oxidação de gorduras requer uma energia de ativação de
15,3 kcal/mol; no caso da peroxidação com lipoxidase de soja,
necessita-se apenas 4,3 kcal/mol e a enzima vem a agir mesmo em
baixa temperaturas.
 Leite de soja: inativação do cozimento;
 Óleo: tratamento térmico sob pressão antes da extração.
LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
 Os substratos específicos são ácidos graxos que contenham
insaturações do sistema não conjugado cis-cis-1,4-pentadieno
–CH=CH-CH2-CH=CH-
Ex: ácidos linoleico, linolênico e araquidônico.
LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
a enzima extrai um átomo de H do C metileno (C-11) e produz um
fragmento de ácido graxo cuja ressonância lhe permite estabelecer
duas formas, em C-9 e C-13. Posteriormente, cada um destes
radicais adquire uma molécula de oxigênio e se isomeriza para gerar
os hidroperóxidos correspondentes opticamente ativos cis-trans.
LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
 A lipoxigenase também ataca outros compostos com duplas
ligações, como alguns pigmentos (carotenoides e clorofilas)
Ex: branqueamento de farinha de trigo
Se emprega soja crua e moída sem qualquer tratamento térmico
para manter a sua máxima capacidade enzimática; mistura-se
ambas as farinhas (de trigo de soja) e são mantidas sob condições
adequadas de temperatura e umidade, para que a lipoxigenase
execute sua função.
LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
O acetaldeído é um produto do metabolismo do álcool que é mais
tóxico que o próprio álcool, e é criado quando o álcool no fígado é
destruído por uma enzima chamada álcool-desidrogenase. O
acetaldeído é então atacado por outra enzima, o aldeído-
desidrogenase, e por outra substância que se chama glutationa,
que contém uma quantidade alta de cisteína. Juntos, o aldeído-
desidrogenase e a glutationa formam o acetato (uma substância
similar ao vinagre) não tóxico.
ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
 As mulheres têm menos aldeído-desidrogenase e glutationa,
fazendo com que o organismo leve mais tempo para eliminar as
toxinas, piorando os efeitos da ressaca.
 50% dos japoneses e chineses não possuem a isoenzima aldeído
desidrogenase-2 (ALDH2), o que permite que o acetaldeído se
acumule no organismo após o consumo de álcool, o que causa
vermelhidão facial, dores de cabeça, tontura, náusea e até maiores
incidências de câncer do trato digestivo.
ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
Metabolismo do Álcool Pela Ação das
Enzimas Álcool Desidrogenase(ADH) e Aldeído
Desidrogenase(ALDH).
ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
Ação da aldeido-desidrogenase no
fígado
ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
 2,3-butanodiol é produzido a partir de piruvato em processo
fermentativo, para a sua síntese as três principais enzimas são α-
acetolactato sintase, acetolactato descarboxilase e acetoína
redutase, também denominada de butanodiol desidrogenase.
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
 Quantidades consideráveis de citrato ocorrem no leite de vaca,
ovelha e cabra.
 Além dos açúcares, muitas espécies de bactérias lácticas têm a
capacidade de metabolizar o citrato levando a produção de
compostos de 4 carbonos (C4), nomeadamente, diacetilo, acetoína
e butanediol, que possuem propriedades aromáticas e são
importantes para o aroma típico de muitos produtos lácteos.
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
Solvente para resinas
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BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
Agente
aromatizante
: sabor
amanteigado
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
Percursores de
espumas para uso
em
medicamentos,
produtos
cosméticos,
loções, pomadas
e
antitranspirantes.
FIGURA 10. Metabolismo do Citrato em estirpes de Lactococcus e Leuconostoc
(Adaptado de Mayo et al., 2010).
Chave das enzimas: CL,
citrato liase; OAD,
oxaloacetato descarboxilase;
LDH, lactato dehidrogenase;
PDC, pirovato descarboxilase;
ALS, α-acetolactato sintase;
ADC, α-acetolactato
decarboxilase; DAR, acetoína
diacetilo reductase; BDH, 2,3-
butanediol dehidrogenase,
Tppi, tiamina pirofosfato.
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
Outras BAL, como os Lb. plantarum e Oenococcus oeni, utilizam a
presença do citrato para produzir uma fermentação secundária no
vinho, na cerveja e em salsichas, que conferem off-flavours a esses
produtos. Assim, há um grande interesse industrial pelo
metabolismo do citrato pelas BAL.
BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
OBRIGADA !!

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Enzimas óxidorredutases

  • 1. Discipina: Química de alimentos Mestranda: Danielle Oliveira Borges Item 9. Óxido-redutases: glicose-oxidase, catalase, lipoxigenase, aldeidodesidrogenase, butanodioldesidrogenase
  • 2.  Redoxases ou enzimas redox (catalizam as reações de óxido- redução)  Essas reações indicam a perda de elétrons ou eliminação de H2 e ou ganho de O2. Sempre que uma substância se reduz, a outra se oxida. INTRODUÇÃO: OXIDO-REDUTASES
  • 3.  (GOx) enzima que catalisa a oxidação da β-D-glicose se liga à β-D- glicose em ácido glucônico;  Estas reações envolvem um ganho ou perda de elétrons de uma molécula  Para funcionar como catalisador, a GOx requer um cofator, a dinucleótido de flavina-adenina (FAD) GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
  • 4. FIGURA 3. Esquema de uma enzima glicose oxidase, com cofator FAD e um carboidrato se ligando como substrato. GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4) Na reação redox catalisada pela GOx, a FAD funciona como o aceitador inicial de elétrons e é reduzida a FADH2. Depois o FADH2 é oxidado pelo o oxigênio molecular (O2). O O2 é então reduzido a peróxido de hidrogênio (H2O2).
  • 5.  Catalisa a reação entre a glicose e o oxigênio molecular, produzindo ácido glucônico e peróxido de hidrogênio.  Obtida: Penicillium notatun e Aspergillus Níger  Co-factor das moléculas de FAD  Principais usos: GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4) • remoção da glicose do ovo antes da secagem, para evitar reações de escurecimento não enzimático.; • geração de H2O2 como agente antimicrobiano.; • Remoção do oxigênio, em bebidas, molhos e maioneses (evitar transformações de deterioração); • Conservação de pescados; • Determinação quantitativa de glicose
  • 6. REMOÇÃO DE GLICOSE DO OVO: as claras devem ter seu pH ajustado de ~9 para <7 com ácido cítrico antes que a glicose oxidase seja adicionada em conjunto com H2O2 (para servir como reservatório de Oxigênio fornecido pela atividade da catalase geralmente coexistente), a 7-10°C por até 16h, antes da secagem por atomização. GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
  • 7. FIGURA 1. Esquema da ação da GOx sobre uma molécula de glicose, resultando em ácido glucônico e peróxido de hidrogênio. GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
  • 8. Ela também pode ser usada para gerar H2O2 como agente antimicrobiano. GLICOSE-OXIDASE (EC 1.1.3.4)
  • 9.   Também conhecida como hidroperoxidase  Está presente nos tecidos animais, vegetais e em micro- organismos,  Usada para remover H2O2 que a glicose-oxidase produz durante transformação da glicose em ácido glucónico  Produzido industrialmente a partir de Aspergillus niger CATALASE (EC 1.11.1.6)
  • 10.  "pasteurização a frio“ 1-2 ml de H2O2 a 33% por litro de leite para que o leite; Remoção do peróxido residual  Também utilizada na clara de ovo com a mesma finalidade. CATALASE (EC 1.11.1.6)
  • 12. CATALASE (EC 1.11.1.6)  Parâmetro para estimar várias contaminações microbianas nos alimentos, assim como a mastite em vacas, ou presença de colostro no leite, pois ela também é produzida por leucócitos (para uso como agente antibacteriano); Esta enzima é uma componente de certas bactérias aeróbias (Ex: Bacillus spp, Pseudomonas spp e Enterobacteriaceae), e sua concentração aumenta com o número de micro-organismos, de modo que a medição da catalase reflete indiretamente a população microbiana de alguns produtos.
  • 13. Teste de Catalase em leite Ela decompõe a água oxigenada com liberação de oxigênio em estado gasoso, determinando o comportamento de efervescência. Procedimento: espalhar sobre uma placa de petri 3-5 gotas de leite de maneira a formar uma capa adicionar 1-2 gotas de água oxigenada após 5 min examinar a presença de pequenas borbulhas (catalase +). CATALASE (EC 1.11.1.6)
  • 14. Teste de catalase em bactérias  Distinção entre estafilococos e estreptococos. CATALASE (EC 1.11.1.6)
  • 15. Experimento: catalase presente em carnes. CATALASE (EC 1.11.1.6) Catalase da carne crua reage com H2O2 Catalase sofreu desnaturação proteica na carne cozida.
  • 16. Curiosidade: Cabelos brancos Estudos científicos recentes indicam que baixos níveis de catalase podem ser um fator no processo de perda de cor nos cabelos humanos. O peróxido de hidrogênio é produzido naturalmente no corpo humano e é um forte agente oxidante e branqueador. A catalase quebra o peróxido de hidrogênio em oxigênio e água, entretanto, quando há uma queda nos níveis de catalase, o peróxido de hidrogênio não pode ser decomposto. A acumulação do peróxido de hidrogênio descolore o cabelo de dentro para fora. CATALASE (EC 1.11.1.6)
  • 17. Curiosidade: Cabelos brancos Estudos científicos recentes indicam que baixos níveis de catalase podem ser um fator no processo de perda de cor nos cabelos humanos. O peróxido de hidrogênio é produzido naturalmente no corpo humano e é um forte agente oxidante e branqueador. A catalase quebra o peróxido de hidrogênio em oxigênio e água, entretanto, quando há uma queda nos níveis de catalase, o peróxido de hidrogênio não pode ser decomposto. A acumulação do peróxido de hidrogênio descolore o cabelo de dentro para fora. CATALASE (EC 1.11.1.6)
  • 18.  Enzimas que realizam oxigenação ou peroxidação de vários compostos insaturados tais como ácidos graxos livres, triglicerídeos, pigmentos e algumas vitaminas;  Se encontram nas folhas, ramos, sementes, frutas, legumes, alimentos ricos em gorduras (soja, amendoim, milho, trigo) e em outros com baixa concentração de lipídeos, tais como ervilhas, batatas, maçãs, tomate, alfafa, rabanete e morangos. Porém são escassas nos produtos de origem animal. LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
  • 19. Benéficos: responsável pela síntese de várias alcoóis e aldeídos de aroma agradável característico de produtos frescos. Prejuízos: após a colheita e durante o armazenamento e processamento, oxida as gorduras e gera compostos de odor desagradável. LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12) oxidação dos ácidos linoleico e linolênico a hidroperóxidos de lipídeos, e decomposição química em vários aldeídos e cetonas aromáticos. produção enzimática direta de radicais de ácidos graxos que iniciam e propagam reações de cooxidação e auto-oxidação mediada por radicais livres.
  • 20. Lipoxidase de soja  Uma das mais ativas  A auto-oxidação de gorduras requer uma energia de ativação de 15,3 kcal/mol; no caso da peroxidação com lipoxidase de soja, necessita-se apenas 4,3 kcal/mol e a enzima vem a agir mesmo em baixa temperaturas.  Leite de soja: inativação do cozimento;  Óleo: tratamento térmico sob pressão antes da extração. LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
  • 21.  Os substratos específicos são ácidos graxos que contenham insaturações do sistema não conjugado cis-cis-1,4-pentadieno –CH=CH-CH2-CH=CH- Ex: ácidos linoleico, linolênico e araquidônico. LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12) a enzima extrai um átomo de H do C metileno (C-11) e produz um fragmento de ácido graxo cuja ressonância lhe permite estabelecer duas formas, em C-9 e C-13. Posteriormente, cada um destes radicais adquire uma molécula de oxigênio e se isomeriza para gerar os hidroperóxidos correspondentes opticamente ativos cis-trans.
  • 23.  A lipoxigenase também ataca outros compostos com duplas ligações, como alguns pigmentos (carotenoides e clorofilas) Ex: branqueamento de farinha de trigo Se emprega soja crua e moída sem qualquer tratamento térmico para manter a sua máxima capacidade enzimática; mistura-se ambas as farinhas (de trigo de soja) e são mantidas sob condições adequadas de temperatura e umidade, para que a lipoxigenase execute sua função. LIPOXIGENASE (EC 1.13.11.12)
  • 24. O acetaldeído é um produto do metabolismo do álcool que é mais tóxico que o próprio álcool, e é criado quando o álcool no fígado é destruído por uma enzima chamada álcool-desidrogenase. O acetaldeído é então atacado por outra enzima, o aldeído- desidrogenase, e por outra substância que se chama glutationa, que contém uma quantidade alta de cisteína. Juntos, o aldeído- desidrogenase e a glutationa formam o acetato (uma substância similar ao vinagre) não tóxico. ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
  • 25.  As mulheres têm menos aldeído-desidrogenase e glutationa, fazendo com que o organismo leve mais tempo para eliminar as toxinas, piorando os efeitos da ressaca.  50% dos japoneses e chineses não possuem a isoenzima aldeído desidrogenase-2 (ALDH2), o que permite que o acetaldeído se acumule no organismo após o consumo de álcool, o que causa vermelhidão facial, dores de cabeça, tontura, náusea e até maiores incidências de câncer do trato digestivo. ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
  • 26. Metabolismo do Álcool Pela Ação das Enzimas Álcool Desidrogenase(ADH) e Aldeído Desidrogenase(ALDH). ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
  • 27. Ação da aldeido-desidrogenase no fígado ALDEÍDO DESIDROGENASE (EC 1.1.1.70)
  • 28.  2,3-butanodiol é produzido a partir de piruvato em processo fermentativo, para a sua síntese as três principais enzimas são α- acetolactato sintase, acetolactato descarboxilase e acetoína redutase, também denominada de butanodiol desidrogenase. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)  Quantidades consideráveis de citrato ocorrem no leite de vaca, ovelha e cabra.
  • 29.  Além dos açúcares, muitas espécies de bactérias lácticas têm a capacidade de metabolizar o citrato levando a produção de compostos de 4 carbonos (C4), nomeadamente, diacetilo, acetoína e butanediol, que possuem propriedades aromáticas e são importantes para o aroma típico de muitos produtos lácteos. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
  • 31. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE) Solvente para resinas e vernizes
  • 32. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE) Agente aromatizante : sabor amanteigado
  • 33. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE) Percursores de espumas para uso em medicamentos, produtos cosméticos, loções, pomadas e antitranspirantes.
  • 34. FIGURA 10. Metabolismo do Citrato em estirpes de Lactococcus e Leuconostoc (Adaptado de Mayo et al., 2010). Chave das enzimas: CL, citrato liase; OAD, oxaloacetato descarboxilase; LDH, lactato dehidrogenase; PDC, pirovato descarboxilase; ALS, α-acetolactato sintase; ADC, α-acetolactato decarboxilase; DAR, acetoína diacetilo reductase; BDH, 2,3- butanediol dehidrogenase, Tppi, tiamina pirofosfato. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)
  • 35. Outras BAL, como os Lb. plantarum e Oenococcus oeni, utilizam a presença do citrato para produzir uma fermentação secundária no vinho, na cerveja e em salsichas, que conferem off-flavours a esses produtos. Assim, há um grande interesse industrial pelo metabolismo do citrato pelas BAL. BUTANODIOL DESIDROGENASE (ACETOÍNA REDUTASE)

Notas do Editor

  1. (GOx) é uma enzima que se liga à β-D-glicose e auxilia na quebra deste açúcar nos seus metabolitos. A GOx é uma proteína dimérica que catalisa a oxidação da β-D-glicose em D-glucono-delta-1,5-lactona, que depois é hidrolisada em ácido glucónico. De maneira a poder funcionar como catalisador, a GOx requer um cofator, a dinucleótido de flavina-adenina (FAD). A FAD é um componente comum nas reações biológicas de oxidação-redução. Estas reações envolvem um ganho ou perda de elétrons de uma molécula. Na reação redox catalisada pela GOx, a FAD funciona como o aceitador inicial de elétrons e é reduzida a FADH2. Depois o FADH2 é oxidado pelo o oxigênio molecular (O2). O O2 é então reduzido a peróxido de hidrogênio(H2O2). Esta enzima é utilizada em biossensores para detectar níveis de glicose. Isto é efetuado através do registro de número de elétrons que passam pela enzima, por conexão desta a um eletrodo que mede a carga resultante. Quando produzida comercialmente para esta aplicação, é muitas vezes obtida a partir de Aspergillus niger. Este processo tem possíveis aplicações no campo da nanotecnologia quando usado em conjunção com pequenos eletrodos como sensores de glicose em diabéticos.
  2. Também conhecida como hidroperoxidase Usada para remover H2O2 que a glicose-oxidase produz durante transformação da glicose em ácido glucónico. A catalase está presente em muitos tecidos animais e vegetais, assim como em micro-organismos, mas é produzido industrialmente a partir de Aspergillus niger. Em algumas regiões que não têm um sistema de resfriamento adequado para o armazenamento e transportar o leite, o peróxido de hidrogênio é usado como um conservador temporário, em um processo comumente chamado de &amp;quot;pasteurização a frio&amp;quot;; adiciona-se 1 a 2 ml de H2O2 a 33% por litro para que o leite seja mantido em “boas condições” até atingir a planta de processamento. Antes do consumo, deve-se remover o peróxido residual contido, esta etapa é bastante importante, especialmente para o leite a ser utilizado na fabricação de queijos e produtos fermentados, uma vez que o H2O2 pode inibir o crescimento de micro-organismos lácticos utilizadas como inóculos. Este processo de &amp;quot;pasteurização a frio&amp;quot; é também utilizada na clara de ovo com a mesma finalidade.
  3. Também conhecida como hidroperoxidase Usada para remover H2O2 que a glicose-oxidase produz durante transformação da glicose em ácido glucónico. A catalase está presente em muitos tecidos animais e vegetais, assim como em micro-organismos, mas é produzido industrialmente a partir de Aspergillus niger. Em algumas regiões que não têm um sistema de resfriamento adequado para o armazenamento e transportar o leite, o peróxido de hidrogênio é usado como um conservador temporário, em um processo comumente chamado de &amp;quot;pasteurização a frio&amp;quot;; adiciona-se 1 a 2 ml de H2O2 a 33% por litro para que o leite seja mantido em “boas condições” até atingir a planta de processamento. Antes do consumo, deve-se remover o peróxido residual contido, esta etapa é bastante importante, especialmente para o leite a ser utilizado na fabricação de queijos e produtos fermentados, uma vez que o H2O2 pode inibir o crescimento de micro-organismos lácticos utilizadas como inóculos. Este processo de &amp;quot;pasteurização a frio&amp;quot; é também utilizada na clara de ovo com a mesma finalidade.
  4. Um produto do metabolismo do álcool que é mais tóxico que o próprio álcool, o acetaldeído é criado quando o álcool no fígado é destruído por uma enzima chamada álcool-desidrogenase. O acetaldeído é então atacado por outra enzima, o aldeído-desidrogenase, e por outra substância que se chama glutationa, que contém uma quantidade alta de cisteína. Juntos, o aldeído-desidrogenase e a glutationa formam o acetato (uma substância similar ao vinagre) não tóxico. Este processo funciona bem, deixando ao acetaldeído apenas um curto período de tempo para fazer seu estrago, se apenas alguns coquetéis forem consumidos. Infelizmente, os estoques de glutationa no fígado esgotam-se rapidamente quando quantidades maiores de álcool são consumidas. Isto faz com que o acetaldeído se acumule no organismo, enquanto o fígado produz mais glutationa, deixando a toxina no organismo por períodos de tempo mais longos. Um dos motivos pelos quais as mulheres não devem acompanhar os homens na bebedeira, pois as mulheres têm menos aldeído-desidrogenase e glutationa, fazendo com que o organismo leve mais tempo para eliminar as toxinas, piorando os efeitos da ressaca. Cerca de 50% dos japoneses e chineses não possuem a isoenzima aldeído desidrogenase-2 (ALDH2), deficiência que permite que o acetaldeído se acumule no sangue e nos demais tecidos após o consumo de álcool. Estes indivíduos apresentam respostas diferentes à exposição ao álcool, tais como vermelhidão facial, dores de cabeça, palpitações, tontura e náusea. Também parecem apresentar taxas significativamente maiores de câncer do trato digestivo.
  5. Um produto do metabolismo do álcool que é mais tóxico que o próprio álcool, o acetaldeído é criado quando o álcool no fígado é destruído por uma enzima chamada álcool-desidrogenase. O acetaldeído é então atacado por outra enzima, o aldeído-desidrogenase, e por outra substância que se chama glutationa, que contém uma quantidade alta de cisteína. Juntos, o aldeído-desidrogenase e a glutationa formam o acetato (uma substância similar ao vinagre) não tóxico. Este processo funciona bem, deixando ao acetaldeído apenas um curto período de tempo para fazer seu estrago, se apenas alguns coquetéis forem consumidos. Infelizmente, os estoques de glutationa no fígado esgotam-se rapidamente quando quantidades maiores de álcool são consumidas. Isto faz com que o acetaldeído se acumule no organismo, enquanto o fígado produz mais glutationa, deixando a toxina no organismo por períodos de tempo mais longos. Um dos motivos pelos quais as mulheres não devem acompanhar os homens na bebedeira, pois as mulheres têm menos aldeído-desidrogenase e glutationa, fazendo com que o organismo leve mais tempo para eliminar as toxinas, piorando os efeitos da ressaca. Cerca de 50% dos japoneses e chineses não possuem a isoenzima aldeído desidrogenase-2 (ALDH2), deficiência que permite que o acetaldeído se acumule no sangue e nos demais tecidos após o consumo de álcool. Estes indivíduos apresentam respostas diferentes à exposição ao álcool, tais como vermelhidão facial, dores de cabeça, palpitações, tontura e náusea. Também parecem apresentar taxas significativamente maiores de câncer do trato digestivo.