bioquimica

1. AMINOÁCIDOS

2. O dogma central da Biologia Molecular
Uma vez a informação chega à proteína não flui
de volta para o DNA.

3. Por que estudar proteínas?
- As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células;
-Grande variedade de tamanhos e tipos;
- Grande variedade de funções biológicas
-São os produtos da informação gênica!
- São os instrumentos pelos quais a informação gênica é expressa!
- Quase todo o trabalho celular é feito por proteínas.

4. As proteínas têm estruturas muito variadas

5. As proteínas têm funções muito variadas

6. As proteínas têm funções muito variadas

7. Níveis estruturais das proteínas

9. As proteínas são polímeros de aminoácidos
Cada resíduo de aminoácido é ligado ao vizinho por uma ligação covalente,
a ligação peptídica

10. Estrutura geral dos aminoácidos
Todos os aminoácidos comuns são α-aminoácidos
Os Aminoácidos apresentam um grupo carboxílico e um grupo amino
ligados ao mesmo carbono (carbono α).
Estrutura geral:
Carbono α - Centro quiral
O QUE DIFERE UM AMINOÁCIDO DO OUTRO É O
GRUPAMENTO/CADEIA LATERAL!!!
Grupamento carboxìl
Grupamento amino

11. Identificaçãodos carbonos em um aminoácido

12. Os aminoácidos têm atividade óptica
Virtualmente todos os
aminoácidos achados
em proteínas são
isômeros L

13. O que difere um aminoácido do outro é o grupamento
(ou cadeia) lateral (R)
Os aminoácidos são classificados de acordo com as
propriedades de seus grupamentos laterais.
A cadeia lateral e a classificação dos
aminoácidos
Cadeia Lateral – varia em tamanho, estrutura, carga
elétrica e influencia a solubilidade do aminoácido em
água.

14. Classificação dos AminoácidosClassificação dos Aminoácidos
Como você classificaria estas latas?

15. Conteúdo de açúcar?
Cor? Fabricante?
Sabor?

16. Classificação dos aminoácidos
de acordo com a propriedade
dos grupos laterais

18. Classificação dos aminoácidos:
1 – Aminoácidos com grupamentos laterais apolares e alifáticos

19. Cadeias laterais tendem a
se agrupar
Estabilização da proteína
por interação Hidrofóbica
não tem contribuição real
para Interação Hidrofóbica
estrutura cíclica/conformação rígida/
reduz a flexibilidadegrupo tioeter
não polar
Sobre os aminoácidos com grupamentos laterais apolares e alifáticos:

20. Classificação dos aminoácidos:
2 – Aminoácidos com grupamentos laterais aromáticos
• relativamente não polares
(hidrofóbicas)
• participam em interações
hidrofóbicas.
• grupo OH da tirosina
– pode formar ponte de
hidrogênio
– grupo funcional
importante em algumas
enzimas
• Tirosina e Triptofano – mais
polares do que Fenilalanina

22. Classificação dos aminoácidos:
3 – Aminoácidos com grupamentos laterais polares não carregados
Grupos R – mais solúveis em água ou mais hidrofílicos do que os não polares
– grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água.
Exceto cisteína
Polaridade conferida por:
• Serina e Treonina –hidroxila
• Cisteína – sulfidrila
• Asparagina e glutamina - amida

23. Formação de Cistina
Dois resíduos de Cisteína se oxidam e formam o aminoácido dimérico Cistina
Ponte dissulfeto

24. Classificação dos aminoácidos:
4 – Aminoácidos com grupamentos laterais carregados positivamente
• Lisina – 2o
grupo amino na posição ε
• Arginina – grupo guanidino
• Histidina – grupo imidazol
(pKa ~neutro)
– doador/receptor de
protons em muitas
reações enzimáticas
– fração significante
carregada positivamente
em pH neutro
Grupo R – carga positiva em pH 7,0

25. Classificação dos aminoácidos:
5 – Aminoácidos com grupamentos laterais carregados negativamente
Aspartato
e
Glutamato
segundo grupo carboxila
Grupo R – carga negativa em pH 7,0

26. Os grupamentos laterais polares e carregados
tendem a mapear na superfície da proteína
Diagrama de Ribbon Mapa de superfície

27. Os grupamentos laterais não polares tendem a se
enterrar no centro das proteínas
Grupamentos laterais não polares
heme
Mioglobina

28. Os aminoácidos podem agir como ácidos e como
bases

29. Dissociação dos AminoácidosDissociação dos Aminoácidos
COOCOO--
CHCH33
H-C-NHH-C-NH33
++
H-C-NHH-C-NH22
COOCOO--
CHCH33
COOHCOOH
CHCH33
H-C - NHH-C - NH33
++
pKpK11
pKpK22
Região de
tamponamento
devida ao
grupo -COOH
Base- capta prótons do meio
Ácido -doa prótons para o meio
Região de
tamponamento
devida ao
grupo -NH2

30. Derivados de aminoácidos com atividade biológica

31. • pH neutro – íons dipolares ou “zwitterions”
grupo α-amino – protonado (íon amônio – NH3
+
)
grupo α-carboxila – dissociado (íon carboxilato –
COO-
)
• opticamente ativos – desviam o plano da luz polarizada
carbono α – centro quiral – ligado a quatro substituintes diferentes
arranjados em configuração tetraédrica e assimétrica
Estereoisômeros – moléculas que diferem somente no arranjo espacial
• α- aminoácidos – configuração estereoquímica L
Por convenção – forma L – grupo α-NH3
+
- projetado para a esquerda
forma D – grupo α-NH3
+
- projetado para a direita
• Cadeia lateral (R) – determina as propriedades físico-químicas de cada
aminoácido
Características comuns dos aminoácidos